Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (1123310), страница 39
Текст из файла (страница 39)
Препараты изолированного фермента содержат две прочно связанные молекулы ЛОР и катализируют реакцию аденилаткиназного типа (2АПР— кАТР+ЛМР). Однако считают„что образование АТР происходит, так же как в митохондриях, путем фосфорилнрованпя ЛРР. В освещенных хлоропластах протоны транспортируются через мембрану в одном илн более сегментах электронтранспортной цепи; они возвращаются из матрикса тилакоида в строму хлоропласта, проходя канал в СГч и попадая на обратимую АТРазу, расположенную на наружной поверхности тилакоидной мембраны„ где йрНч движет синтез ЛТР.
Истинная скорость фотосинтетической генерации АТР в живой клетке, связанной с одновременно идущим процессом образования НАПРИ, остается невыясненной. Для синтеза углеводов требуется минимальное соотношение ЗЛТР: 2ЫАПРН. Все другие проявления клеточной активности должны, по-видимому, способствовать увеличению потребности в ЛТР. Можно получить хлоропласты, дающие указанное соотношение 3: 2, но неизвестно, является ли это отражением продуцирования более чем одной молекулы АТР при прохождении пары электронов через системы 1 и П, пь метлволизм 724 или же это отражает колебания скорости цикльческого фотофос- форилирования. 16.4.3. Регуляция фотосинтеза Система фиксации СО, функционирует при наличии целого ряда приспособлений для автоматической саморегуляции, благодаря чему достигается высокая эффективность фиксации СОх при обычной его концентрации в атмосфере и при относительно низкой освещенности и обеспечивается возможность избежать невыгодных реакций в темноте.
Контрольные механизмы заложены в свойствах некоторых участвующих в процессе ферментов. Высокая концентрация рибулозодифосфат-карбоксилазы в сочетании с присушим ей большим числом оборотов способствует тому, что ограничивающим фактором для большей части дневного времени является свет, а не 1СО71, хотя рост большинства растений может стимулироваться поднятием парциального давления СОм Особенно изящны те контрольные приспособления, которые основаны иа свойствах, присущих освещенной тилакоидной мембране; она обеспечивает строму хлоропласта восстановительными эквивалентами, одновременно поднимая ее рН по мере того, каь протоны переносятся внутрь тилакоида.
В то же самое время, как отмечалось ранее, освещение служит причиной для конформационного изменения АТРазы, благодаря которому она превращается в активную синтетазную форму. По крайней мере три участвующих в фотосинтезе фермента содержат сучьфгидрильные группы, легко окисляемые кислородом в темноте, что приводит к инактивации ферментов, а именно фосфорибулокиназы, фруктово-1-6-дифосфатазы и об, их ИАОБ- и МАВР'-зависимых глицеральдегпдфосфатдегидрогеназ.
Особенно поразительны свойства фруктозо- 1,б-дифосфатазы, которая состоит, вероятно, на 15% из остатков цистеина. 1и чйго каждый из этих остатков быстро вновь активируется при добавлении сульфгидрильного соединения. Специфический восстановитель не был идентифицирован, но известно, что вскоре после освешеиия восстановительные эквиваленты, продуцируемые электронтранспортной цепью, используются для повторной активации этой группы ферментов. Наряду с этим активность рибулозодифосфат-карбоксилазы регулируется ее субстратом--негативным эффектором при высоких концентрациях, в то время как МАОРН является сильным положительным эффектором. Так„при концентрации рибулозодифосфата 1.0 ммоль/л фермент инертен, если 1ХАОРН)/1ХАОР-~-~ = =0,5, но максимально активен, если при этом отношение равно 2,0, а концентрация субстрата составляет 0,2 ммоль/л. Поскольку ХЛОР в освещенных хлоропластах поддерживается преимущественно в восстановленном состоянии„фсрмент может проявлять пол- 726 !б.
МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. !П кяемке мезоюиляз крвхмвл ЛОРглюказа р; Ст! гщакозо ! оксвлавцепюю якрйвзР\ кща ) ! ьае Оэ Оз екотарьщ регулятарные контрольные механизмы фатасин гений. Показан основной путь движения углерода. ферменты, контролирующие отдельные лакусы, таковы (цифры в кружках): 1 — пируввт. артофосфвтднкянзэв, 2 — фосфоеналпируввткврбоксикинвза, 3 — рибулозодифасфвткврбокснзазз, 4— глнцерзльдегидфосфатдегидрогенвзв, 5 — фруктоэадифосфбтвзв, 6 — 5-фосфорибулокинвэв, 7 — АГ)Рглюкоэопирафосфарилэза.
