И.Л. Кнунянц - Химическая энциклопедия, том 2 (1110088), страница 223
Текст из файла (страница 223)
Циклы связаны между собой не химической, а т. наз. топологической (меканической) связью. Известны К. с двумя и тремя циклами — 123- и [33-К. соответственно. Синтезир. К. содержат не менее 26 атомов в цикле. По хим. св-вам К. аналогичны образующим их циклам. К.
имеют характерные масс-спектры (отсутствие пиков в средней части спектра), что используется для их идентификации. Катенановые структуры найдены среди прир. нуклеиновых к.т. В направленном синтезе К, согласно схеме Шизла, плоский цикл 11, имеющий заместители А и 13 и две цепи К, соединяют с цепью 1И по фуикц. группе В таким образом, что в образующемся саед. 1Ч цепь фиксируется перпендикулярно плоскости цикла; виутримол, циклизация саед. 1Ч 352 КАТЕП СИНЫ приводит к саед.
Аг, а замыкание в нем цепей К вЂ” к прекатенану Аг), в результате разрыва связей между плоским циклом и группой О. а также связи А-В образуется К. АУП. Как правило, такая схема включает 20 и более стадий. К. можно также получить т. паз. статистич, методом-циклизацией длинноцепиой молекулы в р-ре, содержащем макро- цикл; выкоды обычно крайне низки. Лш»л Шнлл Г'., Кагенаны рогаасаная н узлы.
«ер. с англ. М., 1973. КАТЕПСЙНЫ (от греч. )гагйерзо-перевариваю), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролнз пептидной связи. Содержатся в тканях животных и человека (гл. обр. в печени, почках и селезенке). По строению активного центра различают три осн. группы К. В групп) К., содержацлвх в активном центре остаток серина (т. наз. сериновые амидгидролазы), входят К. А (сернновая карбоксипептидаза А Б для фермента нз лизосомы печени крысы мол. м.
100 тыс.) и К. О (для ферментов иэ гранълоцитов человека мол. м. 22,3 тыс.). Эти ферменты ката тнэнруют также гидролиз эфиров и амндов Н-ацилаацгнокнслот. Оптим. каталитич. активность К. А при рН 5.0-6.0, К.о-при рН 7,5. Ингибируются дяизопропилфторфосфатом и алкилбромметилкетонами. К К.. содержащим в активном центре остаток аспарагиновой к-ты (т. наз. карбоксильные амидгидролазы), относятся К. О (для фермента из селезенки лошади мол.
м. 42.5 тыс.) и К. Е (для фермента из костного мозга кролика мол. м. 100 тыс.). Оптим. каталитич. активность обоих ферментов находится в интервале рН 2,5 — 5,0. Ингибнруются в присут. Сца" диазосоединениями типа СН,'С(О))4НСНКС(О)СН)4,. Наиб. обширную группу составляют К., содержащие в активном центре цистеин(тиоловые амидгидролазы). В эту группу входят К. В и С (дипептиднлпептидаза), Н, Дя )я) и К Они имеют мол. м. от 25 тыс. до 35 тыся нек-рые из них гликопротеины. Оптим. каталитич. активность К. В, С, Н и 1.
при рН 4,0 — 6,0, К. )ч! и 5 прн рН 3,5. К, этой группы катализируют наряду с гндролизом пептидов гидролиз амидов аминокислот. К.С обладает также сильно выраженной транспептидазной активностью-катализирует перенос олигопептидов на пептнды или аминокислоты. Известен также К. г (фермент нэ ушного хряща кролика имеет мол. м. 50 — 70 тыс.), к-рый катализирует расщепление протеогликанов хрящей. Он ннгибнруется нек-рыми иммуноглобулинами, не чувствителен к действию диизопропилфторфосфата, пепстатнна и реагентов, взаимодействующих с группой БН. л .. Ан онов В, к, хнмня прояеолнаа, м., 1981, Ваггегг А.
1., ь!снопа!в 1, к., машшахап ргогеашя. А 8!омегу апв ь|ыгожарья, я. 1, 1. 1УАО Л 7). Румш КАТЕХОЛАМИНЪ|г группа биогенных аминов производных пирокатехина (катекола), осуществляющая рнгуляцию ф-ций эндокринных желез (надпочечники, щитовидная железа н др.) н передачу нервных импульсов. В первом случае К.
рассматривают как гормоны, во втором -как нейромедиаторы. Иногда к К. относят их синтетич. производные (см. Лдрвномиметинегние средства). К биогенным К. относятся до- НСН ННК' фамин (ф.ла 1; К = К' = Н), ) нор- ! 7 адреиалин (11 К = ОН, К' = Н) и К 1 адреналин (1; К = ОН, К' = СНА). Н Осн, ф-ция дофамнна — стимуляцйя Н секреции соматотропина (гормона роста) и подавление секреции про- ! лактнна (гормона, стимулирующего рост молочных желез. Лактацию и др.).
Известно также стимулирующее влиание дофамина на гликогенолиз, уровень глюкозы в крови, диурез, кроваток в почках. Нарушение синтеза дофамнна в мозгу — причина возникновения болезни Паркинсона, Дофамин выделяется из пресинаптич. окончаний и действует иа постсинаптич. рецепторы, к-рые либо активируют фермент аденилатчинлазу (рецепторы типа Д-1), либо оказывают на аденилатциклазу ингибирующее влияние н повышают уровень внутри- клеточного Саля в результате активации фосфоинозитид- 695 ного обмена (гндролиза полифосфоинозитндов до диацилглицерина н инознтолфосфатов) или открывания рецептор- регулируемых Са-каналов (рецепторы Д-2).
