Р. Моррисон, Р. Бойд - Органическая химия (1125875), страница 231
Текст из файла (страница 231)
Как видно из его структуры, гемин содержит железо, =сн, сн н,с си=си, сн, Н1 НООССН~СНи Си~Си ОООН иеию» лтинокиолагы и йвлки ~ 37 1056 связанное с пиррольной системой, известной под названием пор(1)ан (сравните со структурой хлорофилла, стр 1015). Именно образование обратимого комплекса кислород — гемин делает возможным для гемоглобина перенос кислорода из легких в ткани. Окись углерода образует аналогичный„но более стабильный комплекс; тем самым окись углерода связывает гемоглобин, делает невозможным перенос кислорода и вызывает смерть. Гемин отделяется от пептндного остатка (злобина) белка прн гидролизе в мягких условиях; зти две единицы связаны, как предполагают, при помощи амидной связи между карбоксильной группой гемина и амнногруппой полипептида.
Многие ферменты содержат простетические группы. Ко4жрл(дн(п 1 (фермент дегидрирования, встречающийся в дрожжах) содержит„например, в качестве просгетической группы никотинамидаденнндинуклеотид (НАД). Эта ОН О' ! Π— Р— Π— Р— О' ! ! ©сонно о о — н,с ОН НО ттотинамидадениндинуноеотид (ИАД) (доров(ее нори доннунион тир) простетическая группа состоит из двух молекул п-рибозы, связанных фосфат. ным мостиком, конденсированной гетероциклической системы, известной под названием аде)дана, и никотинамида в виде четвертичной аммониевой соли Характерная биологическая функция этого фермента включает превращение никотинамидного остатка в дигидроструктуру. Н Н й, СО)дН, ~со(чн, Ненд вооолиинтлдккыа НЛЛ Подобно никотинамиду, многие молекулы, образующие простетические группы ферментов, являются витаминами, т.
е. веществами, которые должны присутствовать в пищедля обеспечения правильного роста и нормальной жизнедеятельности организма; безусловно, необходимость в таких веществах связана с их фуша(ней как простетических групп. 37.1б. Вторичная структура белков Итак, белки состоят из полипептцдных цепей.
Каким же ображ)м зги цепи расположены в пространстве и относительно друг друга? Вытянуты ли они друг около друга, образуют ли кольца и петли или сложены в независимые сфероидыр Вбльшая часть наших сведений о вторичной структуре белков получена методом рентгеноструктурного анализа. Для многих белков рентгенограммы 87 ~ Аминокислоты и белки 1057 позволили обнаружить наличие правильных повторений некоторых структурных единиц. Например, для фиброина шелка расстояние между такими единицами (период идентичности) составляет 7,0 лх (0,7 нм), для сс-кератина пер астянупзй шерсти — 1,5 и 5,1 А (0,15 и 0,51 нм). Дальнейшая задача состоит в построении структур, которые объясняют появление характеристичной картины днфракции рентгеновских лучей и в то же время согласуются с такими сведениями о первичной структуре, как данные о длинах и углах связей, плоское строение амидной группы, сходство конфигураций всех звеньев относительно асимметрического атома углерода (все ь-ряда), размер и последовательность расположения боковых групп.
Ключе. вым моментом при решении этой задачи является учет стабилизующего влияния водородных связей (5 — 10 икал/моль на одну водородную связь) и того принципа, что наиболее устойчивой структурой будет структура, допускающая образование максимального числа водородных связей. Кроме того, на основании данных по изучению более простых соединений принимается, что связь Х вЂ” Н--О почти линейна и водород расположен на линии связи между кислородом и азотом или отклоняется от нее не более чем на 20'. Во всей этой работе очень полезным оказалось изучение более простых синтетических поли- пептидов, содержащих аминокислотные остатки одного вида.
Прогресс, достигнутый в ходе решения столь сложный проблемы, был, естественно, результатом усилий многих исследователей. Среди них — Лайнус Полинг (Калифорнийский технологический институт), получивший в 1954 г. Нобелевскую премию. В 195! г. Полннг писал: пЧетырнадцать лет назад профессор Р. Кори н я, предприняв очень знергнчные, но безуспешные попытки решить задачу построения удовлетворительной модели конфигурации полнпептидных цепей в белках, решили попытаться справиться с втой задачей косвенным методом, тщательно изучив кристаллы амннокнслот, простых пептидов и родственных соединений для того, чтобы получить абсолютно надежные и подробные сведения о структурных характеристиках веществ подобного рода и в конце концов получить возможность уверенного предсказания точных конфигураций полнпептидных цепей в белкахп [Кссогб.
