Диссертация (Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений), страница 19
Описание файла
Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений". PDF-файл из архива "Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "физико-математические науки" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата физико-математических наук.
Просмотр PDF-файла онлайн
Текст 19 страницы из PDF
Shibata, M. Yamamoto, T. Yamashita, J.S. Chiou, H. Kamaya, I.Ueda // Biochemistry – 1992, - Т. 31 - № 25 – С. 5728-573331. Griebenow K. On protein denaturation in aqueous-organic mixtures but not in pure organicsolvents / K. Griebenow, A.M. Klibanov // Journal of the American Chemical Society – 1996. – Т.118 - № 47 - С. 11695-11700.32. Griebenow K. Can conformational changes be responsible for solvent and excipient effects on thecatalytic behavior of subtilisin Carlsberg in organic solvents / K. Griebenow, A.M. Klibanov //Biotechnology and Bioengineering – 1997. – Т. 53 - № 4 - С.
351-362.33. Сироткин В.А. Исследование сывороточного альбумина человека в безводныхорганических средах методами изотермической калориметрии и ИК-спектроскопии / В.А.Сироткин, А.Н. Зинатуллин, Б.Н. Соломонов, Д.А. Файзуллин, В.Д. Федотов // Журналфизической химии – 2000. – Т. 74 - № 4 - С.743-748.34. Dastoli F.R. Reactivity of active sites of chymotrypsin suspended in an organic medium / F.R.Dastoli, N.A. Musto, S. Price //Archives of Biochemistry and Biophysics – 1966.
– Т. 115 - № 1 –С.44–47.35. Zaks A. Enzymatic catalysis in organic media at 100˚C / A. Zaks, A.M. Klibanov // Science 1984. - Т. 224 – № 4654 - С. 1249-1251.36. Kuhl P. Studies on Enzymatic Peptide Synthesis in Biphasic Aqueous-Organic Systems withProduct Extraction / P. Kuhl, R. Sehaaf, H.-D. Jakubke // Monatshefte fiir Chemie – 1987.
– Т. 118 № 11 – С. 1279-1288.37. Zaks A. Enzyme-catalyzed processes in organic solvents / A. Zaks, A.M. Klibanov // Proc. Natl.Acad. Sci. USA – 1985. – Т. 82 С. 3192-3196.38 Klibanov A.M. Why are enzymes less active in organic solvents than in water? / A.M. Klibanov //Trends Biotechnol. – 1997. – Т. 15 - № 3 - С. 97–101.39. Vidal M.I. Thermostability of chymotrypsin in water/organic solvent systems / M.I. Vidal, M.L.Serralheiro, J.M.S. Cabral // Biotechnology letters -1992.
– Т. 14 - № 11 – С. 1041-1044.40. Reinhoudt D.N. The effect of crown ethers on enzyme-catalysed reactions in organic solvents / D.N. Reinhoudt, A. M. Eendebak, W. F. Nijenhuis. W. Verboom., M. Kloosterman, H. E. Schoemaker// J. Chem. Soc. Chem. Commun. - 1989. - № 7 – С. 399-400.41. Broos J. Large activation of serine proteases by pretreatment with crown ethers / J. Broos, I.K.Sakodinskaya, J.F.J. Engbersen, W. Verboom, D.N.
Reinhoudt // J. Chem. Soc., Chem. Commun. –1995. – Т. 1 - № 2 - С. 255-256.42. Broos J. Activity and enantioselectivity of serine proteases in transesterification reactions inorganic media / J. Broos, I.K. Sakodinskaya, J.F.J. Engbersen, W.
Verboom, D.N. Reinhoudt //Journal of Chemical Society, Perkin Trans. – 1995. – Т. 1 - № 22 - С. 2899-2905.9143. Каменская Э.О. Зависимость каталитической активности иммобилизованного химотрипсина в водно-органических смесях от композиции микроокружения (жесткойматрицы и гидратирующих добавок) / Э.О. Каменская, И.К. Сакодынская, А.В. Левашов //Биоорганическая химия – 1995. – Т. 21 - № 11 – С. 825-827.44. Kong J.
Fourier Transform Infrared Spectroscopic Analysis of Protein Secondary Structures / J.Kong, S. Yu // Acta Biochimica et Biophysica Sinica – 2007. – Т. 39 - №8 - С. 549–559.45. Celej M.S. Superactivity and conformational changes on α-chymotrypsin upon interfacial bindingto cationic micelles / M.S. Celej, M.G. D'Andrea, P.T. Campana, G.D. Fidelio, M.L. Bianconi //Biochem.
