Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 48
Текст из файла (страница 48)
Фибриллы коллагена могут выдерживать нагрузку, вес которой по меньшей мере в 10000 раз превышает их собственный вес, т.е. по прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. В коже коровы фибриллы коллагена образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть; напомним, что выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. В роговице глаза имеются слои коллагеновых фибрилл, уложенных крест-накрест. Но каким бы нн было расположение фибрилл коллагена в различных соединительных тканях, на электронных микрофотографиях в них всегда обнаруживается характерная регулярно повторяющаяся поперечная исчерченность с периодом от б0 до 70 нм (в зависимости от источника получения коллагена).
Точное значение периода может несколько варьировать, поскольку коллаген — это не индивидуальный белок, а семейство очень сходных белков с некоторыми структурными различиями,зависящими от анатомической функции этих белков н вида организма. Чаще всего коллаген имеет периодичность 64 нм. 7.15. Коллаген обладает как обычнымн, так и необычными свойствами При кипячении в воде волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в эгселаеину — растворимую смесь полипептидов, которую в кулинарии используют для приготовленняжеле. В ходеэтого превращения происходит гндролиз некоторых ковалентных связей коллвгена — одна из главных причин, по которой мясо приходится подвергать тепловой обработке, гак как именно коллаген соединительной ткани и кровеносных сосудов делает мясо жестким. Имеющиеся в продаже специальные препараты для размягчения мяса содержат смесь растительных ферментов, способных гидролизовать некоторые пептидные связи коллагена, в результате чего он превращается в растворимые, легко усванваемые полипептиды.
Коллагетгы содержат около 35/ остатков гдалина и примерно 11/ остатков аданаиа (необычно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагепа служит высокое содержание пролива и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)- аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и гидроксипролнна приходится около 21;,; всех амннокислотных остат.ков коллагена.
Необычный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, н в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны !78 часть 1 БиОМОлнкулы з)-гидроксипрозгин 5-гидроксили хин У могол лг~ шм лз ~!шпй ол лк мд ОН Н вЂ” С СНт т чСНа зСН вЂ” СООН Н Рис.
7-!3. Двепссгаидартиысамииакислоты. присугствушшие в холлы ше Оии обрагукггся азсгаипартиых амииокисло пролива и лазила путем их гидроксилироваиия !введсииыегидроксильиые группы вылслеиы лраси ым пестам!. присугсгвовать в пище большинства животных. Напомним, что пролин и гидроксипролин образуют изгибы в полипептидных цепях, и потому их присутствие в белках несовместимо с существованием и-спиральной структуры. Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц, называемых трппокалдагелпм.
Эти субъединицы уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу Гг гонги полек!~ 64 Поперечим сгяосы Гшз логзли епя ~ и — — Й~~~ — — — иг "— — — - — чм.- — — — -"- . ° — ° х ° -- — — и- 7- — — -и-- -- — -и )ЧНт ч Нт)МСНвСНСНяСН,СНСООН а ) г,! 2 ОН иголова к хвосту» !рис. 7-14). Головки параллельно расположенных молекул тропоколлагена сдвинуты относительно лруг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние в продольном направлении.
Этим объясняется характерная для коллагеновых волокон поперечная ИСЧЕРЧЕННОСтуи КОтОРОй СООтастетВУет периол 64 нм. Коллагеновые волокна дают рентгенограмму, отличающуюся от рентгенограмм а- и ))-кератинов. На основе дьзшых рентгеноструктурного анализа был сделан вывод, что тропоколлагеновые субъединицы состоят из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната. Тропоколлаген представляет собой палочкообразную молекулу длиной 300 нм и толщиной всего лишь 15 нм. Его молекулярная масса составляет приблизительно 300000. Три спирально навитые друг на друга полипептидные цепи имеют равную длину, и в каждой из них Рис. 7-!4 Распояожеииемолекуя з ропоколлашиа в колдинг еловых фибриллах.
В кшкдой молекуле тропоколлашпа обиаруж ива штся чаз ырс попсречи ме полосы, покторяшшисся с ил гсрвадом 64 им. Головки молекул гропоколлы сиа распозгожсиы так, что оп и ел виду ! и отиосительио друг друга иа 64 им. Ниже схематического изсбражеиия фибриллы показал участ ок молекулы тролоколлагсиа ввиггеас~ова ~ройиойспирали. Всамом лизу дано сшс более схш ьло увеличенное изображение тройной спирали, показывашшсе, что каждая из полипептилиых пепси тропоколла1 еиа ташкс предо ~ валяет собой спиралхи шаг и период шой овира ~и оп редел я кося ~ сомсгрисй жсе г ких ил руоп мил~ оч испеки ых ошатков пролила игилроксипрозипа ГЛ. 7. ФИБРИЛЛЯРИЫЕ БЕЛКИ 179 Осгнгок княюп 1мгзпус к-амююгругаа] Остаток лизина ! 1олицтп илная цепь Пслинеп гнилая цепь содержится около 1000 аминокислотных остатков.
В одних коллаг снах все три цепи имеют одинаковую аминокислотную ГЮСЛЕДОВатЕЛЬНОСтэн тОГДа КаК В ДРУГИХ идентичны только две цепи, а третья отличается от них. Достигнут весьма значительный прогресс в определении аминокислотной последовательности основных типов коллагеновых цепей, которые относятся к числу наиболее длинных иэ известных гюлипептидных цепей белков. Рентгеносгруктурные исследования показали, что каждая полипептидиая цепь тропоколлагена тоже представляет .собой спираль„ хотя ее периодичность и размеры весьма отличаются от соответствующих параметров а-спирали. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три амииокислотных остатка.
Поскольку в колла- гене присутствует много остатков пролина и гидроксипролина, что придаст цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой.Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Кроме того, в коллагене обнаружены ковалентные связи необычного типа, образующиеся между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях (рис. 7-151. Расположенные рядом друг с другом тропоколлагеновьзе тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически не- растяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечных связей.
Тропоколлаген содержит боковые угле- Рис. 7-15. Один из типов поосречнык связей моллу параллельными цепями каллагена. таяне связи образую гся фсрмензагняным путем при сосзгинснии двук остатков люппа, принаплежагци» соседним цепям. Н вЂ” 1Ч СН вЂ” СНя — СНя — СНя — СНя О=С водные цепи, присоединенные к гидроксильным группам гидроксилиэина.
По мере того как мы становимся старше. в тропоколлагеновых субъединипах и между ними образуется все болыпее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Поскольку коллаген присутствует в очень многих структурах, его увеличивающиеся при старении хрупкость и жесткость изменяют механические свойства хрящей и сухожилий, делают более ломкими кости и понижают прозрачность роговицы глаза. Коллагеновая спираль уникальна, так как не встречается ни в каких других белках, кроме коллагена, в отличие от а-сгзирали и В-конформации, которые хотя бы в виде небольших участков обнаруживаются во многих глобулярных белках. 7.17. Структура эластвна придает особые свойства эластической ткани К основным ~илам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество колла- гена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
