Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 50
Текст из файла (страница 50)
Маркерпал поспсловагслыккги тспчопскятнчс ьтвтсэчвен терн ГСВЧОПСКЭГ' ЧС ЬИОВСРХОЕКТ КЕЯ гсвчпяск'тттсн ттксссгоквтхекг гспчозск"тттсн тткссстоквтгекр гспчопскзтичсв тттч и л сс сг :е о г л и с а й л си СС-бедные граиповожительиые Р1впссоТЬеппогояа АЧЫбс !ес т, Зр! Ьас~ Сыатуща1гв Псвпососса1св СС-богатые ~ в и граиотоипательиые,,с Суапоьасгепа РютеоЬастеи СгепагсЬаеога Трепло- Гэевн1ьгюсгиса1св г а1 о1о1га1ев Енгуагсьаеога На1оЬастема1ев МегЬаповагсюа1ев ТЬсппор!аипага1ег АгсЬасоя!оЬа1св МсгЬвпососса1ев Тьсп погоста!ев ОрьнЬоьопга Гппя! СЬоапппвлс1!аыь июни и 1 гппвс Хиво1гпые1' о1апа оа Иььюла Л Ы;иевопгг рвгтеьан! 'Зсгсиьв вопоросли Красине всаоросли Р1апгае н1ансорЬтг Мусегоиы Пслобгго Епга АгпоеЬоаоа ди Сгурго рьугсв НарюрЬутсв Сьгоыа1тео1 ага Рис. 3-33.
Консеисусиое древо жизни. Показанное здесь древо основано на анализе многих белковых последовательностей и дополнительных особенностей генома. Ветви, обозначенные пунктиром, еще исследуются. Такое древо представляет только часть доступной информации, и только часть проблем нашла в ием свое решение.
Каждая ныне живущая группа имеет свою собственную сложную историю эволюции. [160] Часть П 3. Аминокислоты, пепткды и белки ствующий во всех бактериях и необходимый' для нормального фолдинга). Древо можно дополнительно усовершенствовать, используя анализ последовательностей многих белков, а также привлекая ланные об уникальных биохимических и физиологических свойствах организмов каждого вида. Существует множество способов для построения эволюционного древа, каждый из которых имеет как преимущества, так и недостатки, а также множество способов представления эволюционных отношений. Окончания ветвей на древе, изображенном на рнс. 3-32, соответствуют существующим в наши дни видам, названия которых указаны.
Точки, в которых сходятся две липин, соответствуют их вымершему предку. В большинстве способов изображения деревьев, в том числе и па рис. 3-32, длина линий между точками пропорциональна числу аминокислотных замен, отличающих один вид от другого. Таким образом, если мы рассмотрим точки, соответствующие двум существующим видам и их обп1сму предшественнику, то длина каждой линии, соединяющей окончание ветви с местом ее ответвления, со- ответствует числу аминокнглотных замен, отличающих каждый существующий вид от предшественника.
Сумма длин линий, исходящих из точки ветвления к концам ветвей, отражает число аминокислотных замен, на которое зтн существующие пынс организмы отличаются между собой. Чтобы определить промежутки времени, необходимые для расхождения видов, древо следует откалибровать в соответствии с данными анализа ископаемых остатков и с другой имеющейся информацией. По мере увеличения объема информации в банках данных становится возможным построение эволюционных деревьев на основании последовательностей всс большего числа различных белков. Благодаря все более усложняющимся методам анализа продолжает возрастать количество генетической информации, так что структура этих деревьев может быть дополнительно уточнена. Все подобные работы продвигают нас к цели созлания подробного дерева жизни, описывающего э вол к!цию и взаимоотио- Дополнительная литература для дальнейшего изучения 1161) Ключевые термины Термины, вы<)еленные жирна>з< шрифтом, обьясня- ются в гласса)лги.
Дополнительная литература ддя дальнейшего изучения Аминокислоты Г)опдьег~у, 1).А. (2000) (>'ппаспга1 апппо асма аз ргоЬеэ о1 ргосе>п лагос<иге ап<1 6>пег>оп. Си>г. С)>ил. С)>ет. В>о( 4, 645-652. Огеепасеш, 1.Р 8< %'ш(тл, М. (1961) С)>етниу огйе Апис лоас>й, 3 <>оЬ,) оЬп Ъз»!еу 8 Зопэ, Хе<э Уогь Кгей, О. (1997) Г>-Ащ>по аскЬ >и апппа1 рерсмсл.
