Диссертация (Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы E.coli), страница 14

PDF-файл Диссертация (Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы E.coli), страница 14 Физико-математические науки (32454): Диссертация - Аспирантура и докторантураДиссертация (Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы E.coli) - PDF, страница 14 (32454) - СтудИзба2019-03-13СтудИзба

Описание файла

Файл "Диссертация" внутри архива находится в папке "Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы E.coli". PDF-файл из архива "Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы E.coli", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "физико-математические науки" из Аспирантура и докторантура, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. , а ещё этот архив представляет собой кандидатскую диссертацию, поэтому ещё представлен в разделе всех диссертаций на соискание учёной степени кандидата физико-математических наук.

Просмотр PDF-файла онлайн

Текст 14 страницы из PDF

Soc., - 2009, - Vol. 131, - P. 12520–12521.[45] S.K. Maji, D. Schubert, C. Rivier, S. Lee, J.E. Rivier, R. Riek. Amyloid as aDepot for the Formulation of Long-Acting Drugs // PLOS Biol., - 2008, - Vol. 6, - P.e17.[46] T.C. Holmes, S. de Lacalle, X. Su, G.S. Liu, A. Rich, S.G. Zhang. Extensiveneurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds// Proc. Natl. Acad. Sci.

U. S. A., - 2000, - Vol. 97, - P. 6728–6733.[47] R.G. Ellis-Behnke, Y.-X. Liang, S.-W. You, D.K.C. Tay, S. Zhang, K.-F. So,G.E. Schneider. Nano neuro knitting: Peptide nanofiber scaffold for brain repair andaxon regeneration with functional return of vision // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, - Vol. 103, - P. 5054–5059.[48] S.L. Gras, A.K. Tickler, A.M.

Squires, G.L. Devlin, M.A. Horton, C.M. Dobson,C.E. MacPhee. Functionalised amyloid fibrils for roles in cell adhesion //Biomaterials, - 2008, - Vol. 29, - P. 1553–1562.[49] I. Usov, J. Adamcik, R. Mezzenga. Polymorphism complexity and handednessinversion in serum albumin amyloid fibrils // ACS Nano, - 2013, - Vol. 7, - P.10465–10474.[50] J.S. Jeong, A. Ansaloni, R. Mezzenga, H.A. Lashuel, G. Dietler. Novelmechanistic insight into the molecular basis of amyloid polymorphism andsecondary nucleation during amyloid formation // J.

Mol. Biol., - 2013, - Vol. 425, P. 1765–1781.[51] M. Marín-Argany, G. Rivera-Hernández, J. Martí, S. Villegas. An anti-Aβ(amyloid β) single-chain variable fragment prevents amyloid fibril formation andcytotoxicity by withdrawing Aβ oligomers from the amyloid pathway // Biochem. J.,- 2011, - Vol. 437, - P. 25–34.[52] D.P. Smith, L.A. Woods, S.E. Radford, A.E. Ashcroft.

Structure and dynamics ofoligomeric intermediates in β2-microglobulin self-assembly // Biophys. J., - 2011, Vol. 101, - P. 1238–1247.101[53] E. Takai, K. Uda, S. Matsushita, Y. Shikiya, Y. Yamada, K. Shiraki, T. Zako, M.Maeda. Cysteine inhibits amyloid fibrillation of lysozyme and directs the formationof small worm-like aggregates through non-covalent interactions // Biotechnol.Prog., - 2014, - Vol. 30, - P.

470–478.[54] G.T. Debelouchina, G.W. Platt, M.J. Bayro, S.E. Radford, R.G. Griffin, MagicAngle Spinning NMR Analysis of β2-Microglobulin Amyloid Fibrils in TwoDistinct Morphologies // J. Am. Chem. Soc., - 2010, - Vol. 132, - P. 10414–10423.[55] K.A. Conway, J.D. Harper, P.T. Lansbury. Fibrils formed in vitro from alphasynuclein and two mutant forms linked to Parkinson’s disease are typical amyloid //Biochemistry (Mosc.), - 2000, - Vol. 39, - P. 2552–2563.[56] K.-C.