J. – 2004. – Т. 378 - № 3 - С. 1059–1066.46. Dong A. Infrared Spectroscopic studies of lyophilization- and temperature-induced proteinaggregation / A. Dong, S.J. Prestrelski, S.D. Allison, J.F. Carpenter // Journal of Pharmaceuticalsciences – 1995. – Т. 84 - № 4 – С. 415-424.47. Maiti N.C.
Raman Spectroscopic Characterization of Secondary Structure in Natively UnfoldedProteins: r-Synuclein / N.C. Maiti, M.M. Apetri, M.G. Zagorski, P.R. Carey, V.E. Anderson // J. am.chem. Soc – 2004. – Т. 126 - № 8 – С. 2399-2408.48. E.J. Heilweil and D.F. Plusquellic, Terahertz Spectroscopy of Biomolecules in TerahertzSpectroscopy: Principles and Applications.
// Optical Science and Engineering CRC Press, 200749. Jepsen P.U. Terahertz spectroscopy and imaging – Modern techniques and applications / P.U.Jepsen, D.G. Cooke, M. Koch // Laser Photonics Rev. – 2011. – Т. 5 - № 1 - С. 124–166.50. Susi H. Infrared Spectroscopy – Conformation / H. Susi // Methods Enzymol. – 1972. – Т. 26 - С.445-472.51. Miyazawa T.
Characteristic Infrared Bands of Monosubstituted Amides / T. Miyazawa, T.Shimanouchi, S.I. Mizushima // J. Chem. Phys. – 1956. – Т. 24 - С. 408-418.52. Bandekar J. Amide modes and protein conformation / J. Bandekar // Biochim Biophys Acta –1992. – Т. 1120 - № 2 - С. 123−143.53.
Khoury Y.El. On the specificity of the amide VI band for the secondary structure of proteins /Y.El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig // Vibrational Spectroscopy – 2011. –Т. 55 - № 2 - С. 258–266.54. Cheam T.C. Infrared intensities of amide modes in N-methylacetamide and poly(glycine I) fromab initio calculations of dipole moment derivatives of N-methylacetamide / T.C.
Cheam, S. Krimm //J. Chem. Phys. – 1985. – Т. 82 - № 4 - С. 1631 – 1641.55. V.N. Uversky, E.A. Permi︠a︡ kov, Molecular Anatomy and Physiology of Proteins. // Nova sciencepublishers, New York, 200756. Byler D.M. Examination of the secondary structure of proteins by deconvolved FTIR spectra /D.M. Byler, H. Susi // Biopolymers – 1986. – Т. 25 - № 3 - С.
469-487.57. Нурхаметов А.Х. Пространственная структура апамина в растворе. Анализ спектровлазерного комбинационного рассеяния / А.Х. Нурхаметов, Е.Г. Елякова, Е.С. Ефремов, А.И.Мирошников // Биоорганическая химия – 1981. – Т. 7 - № 1 - С. 16-24.58. P.R. Carey, Biochemical Applications of Raman and Resonance Raman Spectroscopies.
// NewYork: Academic Press, 198259. Брандт Н.Н. Диссертация «КР Спектроскопия и анализ динамики лазерногофотообесцвечивания, как методы исследования функционально-значимых измененийструктуры белковых молекул».60. Брандт Н.Н. ИК спектроскопия структурных изменений α-химотрипсина, связанные синверсией функции: влияние растворителя / Н.Н. Брандт, А.А. Манькова, А.Ю. Чикишев //ВМУ. Серия 3.
Физика. Астрономия – 2011. – Т. 3 - С. 74-77.61. Trueblood K.N. Structures of the 1:1 complexes of 18-crown-6 with hydrazinium perchlorate,hydroxylammonium perchlorate, and methylammonium perchlorate / K.N. Trueblood, C.B. Knobler,D.S. Lawrence, R.V. Stevens // J. Am. Chem. Soc. – 1982. – Т. 104 - № 5 – С. 1355-1362.9262.
Izatt R.M. Cyclic polyether-protonated organic amine binding: significance in enzymatic and iontransport processes / N.E. Izatt, B.E. Rossiter, J.J. Christensen, B.L. Haymore // Science – 1978. – Т.199 - № 4332 – С. 994 – 996.63. Брандт Н.Н. КР спектроскопия комплекса триса-(гидроксиметил)аминометана скраун-эфиром / Н.Н. Брандт, В.В.
