А.В. Финкельштейн, О.Б. Птицын - Физика белка - Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами (1123404), страница 99

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 99)

е. будет равна ≈ 10–3 моль / литр / 5⋅1010 ≈ 0,2⋅10–13 моль / литр.Задача 25.3Головка миозина расщепляет молекулу АтФ, и 50 % получаемой при этомсвободной энергии (50 % от 15 ккал/моль) превращается в производимуюмышцей работу. каждое расщепление приводит к силовому удару, приводящему к сдвигу миозинового волокна относительно актинового на 5 нм.(а) Оцените, какую силу развивает головка миозина.(б) с какой скоростью сближаются концы мышцы при ее сокращении,если она имеет 30 000 саркомеров в длину, число одновременно работающих миозиновых головок составляет 1 % от их общего числа, а каждая головка щепит 20 молекул АтФ в секунду?(в) какую силу развивает эта мышца, если в ней находится 10–6 молямиозиновых головок?(г) какую мощность развивает эта мышца?(д) как изменится скорость сокращения мышцы, его сила и мощность,если, при тех же прочих параметрах (в частности — числа миозиновых головок), она имеет не 30 000, а 10 000 саркомеров в длину?Решение(а) каждая головка миозина развивает силу, равную15 ккал /моль × 0,50 / 5 нм = (4,2 × 15 × 103 дж / моль × 0,50) //(5 × 10–9 м) ≈ 6 × 1012 Н / моль = 10–11 Н.(б) так как в каждый момент работает только 1 головка из 100, тоза 1 / 20 секунды, т.

е. за время щепления одной молекулы АтФ в расчете на каждую головку миозина, успевает сработать не одна, а 100 головокв том же контакте актиновой и миозиновой нитей; это приводит к взаимному сдвигу этих нитей на 5 нм × 100 = 500 нм. Поскольку вдоль саркомераимеется два контакта актиновой и миозиновой нитей (справа и слева от егоцентра, см. рис.

25-8а), то саркомер сокращается за 1 / 20 секунды на вдвоебольшую длину, 1000 нм, а 30 000 друг за другом идущих саркомеров —на 30 000 000 нм = 0,03 м (за те же 1 / 20 секунды). Значит, скорость сокращения такой мышцы — 0,6 м / с.481(в) За 1 / 20 секунды, 10–6 моля миозиновых головок расщепляютмоля АтФ (50 % свободной энергии распада которого превращаетсяв работу), и при этом мышца сокращается на 0,03 м. Значит,10–6сила = (15 ккал/моль × 0,50 × 10–6 моля)/(0,03 м) = 0,25 кал/м ≈ 1 дж/м = 1 Н.(г) Мощность = сила × скорость, т. е. (1 Н) × (0,6 м / с) = 0,6 Вт.(д) Мощность (= энергия/время) не изменится, скорость сокращенияупадет втрое, сила утроится.ПрЕдМЕтНЫЙ УкАЗАтЕЛьАабзимы 364–366агрегация белков 266, 268, 313АдФ 385–390, 480–481актин 384–389активность белка 15, 81, 162, 197, 238,265, 273–274, 343–368, 375–376активные центры 22–24, 81–82, 86,137–138, 168, 173, 179, 187–188,227, 317, 320, 341–344, 357–360,364–368, 370–381аланин 38–40, 88–89, 122, 132, 135–136, 141, 288, 347, 368, 405–406аллостерические взаимодействия 353,381альбебетин 348–350амилоид 147–149, 269, 308аминокислотные остатки 15, 18,23–26, 36, 38, 40–41, 47, 64, 66–67,88–89, 117, 122–125, 131–135, 140,146, 199, 201, 211–218, 228, 230,233, 249–253, 274, 294, 301–303,312, 315, 318, 320–333, 343–345,368, 373–377, 436–439, 461, 467,470–473, 476аминокислоты L и/или D-форма 25–26,90–92, 449антигенные детерминанты 354–357антитела см.