Chang, Y.-W. Chiang, C.-H. Yang, J.-W. Liou. Atomic force microscopyin biology and biomedicine. Tzu Chi Med. J., - 2012, - Vol. 24, - P. 162–169.[57] Bert Voigtlander. Scanning Probe Microscopy: Atomic Force Microscopy andScanning Tunneling Microscopy // Springer, - 2015.[58] Á. Karsai, L. Grama, Ü. Murvai, K.

Soós, B. Penke, M.S.Z. Kellermayer.Potassium-dependent oriented growth of amyloid β25–35 fibrils on mica //Nanotechnology, - 2007, - Vol. 18, - P. 345102.[59] A. Karsai, U. Murvai, K. Soós, B. Penke, M.S.Z. Kellermayer. Oriented epitaxialgrowth of amyloid fibrils of the N27C mutant beta 25-35 peptide // Eur. Biophys. J.EBJ., - 2008, - Vol. 37, - P.

1133–1137.[60] H.K. Christenson, N.H. Thomson. The nature of the air-cleaved mica surface //Surf. Sci. Rep., - 2016, - Vol. 71, - P. 367–390.[61] N.H. Thomson. Imaging the substructure of antibodies with tapping-mode AFMin air: the importance of a water layer on mica // J. Microsc., - 2005, - Vol. 217, - P.193–199.[62] S. Kasas, N.H. Thomson, B.L. Smith, H.G. Hansma, X. Zhu, M. Guthold, C.Bustamante, E.T. Kool, M. Kashlev, P.K. Hansma. Escherichia coli RNAPolymerase Activity Observed Using Atomic Force Microscopy // Biochemistry(Mosc.), - 1997, - Vol. 36, - P. 461–468.102[63] M.

Guthold, X. Zhu, C. Rivetti, G. Yang, N.H. Thomson, S. Kasas, H.G.Hansma, B. Smith, P.K. Hansma, C. Bustamante. Direct observation of onedimensional diffusion and transcription by Escherichia coli RNA polymerase //Biophys. J., - 1999, - Vol. 77, - P. 2284–2294.[64] Y.F. Dufrene, D. Martinez-Martin, I. Medalsy, D. Alsteens, D.J. Mueller.Multiparametric imaging of biological systems by force-distance curve-based AFM// Nat.

Methods, - 2013, - Vol. 10, - P. 847–854.[65] F. Chiti, C.M. Dobson. Amyloid formation by globular proteins under nativeconditions // Nat. Chem. Biol., - 2009, - Vol. 5, - P. 15–22.[66] J. Greenwald, R. Riek. Biology of Amyloid: Structure, Function, and Regulation// Structure, - 2010, - Vol. 18, - P. 1244–1260.[67] S. Brenner, R.W. Horne. A negative staining method for high resolution electronmicroscopy of viruses // Biochim. Biophys. Acta, - 1959, - Vol.

34, - P. 103–110.[68] F.-Q. Zhao, R. Craig. Capturing time-resolved changes in molecular structure bynegative staining // J. Struct. Biol., - 2003, - Vol. 141, - P. 43–52.[69] S.E. Hill, J. Robinson, G. Matthews, M. Muschol. Amyloid Protofibrils ofLysozyme Nucleate and Grow Via Oligomer Fusion // Biophys. J., - 2009, - Vol. 96,- P. 3781–3790.[70] A.J. Modler, K. Gast, G.

Lutsch, G. Damaschun. Assembly of amyloidprotofibrils via critical oligomers-a novel pathway of amyloid formation // J. Mol.Biol., - 2003, - Vol. 325, - P. 135–148.[71] S. Kumar, J.B. Udgaonkar. Conformational conversion may precede or followaggregate elongation on alternative pathways of amyloid protofibril formation // J.Mol. Biol., - 2009, - Vol. 385, - P. 1266–1276.[72] H.A. Scheidt, I. Morgado, S.

Rothemund, D. Huster, M. Fändrich. Solid-stateNMR spectroscopic investigation of Aβ protofibrils: implication of a β-sheetremodeling upon maturation into terminal amyloid fibrils // Angew. Chem. Int. EdEngl., - 2011, - Vol. 50, - P. 2837–2840.103[73] H.A. Scheidt, I. Morgado, D. Huster. Solid-state NMR reveals a close structuralrelationship between amyloid-β protofibrils and oligomers // J. Biol. Chem., - 2012,- Vol. 287, - P.

