Пташне - Переключение генов - 1988, страница 27

АЗ). Картина нуклеазного расщепления ДНК между двумя участками при связывании репрессоров указывает, что молекула приобретает плавный изгиб. Репрессоры не могут взаимодействовать, если они расположены на противоположных сторонах спирали, например разделены 4,5 или 5,5 витками. По нашему мнению, это связано с тем, что энергия, необходимая для изгибания ДНК до соприкосновения димеров, в этом случае слишком велика. Как ни странно, известно три случая, когда бактериальные регуляторные белки кооперативно связываются зп угяо с участками, разделенными несколькими сотнями пар оснований.

147 Эксперименты, в которых изменяли расстояние между участками, показали, что связывание белков на одной и той же стороне двойной спирали благоприятствует взаимодействию, особенно если участки связывания расположены сравнительно близко друг к другу. Кажется весьма привлекательным предположение о том, что зти два явления — кооперативность при связывании удаленных друг от друга бактериальных регуляторных белков !и чгко и кооперативность между молекулами Х-репрессора ш ч!!го- имеют общий механизм. Взаимодействия, которые зависят от гибкости ДНК, пока мало изучены. Такие взаимодействия, особенно на больших расстояниях, может облегчать сверхспирализация ДНК, поскольку ДНК при этом закручена сама на себя (см, работы 13, 4, 6, 7, 1О, ! 1, 13, !6, 18э).

Взаимодействие удаленных друг от драв белков позволяет многим белкам, связывающимся с ДНК, влиять на транскрипцию одного гена. Это весьма гибкая система: взаимодействующие регуляторные белки не обязательно должны занимать строго определенное положение друг относительно друга или относительно начала регулируемо~о гена. Кроме того. поскольку поверхность регуляторного белка, которая взаимодействует с другими белками, отлична от поверхности, контактирующей с ДНК, могут существовать белки с разной специфичностью связывания с ДНК, но с одинаковыми поверхностями, участвующими в белок-белковых взаимодействиях. С другой стороны, может оказаться, что есть белки.

которые связываются с одними и теми же участками на ДНК, но поверхности, участвующие во взаимодействии с другими белками, у них различакггся. Конечно, как и в случае фага 7., репрессор мог бы занимать некий важный участок ДНК и препятствовать связыванию другого белка. Такому связыванию в свою очередь може~ способствовать взаимодействие с другим репрессором, расположенным вблизи от первого или на некотором расстоянии от него. В другом случае связанный на расс.гоянии репрессор мог бы взаимодействовать с потенциальным активатором, препятствуя таким образом его продуктивному взаимодействию с еще одним белком, необходимым для активации гена.

Наконец, репрессор мог бы препятствовать взаимодействию двух лругих связывающихся с ДНК белков, располагаясь между ними, Литература: оригинальные статьи 1. Водтдтдел 0 Р ИЬ«ииидгил И'М Вял|и 0 0 8|аЫс |гапьсприоп согп р!схсь оГ Хе«|ориг 55 ПЫА аепеь а шеапв |о шшп|аш йс |ЫГсгепка|ед ыаге СсП, 28, 413-42! (1982) 2 Вгит В а Коги6««д В 0 Бреыас рго|сгп види|8 |о Гаг ирягеагп аспгаппд ьсдиепсев ш ро!ушсгаье11рго1егпь, Ргос 1Ча1! Асад Бег 1)БЛ 82,43-47 (1985) 3 Выл« В Рга|1|ие М А Ьас|егы! гсргеыог рго|егп ог а усая |гапьспрпопа! |спппы|ог сап Ыгк1 ирыгеап| аспаа|юп оГ а уеая депе, 1Ча|иге, 312, 613 616 (1984] 4 Вгелг В Ргаь1гие И А еи)гагуоггс |гапьспрпопа! |кичшог Ьсаппд йе ОЫА врос|Пспу оГ а ргосагуо1к гсргегаог, Сеа, 43, 729-736 (!985) 5 Вгоил 0 0 ТЬс го!с оГ яаЫс соп|р!схсь |Па| гсргеьь апд ас|шак сиуагуоггс допев ссП, 37 359-365 (!984) 6 0аидаи«В С Негтаи К Тиго орсг«погь вера«а(сд Ьу 599 Ьаьс ра|гь агс гсЧиггсд Гог деггВ гсргеьяоп оГ1Ьс деоВ орегоп оГ Екдегкдга го)г.

