Traven__39__39_Organicheskaya_khimia_39_ _39__Tom_2 (1125752), страница 69
Текст из файла (страница 69)
о О„ Ф х о О О К О ОО о Х .О х х о з м ОО М Я б К х .О ОЭ о Х (а О ОС О о а х х о О, Х О. о » й Х Х о Х х ХХ Х о х ф й Х Х ОО Х ОО 'Ф ХСО О Ы о о о х а> О. .О Х Х ю о о х Х Х х о о ф о Х „ х х О О Х х м Д о х О Х к й Х 503 27.1. Классификация о-аминокислот Многие аминокислоты могут быть синтезированы в живых организмах (растительных или животных). Высшие животные, однако, не способны синтезировать все аминокислоты, которые они используют в белковом синтезе. Организм человека, например, не может синтезировать восемь аминокислот.
Эти аминокислоты называют незаменимыми. Они должны поступать в организм человека с пищей. Незаменимые кислоты отмечены ниже буквой «ни. Аминокислоты с неполярными боковыми группами К: Н О 1 и Н Н вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 Н Глицин, б)у (6,0) Н О Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 СнгснгЯСН3 Метионин, Мег (5,7) н Н О 1 И Н Н О 1 11 Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН Н2Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН Пролин, Рго (6,3) Феннлаланин, Рйе (5,5) н Н О Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 Триптофан, Тгр (5,9) н Валин, (га) (6,0) н Н О 11 Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН г СН3 Алании, А)а (6,0) Н О н Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 СН,— СН вЂ” СН3 сн Лейцин, ).ец (6.0) н Н О 11 Н г( — С вЂ” С вЂ” ОН СН3 сн Н О 1 11 Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН г СН вЂ” СН2СН3 СН3 Изолегзгцнн, Пе (6,0) н 504 Аминокислоты с полярными нейтральными боковьаии аруппами К: Н О Н О ! И Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 СН вЂ” С вЂ” ХН г; г СН СН вЂ” С вЂ” ХН 2 2 - 2 О О Аспарагин, Аап (5А) Глутамин, О)п (5,7) Н О ! И Н,Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН ! СН,— ОН Серии, Бег (5,7) Н О ! И НгХ С С ОН ! СН2 ОН Тирозин, Туг (5,7) Аминокислоты с кислотными боковыми группами К: Аминокислоты с основными боковьани группами К; Н О Н О ! И ! И Н,Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН ХН Н,Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН ! И ! СН2СН2СН2ХН вЂ” С ХН2 СН2 Аргинин, Агя (10,8) Х~ Гисгилин, Н'ю (7,6) Н О И Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 СН вЂ” СН 3 ОН Трсонин, Тьг (5,6) н Н О ! И Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН 2 СН,— С вЂ” ОН И О Аспарагиноаая кислота, Аар (3,0) Глава 27.
Аминокислоты, пептилы и белки (протеины) Н О И Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН г СН,— 5Н Цистсин, Суа (5,0) Н О ! И Н Х вЂ” С вЂ” С вЂ” ОН г СН2СН2 — С вЂ” ОН Глутаминоаая кислота, б! и (3,2) 505 27.2. Способы получения а-аминокислот Н О ) Н )ч) — С вЂ” С вЂ” ОН 2 СН2СН2СН2СН2)ч) Н2 Лизин. ) уа (9,7) н В природных соединениях встречаются остатки и других (х-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих и-аминокислот.
В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующиеся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках. НХ вЂ” СН вЂ” СООН СООН СООН Н2)ч) СН СН2 3 3 СН2 СН )ч)Н2 цистин 4-гияроксипролин В частности, 4-гидроксипролин содержится только в коллагене — белке, который является основной составной частью костей и хрящей всех позвоночных. 27.2.
СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ о-АМИНОКИСЛОТ Ниже приводится ряд методов, пригодных для нренаративного синтеза и-аминокислот в лабораторных условиях. Аминирование а-галогензамещенных кислот Нуклеофильное замещение галогена на аминогруппу в (х-галогенкарбоновой кислоте — один из наиболее известных методов синтеза (х-аминокислот (см. разд. 13.4.1). О О К вЂ” СН вЂ” СООН '  — СН вЂ” С вЂ” '  — СН вЂ” С ННа (иаб.).
Н(0 нс(, н,о Ф~ -)снчна( х 00 рн-бл На! О''НН, .„ ОН (На) = Вг. С)) Хотя этот метод применим для синтеза не только (х-аминокислот, но и аминокислот с любым удалением аминогруппы от карбоксильной, применяется он сравнительно редко из-за невысоких выходов целевого продукта. Ф ы о й. Д о о х о аы ы ы ы ы й ы ф а.$ ы ы х о а ы ы й с Г~ ! Й о Й с ~й ~О о х Ф с с" с М 2 5 д й М 'Я ы о о д ю хц о д ы о х о о й .й х о ы о М о й о й С. $ ы х о х с о х 'о' 1 м с Д с ~" ж Ж 8 е~ Р> Ф (р Ф х ъс о Ф' Ф $" Ф Ф Ф й ~~ с Л д с о ы .а Р3 с о $ с % Г. с м ~ с й о х) ы 2 о В о ,и о М д» е д с й с х М К Ф с х ~с Р' с о о о х о о ы с ~ф й В ~ ыо с сы ы а" ы 6$ а х с о с "с с а„~ о с с х Л Ф х ! ОХ -О 'о-о' х сГ ! х о х ос 1 о х х о — е о + х х о о о о о о ! б Ь й Л ж ~1 с Ф ~~ х т ~' Я Ф А Р~ х ы ы с а ай' ~с с ы ыИ ~ с ~т Л 4 ф~ Ю д с а о с с ы о ы х » д Х а с а л ы с х ы ы о о о х х 1~ ~ х о о е о (~ х х' о-к о Е Ш о х х о — к ! с ы Д д ~ о х М М а М х Б а й с ~ с ы х х и о й Х ~с о о с о о» х а ыа И с с с ~ Д ф~ ~ с ех с ф о ) м » Ц х о о й с '" с .4 о Е М Я Щ йС 507 27.2.