22822–22826.[74] S.A. Petty, S.M. Decatur. Intersheet rearrangement of polypeptides duringnucleation of {beta}-sheet aggregates // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., - 2005, Vol. 102, - P. 14272–14277.[75] R.H. Pires, M.J. Saraiva, A.M. Damas, M.S.Z. Kellermayer. Structure andassembly-disassembly properties of wild-type transthyretin amyloid protofibrilsobserved with atomic force microscopy // J. Mol. Recognit.

JMR, - 2011, - Vol. 24, P. 467–476.[76] A. Relini, C. Canale, S. De Stefano, R. Rolandi, S. Giorgetti, M. Stoppini, A.Rossi, F. Fogolari, A. Corazza, G. Esposito, A. Gliozzi, V. Bellotti. Collagen playsan active role in the aggregation of beta2-microglobulin under physiopathologicalconditions of dialysis-related amyloidosis // J. Biol. Chem., - 2006, - Vol. 281, - P.16521–16529.[77] A.

Relini, S. De Stefano, S. Torrassa, O. Cavalleri, R. Rolandi, A. Gliozzi, S.Giorgetti, S. Raimondi, L. Marchese, L. Verga, A. Rossi, M. Stoppini, V. Bellotti.Heparin strongly enhances the formation of beta2-microglobulin amyloid fibrils inthe presence of type I collagen // J.

Biol. Chem., - 2008, - Vol. 283, - P. 4912–4920.[78] H. Naiki, Y. Nagai. Molecular pathogenesis of protein misfolding diseases:pathological molecular environments versus quality control systems againstmisfolded proteins // J. Biochem. (Tokyo), - 2009, - Vol. 146, - P. 751–756.[79] A. Relini, S. Torrassa, R. Rolandi, A. Gliozzi, C.

Rosano, C. Canale, M.Bolognesi, G. Plakoutsi, M. Bucciantini, F. Chiti, M. Stefani. Monitoring the processof HypF fibrillization and liposome permeabilization by protofibrils // J. Mol. Biol.,- 2004, - Vol. 338, - P. 943–957.[80] M. Malisauskas, V. Zamotin, J. Jass, W. Noppe, C.M. Dobson, L.A. MorozovaRoche. Amyloid protofilaments from the calcium-binding protein equine lysozyme:formation of ring and linear structures depends on pH and metal ion concentration //J. Mol.

Biol., - 2003, - Vol. 330, - P. 879–890.104[81] R. Kayed, A. Pensalfini, L. Margol, Y. Sokolov, F. Sarsoza, E. Head, J. Hall, C.Glabe. Annular protofibrils are a structurally and functionally distinct type ofamyloid oligomer // J. Biol. Chem., - 2009, - Vol. 284, - P. 4230–4237.[82] C.A. Lasagna-Reeves, R. Kayed. Astrocytes contain amyloid-β annularprotofibrils in Alzheimer’s disease brains // FEBS Lett., - 2011, - Vol. 585, - P.3052–3057.[83] C.A. Lasagna-Reeves, C.G.

Glabe, R. Kayed. Amyloid-β annular protofibrilsevade fibrillar fate in Alzheimer disease brain // J. Biol. Chem., - 2011, - Vol. 286, P. 22122–22130.[84] A. Relini, S. Torrassa, R. Ferrando, R. Rolandi, S. Campioni, F. Chiti, A. Gliozzi.Detection of Populations of Amyloid-Like Protofibrils with Different PhysicalProperties // Biophys.

J., - 2010, - Vol. 98, - P. 1277–1284.[85] J. Meinhardt, C. Sachse, P. Hortschansky, N. Grigorieff, M. Faendrich. A beta(140) Fibril Polymorphism Implies Diverse Interaction Patterns in Amyloid Fibrils // J.Mol. Biol., - 2009, - Vol. 386, - P. 869–877.[86] B.P. Hudson, J. Quispe, S. Lara-González, Y. Kim, H.M. Berman, E. Arnold,R.H.

Свежие статьи
Популярно сейчас
Как Вы думаете, сколько людей до Вас делали точно такое же задание? 99% студентов выполняют точно такие же задания, как и их предшественники год назад. Найдите нужный учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
5304
Авторов
на СтудИзбе
416
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее