Диссертация (Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений), страница 20
Описание файла
Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений". PDF-файл из архива "Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "физико-математические науки" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата физико-математических наук.
Просмотр PDF-файла онлайн
Текст 20 страницы из PDF
Genzel L. Low-frequency raman spectra of lysozyme / L. Genzel, F. Keilmann, T. P. Martin, G.Wintreling, Y. Yacoby, H. Fröhlich, M.W. Makinen // Biopolymers – 1976. – Т. 15 - № 1 - С. 219225.9382. Markelz A.G. Pulsed Terahertz Spectroscopy of DNA, Bovine Serum Albumin and Collagenbetween 0.1 and 2.0 THz / A.G. Markelz, A. Roitberg, E.J. Heilweil // Chem. Phys.Lett. – 2000.
– Т.320 - № 1-2 – С. 42-48.83. Cherkasova O.P. Terahertz spectroscopy of biological molecules / O.P. Cherkasova, M.M.Nazarov, A.P. Shkurinov, V.I. Fedorov // Radiophysics and Quantum Electronics – 2009. – Т. 52 - №7 - С. 518-523.84. Fabian H. Ribonuclease A Revisited: Infrared Spectroscopic Evidence for Lack of Native-likeSecondary Structures in the Thermally Denatured State / H.
Fabian and H.H. Mantsch // Biochemistry– 1995. – Т. 34 - № 41 – С. 13651 – 13655.85. David C. Protein S–S bridge reduction: a Raman and computational study of lysozyme interactionwith TCEP / C. David, S. Foley, M. Enescu // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2009. – Т. 11 - № 4 - С.2532–2542.86. David C. Reductive unfolding of serum albumins uncovered by Raman spectroscopy / C. David,S. Foley, C. Mavon, M. Enescu // Biopolymers – 2008. – Т.
89 - № 7 – С. 623–634.87. Chikishev A.Yu. Polarization-Sensitive CARS of the Amide I Band of Pure and LigandedChymotrypsin / A.Yu. Chikishev, N.I. Koroteev, C. Otto, J. Greve // Journal of raman spectroscopy –1996. – Т. 27 – № 12 – С. 893-896.88. Dupaix A. Resonance Raman spectroscopic studies of the interactions between trypsin and acompetitive inhibitor / A. Dupaix, J.J.
Bechet, J. Yon, J.C. Merlin, M. Delhaye, M. Hill // Proc. Nat.Acad. Sci. USA – 1975. – Т. 72 - № 11 - С. 4223-4227.89. А.Н. Матвеев, Оптика. // М. Высшая школа, 1985.90. Ho I.C. Design and performance of reflective terahertz air-biased-coherent-detection for timedomain spectroscopy / I.C. Ho, X. Guo, X.-C. Zhang // Optic Express – 2010. – Т. 18 - № 3 - С.2872-2883.91. https://www.thermofisher.com/order/catalog/product/833-04370092. Savitzky A. Smoothing and Differentiation of Data by Simplified Least Squares Procedures / A.Savitzky, M.J.E Golay // Analytical Chemistry – 1964.
– Т. 36 - № 8 - С. 1627–1639.93. Назаров М.М. Терагерцовая импульсная спектроскопия биологических тканей / М.М.Назаров, А.П. Шкуринов, Е.А. Кулешов, В.В. Тучин // Квантовая электроника – 2008. – Т. 38 № 7 – С. 647-654.94. Brandt N.N. A method of comparing Raman spectra / N.N. Brandt, A.Yu.
Chikishev, A.I.Chulichkov, P.A. Ignatiev, S.I. Lebedenko, O.V. Voronina. // Laser Phys. – 2004. – Т. 14 - № 11 - С.1386–1392.95. Brandt N.N. Optimization of the rolling-circle filter / N.N. Brandt, O.O. Brovko, A.Yu.Chikishev, O.D. Paraschuk // Applied spectroscopy – 2006. – Т. 60 - № 3 – С.288-293.96. Lieber C.A. Jansen, Automated Method for Subtraction of Fluorescence from Biological RamanSpectra / C.A.
Lieber, A. Mahadevan-Jansen // Applied spectroscopy – 2003. – Т. 57 - № 11 - С.1363-1367.97. Lund P.A. Comparison of the depolarized rayleigh-wing scattering and far-infrared absorption inmolecular liquids / P.A.Lund, O.F. Nielsen, E. Praestgaard // Chemical physics – 1978. – Т. 28 - № 12 - С. 167-173.98 http://www.wardsystems.com/genehunter.asp99. Day G.M. Understanding the Influence of Polymorphism on Phonon Spectra: Lattice DynamicsCalculations and Terahertz Spectroscopy of Carbamazepine / G.M. Day, J.A. Zeitler, W.
Jones, T.Rades, P.F. Taday // J. Phys. Chem. B. – 2006. – Т. 110 - № 1 - С. 447-456.100. Brandt N.N. The Raman spectra of a crown complex of tris(hydroxymethyl)aminomethane /N.N. Brandt, V.V. Molodozhenya, I.K. Sakodinskaya, A.Yu. Chikishev // Russian J. Phys. Chem. –2000. – Т. 74 - № 11 – С. 1883-1887.101. Брандт Н.Н. КР спектроскопия конформационных изменений α-химотрипсина привзаимодействии с 18-краун-6: эффект активации фермента в органических растворителях /94Н.Н.
Брандт, И.К. Сакодынская, А.Ю. Чикишев // Доклады Академии наук – 2000ю – Т. 375 № 3 – С. 351-354.102. Брандт Н.Н Исследование взаимодействия α-химотрипсина с 18-краун-6-эфиром ворганических растворителях методом спектроскопии комбинационного рассеяния / Н.Н.Брандт, И.К. Сакодынская, А.Ю. Чикишев // Журнал физической химии – 2001. – Т.