Все биол, эффекты дофамина связаны с его участием в регуляции фосфорилнрования внутриклеточных белков. Биосинтез дофамина осуществляется из феннлаланнна через тирознн (П) по схеме: Р,СНАСНСООН ! СаНАСНАСН(ННА)СООН НН8 Н НАСНСООН НО НН ! Н Н Н ДДЕА Лимитирующая стадия — синтез дигидроксифеннлаланнна (ДОФА), к-рая катализируется ферментом тирозингидроксилазой.
Последняя активируется Са'+, поэтому факторы, цовышаюшие концентрацию Саа' в аксоплазме (часть цитоплазмы нейрона, входящая в состав аксона), ускоряют синтез дофамина. Стадия превращения ДОФА в дофамин катализируется декарбоксилазой ароматич. 1.-аминокислот. Дофамин накапливается гл. обр. в разл, отделах центр.
нервной системы. В аксонах симпатич. нервнъгх волокон и в мозговом слое надпочечников дофамин — промежут. метаболит. В этих тканях он при участии В-гидроксилазы гидроксилируется до 1-норадреналина. Последний в мозговом слое надпочечников при участаи феннламнноэтанол-)я)-метилтрансферазы и источника метнльных групп 5-аденозилметионина превращ. в (.-адреналин. Нервные импульсы, идущие по симпатич. волокнам, приводят к выбросу 1 норадреналина из пресинаптич, мембраны этих волокон и рецепции нейромедиатора на постсннаптич. мембране, В мозговом слое надпочечников секреция этих К, вызывается путем возбуждения, приходящего по чревному нерву.
При этом в кровь поступают преим. 1.-адреналин и малые кол-ва 1.-норадреиалина. Рецепторы этих К. есть практически во всех тканях человека и животных. Ъ-Норадреналин взаимод. преим, с пч а Ъ-адреналнн-с и- и ()-адренергич, рецепторами. Через ц-рецепторы (активируют фосфоинознгидный обмен) осуществляются вазоконстрикторные эффекты К. (приводят к сужению кровеносных сосудов), стимулируется гликогенолиз, секреция адренокортнкотропина, инсулина, ренина и др. физиологически активнык в-в.
Через ()-рецепторы (активируют аденилатциклазу) К. уменьшают пернфернч, сопротивление сосудов, стимулируют гликогенолиз, липолиз и белковый обмен, повышают частоту и силу сердечных сокращений. Активация синтеза К, — типичная р-цня на стресс (напр., у животных концентрация адреналина в крови под влиянием страха может возрастать в 100 раз за песк, с); их роль заключается в мобилизации организма на осуществление активной мозговой и мышечной деятельности. Важнейшую роль К. играют также в поддержании гомеостаза (постоянства состава внутр, среды и устойчивости осн.
фиэиол. ф-ций) н алаптацни организма. Удаление К, из синаптич. щели цронсходит путем обратного захвата в пресинаптич. окончания. Этот активный транспорт происходит с использованием энергии градиента На' на мембране. Часть К. диффунднрует нз сннапса в межклеточное пространство н затем поступает в кровь. Инактивнруются К. путем окнслит.
дезамннирования, катализируемого катехол-о-метилтрансферазой. 696 Метаболиты К. удаляются из организма почками, поэтому их содержание в моче может указывать на активность симлатнч. нервной системы и мозгового слон надпочечников. Нарушения в метаболизме, секреции н обратном за- ОН ОСН ХНзСН(СНз)з КАТИ ОННАЯ 353 соед. — как правило, ониевые (оксониевые, аммонневые, сульфониевые и т.п.). Акт роста цепи при К. п, ненасыщенных соед.
проискоднт по типу присоединения, в случае гетероциклич. соед. — по типу замещения. Напр.: сн, ~нз СН, СНз -сн,-с' (А-)+сну-с — -сн,— ~-сн;~+ (А ) ьнз ьнз ыНз Нз б1 хвате К.— причина мн. патологич. процессов. Препараты, воздействующие на обмен К. и их рецепцию (напр., пропранолол, ф-ла Ш), широко используют для лечения ряда заболеваний человека. лкм манузан Б Н, Фнзнолопгз алренаренспторов, м, з9бб, Анлсев С, К об кона Н, Роль «атсколамнно» а ззоровом и больном органнзме, , З970, ткачук В А, Взелевне в молекуларную энаокрннолоппо, М, г9ИЗ, Комнссаров Н В, Мсзаннзмм кнмнчсскоа чузьтзнтеаьностн сннаптнческнз мембран, К, 1рбб, с 79-9! л л г ачэн КАТИОНИТЫ, см.
Котионообменоые смолы. КАТИОННАЯ ПОЛИМЕРИЗАПИЯ, ионная полимеризация, в к-рой растущий конец полимерной цепи несет положит. заряд, К этой полимеризации способны: олефины, ароматич. соединения с ненасыш. боковой цепью, алифатич. альдегиды и тиоальдегнды, виниловые эфиры и тиоэфнры, кетены, нитрилы, диазоалканы, цианамиды, изоцианаты, напряженаые циклоалканы (напрн циклопропан), гетероциклич.
простые и сложные эфиры, влетали, амиды, амины, сульфиды, лисульфиды, силоксаны, иминоэфнры. В К. п. нанб. активны мономеры, имеюпще в а-положении к двойной связи электронодонорные заместители (напр., изобутилен, а-метилстирол, винилалкиловые эфиры, изопрен). Реакц. способность гетеропиклич. соед. определяется природой гетероатома н размером цикла. Введение заместителя в цикл существенно влияет на его активность. К.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