Сйеш. Ргоа.. 19, 156 †1 (1951)). Эта работа на простых веществах, проводившаяся в течение более 14 лет, позволила в конце концов Полингу с сотрудниками предложить структуру, которая, вероятно, нвляется важнейшей вторичной структурой в химии белков — и-спнраль. Рассмотрим некоторые из предложенных вторичных структур. В качестве отправной точки удобно рассматривать структуру (вероятно, гипотетическую), в которой пептидные цепи полностью вытянуты в форме плоского зигзага. н о нн н о 1 ~1 г 1 еиияпутая пепмпдпая Чепе Эти цепи вытянуты вдоль друг друга и образуют плоские лиалы. Каждая цепь связывается прн помощи водородных мостиков с двумя соседними цепями (рис.
37.2). В этой структуре период идентичности, т. е. расстояние между алыпернирующидии аминокислотными остатками, составляет 7,2 лз (0,72 нм). (Отметим, что альтернирующие боковые цепи лежат с одной и той же стороны от плоскости чертежа.) Однако пространственная сближенность между боковыми группами делает эту идеализированную плоскую структуру невозможной, если не считать случая синтетического полиглицина. Аминокислоты и рядки ~ 37 1058 Просгранстно, необходимое для размещения боковых групп малого или среднего размера, может быть создано, если пептидные цепи слегка изогнуть: нк н 11 (' \) с— ! 1 'к ,'к н,' 1 ь 1 Цепи все еще находятся одна возле другой, удерживаемые водородными связями.
Подобный изгиб приводит к образованию «сложенного листа» с несколько меньшим расстоянием между альтернирующимн аминокислотными 1 1 1 1 1 3 о н йк о ! ! Н Г н с' ! 1 Нг 1 1 1 1 1 1 ь 1 Ркс. 31.2. Гипотетическая плоская структура белка. цепи полное!ъы ваггянуты. Соседние Пепи ориентированы в противоположноы направлеаии Между ыжедииыв вепаын обраяуытся водороде ые сеяли Боковые группы я пространственно сближены. остатками (рис.
37.3). Подобная структура, называемая р-формой, была предложена для фиброина шелка, в котором период идентичности составляет 7,0 А (0,7 нм) и который по конфигурации ближе всего к полностью вытянутой плоской структуре листа. Существенно, что хотя в фиброине шелка имеется около 15 типов аминокислот, 46% звеньев составляет глицин, не имеющий боковых групп, а еще 38% — алании и серии с небольшими боковыми группами— СН, и СН,ОН. Боковйе группы большого размера лучше всего могут быть размещены в структуре совсем иного рода. Каждая цепь закручена так, что образуется спираль (как винтовая лестница).
Между различными участками одной и той жз цени возникают водородные связи, фиксирующие структуру спирали. Для сд-кератина (нерастяиутая шерсть, волосы, рога, ногти) Полннг предложил спираль, в которой на один виток (шаг спирали) приходится 3,6 аминокислотных остатка (рнс. 37.4). Согласно моделям, подобная спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на виток, образует пространство, достаточное для размещения боковых цепочек, и позволяет образоваться всевсв- Рис. 37.3. Структура ссложснного листве 9-форма), предложенная Полингом для фиброина шелка. Цепи «вогнуты длн того. чтобы обравовалось яросгревстео.
допускавшее реемыцеяне небольывк боковых групп. Соссдпке цена ориентирована в иротавоположном иевреаленва; водородные свана мезсау соссдаимв цепям». Рис. 37,4. Структура а-спирали, предложенная Полингом для а-кервтниа. В ганой структуре имеетса пространство, ° котором вполяе могут ревмсстаться объемастмс боковые группы. Правая спираль со. держат З,б ампнокислотвык остатка на каждый виток: водородные санек внутри одной. цепи. Лминокислогы и белки ~ 37 1060 НО И !! ~СН-С- О остаток аксаи ролана) ассагаи пескина водородных связей. Плоское строение пятичленного кольца в сочетании с плоским строением амидной группы не допускает вытягивания пепткдной цепи, необходимого для р-структуры, и мешает компактному закручиванию а-спирали.
Структура коллагена сочетает спиральное строение белков а-типа с межмолекулярными водородными связями белков р-типа. Три пептидные цепи, каждая в форме левой спирали,закрученывокруг друг друга с образованием трехтяжной правой сверхспирали. Небольшие по размеру остатки глицина, находящиеся через каждые два звена в каждой нз цепей, образуют пространство, в котором вполне могут разместиться объемистые пирролндиновые кольца двух других цепей.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