Молодоженя, И.К. Сакодынская, А.Ю. Чикишев // Журналфизической химии – 2000. – Т. 74 - № 11 - с. 2051-2055.64. Pelton J.T. Spectroscopic Methods for Analysis of Protein Secondary Structure / J.T. Pelton, L.R.McLean // Analytical Biochemistry – 2000. – Т. 277 - № 2 - С. 167–176.65. Grdadolnik J. A FTIR investigation of protein conformation / J. Grdadolnik // Bulletin of theChemists and Technologists of Macedonia – 2002. –Т. 21 - № 1 – С.
23–34.66. Dousseau F. Determination of the secondary structure content of proteins in aqueous solutionsfrom their amide I and amide II infrared bands. Comparison between classical and partial leastsquares methods / F. Dousseau, M. Pezolet // Biochemistry – 1990. – Т. 29 - № 37 - С. 8771–8779.67. Noinville S. Conformational Changes and Orientation of Humicola lanuginosa Lipase on a SolidHydrophobic Surface: An in Situ Interface Fourier Transform Infrared-Attenuated Total ReflectionStudy / S. Noinville, M. Revault, M.H.
Baron, A. Tiss, S. Yapoudjian, M. Ivanova, R. Verger //Biophysical Journal – 2002. – Т. 82 - № 5 – С. 2709–2719.68. Nemecek D. Raman spectroscopy of proteins and nucleoproteins / D. Nemecek, J. Stepanek, G.J.Jr. Thomas // Curr. Protoc.
Protein Sci – 2013. – Т. 71 - № 17.8. – С. 1-52.69. Tuma R. Raman spectroscopy of proteins: from peptides to large assemblies / R.Tuma // J. RamanSpectrosc. – 2005. – Т. 36 - № 4 - С. 307–319.70. Rygula A. Raman spectroscopy of proteins: a review / A. Rygula, K. Majzner, K. M. Marzec, A.Kaczor, M. Pilarczyk, M. Baranska // J.
Raman Spectrosc. – 2013. – Т. 44 - № 8 - С. 1061–1076.71. Ботте Т.Л. Колебательные спектры некоторых аминоскислот в низкочастотной области /Т.Л. Ботте, Г.И. Довбешко, Г.С. Литвинов // Биополимеры и клетка – 1991. – Т. 7 - № 6 - С. 4857.72. El Khoury Y. The Hydrogen Bonding Signature of Peptides and Proteins in the Far Infrared / Y.El Khoury, A. Trivella, P.
Hellwig // Terahertz Science and Technology- 2010. – Т. 3 - № 4 - С. 183191.73. Nielsen O.F. Low frequency (20-400 cm-1) vibrational spectra of n-methylacetamide in the liquidstate / O.F. Nielsen, I.J. Bigio // Chem.Phys.Lett – 1986. – Т. 132 - № 6 - С. 502-506.74. Colaianni S.E. Nielsen, Low frequency Raman Spectroscopy / S.E. Colaianni, O.F.
Nielsen //Journal of molecular structure – 1995. – Т. 347 – С. 267-284.75. Nielsen O.F. Hydrogen bonding in liquid amides studied by low frequency raman spectroscopy /O.F. Nielsen // Journal of Molecular structure – 1988. – Т. 175 – С. 251-256.76. Painter P.C. Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins / P.C. Painter, L.E. Mosher,C. Rhoads // Biopolymers – 1982. – Т. 21 - № 7 - С. 1469–1472.77. Urabe H. Low-frequency raman spectra of lysozyme crystals and oriented DNA films:Dynamicsof crystal water / H. Urabe, Y.
Sugawara, M. Ataka, A. Rupprecht // Biophysical journal – 1998. – Т.74 - № 3 - С. 1533-1540.78. E.J. Heilweil and D.F. Plusquellic, Terahertz Spectroscopy of Biomolecules. // TerahertzSpectroscopy: Principles and Applications by CRC Press, pp. 269-297, 200779. Stehle C.U. Far-infrared spectroscopy on free-standing protein films under defined temperatureand hydration control / C.U. Stehle, W. Abuillan, B. Gompf, M. Dressel // J. Chem. Phys.
– 2012. –Т. 136 - № 7 – С. 075102-1 - 075102-8.80. Falconer R.J. Far-Infrared Spectroscopy of Protein Higher-Order Structures / R.J. Falconer, H.A.Zakaria, Y.Y. Fan, A.P. Bradley, A.P. Middelberg // Applied spectroscopy – 2010. – Т. 64 - № 11 С. 1259-1264.81.