Том 2 (1128362), страница 38
Текст из файла (страница 38)
Высокая относительная вязкость плазмы (1,9 — 2,8 при относительной вязкости воды, равной 1) почти целиком обусловлена белками, содержание кот.орых составляет 65-80 галл. В связи с высокой молекулярной массой белков их моляльная концентрация весьма невелика — всего лишь около 1 ммоль/кг (см. табл. 18.1). Белковая фракция плазмы представляет собой смесь многих белков. аз им Рис. 18.3. Молекулярные массы и схематические изо- бражении формы некоторых бенков плазмы и гемогло- бина (по (19) с изменениями) Молекулярные массы белков плазмы варьируют от 44000 до 1300000. Частицы таких размеров относятся к коллоидам (рис.
18.3). Белки плазмы крови выполняют ряд функций. 1. Питание. В организме взрослого человека содержится около 3 л плазмы, в которой растворено примерно 200 г белка. Это вполне достаточный запас питательных веществ. Обычно клетки поглощают не белки, а их компоненты-аминокислоты; однако некоторые клетки, в частности относжциеся к ретикулоэндотелиальной системе (РЭС), могут поглошать белки плазмы н расщеплять их при помоши собственных внутриклеточных ферментов. Высвобождающиеся при этом аминокислоты поступают в кровь, где сразу же могут использоваться другими клетками для синтеза новых белков.
2. Транспорт. Многие небольшие молекулы в процессе переноса их от кишечника нли депо к месту потребления связываются со специфическими белками плазмы (с. 421). Благодаря большой площади поверхности и наличию многочисленных гидрофильных н липофильных участков зти белки особенно пригодны для роли переносчиков. За счет связывания их липофильных групп с жироподобными нерастворимыми в воде соединениями белки могут удерживать такие вешества в растворе. Белки плазмы участвуют также в поддержании постоянного осмотического давления, так как способны связывать большое количество циркулирующих в крови низкомолекулярных соединений. 3.
Белки плазмы как неспецифические переносчики. Все белки плазмы связывают катионы крови, переводя их в недиффундируюшую форму. Так, около 2/3 кальция плазмы неспецнфически связано с белками. Этот связанный кальций находится в равновесии с физиологически активным кальцием, присутствующим в крови в вцце свободных ионов. Связывание кальция белками зависит от рН: при повышении последнего (алкалоз; с. 621) связывание кальция усиливается. 4. Роль белков в создании коллапана-всмвтического давления. Вследствие низкой молекулярной концентрапии белков вклад их в общее осмотическое давление плазмы крови весьма невелик, но тем не менее создаваемое имн колла!дно-осмотнческое (онкотическое) давление играет важную роль в регуляции распределения воды между плазмой и межклеточнай жидкостью.
В связи с тем что стенки капилляров в общем свободно пропускают небольшие молекулы, концентрация этих молекул и создаваемое ими осмотическое давление в плазме и в межклеточной хщдкости примерно одинаковы. Что же касается белков плазмы, то их крупные моле- 4!8 Янко Снова (Бибпиотака Рогигэа) Ц а!аиааа3б3уапс3аа.го Ц 3ъмрмэуапио.33Ь.гы ЧАСТЬ У. КРОВЬ И СИСТЕМА КРОВООБРАЩЕНИЯ купы лишь с большим трудом проходят через стенки капилляров (так, период полувыведения меченого альбумина из кровотока равен приблизит.ельно 14 ч). Благодаря этой особенности, а также тому, что белки поглощаются клетками и переносятся лимфой„между плазмой и мсжклеточной жидкостью создается градиент концентрации белков: онкотичсское давление плазмы равно примерно 25 мм.
рт. ст. (3,3 кПа), а межклеточной жидкости примерно 5 мм рт. ст. (0,7 кПа); разница между ними соответственно составляет около 20 мм рт. ст. (2,7 кПа). Любое изменение осмотически эффективной концентрации белков плазмы крови приводит к нарушению обмена веществами и распределения воды между кровью и межклеточной жидкостью. Поскольку альбумин составляет самую болыпую фракцию белков плазмы (с. 419) (молекула альбумииа относительно невелика, и его моляльная концентрация примерно в 6 раз больше, чем всех других белков плазмы), сдвиги в содержании альбумина особенно сильно влияют на коллоидно-осмотическое давление.
Снижение концентрации альбумина в плазме часто приводит к задержке воды в межклеточном пространстве (иитерстиииавьный отек). В связи с этим искусствелиые крввеэаме33итеви, как правило, должны обладать тем же онкотическим (и крисгаллоидно-осмотическим) давлением, что и плазма. В качестве коллоидов в таких растворах часто используют полисахариды (гндроксизтилкрахмал, декстран) н полипептиды (желатииу), так как получение в чистом виде белков плазмы крови человека —. очень дорогостоящая процедура 5. Буферная функция. Поскольку белки — это амфотерные вещества (т.е. способные связывать в зависимости от рН среды и Н', и ОН ), белки плазмы играют роль буферов, поддерживающих постоянство рН крови (с.
617). 6. Предупреждение крвввпвтерн. Сверт ывание крови, препятствующее кровотечению, частично обусловлено наличием в плазме фибриногена (с. 420). Процесс свертывания включает целую цепь реакций (в которых в качестве ферментов участвует ряд белков плазмы) и заканчиваемся превращением растворенного в плазме фибриногена в сеть нз молекул фибрина, образующую сгусток (с. 432). Разделение белков плазмы. Качественное и количественное определение белков плазмы крови широко вошло в повседневную практику (рис. 18.4).
Электрофорез белков плазмы служит важным методом клинической диагностики, так как многие заболевания сопровождаются характерными изменениями в составе этих белков. Рис. 18.4. Электрофореграмма сыворотки крови человека. Окрашенные полосы на бумажной ленте (б) соответствуют зубцам на фотометрической кривой, отражающим указанное процентное содержание фракций разных белков. А. Схема прибора для злектрофореза на бумаге Эяектрвфойсэем называется лвижеиие эяекэричсски заряженных частиц, нахолнщнхся во взвешенном состоянии нля растворенных в жилкой срсле, ло градиенту напряжения.
Молекулы белков построены нэ аминокислотных остатков, соединенных пептндиыми связями. Электролитнческис свойства этих молекул частично обусловлены иониэацией амнногрупп ( 1ЧН3) н карбокснльиых ( — СООН) групп, особенно тех, что расположены нз концах боковых цепей. Такие 3руллы электрически заряжены в соответствии с РН раствора ( — )ЧН ' или .СОО ).
Для буферной функции белков сщс важнее рН-занисимыс имидаэольные груввм остаэха 3 нстилина -одною нэ главных компонентов молекулы гемоглобина. Электроферегяческая недвижность белка зависит в основнаы от приложенного напряжения, размеров я формы молекулы и ее электрического заряда, который в свою очередь опрслсляется разницей между значениями иэоэлсктрнческой точки (ИТ) лля данного белка и РН раствора. Кзк видно нз табл. 18.3, ИТ различных белков плазмы на ту нли ныую величину ниже 7. Следовательно, в нейтральной или щелочной среде всс эти белки будут Янко Шлава (Библиотека РогПОа) Ц ачачаааййуалс$ех.гы Ц Ьегркцуал3чо.по.лэ ГЛАВА 18.
ФУНКЦИЯ КРОВИ Таблица 18.3. Белковые фракции плазмы крови человека (18, 28, 27] 419 Среццех Мох. Изоэлех- Фиаюлопиесюе экчехне хонцеитрччая мчече. 1О-З триччешх точха Белхоечх фракция элехтрефорегичесаэя нкмуеозлехтрофесегичесхчч кхмохь/ц г/л Преальбу мин Альбумин 0,3 40,0 Кислый а,-гликопротеин а,-Липопротеин (елипопротеины высокой плотностиэ) агГлобулины 0,8 3,5 4,4 Обладает оксидазиой активностью, саюывает медь Ингнбирует плазмнн и протеннаэы Слизывает гемчн-лобка и препятсгеует его выделению с мочой а,-Глобулины 1,9 160 0,3 Церулоплаэмив а,-Макроглобулни а -Гапточлобулни 3,1 820 5.4 2,5 1 1,8 8,5 4,! 1,0 8-Глобулииы Трансферрин 8-Липопротеин (члипопротеины низкой ил отнести э) 3,0 5,5 8,8 340 5,8 Свертывание кроен Фибри ногаи 3,0 Иммуноглобулины: антитела лротиа бахтериальных антигенов и чужеродных белков Иэогемштлю тын ивы Антитела (реагнны) 76,9 156 5,8 16,0 150 7,3 Т-Глобулины 12,0 2,4 1,3 960 Ю',002 190 1,25 0,0003 18М 18Е передвигаться в одном направлении (к аноду), но с различной скоростью-(рис, 18.4).
Для того чтобы'чк только разлепить белки. но также определять их моле арныс массы, применяют метод ультрацеатрнфзчирева . На ультрацентрифуге Свелберга можно получить уско е от 100000 до 7500008. При данном ускорении око оседания молекул зависит от нх удельной массы и рмы (рис. 18.3) и плотности среды. Особенно хорошо овые компоненты в какой-либо смеси можно раэд гь методом цеатрвфулцнвашв в гралаенте нлотвоета, так ках при этом каждый иэ комаонентов занимает в пробирке определенный уровень. Еше более тонким способом разделения белков служит злекгрофореэ в сочетании с иьчыуиопрсчшпнтацией (аимуиоэлвггроферез).
При этом исследовании электрофоретически разделенные белковые фракции диффундчь руют в геле по направлению к капле внесенной в него сыворотки. Когда белковый антиген достигает сыворотки, происходит осаждение антител — в геле появляется беловатая полоса мутности. При помощи этого метода было показано, что электрофоретически олнородные белковые фракпии могут состоять из нескольких белков, различающихся по иммунологическим свойствам (табл.
18.3). 4,9 61 4,7 Связывание тироксина; 579,0 69 4,9 онкотическое даиление; транспортная функция; белковый резерв 18,2 44 2,7 Продукт распада тканей? 17,5 200 5,! Травиюрт липидов (в частности, фосфолипндов) 33,3 90 5,8 Транспорт железа 0,3 — 1,8 3000- — Транспорт липидов (в част- 20 000 ности, холестерола) Свойства н функцвн отдельных белкиных фракцвй. Поскольку чаще всего для разделения белков используют элсктрофорсз, в дальнейшем будут обсуждаться лишь белковые фракции, выделаемые этим методом. На рпс.
18.3 схематично показаны относительные размеры н форма основных белков плазмы. Альбумви плазмы. Около 60% обгцего белка плазмы приходятся па долю ацьбумнпа, содержание которого составляет 35 — 45 г/л. Молекулярная масса пльбумнпа — одного цз самых цнзкомолскулярных' белков плазмы — равна 69000. Поскольку концентрация альбумцна высока, а размеры его молпкулы невелики, этот белок на 80% определяет коллондцо-осмотнческос давление плазмы.
Общая площадь поверхности множества мелких молекул пльбумнпа очень велика, поэтому опн особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью веществ. К веществам, связываемым альбумцном, относятся: били- Янко Опааа 1Бибпиотеаа рогУОа) В агахгаааяйуапаех.го Я пкгргиуапгго.ггь.пэ ЧАСТЬ )Г. КРОВЬ И СИСТЕМА КРОВООБРАЩЕНИЯ рубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот и некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть и т.д.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