Анни. Вгп В<ослет. 66, 337 — 345. Последние данные относительно встречасиости этих необычных стереоизомеров аминокислот. щения всех организмов на Земле. Развитие данной области науки продолжается (рис. 3-33); поставленные в ней вопросы важны для осознания человеком самого себя и окружающего мира. Молекулярная эволюция обещает быть одной из наиболес живых отраслей науки двадцать первого века. Краткое содержание раздела 3.4 СТРУКТУРА БЕЛКА: ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ° Различные функции белков определяются их амипокислотныл< составол< и аминокислотной послеловательностъю.
Некоторые небольшие изменения аминокислотной послеловательности белка могут не сопровождаться изменениями его функций. ° Определение аминокислотной последовательности пептида происхолит в несколько этапов: 1) разделение полипептила на более мелкие фрагменты с помощьк> реагентов, расщепляющих специфические псптидные связи; 2) определение аминокислотной последовательности кажлого фрагмеята по метолу Эдмана; 3) определение расположения фрагментов в исхолной полипептидной цепи с помощью создания лругого набора перекрывающихся фрагментов. Аминокислотную последовательность, кроме того, можно вывести на основании известной нуклеотидной последовательности соответствующего гена. ° Короткие белки и пептиды (ло 100 остатков) можно сиптсзиронать химическим путем.
На каждом этапе синтеза происходит присоединение одной аминокислоты, причем нся пептидная цепочка постоянно улерживается на твсрлол< носителе. ° Аминокислотная послеловательность белка является важным источником информации не только о структуре и функции белка, но и об эволюции жизни на нашей планете. Разработаны сложные методы, позволяющие проследить ход эволюции на основании анализа изменений аминокислотных последовательностей гомологичных белков. О/с система 117 В-группа 114 Абсолкиная конфигурация 117 Аминокислота 114 Аффиннав хроматографин 135 Б<лок 127 Бноинфорнатика 156 Вторичная структура 141 Высокоэффективная жидкостная хр<>иатография (ВЭЖХ) 135 Гомолог 157 Гомологичныебелки 157 Горизонтальный перенос генов !57 Грубый экстракг 132 Днализ 132 Додепилсульфат натрия (ЗПЗ) 136 Изоэлектричггкая точка (р() 125 Изоалектрофокусирование 137 Ионобменная хроматография 132 Колоночная хроматография 132 Консенсусная послеловательность 156 Маркерная последовательность 158 Олигомерный белок 130 Олигопептид 128 Ортолог 157 Паралог 157 Псптнл 127 Псптнлная связь 127 Первичная структура 141 Поглощение (А) 121 Полипсптил 128 Полярность 118 Про<готическая группа 131 Протеазы 146 Протеем 152 П(х>тонер 130 Реакция Элмана 145 Сложные белки 131 Третичная структура 141 Фракция 132 Фраккионированне 132 Хнральный центр 115 Пвиттер-иои 123 Четвертичная структура 141 Эксклклзиоиная хроматография (>ель-фильтрация) 135 Электрофорез 136 Энантиомеры 117 11621 Часть 1.
3. Аминокислоты, пептиды и белки Меттег, А. (1965) Вюслвтйиу о!" йв Атто АпЖ, 2ь' ес1., "то1з 1 8 2, Аеас)есспс Ргсзз, 1пс., Ысш Уогй. Энцикчооедический труд, посвященный спойстпам, распространенности и мстаболизму аминокислот. Пептиды и белки Сгтййгоп, ТЕ. (! 992) рпкс!изБиисгить аиг! Мо!вси!аг)стран!вь, 2"" и!., Ъ".Н. Ггеспшп апд Сопсрапу, )Чеьт уссгЕ Очень полезный источник обшепс илана. Как работать е белками Оопп, М,1. 8 Согйец, 1.М. (1996) Тъочйпсепмооа1 )ю!уасгу!апс!с)с йс! с1сссгор1юкмз. Майей Егауто!.