Там, где Оз обозначен квк ингибитор, он способствует усилению взробного окисления сульфгидрильных групп ферментов; павтарнвя вктивация достигается восстзнояителем 12Н), поступвющнм из электронпереносящей системы, наряду с АТР и )ЧАОРП, неабходнмымн вля различных, обозначенных пв рнсукке реакций. РНР-- фосфоеяолпярувлт. См. подробности в тексте. ную активность. Эти соотношения особенно важны в связи с тем, что оксигеназная н карбоксилазная активности проявляют одинаковую зависимость. В темноте фермент не расходует впустую рибулозо-!,б-дифосфат.
В хлороптастах, располагающих Сч-путем, действуют к тому же дополнительные контрольные механизмы (рис. 16.16). И пнруватортофосфат-днкиназа, н фосфоснолпируваткарбоксцкиназа ингибнруются своими продуктами, первая в АМР, фосфоенолпируватом н Рь вторая в оксалоацстатом. Далее активность дикнназы исчезает !период полупревращения !5 мин), когда растения ~ ~ ~ мгз а вол нзм переносят в темноту, н с той же скоростью вновь появляется на свету. В пределах освещенности до 2000 Вт/мт уровень ферментной активности в общем пропорционален интенсивности света.
Инактивнрованная дпкиназа регенерирует в результате катализируемого ферментом восстановления дисульфндной связи, причем восстановительная сила опять-таки генерируется в мембранной электронтранспортной системе Возрастание рН стромы при освещеняи, связанное с переносом протона в тнлакондяое пространство, также действует подобно метаболпческому переключателю свет — темнота. Прн снижении рН стромы (7,4 фиксация СОх не происходит, в то время как процесс достигает максимальной скорости прн рН -8,1. Это объясняется значительным снижением А'„-,"в для карбокснлазы в ответ на увеличение рН и отчетливым приростом Рмвх для фруктово-1,б-дифосфатазы.
У разнообразных представителей фотосинтезирующих бактерий регенерация рнбулозодифосфата под действием фосфорибулокнназы выполняет роль ключевого контрольного механизма; фермент проявляет снгмоидную кинетику для ивгибирования АМР, которое снимается под действием как АТР, так и АРАОН, но не 1хАП'. Таким образом, ответ тилакоидной мембраны на освещение представляет собой как бы автоматический выключатель, поворот которого запускает ферменты, требующиеся для процесса фиксации СОв в углеводы. 16.4.3Л.
Хлороаласты н мнтохондрнн Множество сходных свойств у митохондрий и хлоропластов свидетельствует о наличии общих эволюционных предшественников, древнейшими из которых, естественно, были те, которые обладали хлоропластами. Одна из групп ныне живущих организмов, может быть, представляет современных потомков древней переходной формы.
Пурпурные несерные бактерии являются единственяыми организмамн, которые используют одну и ту же электронтранспортную цепь н для дыхания, п для фотосинтеза; эта система представлена на рнс. 16.17. 16А.3.3. Квантовый выход фотосинтеза Согласно схеме, изображенной на рнс. !6.!4, требуются по крайней мере четыре кванта в каждом из двух реакционных центров, чтобы осуществилось выделение одной молекулы Оа с образованием двух молекул 1хАПРН, т. е. всего восемь квантов. Принимая среднюю энергию абсорбпрованных фотонов равной 40000 пал~эйнштейн, можно рассчитать, что для образования одной молекулы От расходуется в сумме 320000 кал. Если также ии агнтаволизэ! ьтлннодов.
ш о, 1 ВСЫ+ ~ циюохром се — -~ циюохром агах циюохром 5 МАПН Рис. 16.17. Участие общей эаектронпереноснщей цепи а фотосинтезе н дыхании у пУРпурных бактерий, принять, что Р/2е вдоль цепи переноса электрона составляет всего лишь 1, то очевидно, что абсорбция 6.320 икал=1920 ккал приведет к образованию 12 гчАОРН, 6 Оь и 12 АТР.
