А.В. Финкельштейн, О.Б. Птицын - Физика белка - Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами (1123404)

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла

Удк 577(075.8)ББк 28.071я73Ф 59ОГЛАВЛЕНИЕ И крАткОЕ сОдЕржАНИЕПредисловие к четвертому изданию ............................................................. 8Предисловие к третьему изданию ................................................................. 9Предисловие к первому изданию ..................................................................10Финкельштейн А. В., Птицын О. Б.Ф59 Физика белка: курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами. — 3-е изд., испр. и доп. — М.: кдУ, 2012.

—456 с., [32] c. ил.: ил.ISBN 5-98227-065-2Физика белка простирается от классификации и принципов устройствабелков (мембранных, фибриллярных и, в особенности, водорастворимыхглобулярных белков) — до принципов их работы, устройства их активныхцентров; от элементарных взаимодействий в белках и вокруг них — до структурных переходов в белках, полипептидах и синтетических полимерах.Этот курс лекций читался студентам МФтИ, а затем, в Учебном ЦентреИнститута белка рАН, — студентам и аспирантам Пущинского университетаи Пущинского филиала МГУ. В настоящее время он, кроме того, читаетсястудентам биологического факультета и факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ. Отдельные главы этого курса читались также на множествеотечественных и международных научных школ.книга предназначена для широкого круга студентов, аспирантов и научных сотрудников — биологов, медиков, биохимиков, биофизиков, — а такжедля всех, кто работает с белками или просто размышляет о них.Удк 577(075.8)ББк 28.071я73ВВЕдЕНИЕЛекция 1 ...........................................................................................................14Основные функции белков.

Аминокислотная последовательностьопределяет пространственную структуру, пространственная структура — функцию. Обратное — неверно. Глобулярные, фибриллярныеи мембранные белки. Первичная, вторичная, третичная, четвертичнаяструктура белка. Биосинтез белка; сворачивание белка in vivo и in vitro.Пост-трансляционные модификации.ЭЛЕМЕНтАрНЫЕ ВЗАИМОдЕЙстВИЯ В БЕЛкАХ И ВОкрУГЛекция 2 ...........................................................................................................25стереохимия L-аминокислотных остатков. Валентные связи и углымежду ними.

Их колебания. Вращение вокруг валентных связей. Пептидная группа. транс- и цис-пролины.Лекция 3 ...........................................................................................................33Ван-дер-Ваальсово взаимодействие: притяжение на больших расстояниях, отталкивание на малых. разрешенные конформации аминокислотногоостатка (карты рамачандрана для глицина, аланина, валина, пролина).Лекция 4 ...........................................................................................................42Влияние водного окружения.

Водородные связи. Их электрическаяприрода. Их энергия. Их геометрия в кристаллах. разболтанность водородных связей в воде. Понятие об энтропии и свободной энергии. Водородные связи в белковой цепи замещают такие же связи этой цепи с водой; в результате водородные связи в белковой цепи приобретают — вводном окружении — энтропийную природу.Лекция 5 (сдвоенная) ......................................................................................54ISBN 5-98227-065-2© Финкельштейн А.

В., Птицын О. Б., 2012© Финкельштейн А. В., стереоскопические рисунки, 2005© Издательство «кдУ», 2012Элементы термодинамики. свободная энергия и химический потенциал. Гидрофобные взаимодействия. Их связь с необходимостью насыщения водородных связей в воде. доступная воде неполярная поверхностьаминокислот и их гидрофобность.3Лекция 6 (сдвоенная) .................................................................................... 69Влияние водного окружения на электростатические взаимодействия.Электрическое поле у поверхности и внутри белка.

диэлектрическаяпроницаемость. Экранировка зарядов в солевых растворах. Измерениеэлектрических полей в белках при помощи белковой инженерии. дисульфидные связи. координационные связи.ВтОрИЧНЫЕ стрУктУрЫ ПОЛИПЕПтИдНЫХ ЦЕПЕЙЛекция 7 ......................................................................................................... 87Вторичная структура полипептидов. спирали: 27, 310, α, π, poly(Pro)II.Антипараллельная и параллельная β-структура. β-изгибы. Методы экспериментального обнаружения вторичной структуры.Лекция 8 (сдвоенная) ....................................................................................

97Элементы статистической физики. связь температуры с изменениемэнергии и энтропии. Вероятности состояний с различной энергией (распределение Больцмана–Гиббса). статистическая сумма и ее связь сосвободной энергией. конформационные превращения. Понятие о фазовом переходе первого рода (переходе «все-или-ничего») и о не-фазовыхпереходах. кинетика преодоления свободно-энергетического барьерапри конформационных превращениях. Понятие о теории скоростейреакций.

Параллельные и последовательные процессы. Характерныескорости диффузионных процессов.Лекция 9 (сдвоенная) ....................................................................................117свободная энергия инициации и элонгации α-спирали. теорема Ландау и не-фазовость перехода спираль-клубок. размер кооперативногоучастка при переходе спираль-клубок. стабильность α-спирали в воде.стабильность β-структуры в воде. скорость образования β-структуры иα-спирали. Что такое «клубок»?Лекция 10 .......................................................................................................132свойства боковых групп аминокислотных остатков.