ЕМВО 3, 4, 3333-3338 (1985) 7 Оиии Т На(ги 5' Оддел 5 5«6)г«РВ Ап агаВА)3 орсга|ог а| — 280 Ьаье ршгь йа| ш гециггед Гог РВЛЕ) гергеяюп адй|юп оГРХА Ыдгса1|игпь Ьс|иссп |Ье орега|ог апд ргошо1сг сус!каПу Ь|пдегь гергсвяоп, Ргос 1Ча|! Асад Ва 1)БЛ, 81 50!7 5020 (1984) 8 Егеде«гг)г С А Сгаие а' Ме(га М 5атидег С ЗеиМагодьои Е Иалд В С Сгееие Р Всуе«Н И' Яи|«иЬтц,) М КгпЬед 01ЧЛ гп сгуыаИ|пе сошр!сх вий ЕсоП! епдопис!саве Магоге, 309, 327 33! (1984) 9 Сгдггггг 0 Кггдоиада а' Т Ва««ега-5ииоии Н Ти1|идайг К Сдатдои Р Т«гал В ВкЬгс|аюпа! ЯЧ40 |гапьспрпоп пкйа|сд Ьу |апдеш Бр! Ьгпйпд гп|егасиопь Ясгспсс 230, 5! ! 517 (1985) !О Сппдег Е Ра«иит 5' М Ргиг)гле М Вреаас ОХА-Ь|пйпд оГ ОАЕ4 а ров|)гчс гедиьдогу ргоппп оГ уеая, СеП, 40, 767 774 (!980) !1 Ног)иг(пи А Н Ргийие М Соорсг«ише Ь|пйпд о( 1агпЬда гсргеььогь 1о я|еь ьсгага|ед Ьу ш|сдга1 1игпв о( |Ьс О1ЧА ЬеЬх, СсИ, 44, 681 687 (1986) 17 Норе Г А Вг«ин К ОС)Ч4 рго|сгп ьупгпеы«ед ш я|го, Ьгпдь Н153 геди!Могу всциепссв гп|р1капопь Гог 8спсга! сои|го! оГ ап|шо аск1 Ьюьупйепс орсгопь гп усая, СеП, 43, 177 ! 88 ( ! 985) 13 !гапг М Н, Ого|« Е, АПЬуа 8 А сои|го! с1ешсп| ичй|п | ь1гис|ига! Псле йе С)АЕ орсгоп о( ЕьсЬепсЬы соЬ 32, 783 788 (!983) 14 уодигии А Не«ь)гоггис 1 А гсргсььог (МАТ а2 ргодис|) апд |и орегшог сои|го! схргсьяоп оГ а ье| оГ ссП гуре ьрес|Пс депсь гп усаь1, СсП, 42, 237-247 (1985) !5 алиев К А уотатиго К В Т«гол В Тмо йьппс| 1гапвспрпоп Гас|огв Ь|пд |о йе НВЧ йуппйпе Ьгггаьс ргопю|ег гп тшо, СсП, 42, 559 572 (!985) 149 16 Кеедав К бг(! 6 Ргиебие М Верага!юп оГ (574А-Ьшйп8 Ггош йс ггьпаспргюп-испгапоп Гпсгюп оГ а епЬагуоггс ге8пЬпогу рго!егп, Бе~сисе, 231, 699 704 (!986) 17 Г.аггиг 4 В Маггт Р Г.