75 - № 6 –С.1033-1038.103. Brandt N.N. Raman spectroscopy of tris-(hydroxymethyl)aminomethane as a model system forthe studies of alpha-chymotrypsin activation by crown ether in organic solvents / N.N. Brandt, A.Yu.Chikishev, I.K. Sakodinskaya // J. Molecul. Struct. – 2003. – Т. 648 - № 3 – С. 177-182.104. Tsukube H. Crown ether strategy toward chemical activation of biological protein functions / H.Tsukube, T. Yamada, S.
Shinoda // J. Heterocycl. Chem. – 2001. – Т. 38 - № 6 – С. 1401-1408.105. Engberson J.F.J. Effects of crown ethers and small amounts of cosolvent on the activity andenantioselectivity of α-chymotrypsin in organic sofvents / J.F.J. Engbersen, Jaap Broos, W. Verboom,D.N. Reinhoudt // Pure Appl. Chem. – 1996. – Т. 68 - № 11 – С. 2171-2179.106. J.H. Northrop, M. Kunitz and R.M. Herriott. Crystalline enzymes, Columbia Univ. Press, 1948107. Kogan, G.A. Infrared spectra of cyclic hexapeptides constructed of L(D)-alanine and glycineresidues / G.A. Kogan, V.M. Tul'chinskii, V.V. Shilin, V.T. Ivanov // Chem Nat Compd.
– 1972. – Т.8 – С. 353-359.108. Twardowski J. Far infrared spectra of acid phosphatase from rat liver. Spectra of the native andthe heat- and acid-denatured isoenzymes / J. Twardowski // Acta biochimica polonica – 1980. – Т. 27- № 1 – С. 1–7.109. Cheam T.С. Infrared intensities of amide modes in N-methylacetamide and poly(glycine I) fromab initio calculations of dipole moment derivatives of N-methylacetamide / T.С. Cheam and S.Krimm // J.
Chern. Phys. – 1985. – Т. 82 - № 4 – С. 1631-1641.110. Khoury Y.El. On the specificity of the amide VI band for the secondary structure of proteins /Y.El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig // Vibrational Spectroscopy – 2011. –Т. 55 - № 2 - С. 258–266.111. Stehle C.U. Far-infrared spectroscopy on free-standing protein films under defined temperatureand hydration control / C.U. Stehle, W.
Abuillan, B. Gompf, M. Dressel // J. Chem. Phys. – 2012. –Т. 136 - № 7 – С. 075102-1 - 075102-8.112. Spiro T.G. Laser Raman scattering as a probe of protein structure / T.G. Spiro, B.P. Gaber //Ann. Rev. Biochem. – 1977 – Т. 46 – С. 553-572.113. Нурхаметов А.Х. Пространственная структура апамина в растворе. Анализ спектровлазерного комбинационного рассеяния / А.Х.
Нурхаметов, Е.Г. Елякова, Е.С. Ефремов, А.И.Мирошников // Биоорганическая химия – 1981. – Т. 7 - № 1 - С. 16-24.114. Williams R.W. A new method for determining protein secondary structure by laser ramanspectroscopy applied to fd phage / R.W. Williams, A.K. Dunker // Biophys J. – 1980. – Т. 32 - № 1 –С. 232–234.115. Kong J. Fourier Transform Infrared Spectroscopic Analysis of Protein Secondary Structures / J.Kong, S. Yu // Acta Biochimica et Biophysica Sinica – 2007. – Т. 39 - №8 - С. 549–559.116. Levitt M.
Automatic identification of secondary structure in globular proteins / M.Levitt, J.Greer // J.Mol.Biol. 1977. – Т. 114 - № 2 – С. 181-239.117. Chikishev A.Yu. Polarisation sensitive coherent anti-stokes raman scattering spectroscopy of theamide I band of proteins in solutions / A.Yu. Chikishev, G.W. Lucassen, N.I.
Koroteev, C. Otto, J.Greve // Biophys J. – 1992. – Т. 63 - № 4 – С. 976-985.118. Fu F.-N. Secondary structure estimation of proteins using the amide iii region of FTIRspectroscopy:application to analyze calcium binding induced structural changes in calsequestrin / F.N. Fu, D.B. DeOliveira, W.R. Trumble, H.K. Sarkar, B.R. Singh // Applied spectroscopy – 1994. – Т.48 - № 11 – С. 1432 - 1441.95119. Pasche S. Effects of ionic strength and surface charge on protein adsorption at PEGylatedsurfaces / S. Pasche, J. Vörös, H.J.
Griesser, N.D. Spencer, M. Textor // J. Phys. Chem. B – 2005. –Т. 109 - № 37 – С. 17545-17552.120. Krigbaum W. R. Prediction of the Amount of Secondary Structure in a Globular Protein from ItsAminoacid Compositionj / W.R. Krigbaum, S.P. Knutton // Proc. Nat. Acad. Sci. USA – 1973. - Т.70 - № 10 – С. 2809-2813.121. Huntincjton J.A. S-ovalbumin, an ovalbumin conformer with properties analogous to those ofloop-inserted serpins / J.A.
Huntincjton, P.A. Patston, P.G. Gettins // Protein Sci. – 1995. – Т. 4 - № 4– С. 613–621.122. Doolittle R.F. A detailed consideration of a principal domain of vertebrate fibrinogen and itsrelatives / R.F. Doolittle // Protein Sci. – 1992. – Т. 1 - № 12 – С. 1563-1577.123. Wahla V. The influence of residual water on the secondary structure and crystallinity of freezedried fibrinogen / V. Wahla, O. Scheibelhofera, U. Roessla, S. Leitgeba, T.