Включение аминокислотных остатков во вторичную структуру. Аланин, глицин, пролин,валин. Неполярные, короткие полярные и длинные полярные боковыегруппы. Заряженные боковые группы. Гидрофобные поверхности навторичных структурах в белках.ПрОстрАНстВЕННОЕ стрОЕНИЕ БЕЛкОВЛекция 11 .......................................................................................................140Фибриллярные белки, их функции и их периодичные первичные и вторичные структуры; α-кератин, β-фиброин шелка, коллаген. Упаковкадлинных α-спиралей и обширных β-листов.

Белки, образующие матрикс; эластин. Генетические дефекты белков и болезни. Амилоиды.Лекция 12 .......................................................................................................150Мембранные белки, особенности их строения и функции. Бактериородопсин, рецепторы и G-белки, порин, фотосинтетический центр.селективная проницаемость мембранных пор.

работа фотосинтетического центра. Понятие о туннельном эффекте. Понятие об электронноконформационном взаимодействии.4Лекция 13 .......................................................................................................162Глобулярные белки. Упрощенное представление структур белковыхглобул; структурные классы. строение β-белков: β-слои, их продольнаяи перпендикулярная упаковка. Преимущественная антипараллельностьβ-структуры в β-белках.

Правопропеллерная скрученность β-листов.топология β-белков.Лекция 14 .......................................................................................................177строение α-белков. Пучки и слои спиралей. Модель квазисферическойглобулы из α-спиралей. Плотная упаковка при контакте α-спиралей.строение α/β-белков: параллельный β-слой, прикрытый α-спиралями,и α/β-цилиндр. топология β-α-β-субъединиц. строение α+β-белков.Отсутствие прямой связи архитектуры белка с его функцией.Лекция 15 .......................................................................................................192классификация структур белков.

Отсутствие наблюдаемой «макроэволюции» укладок белковых цепей — при наблюдаемой «микроэволюции» их структур. дупликация гена и специализация. Эволюцияпутем перемешивания доменов. «стандартные» третичные структуры.типичность «квазислучайного» чередования аминокислот в первичныхструктурах глобулярных белков, контраст с периодическими первичными структурами фибриллярных белков и блочными — мембранныхбелков. Физические принципы строения белковой глобулы. Основныезакономерности, наблюдаемые в структурах белковых глобул: наличие отдельно α- и отдельно β-слоев; редкость перекрывания петель;редкость параллельности соседних по цепи структурных сегментов;редкость левых β-α-β-суперспиралей.

«Энергетические» и «энтропийные» дефекты редко встречающихся структур и связь этих «дефектов»с относительной редкостью аминокислотных последовательностей, стабилизирующих «дефектные» структуры. «Принцип множественности».Лекция 16 .......................................................................................................208какую вторичную структуру можно ожидать для случайных и квазислучайных аминокислотных последовательностей? доменное строениестабильных пространственных структур длинных квазислучайных последовательностей наиболее вероятно.

квази-Больцмановская статистикамелких деталей белковых структур. Она возникает из физического отбора стабильных белковых структур. Влияние стабильности структурногоэлемента на строгость отбора первичных структур, не разрушающихпространственную структуру глобулярного белка, или: почему одни белковые структуры встречаются часто, а другие — редко? какую структуру — α или β — следует чаще ожидать в центре большой глобулы?связь «энтропийных» дефектов с «энергетическими». Глобулярные белки возникли как «отобранные» случайные полипептиды? Отбор «белковоподобных» случайных последовательностей в белковой инженерии.кООПЕрАтИВНЫЕ ПЕрЕХОдЫ В БЕЛкОВЫХ МОЛЕкУЛАХЛекция 17 (сдвоенная) ..................................................................................229денатурация белка. Нативно-развернутые белки.

кооперативные переходы. Обратимость денатурации белков. денатурация глобулярного5белка — переход типа «все-или-ничего». критерий Вант-Гоффа для перехода «все-или-ничего». тепловая и холодовая денатурация. диаграммафазовых состояний белковой молекулы. как выглядит денатурированный белок? клубок и расплавленная глобула.

Неоднородность расплавленной глобулы. Отсутствие фазового перехода типа «все-или-ничего»при набухании «обычных» полимерных глобул.Лекция 18 .......................................................................................................250Почему денатурация глобулярного белка — переход типа «все-илиничего»? распад плотной упаковки ядра белка и раскрепощение боковых групп. Проникновение растворителя в денатурированный белок,разрушение расплавленной глобулы, постепенное разворачивание цепиденатурированного белка по мере увеличения силы растворителя. Энергетическая щель между нативной укладкой белковой цепи и прочими ееглобулярными укладками: основное физическое отличие белковой цепиот случайного сополимера.

Характеристики

Тип файла PDF

PDF-формат наиболее широко используется для просмотра любого типа файлов на любом устройстве. В него можно сохранить документ, таблицы, презентацию, текст, чертежи, вычисления, графики и всё остальное, что можно показать на экране любого устройства. Именно его лучше всего использовать для печати.

Например, если Вам нужно распечатать чертёж из автокада, Вы сохраните чертёж на флешку, но будет ли автокад в пункте печати? А если будет, то нужная версия с нужными библиотеками? Именно для этого и нужен формат PDF - в нём точно будет показано верно вне зависимости от того, в какой программе создали PDF-файл и есть ли нужная программа для его просмотра.

Список файлов лекций