Киег(ег К 6 Тгипаспрггоп оГ с)ази П! 8епеь Гогшапоп оГ ргешпшпоп сошр1схея, Ясгепсе, 222, 740-748 (1983) 18 МауитНиг А Вигйаг г( Сгешопеггаггоп оГ ггио орсгагог е!сшегг!в ш 8и!, Ргос Ь(а!1 Асаг( Бс~ Г)БА, 81, 6100-6!04 (1984) 19 Мге~г К М КЬВтии М 7Рип Я Г)осе анпип чгы 40 аппреп ппстпд Г))еАи 1 Вю( СЬсш, 256, 10156 — !О!60 (1981) 20 5ивадидо М КигВег Я 6 !пгегас!юп оГ а 8епе-арсе~бе ггапгспрпоп Гасгог ил!Ь йс адспочгие гпа)ог !аге ргопго!сг ираггсаш оГ йе ТАТА Ьох герои, СеП 43, !65 171 (1985) 21 Ти(габагбг К Иуиггии М МеггВгг Н ИГ(г(еигаи А Кги(ге М Г битбип Р Бгегеоаресп3с а!г8пшепш иге гециггег( Гог шгпаггоп Ггош ГЬе Я)40 еаг1у ргогпо!сг Ха!пгс, 3!9, 121 126 (1985) 22 Торо! 3 НиВги В М Ригсдаг С 5 8ециспсск гецпггег) Гог гп шгго !гапгспр Попа1 асГшыюп оГ а Вгигирб!Ги ЬхР 70 8епе, Сс11, 42, 527 537 (!985) Предметный указатель 151 Аминокислоты 15, 26, 27, 49, 51, 52.

53. 54, 55, 120. 121, !22, 123, 127 Антиимчунность !фактор А! или Тоб 115. См. также Белок Сто Антитерминатор 69. Бзс, лгсгкже Белок !з! и Белок О Бактерии, коньюгация 87, 88 ферменты 21. 25, 35, 63, 72, 74, 75, 89 — хромосома 75, 88 Белки, ленатурация 94, 95, 96 регуляторныс 17, 18, 39„ 42. 49. 55, 58, 60. 81, 89, 90, 124, 129, 141, 143 148 . уклалка 15, 27, 46, 94 Белок БАК 82, 89, !19 — С! с и.

Рспрессор фага 1 — С!1 69, 70, 71, 72, 73. 74, 75, 76, 86, 87 С!11 69, 72, 86, 87 Сто 19, 22. 23, 24, 25, 27 28, 29, 36, 37, 49 50, 69, 73, 76, !!4-119 выделение 1!б димеры 27, 28, 35, 36, 50, 117 - — как негативный регулятор 25, 36 39, 69, 114-!!9 — мутанты 123-124 связывание с ДНК (О„! 18, 22, 28, 37, 41, 43, 50, 51, 55, !05 106, 114 119, 123 — узнающая спираль 50 55, 119, 123 1п ч1то 1!6 — 117 Белок Есо й! !44 ОА14 144 !46. Сн. также Учьсгок 13АБо — 1п! 65, 71, 73 — 76 1.схА 19, 77.

118, !45, 146 19 67, 68, 69 77. 129. Си, также Антитерминатор О 19, 69, 70, 71, 73, 79, 129. См. пгакже Антитерминатор КесА 19, 34, 35, 40, 77, 81, 118 — Хгк 67, 73, 74. Си. >пикжс Фаг 1„ вырезание Белок-белковые взаимодействия 28 33, 37-$0, 41, 58 60, !07 — 108, 111 114, 123, 124-129, 138-140, !46 !48.

См. лгикже Кооперативность, Репрсссор. РНК-полимсраза Бензпирен 77 Биспиральный элемент 49, 50, 55, 120, 125. 126, 127. См. тикже Рспрессор и Бе.юк Сто, узнающая спираль Бляшки 84-85, 87, !15, 118 Виайис тейп!саит 22 !3-Галактозидаза 89, !09, !10 Гель-фильтрация 96 Гель-электрофорез 95, 102, 123 1емоглобин 39 Ген алкогольлегидрогеназы дрозофилы 82 головки фага 62-65, 69 — с! 19, 23„ 24, 58, 61, 62. 65, 73, 76, 79, 82 85 86 87 89 91 92, 93, 94, 109 промотор см. Промотор Р„, и Промогор Р„и - — регуляция негативная 31, 36 — 37, 152 39, 41, 69, 73. 108, 110, 111, 113, 114. 117, 128 -- позитивная 31, 33, 38.