иммуноглобулиныархитектура см. структурный каркасархеобактерии 197АтФ 14, 152–153, 268, 368–369, 378,384–390, 480–482Ббактериородопсин 151–152Банк Белковых структур = Protein DataBank = PDB 16, 335–336банк первичных структур, SwissProt 16белки-рецепторы 152482белки со скудной вторичной структурой 194, 200белковая глобула 21, 59, 68–69, 72, 82,87, 107, 137, 163, 165–167, 171,182, 187, 192–193, 195, 200, 202,205, 207, 209, 214, 251, 259, 261,271, 273, 289, 293, 298, 313, 324,329, 343, 357, 373, 378, 381 см. также водорастворимые…инженерия 81–83, 287,342–244, 368статистика, квазиБольцмановская 207, 213, 262, 324структура 16–17, 67–70, 134,162, 165–167, 192, 195, 197–199,202–203, 205, 207–208, 214–216,219, 220, 222, 228–229, 263, 267,296, 302–303, 314–315, 323–324,330, 335–337, 339, 341–342, 346,354, 378белковый дизайн 189, 222, 227, 271,339, 342, 346бесклеточные системы, сворачиваниебелков 264–265биоинформатика 341биосинтез см.

синтез белков биохимическийбоковые группы аминокислот 15, 132,215Больцмана формула 49–50, 100, 154,220, 234,Бора эффект 383ВВан-дер-Ваальсовые взаимодействия34–35, 43–46, 242, 366, 398,403–404Ван-дер-Ваальсовый радиус атома 28,35, 43Вант-Гоффа критерий для денатурации483белка 233, 235, 257валентныеуглы 28–29, 38связи 28–30, 44, 131, 158,394–395вода 12, 16, 18, 21, 38, 42–43, 45–49,52–54, 58–86, 96, 108, 114–115,118–119, 125, 136–137, 148, 151,154, 163, 199–201, 208–209,213–215, 217, 224, 231–232, 235–238, 240, 252, 254, 258–259, 270,273, 275, 286–289, 296, 299, 304,324, 359, 361–363, 367–368, 374,378–379, 389, 394–395, 397, 407,409–410, 416–418, 421, 432–433,440, 444, 450, 457–459, 461, 468,477, 480водорастворимые глобулярные белки16–17, 19, 156, 162–163, 179,200–201–202, 208, 211, 213, 270,276, 314, 351, 375, 447водородные связи 16, 38, 42–48, 52–53,61–64, 79–80, 84–86, 88–93, 117–118, 121–123, 135–137, 144–145,148, 151–153, 163, 167–170, 173,176–177, 186, 199, 201, 203, 208–209, 217, 232, 240, 303, 326, 329,354, 357, 369, 440, 457–461, 470и гидрофобный эффект 63–68направленность 90энергия 44вращение вокруг ковалентных связей26–27, 29, 30–32, 37, 394–395 см. также угол вращениявремя образования структуры 128–129,438вторичные структуры 17–18, 20, 48, 87,89, 92–97, 110, 117, 123, 135–137,140, 147, 151, 163–167, 188–190,193–194, 199–205, 211–213, 215,223, 238, 240–242, 252, 254, 256,266, 272–276, 279, 312, 317, 320,324–334, 338–340, 346–349, 375,377, 445, 447, 457, 462предсказание 328–334, 339484выравнивание последовательностей317–321, 473ГГейзенберга принцип неопределенности 27, 34, 160, 396–398, 429, 431гемоглобин 15, 18, 166, 195–196,381–390«Геном человека» проект 341гетерополимер случайный 226, 243,260–261, 295, 451, 462гидрация см.

водагидролиз 198, 359–362, 371–372,386–387, 480гидрофобная поверхность 64, 137–138,169, 211–212, 268, 327, 329, 355гидрофобное ядро см. ядро белковойглобулыгидрофобность 64–66, 137, 142,214–215, 254, 330, 372гистерезис 108глицин 26, 38–41, 88–90, 122, 131–136,141, 144–146, 179, 288, 405–406главная цепь белка 15, 17, 21, 25–26,32, 38–40, 48, 87–94, 123, 134–137,143, 163–164, 177, 201, 208–209,215, 238, 251–254, 298, 319, 322,326, 374, 377, 445, 457глобуланативная 217, 220, 253, 274,289, 295, 299, 301–303, 305, 310,466–467, 479пред-расплавленная 256–258,272, 274расплавленная 239–242,254–258, 265, 268–269, 272–275,277, 279, 283–287, 291, 309, 330,346–347, 349, 359глобулярные белки 16–17, 19, 32, 87,135, 140, 144–145, 147, 162–163,179–181, 191, 198–203, 208,211–213, 223–226, 228, 231, 263,270, 276–277, 312, 314, 328, 340,349, 351, 355, 375, 447глутатион 85гомология 195, 227, 316–322, 335, 342,348, 473«греческий ключ» 170, 176, 204ГтФ 153, 377Д«двойного сита» эффект 371–372двугранный угол см.

