И.Л. Кнунянц - Химическая энциклопедия, том 2 (1110088), страница 285
Текст из файла (страница 285)
м. 459,3 тыс.), состоящий из 6 субъединиц, каждая из к-рых содержит глобулярную часть (она связываетса с С„2-доменом !8О) и коллагеноподобную структуру. С этого начинается стадия узнавания. Шесть трехцепочечных коллагсновых фибрилл объединены в центр. домене С10 в общий жгут. С фибриллами при участии ионов Саас связаны др. субкомпоненты С1-С1г и С18 (на рис. обозначены г и 8) в виде тетрамера (С18)а(С)з)а. Эти субкомпоненты представляют собой проферменты протеиназ серинового типа, активирующиеся в результате расщепления пептидной связи и имеющие мол. м. ок. 83 тыс, Далее происходит активация С!г, по-видимому, в результате конформац.
изменений С!8) при сорбцип его на комплексе антиген-антнтело. Активированиый С!г (черточкой сверху обозначены формы, об. падающие ферментативной активностью) в свою очередь активирует СН. Последний инишаирует разветвленный каскад р-ций. Процесс контролипуется ингибитором С! 1пЬ, действующим на протеиназы С! г и С18; белковые ингибиторы протеиназ трипснна н химотрипсина, содержащиеся в крови, ие действуют на зги и др, протеиназы К. Компоненты С4 и С2 (мол. м. соотв. 201 тыс. и !08 тыс.) под действием С18 отщелляют аиафилатокеины С4а и С2Ь (мол. м.
соотв. 8 тыс. и 34 тыс.) с образованием активир. компонентов С4Ъ и С2а (мол. м. соотв, 193 тыс. и 74 тыс.). Компоненты С4Ь н С2а образуют комплекс С4ЪС2а (т. наз. СЗ-конвертаза), в к-ром С2а содержит активный центр, а С4Ь связывается с мембраной клетки-мишени путем взаимод, й-карбоксильной группы аспарагииовой к-ты (до этого связанной с ВН-группой остатка пистеина) с гил- 875 роксильной группой соед., образующих клеточную пов-сть.
Такая мембраносвязанная СЗ-конвертвэа активирует СЗ (мол. м. 186 тыс.) с образованием анафилатоксина СЗа (мол. м. 9 тыс.) и активир. молекулы СЗЬ (мол. м, !77 тыс.), связывающейся ковалентно с клеточной мембраной по тому же механизму, что и С4Ь. Тиолсложноэфирная связь в этих молекулах конкурентно гидролизуется водой, поэтому активир.
молекулы в р-ре существуют столь иепродолжит, время, что активность сохраняют лишь молекулы, связавшиеся с мембраной клетки, с к-рой связана СЗ-конвертаза. Связывание СЗЬ приводит к образованию С5-конвертазы-С4ЬС2аСЗЬ, в к-рой СЗЬ служит для сорбции субстрата С5 (мол. м. 180 тыс.) и его конформац. перестройки, делающей молекулы С5 доступными для гидролиза, в результате к-рого образуются два фрагмента-анафилатоксин С5а (мол.
м, 11 тыс.), обладающей хемотаксич. активностью для грапулоцитов (вид лейкоцитов), и С5Ь (мол. м. 170 тыс.). Последний способен образовывать комплекс с С6, а затем с С7 и С8. Образующийся комплекс присоединяет песк. молекул С9 и формирует траисмембраннмй канал в клетке (диаметр ок. 10 нм), через к-рый свободно проходят ионы и низкомол. в.ва.
В результате этого внутри клетки растет осмотич. давление, к-рос и приводит к разрыву клеточной оболочки и лизису. Один из регуляториых факгоров этого процесса †бел $, связывающийся с комплексом С5ЬС6С7СПС9, что мешает фиксированию его на мембране и формированию мембрапоатакующего комплекса. В регуляции активации К, по классич, пути участвует также С4.связывающий белок (мол. м. 600 тыс.), и-рый способствует ферментативному разрушению С4Ь под действием фактора 1 (мол. м. 88 тыс.). Дальнейшие превраш. С4Ь и СЗЬ приводят к ряду функционально активных пептидов. Одни из них свюываквтся со специфич.
рецепторами на клетках иммунной системы, другие проявляют иные физиол. св-ва (напр., СЗе стимулирует лейкоцитов). Активация К. по альтернативному пути инициируется пов-стью клетки с регулярной (напра полисахаридной) структурой. Такая пов.сть способна акцептировать образующийся акгивир, фрагмент СЗЬ. На мембраносвязаином СЗЬ сорбируется (в присут.
ионов Мйа') фактор В (мол.м. 92 тыс.),активирующийся ферментом-фактором О (мол.м, 25 тыс.). После отщепленна от фактора В фрагмента Ва (мол. м. 32 тыс.) образуется фепмееи~ ВЬ (мол. м. 60 тыс.), к-рый с СЗЬ образует комплекс (СЗЬВЬ)-СЗ-конвертазу альтернативного пути. СЗ-конвертаза аналогично классич, пути активации превраш. в комплекс (СЗЬВЪСЗЬ)-С5-конвертазу альтернативного пути.
В дальнейшем активация осуществляется так же, как в классич. схеме. Регуляция активации К. по альтернативному пути осуществляется следующим образом. Образованию СЗЬВЬ препятствует фактор Н (мол. м. 150 тыс.), к-рый совместно с фактором 1 способствует ферментативному расщеплению СЗЬ. В то же время СЗЬВЬ стабилизирует связывающийся с СЗЬ белок пропердин (мол. м. 150 тыс.).
Обнаружено также, что СЗЬВЬ способен активироввть компоненты С4 и С2 (с образованием классич. СЗ-конвертазы) и проферментную форму фактора О. Увеличение или уменьшение содержания К. в организме наблюдается при мн. заболеваниях, напр. при воспалит. процессах, аутоиммунных и онкологич. заболеваниях. Препараты К, (сыворотка крови морской свинки) нспользуюг в диагностике при проведении р-ции связывания К.-определении кол-ва антител в крови (напра в р-ции Вассермана). Л тл Кульасрг А я, Момнулнрная иммунология, М 1985, с. 166 99 Кавлавл.а.(нлр),льнооргвннссая я» н л.1982,я.а,№з,с 652 59.слм шс.
1983, г 9. Ь' 8, с. 1862-55,' Кп 6 К В. М, «Влгасаст. Бас. тгвльь 1983, и Рг 1, Р 1-12; Миног БЬсгьагл Н.в, Зсыс Ь К О, «66.1 1,л, 1988,' и. 29, р 1-53. л.л. и' ., КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬ в химии, пространственное соответствие структур двух молекул (разных или одинаковых), благодаря к-рому возможно образование между ними водородных связей и осуществление межмол. взаимодействий. В широком смысле также взаимное соответствие 876 противоположных электростатич. зарядов на молекулах и энерпсй сопряженных р-ций.
В последнем случае рассматриваются параллельно протекающие р-ции, связанные друг с другом так, что стадия, сопровождающаяся выделением энергии, сопряжена со стадией, для осуществления к-рой необходимо потребление энергии. Нанб. распространено, особенно в биохимии н биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рос осуществляется по принпипу «ключ-замок», образуются комплексы антиген-антитело, фермент -субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т.
В последнем случае К. проявляется особенно ярко. К. аденина тимину и гуанина цитознну (в узком смысле термин «К.» иногда употребляется именно для этого случая) открыта Дж. Уотсоном и Ф. Криком в )953 и легла в основу построенной имн модели двойной спирали ДНК. Данный тип К, реализуется благоларя образованию водородных связей между протонодонорными и протоноакцепторными группами в азотистых основаниях (см. Рис.). При Гимна ц !!апик А!сини Волороннмс связи Гайазвааснм гааз»ми) моплу «омплсмснтарпм и основа ниамн, акоп«мими в днк и РНК; я астмок фосфарнлнраааннай пытозм.
этом образуются специфич. пары комплементарных оснований, имеющие почти одинаковые размеры. Поэтому двойнаа спираль имеет очень однородную регулярную структуру, мало зависящую от конкретной последовательности осйований-св-во очень важное для обеспечения универсальности механизмов репликации (самовоспроиэведение ДНК или РНК), транскриппии (синтез РНК на ДНК-матрице) и трансляции (синтез белков на РНК-матрице). В кахщом из этих т.н. матричных процессов К.
играет определяющую роль. Напр., при трансляции важное значение имеет К. между тройкой оснований матричной РНК (т.н. кодоном, см. Генетический кпд) и тройкой оснований транспортной РНК (поставляют во время трансляции амннокисчоты). К. оиределяег также вторичную структуру нуклеиновых к-т. Однодепочсчиые РНК благодаря К, оснований, навиваясь сами на себя, образуют относительно короткие двухспиральные области («шпилькю> и «петли»), соединенныс одноцепочечными участками. К. в отдельных парах оснований ДНК может нарушаться из-за появления отклонений в их строении, к-рые могут возникать спонтанно или в результате действия разл.
факторов (химических н физических). Следствием этих изменений м. б, мутации. К, лежит в основе мн. явлений биол, специфичности, связанных с «узнаванием» на мол. уровне, †фермснтативного катализа, самосборки биол. структур, высокой точности передачи гснетич. информации и др. лямг мсплср д., Биа«имия пор санга.
г 2 м, )989 с 42 45 с ганг г., Кзлннлар Р., Малскулярнза гсистнка пср с англ. М.. )98!. с. )72 74 я. «. ««опоя. КОМПОЗИТЫ, то же, что апмпозиуипиные ыптвриилы. КОМПОЗИЦИОННЫЕ МАТЕРИАЛЫ (композиты) (от лат. сон!рож)!о-составление), миогокомпонентные материалы, состоящие из полимерной, метал чич., углсродной, керамич. или др. основы (матрицы), армированной наполнителями из волокон, нитевидных крист»плов.
тонкоднсперсных частиц н др. Путем подбора состава и св-в на. полнителя н матрицы (связующего), нх соотношения, ориентации наполнителя можно получить материалы с требуемым сочетанием эксплуатац. и технол. св-в. Использование в одном материале нескольких матриц (полиматричные К.м.) или иаполнителей разл.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
