В.В. Еремин, А.Я. Борщевский - Основы общей и физической химии (1113479), страница 67
Текст из файла (страница 67)
Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры, поэтому они хорошо растворимы в органических растворителях и, в отличие от аминокислот, летучи. Как и другие органические кислоты, аминокислоты могут декарбоксилироваться в присутствии щелочей: Наг( — СН(й) — СООН+ Ва(ОН)з — Нз(ч( — СНз — й+ ВаСОз+ НзО.
В организме этот процесс происходит с участием ферментов декарбоксилаз и приводит к образованию аминов, выполняющих некоторые биологические функции. Как амины, аминокислоты взаимодействуют с сильными кислотами: Н,Н вЂ” СН(й) — СООН+ НС! — 1- С) [НзН вЂ” СН(й) — СООН]. Значение рН, при котором суммарный заряд положительных и отрицательных ионов аминокислоты равен О, называют изоэлектрической точкой данной аминокислоты (см. табл. П.7 в приложении). У большинства аминокислот она соответствует слабокислой среде (от 5,0 до 6,3). Аспарагиновая и глутаминовая кислота имеют преимущественно кислотный характер (две группы — СООН, одна — (')Нз), их изоэлектрические точки находятся в кислотной области.
У аминокислот основного характера, например лизина (одна группа — СООН, две †)ч(Нз) изоэлектрическая точка сдвинута в щелочную область. Химические свойства аминокислот определяются их функциональными группами. Как кислоты, они нейтрализуются основаниями: Э" 1Д2. Аминокислоты 341 Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа замещается на гидроксогруппу, а аминокислота — в гидроксикислоту: Н,М вЂ” СН(й) — СООН+ НХО, — ~ НΠ— СН(й) — СООН+ Н,(+ Н,О.
Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка). Свободная аминогруппа — это не только основание, но и нуклеофил. В качестве такового она может реагировать с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ, реактивом Сенгера), замещая атом фтора при бензольном кольце: МОз МОз Оз г( / Р+ ЫНз — СН вЂ” СООН вЂ” ~. ОзН / МН вЂ” СН вЂ” СООН + НР.
й й ЛНФБ ЛНФ-аминокислота При этом образуются окрашенные в желтый цвет динитрофенильные производные (ДНФ-аминокислоты), растворимые в органических растворителях. Эту реакцию используют для идентификации аминокислот хроматографическими методами. Специфические свойства отдельных аминокислот могут быть связаны с наличием дополнительных функциональных групп в радикале й. Качественные реакции. Обладая несколькими электронодонорными группами, а-аминокислоты способны к комплексообразованию. Со свежеприготовленным гидроксидом меди (11) они реагируют аналогично этиленгликолю, образуя хелатные комплексы синего цвета; Нз О НС / С ~ /' 2нзХ вЂ” СН вЂ” СООН + Сн(ОН)з — ~ Сц ~ + 2нзО.
.с / ~ сн ОФ -О Н- ~, н Эта реакция может служить качественной на а-аминокислотьь Кроме нее, для обнаружения аминокислот используют очень чувствительную реакцию с органическим веществом нингидринодн О ОН ОН О нянгндрнн Со всеми а-аминокислотами, независимо от состава боковой цепи, нингидрин образует продукты сине-фиолетового цвета. Данную реакцию можно применять для 342 Гл.!!.
Химия азотсодержаи!их органических соединений анализа отпечатков пальцев, так как выделения кожи всегда содержат небольшие количества аминокислот. Существуют и некоторые специфические качественные реакции. Так, например, при нагревании ароматических и гетероциклических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит ннтрование в кольце и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет: НО / ~ нно, / СНз — СН вЂ” СООН вЂ” НО СН,— СН вЂ” СООН. ! ЫН ЫНз Озп( тирознн желтая окраска Эту реакцию называют ксантопротеиновой (от греч. ксантос — желтый). При нагревании раствора цистеина с ацетатом свинца (СНзСОО)зРЬ в щелочной среде выпадает черный осадок сульфида свинца РЬЯ.
С помощью этой реакции можно доказать наличие остатков цистеина в белках. Биологическое значение. В живых организмах аминокислоты выполняют множество функций. Они являются структурными элементами пептидов, белков и других природных соединений, например антибиотиков. Некоторые аминокислоты выполняют сигнальные функции, т. е, химическим способом передают сигналы между соседними клетками. Кроме того, аминокислоты — это жизненно важные компоненты пищи. Некоторые из них принимают участие в обмене веществ, например служат донорами азота. 511.3.
ПЕПТИДЫ И ПОЛИПЕПТИДЫ Самое важное свойство а-аминокислот — их способность к конденсации друг с другом. Формально этот процесс выглядит следующим образомз: группа СООН одной молекулы может реагировать с группой ЫНз другой молекулы. При этом отщепляется молекула воды и образуется продукт, в котором остатки аминокислот связаны пелтидной связью — СΠ— (чН вЂ” (рис. 11.3). НзМ вЂ” СН вЂ” С-, 'ОН + Н-, 'МН вЂ” СН вЂ” С вЂ” ОН— ! !! "- --" ! !! В О В' О аминокислота 1 аминокислота 2 пептндная связь — ~ НзМ вЂ” СН+С вЂ” ЫН+СН вЂ” С вЂ” ОН + НзО ! !!! , '! !! В !О 'й' О дипептид Рис.