угол вращениядегидрогеназа 380–381денатурация белка 221, 226, 229–233,235–239, 241–243, 245, 249,250–251, 253–255, 294–304, 461ее обратимость 233денатурированный белок 217–218, 232,236–238, 254, 266, 269–270, 273,285, 304, 310, 456, 467детального равновесия принцип 299«дефекты» структурные 179, 200, 202,205диссоциации константа 80, 412, 458,460–461, 478, 480дисульфидные связи см. S-S связидисульфид-изомераза 269диффузия 110, 114–115, 390, 408,432–433диэлектрическая проницаемость45, 69, 71–82, 84, 154, 404, 413,415–416, 418, 421–425, 440–444дНк-связывание 348, 352–355,375–376, 378домены 18–19, 150, 163, 165–172,180–181, 186–190, 193–194,196–198, 200, 202, 208, 211, 213,225, 228, 231, 264, 267–270, 295,303, 305–312, 314, 327, 332–335,352, 355–358, 379–381, 385–387,389, 435–436, 446–448доступная поверхность 65–67, 304ЕЕфимова структурное дерево 195З«зародыш» см.

ядро сворачиваниязаряд аминокислотного остатка138–139Ииминокислота 40, 122, 134иммуноглобулины 171, 174, 197,354–357, 476–477иммуноглобулиновая укладка цепи 174ингибитор 272, 307, 315, 322, 330–331,353, 370, 372индуцированное соответствие 378–379инициация α-спиралей 118, 120,122–125, 128–129, 434интермедиаты сворачивания 239,273–275, 287, 295, 301, 308, 313,465, 470интрон-экзонная структура 197инфракрасная спектроскопия белков 28Ккалориметрия 231, 233–235, 257катализ 14, 344, 360–367, 374, 376–377квант тепловой 28«квазисферических многогранников»модель 180–182, 185кинетика 97, 110, 113, 117, 124–126,231, 251, 271, 273классификация белков 165–166, 191,193–195классификация белковых структурCATH 193, 375Dali/FSSP 193SCOP 193, 448классы (структурные) белков 16, 140,188–189, 193–194, 354, 375–376клатраты 63клубок 95–96, 117–121, 125–126,128–131, 136, 237–238, 241–243,246, 248–249, 250, 254–259, 266,273–274, 286–287, 294–296,298–302, 304–310, 326ключ-замок 369, 379колебания 28–29, 32, 34, 46, 96, 109,160, 281, 367–368, 377, 386,395–399, 403–404, 408, 431коллаген 144–147конформационные превращения104–105, 110, 268,485конформация 17, 30, 36–40, 87–90,92–93, 117, 130, 135–136, 144–145,150, 152–153, 161, 166–167, 175,206–207, 222–223, 252, 259–260,265, 270–271, 322–323, 326–327,336, 338, 345, 364, 370, 388–389см. также структура белкаи болезни 149, 308–313и изменения функцийбелка 376, 378–379кооперативные переходы 97, 121–122,230, 232, 241, 256 см. также де- иренатурациякоординационные связи 84–86, 137,374, 382корпускулярность 71, 79–81котрансляционное сворачивание 265,269кофакторы 15–16, 21, 152, 156, 178,353, 375–376, 380–381кристаллизация 68, 289, 306, 472кристаллы 15–16, 22, 36, 44, 63, 151,162–163, 182, 231, 242, 249,250–251, 261, 267, 307, 378, 404,407–408,круговой дихроизм (кд) 95, 121, 230,238–239, 241, 256, 266, 328, 348,350ЛЛандау теорема 118–120Левинталя парадокс 270, 295, 297, 304,309–310лед, структура 42–46, 48, 63, 119–120лейциновый зиппер 355Мматриксные белки 141, 147меандр 169–170, 175–176, 204, 446мембранный канал 154–155, 444мембранные белки 16, 19, 23, 140,150–151, 155, 177, 179, 185, 201,228, 263, 270, 276–277, 340,350–351, 440металлы см.

