Диссертация (Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений), страница 21
Описание файла
Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений". PDF-файл из архива "Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "физико-математические науки" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата физико-математических наук.
Просмотр PDF-файла онлайн
Текст 21 страницы из PDF
De Beerd, J. Khinast //International Journal of Pharmaceutics – 2015. – Т. 484 - № 1–2 – С. 95–102.124. Marx J. Characteization and conformational analysis by raman spectroscopy of human airwaylysozyme / J. Marx, J. Jacquot, M. Berjot, E. Puchelle, A.J. Alix // Biochim Biophys Acta – 1986. –Т. 870 - № 3 – С. 488-494.125. Jakobsen R.J. IR Specra-structure correlations and adsorption behavior for helix proteins / R.J.Jakobsen, F.M. Wasacz // Applied Spectroscopy – 1990. – Т. 44 - № 9 – С. 1478-1490.126.
Oberg K.A. Secondary Structure of the Homologous Proteins, alpha-Fetoprotein and SerumAlbumin, from their Circular Dichroism and Infrared Spectra / K.A. Oberg, V.N. Uversky // Proteinand Peptide Letters – 2001. – Т. 8 - № 4 – С. 297-302.127.
Ajloo D. Thermodynamic and Structural Studies on the Human Serum Albumin in the Presenceof a Polyoxometalate / D. Ajloo, H. Behnam, A.A. Saboury, F. Mohamadi-Zonoz, B. Ranjbar, A.A.Moosavi-Movahedi, Z. Hasani, K. Alizadeh, M. Gharanfoli, M. Amani // Bull. Korean Chem. Soc. –2007. – Т. 28 - № 5 – С.
730-736.128. Vlasova I.M. Raman Spectroscopy in Investigations of Secondary Structure of Human SerumAlbumin at Binding of Nanomarkers of Fluorescein Family / I.M. Vlasova, A.M. Saletsky // Laserphysics – 2010. – Т. 20 - № 9 – С. 1844-1848.129. Shoulders M.D. Collagen structure and stability / M.D. Shoulders, R.T. Raines // Annu RevBiochem. – 2009. – Т. 78 - С. 929–958.130. Fagnano C. Raman spectroscopic studies on the interactions between 5,5 diphenylhydantoinantiserum proteins and cross-reactant agents / C. Fagnano, G. Fini, A.
Torreggiani // Journal ofMolecular Structure – 1995. – Т. 348 – С. 9-12.131. Marx, J. Determination of the secondary structure of proteins from the Raman amide I band: Thereference intensity profiles method / J. Marx, M. Berjot, A.J.P. Alix // J. Raman Spectrosc. – 1987.
–Т. 18 - № 4 – С. 289-300.132. Williams R.W. Protein secondary structure analysis using Raman amide I and amide III spectra /R.W. Williams // Methods Enzymol. – 1986. – Т. 130 – С. 311-331.133. Maiti N.C. Raman Spectroscopic Characterization of Secondary Structure in Natively UnfoldedProteins: r-Synuclein / N.C. Maiti, M.M. Apetri, M.G. Zagorski, P.R. Carey, V.E. Anderson // J. am.chem. soc. – 2004.
– Т. 126 - № 8 – С. 2399-2408.134. Brandt N.N. Optimization of the rolling-circle filter / N.N. Brandt, O.O. Brovko, A.Yu.Chikishev, O.D. Paraschuk // Applied spectroscopy – 2006. – Т.60 - № 3 – С. 288-293.135. Brandt. N.N. A method of comparing Raman spectra / N.N. Brandt, A.Yu.
Chikishev, A.I.Chulichkov, P.A. Ignatiev, S.I. Lebedenko, O.V. Voronina // Laser Physics – 2004. – Т. 14 - № 11 –С. 1386-1392.136. Nielsen O.F. Low-frequency spectroscopic studies of interactions in liquids / O.F. Nielsen //Annu.Rep.Prog.Chem., Sect. C, Phys. Chem. – 1993. – Т. 90 – С. 3-44.96137.
David C. Protein S–S bridge reduction: a Raman and computational study of lysozymeinteraction with TCEP / C. David, S. Foley, M. Enescu // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2009. – Т. 11 № 4 - С. 2532–2542.138. James G.T. Inactivation of the protease inhibitor phenylmethylsulfonyl fluoride in buffers / G.T.James // Anal. Biochem. – 1978. – Т. 86 - № 2 – С. 574–579.139. Lu R. Probing the secondary structure of bovine serum albumin during heat-induceddenaturation using mid-infrared fiberoptic sensors / R. Lu, W.-W. Li, A.
Katzir, Y. Raichlin, H.-Q.Yu, B. Mizaikoff // Analyst – 2015. – Т. 140 - № 3 – С. 765-770.140. Matsuo K. Secondary-Structure Analysis of Denatured Proteins by Vacuum-Ultraviolet CircularDichroism Spectroscopy / K. Matsuo, Y. Sakurada, R. Yonehara, M. Kataoka, K. Gekko // Biophys J.– 2007. – Т. 92 - № 11 – С. 4088–4096.141. Twardowski J. Far infrared spectra of acid phosphatase from rat liver. Spectra of the native andthe heat- and acid-denatured isoenzymes / J. Twardowski // Acta biochimica polonica – 1980. – Т.
27- № 1 – С. 1–7.142. Mankova A.A. Terahertz time-domain and FTIR spectroscopy of tris-crown interaction / A.A.Mankova, A.V. Borodin, A.V. Kargovsky, N.N. Brandt, I.I. Kuritsyn, Q. Luo, I.K. Sakodynskaya,K.J. Wang, H. Zhao, A.Yu. Chikishev, A.P. Shkurinov, X.-C. Zhang // Chem. Phys. Lett. – 2012. – Т.554 – С. 201–207.143. Brandt N.N. Raman spectroscopy of tris-(hydroxymethyl)aminomethane as a model system forthe studies of α-chymotrypsin activation by crown ether in organic solvents // N.N. Brandt, A.Yu.Chikishev, I.K. Sakodynskaya // J.
Mol. Struct. – 2003. – Т. 648 - № 3 – С. 177–182.144. F. S. Parker, Applications of Infrared, Raman, and Resonance Raman Spectroscopy inBiochemistry, Plenum Press, New York (1983).145. Brandt N.N. CARS and Raman spectroscopy of function-related conformational changes ofchymotrypsin / N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, J. Greve, N.I. Koroteev, C. Otto, I.K.
Sakodynskaya //J. Raman Spectrosc. – 2000. – Т. 31 – С. 731–737.146. Susi H. The strength of hydrogen bonding: infrared spectroscopy / H. Susi // Methods Enzymol.– 1972. – Т. 26 – С. 381–391.147. Khoury Y.El. On the specificity of the amide VI band for the secondary structure of proteins /Y.El Khoury, R. Hielscher, M.
Voicescu, J. Gross, P. Hellwig // Vibrational Spectroscopy – 2011. –Т. 55 - № 2 - С. 258–266.148. Elliott A. Structure of synthetic polypeptides / A. Elliott, E.J. Ambrose // Nature – 1950. – Т.165 – С. 921–922.149. Krimm S. Vibrational spectroscopy and conformation of peptides, polypeptides, and proteins / S.Krimm, J. Bandekar // Adv. Protein Chem.
– 1986. – Т. 38 – С. 181– 364.150. Suchkova G.G. Amide bands in the IR spectra of urethanes / G.G. Suchkova, L.I. Maklakov //Vibr. Spectrosc. – 2009. – Т. 51 - № 2 – С. 333–339.97.