И.З. Формальная схема образования пептидиой связи На самом деле, аминокислоты ие реагируют друг с другом. Для синтеза пептидов из аминокислот используют специальные методы, включающие активацию одних и защиту других функциональных групп. С'ГГ Л, (1ег:геггри и г гаигиеигешга~ 343 !1роарит реаи гии иаиииигт ги,исгггиасги 1еаи и аиииоиисаогги ои гаиагс соиержит две фуикииоиалгггьс гр;сиги - М11с и ОРОН вЂ” ло>кег реагирг вать еще с гг «И г:г ~г г«а ~г~г~~г~«гг — .~г~ .г Иг».и гог~~ ! г тт 344 Гл 11 Х еяггл азаагсог!арэеаг!!иа ареакаг и'скак гоег!ичга аи Молекуль! пгт!тидов нег икгкгетриг!кь!, г!с1этокгу их свойстве зависят ие тольки оз то!0, кзкис' эггино!сислотг! взосят в их состав, иг и в каком по!'яд!се Оии связзиь! "го г С аоягем Гвя ояг вью ! ! -Л!.
а Л!я-~Заь..,., таг", „;--:;:",----,""-".- ~/1,3. Пептидл и но.шпе~;тиды 345 346 Гл. П. Химия азогясодержаигих органическшг соединений Биологическое значение. Пептиды содержатся во всех видах организмов. В отличие от белков, в состав небольших пептидов могут входить и аминокислоты 0-ряда. Многие пептиды, состоящие даже из небольшого числа аминокислотных остатков, способны проявлять биологическую активность. Простейший из них— дипептид карнозин, который состоит из остатков р-аланина и гистидина. Трипептид глутатион относится к классу гормонов — веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности.
Этот гормон построен из глицина, цистеина и глутаминовой кислоты. Известны гормоны, содержащие 9 аминокислотных остатков,— вазопрессин и окситоцин. Вазопрессин повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами. Пентапептиды энкефалины содержатся в головном мозге животных и оказывают обезболивающее действие. Полипептиды. Природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10000 до десятков миллионов) называют белками.
Белки входят в состав всех живых организмов. В человеческом организме они выполняют самые разнообразные функции. Упомянем только важнейшие из них. 1. Все химические реакции в живых организмах протекают в присутствии специальных катализаторов — ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы. Белки — очень эффективные и селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой специальный фермент. Например, ферменты класса пепсинов участвуют в процессе пищеварения: в желудке они расщепляют пептидные связи в белках, поступающих с пищей. Вещества, участвующие в катализируемой реакции, называют субстратами.
Взаимодействие ферментов с субстратами осуществляется по принципу еключ — замок», где роль замка выполняет активный центр фермента, а ключом является субстрат. Активный центр каждого фермента устроен таким образом, что в него может попасть только тот субстрат, который соответствует ему по размерам и энергии; с другими субстратами фермент реагировать не будет. Именно этим объясняется высокая селективность ферментативного действия белков. 2. Многие белки выполняют функции гормонов — веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Простейшие гормоны состоят из остатков всего трех аминокислот, т.
е, являются трипептидами. Гормон инсулин, который синтезируется в поджелудочной железе, состоит из 5! аминокислотного остатка и регулирует содержание сахара в крови. Другой известный гормон — соматотропин — является гормонам роста: он стимулирует рост костей, тканей и усиливает синтез белков. 3.
Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям и уносит от них углекислый газ, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах. Белки, входящие в состав клеточных мембран, образуют ионные каналы и помогают клеткам обмениваться ионами натрия и калия с окружающей средой. 4. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается белком родопсином. 5.
Белки — это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани. Они отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей. Например, основным компонентом мышечной ткани является белок миозин. Другой важный структурный белок — коллаген: на его долю при- э П.З.
Пептиды и полипептиды 347 ходится около 25 ь от общего количества белков в организме. Он входит в состав кожи, сухожилий, кровеносных сосудов. Коллаген состоит из нескольких тысяч аминокислотных остатков; его молекула имеет форму тройной спирали. 6. Белки составляют часть иммунной системы организма, которая защищает его от возбудителей болезней. Связывание чужеродных веществ с целью их дальнейшей трансформации осуществляется с помощью специальных белков — антител. Строение белков. Белки очень разнообразны по составу н строению, однако в их структуре есть общие черты.
Для того, чтобы выполнять свои многочисленные функции, белки должны обладать главным свойством — сложностью. Как правило, сложные системы обладают иерархической структурой — это справедливо и для белков. По предложению датского биохимика Лнндерстрема-Ланга (1896-1959), различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структур. В первую очередь, свойства белков зависят от того, в какой последовательности аминокислотные остатки соединяются друг с другом. Такую последовательность называют первичной структурой белка (рис. 11.9). Установление первичной структуры белков — важная научная задача. Рис. 11.9. Первичная структура белка Ключевой этап определения структуры белка — расшифровка последовательности аминокислот в первичной структуре.
Для этого белок сначала разделяют на полипептидные цепи (если их несколько), а затем анализируют аминокислотный состав цепей путем последовательного отщепления аминокислот. Это — чрезвычайно трудоемкая процедура, поэтому первичная структура надежно установлена только для достаточно простых белков. Полипептидная цепь обычно свернута в спираль (у коллагена — тройная спираль) или приобретает складчатую форму. Так образуется вторичная структура белков. В спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
