DOCX (Ещё одни билеты готовые), страница 7
Описание файла
Файл "DOCX" внутри архива находится в папке "Ещё одни билеты готовые". Документ из архива "Ещё одни билеты готовые", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биофизика" из 5 семестр, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. .
Онлайн просмотр документа "DOCX"
Текст 7 страницы из документа "DOCX"
Ферменты, такие как пероксидаза, каталаза(2H2O2 → 2H2O + O2),супероксиддисмутаза(2O2*-+2H+ H2O2 + O2 ), глутатионпероксидаза, аскорбатпероксидаза.
Антиоксиданты – вещества, защищающие биологические системы от окисления за счёт взаимодействия со свободными радикалами. Наиболее типичными антиоксидантами являются соединения фенольного типа, способные эффективно взаимодействовать с активными свободными радикалами липидов с образованием малоактивных радикалов ингибитора.
К тушителям синглетного кислорода относятся каротини альфа-токоферол. Молекула тушителя переводит энергию синглетного кислорода в тепловую, либо, соединяясь с ним, образуют неактивный комплекс.
Молекулярный процесс окисления начинается с образованием свободнорадикальных продуктов за счёт разрыва в молекуле угледоводорода С-С или С-Н связей. Сначала алкильный радикал реагирует с кислородом с образованием перекисного радикала, затем после его взаимодействия с субстратом появляется перекись: R'+ O2 ROO’+RH ROOH+R’
Реакции, в которых углеводородный радикал R регенерируется из молекулы субстрата RH, называются цепными.
Световая активация кислорода происходит в процессе фотосинтеза. Энергия может передаваться с молекулы возбуждённого хлорофилла прямо на кислород, переводя его в активное синглетное состояние. Также электрон может опасть на молекулу кислорода с ЭТЦ. Это происходит чаще всего при перевосстановлении переносчиков электронов (большая часть возникает на уровне ФС1 и ферредоксина)
Кроме того, активация кислорода может происходить на мембранах ЭПР, где в ходе транспорта электронов от постановленных пиридиннуклеотидов и при участии переносчика электронов цитохрома Р450 происходит гидроксилирование стероидных гормонов. В дыхательной цепи донором электрона для кислорода может служить скмихинонная форма убихинона. Данные процессы относятся к темновой активации кислорода.
С помощью методов ЭПР было исследовано большое число модельных фермент -
субстратных систем, где удавалось наблюдать появление свободно - радикальных продуктов
реакций, что явилось убедительным подтверждением теории Михаэлиса о появлении
свободных радикалов в ходе ферментативных реакций.
Каротиноиды
виолоксантин ---> зеаксантин (антероксантин - побочный продукт)
Билет 9.
Водородные связи, силы Ван-дер-Ваальса, электростатические взаимодействия, поворотная изомерия и энергия внутреннего вращения.
Элементарные взаимодействия в белках делятся на: Ковалентные связи, Координационные связи, Силы Ван-дер-Ваальса, Водородные связи и Гидрофобные взаимодействия.
1. Ковалентные связи.
В белках наибольшую роль играют пептидные связи – между соседними АК, и дисульфидные связи – между удалёнными серосодержащими АК одной или разных цепей. Цистеин.
2. Координационные связи.
Образуются между атомами O, N или S с 2х или 3х валентными ионами металлов, обычно входящих в активный центр белка. При этом образуется хелатное соединение металла с несколькими атомами белка.
3. Взаимодействия Ван-дер-Ваальса.
Возникают при сближении атомов с полностью заполненными орбиталями. Взаимодействие проявляется притягиванием на больших расстояниях и отталкиванием на малых расстояниях, при этом атомы располагаются на стабильном расстоянии друг от друга и не могут приближаться друг к другу ближе, чем на 3Ǻ.
Силы Ван-дер-Ваальса также обеспечивают запрет цис-конформации пептидной связи и устойчивость транс-конформации.
Силы Ван-дер-Ваальса возникают при взаимодействии диполей: мгновенный+наведенный (дисперсионное взаимодействие), двух постоянных диполей, постоянный+наведенный (индукционное взаимодействие).
· Дисперсионное взаимодействие: наиболее распространены взаимодействия между молекулами, которые не обладают постоянными дипольными моментами. Т.к. движение электрона как квантовой частицы не может быть описано точной механической траекторией, для него невозможно получить строго определенные значения и координат и импульса одновременно. Это означает, что и в основном невозбужденном состоянии существуют быстрые смещение заряда электрона от положения равновесия. Такие смещения приводят к появлению в молекуле в состоянии покоя мгновенного дипольного момента, что индуцирует появление такого момента в соседней молекуле – возникает взаимодействие.
· Индукционное взаимодействие: постоянный диполь поляризует соседнюю молекулу – возникает взаимодействие.
25. Элементарные взаимодействия в белках. Водородные связи и гидрофобные взаимодействия. Их характеристика.
Элементарные взаимодействия в белках делятся на: Ковалентные связи, Координационные связи, Силы Ван-дер-Ваальса, Водородные связи и Гидрофобные взаимодействия.
1. Водородные связи.
Образуются между атомом водорода, ковалентно связанным с электроотрицательным атомом и другим электроотрицательным атомом. Водородная связь имеет электростатическую природу и связана с наличием парциальных зарядов на взаимодействующих атомах. Водородная связь направлена от донора(водород) к акцептору(атому O или N). Водород всегда выступает донором одной водородной связи, кислород может быть акцептором двух водородных связей.
В белках водородные связи образуются между отдельными группами аминокислотных остатков и между полярными АК и молекулами воды.
2. Гидрофобные взаимодействия.
Возникают между гидрофобными участками АК цепи. Неполярный участок препятствует образованию водородных связей между молекулами воды. Это приводит к уменьшению энтропии в системе и увеличению свободной энергии, так как происходит уменьшение числа степеней свободы у молекул воды, находящихся в контакте с неполярным участком. Далее происходит самопроизвольный процесс сближения гидрофобных участков для уменьшения поверхности их соприкосновения с молекулами воды. Таким образом, гидрофобные взаимодействия обусловлены эволюцией белка к стационарному состоянию с минимальной площадью контакта гидрофобной части с молекулами воды. В белках наиболее гидрофобные остатки образуют "гидрофобное ядро", окружённое гидрофильными остатками.
Типы объемных взаимодействий. Первичная структура полимерной цепи определяется химическими или валентными взаимодействиями. Объемные взаимодействия в основном определяют вторичную структуру макромолекул. Общим критерием стабильности молекулярной структуры является наличие минимума на кривой U(r) зависимости энергии взаимодействия от расстояния между взаимодействующими частями. Картинка «Электронный терм для двухатомной молекулы».
На малых расстояниях преобладают силы отталкивания, а на больших расстояниях превалирует притяжение. При r = ro силы притяжения и отталкивания уравновешивают друг друга. Значение энергии U(r) свободных частиц при r -> к бесконечности равно нулю, а энергия образованной ими стабильной структуры отрицательна U(ro) < 0. На малых расстояниях, где частицы отталкиваются, U(r) > 0. Минимум U(r0) соответствует максимальной по абсолютной величине и отрицательной по знаку энергии взаимодействия. В образовании вторичной структуры белка играют большую роль силы Ван-дер-Ваальса. Они имеют электромагнитную природу и связаны с взаимодействием электрических диполей в соседних молекулах. Наиболее распространены дисперсионные взаимодействия между молекулами, которые не обладают постоянными дипольными моментами. Природа этих сил носит квантовомеханический характер.
Неопределенности в значениях координаты дельта х и импульса дельта р связаны соотношением неопределенностей
дельта х дельта р = h
Это значит, что и в основном невозбужденном состоянии существуют быстрые смещения заряда электрона от положения равновесия, а следовательно, в молекуле в состоянии покоя появляются "мгновенные" дипольные моменты. Появление такого момента в одной молекуле индуцирует появление его в соседней молекуле. Возникает взаимодействие двух быстроменяющихся дипольных моментов, которые, таким образом, становятся связанными и притягиваются друг к другу. Энергия притяжения двух мгновенных диполей, или энергия дисперсионного взаимодействия, быстро убывает с расстоянием Uдисп~1/r6.
Кроме дисперсионного взаимодействия возможно и электростатическое притяжение между постоянными диполями в полярных молекулах. Кроме того, существуют также индукционные взаимодействия, которые возникают между постоянным дипольным моментом в одной молекуле и наведенным им диполем в соседней поляризуемой молекуле. Суммарное ван-дерваальсово взаимодействие двух молекул зависит от вклада всех типов дипольных взаимодействий и составляет по величине от 1,0 до нескольких десятков ккал/моль.
В выражении для полной энергии или полного потенциала взаимодействия необходимо учесть не только притяжение Uпритяж(r)~1/r6, но и отталкивание на близких расстояниях Uотт(r)~1/r12) сложение этих величин дает формулу на картинке ,
где В - константы притяжения и отталкивания, r,k - расстояние между взаимодействующими атомами (i и k).
Наряду с силами Ван-дер-Ваальса большую роль в стабилизации биоструктур играют водородные связи и электростатические взаимодействия между заряженными и полярными группами. Водородные связи, например, стабилизируют вторичную структуру полипептидных цепей. В энергию водородной связи дают вклад электростатические взаимодействия, притяжение и отталкивание, а также энергия делокализации электронов. Величины энергии водородной связи сильно варьируют (3 - 8 ккал/моль). Так, водородная связь
О-Н ... О обладает энергией 8,6 ккал/моль.
Электростатические взаимодействия задаются формулой ,
где qi, qk - заряды на атомах (i и k), rik - расстояние между атомами, эйпсилон - диэлектрическая постоянная.
Внутреннее вращение и поворотная изомерия. Энергия ближних взаимодействий атомных групп зависит от расстояний между ними, которые в свою очередь меняются при вращении этих групп вокруг единичных связей. При близком расположении валентно не связанные атомы начинают отталкиваться, и возникает тормозящий энергетический потенциал, препятствующий вращению атомных групп. Энергия вращения атомных групп вокруг единичных связей дает основной вклад в общую конформационную энергию полимерной цепи.
Картинка «График зависимости потенциальной энергии»
- молекула этана имеет минимум конформационной энергии в трансконформации и максимум - в цисконформации. Энергетический барьер, или тормозящий потенциал, для перехода одной трансконформации в другую через цис-форму при повороте вокруг С-С связи на 120° равен~3 ккал/моль. Зависимость потенциала внутреннего вращения от угла поворота фи задается выражением
где U0 - высота барьера.
Общая конформационная энергия полимера зависит от взаимных углов поворотов звеньев вокруг единичных связей. Подобная система, где энергия составляющих элементов зависит от их взаимодействия друг с другом, называется кооперативной.
Основные стадии фотобиологических процессов. Механизмы фотохимических и фотобиологических реакций
Свет выполняет две важных функции в живых системах: Энергетическую – обеспечение живых систем энергией от Солнца, и информационную – обеспечение взаимодействия живых систем с окружающей средой.
По характеру использования энергии света все процессы делятся на эндэргонические – при которых энергия света превращается в энергию химических связей с высоким запасом свободной энергии, и экзэргонические – при которых большая часть энергии рассеивается в тепло, а часть энергии используется для преодоления активационного барьера.
По значению процессы делятся на: физиологические – аккумуляция энергии, реакции синтеза, активного транспорта, фотоинформационные и фоторегуляционные процессы; деструктивно-модификационные – повреждение и модификация молекул биологического объекта.
Все фотобиологические процессы протекают по общей схеме: