Р. Моррисон, Р. Бойд - Органическая химия (1125875), страница 232
Текст из файла (страница 232)
Три цепи удерживаются друг около друга сильными можным водородным связям. Она также объясняет наблюдаемую величину 1,5 А (0,15 нм) для периодического расстояния, поскольку именно таково расстояние между амннокнслотнымя остатками, измеренное вдоль оси спирали. Для того чтобы уло) житься в такую спираль, все аминокислоты должны иметь одну и ту же конфигурацию, что и наблюдается в действительности; кроме того, поскольку они имеют ь-конфигурацию, то спираль должна быть лрааай, как псжазано на схеме. В настоящее время становится все более очевидным, насколько фундаменталь- 3 нос значение в химин белков имеет структура а-спирали.
(Для того чтобы объяснить период идентичности, равный 5,1 А (0,51 нм) в сс-кератнне, необходимо рассмотреть то, что является собственно третичной структурой. Полинг предположил, что каждая спираль сама может быть закручена в сверхспираль, имеющую один виток на 35 витков а-спирали. Шесть подобных суперспиралей могут быть заплетены вокруг седьмой вытянутой спирали подобно семижильному кабелю.) орааилл При вытягивании шерсти и-кератнн превращается в р-кератин, что сопровождается изменением характера рентгенограмм.
Предполагается, что при этом спирали разворачиваются и цепи вытягиваются друг около друга с образованием плоской структуры листа р-типа.При этом происходит разрыв водородных связей внутри спирали, и онн заменяются водородными связями между соседними цепями. Из-за большего размера боковых групп пептидные цепи менее растянуты (период идентичности 6,4 А (0,64 нм)), чем в фиброине шелка (период идентичности 7,0 А (0,7 нм)1. Миозин, фибриллярный белок мышцы, имеет структуру а-спирали. Предполагается, что сокращение мышцы сопряжено с обратимым переходом а-спирали в р-спираль. Помимо рентгенограмм, характерных для а- н 6-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кажи.
На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента Яу-Рго-Орг. Присутствие пирролидннового кольца в пролине и окснпролине может несколькими способами воздействовать на вторичнуюструктуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию оо7 ~ Аминокислота и белки 106! водородными связями между остатками глнцина и ОН-группами оксипролина.
При кипячении с водой иоллаген превращаегся в хорошо знакомый растворимый в воде белок желатин; при охлаждении раствор не дает снова коллагена, а образует гель. Молекулярный вес желатина равен однойтретимолекулярного веса коллагена. Очевидно, эта обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву межмолеиулярных водородных связей и замене их на водородные связи с молекулами воды. Что касается растворимых глобулярных белков (напрнмер, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае с«-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине: отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими; другие участки образуют петли, скручены случайным образом н довольно подвижны.
Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами: белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) В своих физиологических функциях белки очень высокоспецифичны.
Например, фермеят может расщеплять с«-глюкозиды, но не 13-глюхозиды или фермент будет опцеплять лишь С-концевые аминокислотные остатки в полипептиде. Биологическая активность белка зависит не только от характера его простетической группы (если она вообще имеется) н данной последовательности аминокислот, а также от формы его молекулы. Как сказал Э.
Фишер в 1894 г. «... фермент и глюкозид должны подходитьдруг кдругу, как илюч к замку...». По-видимому, жесткие спиральные участки в цепи глобулярного белка необходимы для поддержания нужной формы молекулы. Денатурация приводит к раскручиванию спиралей и разрушению хараитеристнчной формы молекулы белка, в результате чего она утрачивает свою специфическ1ю биологическую активность. В 1952 г. М.
Перутц и Дж. Кендрью (Кембриджский университет) были удостоены Нобелевской премии по химии за работу по установлению структуры гемоглобина и родственного ему миогеобина — молекулы, способной «хранить» кислород. На основании данных рентгеноструктурного анализа и зная аминоиислотную последовательность (стр. 1050), они определили трехмерную структуру этих очень сложных молекул: совершенно точно для миоглобнна н почти точно для гемоглобина.
Они установили, например, что молекула закручена в с«-спираль на протяжении шестнадцати звеньев, начиная с концевого Х-звена, после чего цепь поворачивает под прямым углом. Исследователи смогли даже сказать, почему она поворачивает; в углу находится звено аспарагиновой кислоты, карбоксильная группа которой нарушает водородные связи, необходимые для продолжения спирали, что и приводит и изменению формы цепи. Четыре сложенные цепи гемоглобина образуют вместе сферондную молекулу с размерами 54 А х 55 А х 50 А. Четыре плоские группы тема, каждая из которых содержит атом железа, способный связывать молекулу кислорода, укладываются в отдельных карманах в этой сфере. Когда переносится кислород, то цепи слегка смещаются, в результате чего эти карманы становятся немного меньше по размеру; Перутц описал гемоглобин как «дышащую молекулу».
Эти карманы «оторочены» углеводородными остатками аминокислот; подобное неполярное окружение предотвращает перенос электронов между кислородом-и-ионом-железа-и-денуекаег комнлеисообразование, необходимое для переноса кислорода. Анииояислотм и белки 87.17. Нуклеопротеиды и нуклеиновые кислоты В каждой живой клетке содержатся нуклеопротеиды — вещества, состоящие из белков, соединенных с природными полимерами иного типа — нукленновымн кислотами. Вероятно, во всей химии не найдется столь же интересных для изучения веществ, как иуклеиновые кислоты, нбо ани являются носителями наследственной информации. Рассмотрим кратко структуру нуклеиновых кислот дая того, чтобы в следующем разделе познакомиться с тем, как связана их структура с тай жизненно важной (в букваль.
ном смысле этого слова) ролью, которую они играют в наследспэенностн. Хотя химически нуклеиновые кислоты резко отличаются от белков, они сходны с ними в одном: в молекулах всех нуклеиновых кислот имеется одинаковая [по природе, а не по величине) длинная цепь, являющаяся скелетом молекулы, а к этому скелегу прикреплены различные группы, природа и последовательносп'расположения которых специфичны для каждой нуклеиновой кислоты. Если скелетом молекулы белка является полиамидная цепь (полнпептндная цепь), то скелетом молекулы нуклеиновой кислоты служит полиэфирная цепь (иолинуклеотидная цель).
Сложноэфирная связь образуется между фосфорной кислотой (кислотный остаток) и сахаром (спиртовой остаток) ьь я О я яь О ! !! ! яялая-Π— à — Π— ьяяьзь — Π— Р-О $ о о ьяяяяуллеояядятя Чвяь Сахаром является о-рибаза (стр. 946) для класса нуклеиновых кислот, называемых рибонуклеиноеые кислоты (РНК), н о-2-дезокснрибоза — для класса, называемого дезокеирибонуклеиноеьяе кислоты (ДНК). (Приставка 2-деэокси означает отсутствие ОН-группы при С-2.) Остатки сахара находятся в фурапозной форме и связаны с фосфатом через С-3 н С-5 гидроксильиые группы (рис.
37.5). К атому С-1 каждого сахара при помощи ()-связи присоединено одно из определенного числа гетероциклических оснований. Звено основание — сахар называют нуклеозидом, а звено основание — сахар — фосфорная кислота— нуклеотидом. Пример нуклеотнда приведен на рис. 37.6. В ДНК в качестве оснований встречаются аденин и гуинин, содержащие циклическую систему пурина, и иииюзин, тимин и 5-метилиитозин, содержащие пирнмидиновую систему.
РНК содержит аденнн, гуанин, цитозин н урацнл (рис. 37.7). Соотношение этих оснований и последовательность их расположения вдоль полинуклеотидной цепи различны в каждой нуклеиновой кислоте. Первичную структуру нуклеиновых кислот изучают практически так же, как и структуру белков: кислоту расщепляют гидролизом и идентифицируют фрагменты. Именно таким путем после семи лет работы Р. Холли нсотрудники (Корнельский университет) определили точную последовательность 77 нуклеотидов в молекуле РНК одного из типов (стр. 1065). Что же можно сказать о вторичной структуре нуклеиновых кислот? При.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