Чтобы получить дополнительные 6 АТР, требующиеся для образования гексозы, 12 квантов должны быть абсорбированы Ргеэ для циклического фосфорнлирования, или еще 480000 кал, и, таким образом. обший итог составит 2400 ккал. Следовательно эффективносп процесса в целом близка к 28$, поскольку минимум 686000 кал требуется для образования глюкозы из СОэ и НэО. ЛйтЕРАтУРА Книги С!ау!оп Я. К, Мо!есн1аг РЬуись !п РЬо!оьуппгеыь, В1а!эйеП Рнш!ай|пи Согпрапу. Меъ Тот!с, 1965. С!ау!оп Я.
К., В!э!гонг 97. Я., ейь., Т1ге РЬо!оьупГЬе!!с Вас!ема, Асэйеппс Ргеьь, !пс., Хетт УогК, 1976. Еоуу 6. Е., Яегеаг! й'. 6. Р., Гау Р., йга!ььу А. Е., ТЬе В!ие-Сгееп А16ае, Асайегп!с Ргеьь. 1пс., Ыетт Уогй„1974. 6оо!пй!ее. ей., Вюепегиеись о! РЬо1оьупрземь, Асайеппс Ргеьь, 1пс„реп уогй, 1975. 6геуогу Я. Р Е., ВксЬегпга1гу о1 Р!юьэьуп!Ьеьм, зпй сй.. Зоьп %йеу апй Бопь.
!пс., !Чету Уогй, 1977. К!гй Е Т. О., Т!!псу-Ваььен !7. А. Е., ТЬе Р!аь!!йь, тт'. Н. Ргеещап апй Согпрапу„ Кап агапе!ьсо, 1967. Кгонгпал 6. ЯУ., ТЬе Вюсьегп!игу о1 Сгееп Р1апйи Ргеписе-Нан, 1пс., Еп61еаюой СИ!!ь, Ы. Л„1973. 728 !гг. ьггтлиолизы О!зои Х. М., Н|ад б., едв., СЫогорЬуП-Рго|е1пв, КеасПоп Сеи1епи апд РЬо1ояупйейс МевЬгапез, ВгооЬЬвтеи 5угироь!а гп В!о!оуу, Ыо. 28, ВгооЬЬатеп НаПоиа| 1.аЬога1огу, Ор!ои, ЬЬ У., 19?7. уаЬтоааггЬ Е., боитд!ее, РЬо|оьуп1Ьеяь, ЛоЬи !УПеу апд 5опз, 1ис., Ыегт уогЬ, 1969. Лаи Р|егго А., бгеет Р. А., Аггау Т. Х., едь., НаггезПпу 1Ье 5ип, Асадев|с Ргезв, 1ис., 7|агу Уогу, 1967.
Вгеюаг! рг. б. Р., ед., !711гобеи Р!хаПоп Ьу Ргее-Пт!п6 М1сгоогдап|вигв, СагиЬпдПе Ои|тегзИу Ргеьв, СавЬг!60е, 1975. Уегпоа !.. Р., Зее|у б. К., едв., ТЬе СЫогорЬуПв, Асадев|с Ргевв, 1пс., Ыси уогЬ, 1966. Обзориые статьи Аидегзол Х. М., ТЬе Мо|еси|аг ОгПаи!ха!1оп о1 йе ТЬу1а1гоИ, ВюсЬ|гп. В1орЬуз. Ас!а, 416, 191 — 235, 1975. Агаси Ь. Х., Вагуапаи В. В., Геггедохш апд РЬо1оьуЫЬеыь, Ноги. В1осЬев. В|орЬув., 1. 303 — 344,!974. Веагдеи А. Х., Майш К., Ргииагу РЬо|осЬви!са! КеасПопз гп СЬ|огор!аЫ Р!гогоьупйеь!ь, Я. Кет.
ВюрЬуз., ?, 131 — 1?7, 1974. Велг!аП ХГ. 5., ХХ!!! К., Неве-Рго1ешв 1п РЬо!озуЫЬеив, Аппп. Кет. Р|аи| РЬуяо1., |0, 167 — 248, 1968. В|вуор В. Х., РЬо1ояупйевйг ТЬе Е!ес1гоп Тгаиьрог1 5уь!ев о! Огееп Р!апЬЬ Апии. Кет. ВюсЬев., 40, 161 — 196, 1971. Воуогад Е., РЬусоЫПрго!с|из апд Совр1евеп!агу СЬговаПс Адар!аПоп, Лпии. Кета Р1аи1 РЬузю|., 26, 369 †4, 1975. Воуол Х. К., Ягагдеи Х. Т..
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