координационные связимиозин 16, 141, 384–389, 481486многозаходный пропеллер 172модель квазисферических многогранников для α-белка 180–182модель случайных энергий 450–451,462, 464–465«модули» 197–198мотив «спираль-изгиб-спираль» исвязывание дНк 352, 354мотивы укладки цепи 167, 170–171,173, 178, 190, 194, 197–199, 208,222, 224, 227, 337, 340, 357,445–446, 448мутации 81–82, 146–147, 196, 216,226–227, 277, 287–292, 312–313,342–350, 356, 360, 373, 467–468мышцы 14, 379, 381, 383–388, 390,481–482Ннабор стандартных мотивов укладки193, 208,нативно-развернутые белки 229–230,359надежность работы белка 22, 253, 259,262нуклеационный механизм 289–290О«ОБ-укладка» 190, 194образование структуры белкаin vivo 12–13, 18–20, 146,199, 263, 265–268, 270in vitro см. самоорганизацияобъем глобулы 273объем свободный 247, 252–253одностадийное сворачивание белков279, 286отбор 102, 196, 202–203, 216, 220–222,228, 261–262, 311–314, 347, 372,376ППаули запрет 33пепсин 172пептидная связь 26, 31–32, 374пептидные группы 27, 31, 47–48,92–96, 137, 163, 199, 208–209, 360перевитые спирали 141–142, 439переход глобула-клубок 242–243, 245,249–250, 255, 257, 301переход спираль-клубок 120–122,124–125, 232, 242переходное состояние 110–111, 124,126–128, 275, 280–281, 283,285–288, 290–292, 297, 304–306,362–369, 376, 467, 479переходы «все-или-ничего» 107–108,110, 231–235, 241–242, 248,250–251, 253, 255, 256–259, 275,279, 283, 287, 289–291, 294–296,310–312, 455, 467–469пермутация 349петли 120, 125, 131, 134–135, 151, 156,162–176, 178, 180, 182, 187–188,199, 201–203, 205, 212–213, 221,226, 240–241, 300–305, 321, 325,327, 329, 331, 338, 343, 347, 349,356, 377, 449, 475плотная упаковка 92, 144, 164, 167,177, 182–186, 217, 252–253, 261,312, 330, 342, 347–348плотность 11, 42, 57, 101, 104–105, 109,114, 130–131, 159–160, 237–238,243–249, 252–259, 283, 367–368,404, 432, 438, 452поверхностный эффект 301–302поворотная изомеризация боковыхгрупп 252–253полимер 15, 117, 119, 206, 242, 251,255–257, 260–261, 314полиморфные переходы 307полипептид 26, 88, 96–97, 117,121–124, 129, 140, 144, 156, 177,227–228, 232, 328, 350, 369, 457полипролиновая спираль 92, 144порин 153–154, 277последовательностиаминокислотные 16–20, 82,137, 166–167, 187, 201–203, 206,208–209, 213, 216, 218–219, 222–223, 233, 261, 269, 271, 294–295,303, 307, 315–327, 331, 335–347,373 см. также структура белкаслучайные 202, 211, 212–213,218–219, 224–227, 313периодические 212посттрансляционные модификации19, 147потенциалвращения 30–32средней силы 59–60потенциометрическое титрование 455право- и левовинтовой ход перемычек190, 206, 222предсказание пространственных структур 316принцип множественности 208–211,314прион 147–148, 262, 307–308проводимость протонная 152прокариот белки 197, 269пролин 31–32, 36, 40, 92, 131–132, 135,145, 266, 269, 275, 450промежуточное состояние см.

Характеристики

Список файлов лекций