271. 177 — 203. Дстатьнос описание мег<ьта. Копсйегй, А. (1990) Ссг)су рссг!(у спхушсз? МвйагЬ Еигуию! 182, 1-5. Критический обзор классических биохимических мстолов. Ясорез, К.К. (1994) Ршгв!и рип/ил!ига: раппу!вь ат! Ргаг.- псв, Зп1 сс)., 5рг!пйег-Ъег!ай, Ыеъ ЪкЕ Хороший источник информации о принципах хроматографии и других биохимических лктодов. Первичнав структура белка и зволюция Ацдеттсп, 1., В!ошйегй, 1, Нейе), М., борза, 1,, )Чйзтсп, В, А тег)апс)ег, М.
(2000) (лгйе-яъ!е зугссйезсь о! рсрсЫсз. Вго)ю!утвт 55, 227 — 250. Обсуждение существующих подходов к созданию псптидов для фарлсакологических нужд. Ое))„А. Ег Могпз, Н.К. (2001) С)усоргосе!и ыгосснге с)есегш!пас!оп Ьу шаль зрсссгопсссгу. зс!висв 291, 2351- 2356. Масс-снектрометрия как метал выбора лля классификации сложных гликопротеинов. Е)е!зцс, Е, Впп1опапп, Н., А РЫйрре Н. (2005) 1>Ьу)ойепо лись апс) сйе гесопз !го с! сон о1 сЬс сгсс о1 Мс. Аггк.
Втс Свив!. 6, 361 — 375. Сойаггеп, 1.Р сй Товпзепс), Д.Р (2005) 1(антоша! йенс стань!ег, йепоше )ппотайоп апс) сто!нбоп. Фас. Ввсс М!поио!. 3, 679- -687. Суй), Б.Р А АеЬегзои, К. (2000) Мазь ьрессгошссгу аш1 ргосеописз. Сигг. Орса. СЬвт. Всо!. 4, 489 — 494. Использование масс-спектрометрии для идентификации и изучения клеточных белкон. Коопш, Е.'К, Татозок К.(, Ег Са1репп, МАЕ (1998) Веуопс) сошр!есе йепо~ссез: !госп кццссссс со ьсгнсшге апг) !нпсс!оп. Сигт. О)яи. уиисс. Всо! 8, 355- 363. Полезное обсуждение возлсожносте(Ь возникающих в резульгатс определения аиинокислотных последовательностей огролсного числа белков.
ЬЬ 'йгН. А Спшг, О. (2000) Риис(атвиШЬ оу Мо(вас)гтг Еоо!ийоп, 2пс) сс)п, 5!пацсг Агрос!асез, 1пс., Вцпдег1апф МА. Очень доступное ошканис методов анализа последовательностей белков н иуклсиновых кислот. В гл. 5 представлено одно из лучших ошканий того, как построить но данным секвенирован ни эволюционное древо. Мапл, М. А %йш, М. (1995) Е1сссгозргау псазз зрессго~нссгу сот ргосеш сЬагассспшс!оп. Тп иг(з ВикЬвт. Вс!. 20, 219 224. Обсуждение основ данного метила для начинающих.
Мауо, К.Н. (2000) Еесепс ас!лщпссв ш сЬе <!вайо ат1 сопьспкйоп орзупсЬесй )крси!еь: сот с!сс )оп о1!квкз от)шс 1ог сйс сесЬпо!ойу оп с. Титгсь В! огп Ьло!. 18, 212-217. М!санда, Е.Р й А)еттоод, РЕ (2000) СЬайепйез 1ог ргосесп сЬешка1 зуосйс Чь сп сЬе 2!зс сепснгу: Ьг!с)й!пййспош!сь апг1 ргосеопнсз. Вюро!упи.п 55, 217-226. Эта и прсдыдупсая статьи описывают методы гинтсм пептидов и их сплайсицга для решения многих проблем ь биохимии белка. Ко!саз, Е, ЪУ!!!!вот, В.1, Кспбо )Ч., й Свпо!1, Я.В. (2003) Сепоше-зса1е аррпжсЬсз со гезо!лч!пй !псопйгиспсс !и шо!есн!аг рйу!ойсп!сз.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