Способы получения а-аминокислот новодородом, дает нитрил а-аминокислоты. Гидролиз нитрильной группы приводит к гс-аминокислоте. бо ОН бион ~~~О 'мнэ бсыбн н см К вЂ” С К вЂ” С вЂ” ХН вЂ” К вЂ” СН=ХН Н Н имин алндегид н,о, нс! К СН С вЂ” Х я К СН СООН ч ХН4С!. ! ! ХН, ОХНз С! о нитрил гидрохлорид а-аминокислоты а-аминокислоты Этот метод впервые был предложен А. Штреккером !1850 г.) и был основан на применении аммиака и синильной кислоты.
В 1906 г. его усовершенствовали НД. Зелинский и ГЛ. Стадников. Синтез на основе малонового эфира и-Аминокислоты получают и через малоновый эфир. Этот метод показан ниже на примере получении фенилаланина !см, разд. 20.4.4). о мако о — квг СООС2Нб о о Х вЂ” СН с,н,о~ма~ (этанол) 2 б О Х-фталимидомалоноаый эфир сз!2с! ° Р ,, СООС,Н, — С СООС2Н» СООС2Нб СН2 ! соос,н, малононый эфир СООС2 Нб в, — СН вЂ” Вг соос н броммалононый эфир И о х х у х О 2 й х ы х О О1 о О г О О.
О » ы с к Я О г й » 1 » С,, О г Ф М О О х 5 3 а» О» х й О О. О О Ы 4 л О. О 2 О г 3 Л ,О О » О йЙ о х О О О М О й < ц » О 5 .я. М О О» 2 х х х ы Л о О М х о х ~Г о х о х 2 ы о а ы Ю О в у х' х о б о о о о " г' ! о О О о ~ х х о — к о х О Ь. О. И с О о а ы ы .О М х о х х ы х о б к х а х й О С х о ~ х х * ~О Л ы с о х ы О ы ы х о х ~. х д О' х 2 ы ы ~. а о» о ~ М О О д Ф х О.
х й Фч»!»» И !.~ оо м й!: Фч щ й!, ФЖ И~о Н рд,~ Ф» ~.~ ~ ~й ~9о Ф» ~~ Й~ ~Н,Н й ф„ о3~ Фй!й 6 х '"+" х х о к '+" х х о о о ! х -о — к ! ы х хх ос О. а й а~ х х 24а ы ы~ о х ых м х х М о ~„. ~х» =х с д Л х х»о ы М Ф О 1 хо о х ыых Ф ойх ы .с. охх О х о х охи хоы х И к х х х х ы» ы д О х "' с о~и ах ы хо" О. а о Ххо х о с х х о к о ф х 509 27.3, Пространстиснная изомсрия н онтичсская активность а-алгииокнслот Природная аминокислота 2.-треонин, содержащая два асимметрических атома углерода, имеет следующую конфигурацию: СООН Н2Х Н Н ОН СН3 (25,3й)-2-ам ино- 3-гилроксимасляная кислота (Е-трсонин) Обратите внимание! Отнесение а-аминокислот, содержащих два или более хиральных атомов, к с3- или 2.-ряду проводят по верхнему хиральному атому в проекционной формуле Фишера.
Существует значительное число методов, позволяющих разделить рацемические формы аминокислот, которые получают перечисленными выше способами. Один из таких методов приводится ниже. Этот метод основан на применении фермента, называемого деицилазогь Его функция состоит в том, чтобы катализировать гидролиз Х-ациламинокислот в живых организмах. Поскольку активная часть фермента хиральна, он катализирует гидролиз только Х-ациламинокислоты, имеющей (.-конфигурацию. фсрмсит 0,2. К вЂ” СН-СОО' ('"'")со ОД.
К вЂ” СН вЂ” СООН "" "-" о' 'яНЗ СНЗСОХН СОО~ СООо о — НЗХ Н + Н МНСОСН3 + СНЗСООН. К К (.-аминокислота 0-Н-аииламинокислота Разделение смеси ~.-амино- и 0-Х-ациламинокислот, получаемой после гидролиза, как правило, не представляет трудностей. Еще одна возможность получения энантиочистых и-аминокислот заключается в применении асгсмметрическоггг, или энпнтиоселективпого, синтеза. Например, специальный катализатор (хиральный комплекс родня) позволяет гидрировать 2-ацетиламинопропеповую кислоту с высокой степенью энантиоселективности.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
