Тимин О.А. Лекции по общей биохимии2020 (832729), страница 4
Текст из файла (страница 4)
Третичная структура – это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке,а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2020г)ПЕРВИЧНАЯ13СТРУКТУРАЭто последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
Учитывая, что в синтезебелков принимает участие 20 аминокислот и средний белок содержит 500 аминокислотныхостатков, то можно говорить о невообразимом количестве потенциально возможных белков.В организме человека обнаружено около 100 тысяч различных белков.Первичная структура белков задается последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.Например, при серповидноклеточной анемии в 6 положении -цепи гемоглобина происходит замена Глу на Вал. Это приводит к синтезу HbS – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются,приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капиллярыразрушаются. Это в итоге приводит к анемии, снижению оксигенации тканей и их некрозу.Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то такой белок может передаться по наследству иостаться в популяции.
В результате возникают новые белки и новые качества организма. Такоеявление называется полиморфизм белков.К примеру, возникновение групп крови АВ0 связано с тремя вариантами фермента,осуществляющего присоединение к олигосахариду мембран эритроцитов либо Nацетилгалактозы (группа А), либо галактозы (группа В), либо фермент не присоединяет дополнительные сахаридные группы (группа 0).Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяетформирование вторичной, третичной и четвертичной структур.ВТ ОРИЧНАЯСТРУКТУРАВторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, при которой аминокислоты взаимодействуют через пептидные группы.Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством водородных связей между пептидными группами. Вторичнаяструктура определяется:o устойчивостью пептидной связи,o подвижностью С-С связи,o размером аминокислотного радикала.Все это вкупе с аминокислотной последовательностью приводит к строго определеннойконфигурации белка.Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: -спираль (структура) и -структура (-складчатый слой).
Вторичная структура образуется при участии тольководородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует сАминокислоты и белки14атомом водорода следующей, одновременно кислород этой пептидной группы связывается сводородом еще одной и т.д. В одном белке, как правило, одновременно присутствуют -спираль и -структура. В глобулярных белках преобладает -спираль, в фибриллярных –-складчатый слой. -С П И РА ЛЬПравозакрученная спираль, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обусловливают “перелом” цепи, ее резкий изгиб.Высота витка составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм. -С К ЛА Д ЧА ТЫЙС ЛОЙПри формировании -структуры аминокислоты одной белковой цепи взаимодействуютдруг с другом при помощи водородных связей между пептидными группами.
В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи оказываются рядом и способны взаимодействовать при помощи водородных связей.Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идутв одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении).Под направлением белковой цепи понимают направление от N-конца (N-концевойаминокислоты) к C-концу (С-концевой аминокислоте).Таких взаимодействующих друг с другом участков одного белка может быть от двух допяти.biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2020г)ТРЕТ ИЧНАЯ15СТРУКТУРАТретичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу ("клубок").
Четкойграницы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, в основе третичнойструктуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко другот друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи.Наряду с -спиралью и -структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур.
Например, инсулинсодержит 52% -спирали и 6% -структуры, трипсин – 14% -спирали и 45% -структуры.Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связимежду своими функциональными группами (радикалами):o водородные – между ОН-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот,o дисульфидные – между остатками цистеина,o гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,Аминокислоты и белки16ионные – между СООН-группами глутамата и аспартата и NH2-группами лизина и аргинина,o псевдопептидные – между дополнительными СООН-группами глутамата и аспартата идополнительными NH2-группами лизина и аргинина.oЧЕТ ВЕРТ ИЧНАЯСТРУКТУР АЕсли белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладаютчетвертичной структурой.
Такие агрегаты стабилизируются водородными связями, ионнымии электростатическими взаимодействиями между остатками аминокислот, находящихся наповерхности глобулы.Подобные белки называются олигомерами, а ихиндивидуальные цепи – протомерами (мономерами,субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, тоони называются димерами, если 4, то тетрамерами ит.д. Например, гемоглобин – белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит из 4 гемсодержащих субъединиц – 2 -субъединицы и 2 -субъединицы в гемоглобине взрослых, 2 -субъединицы и 2 -субъединицы в фетальном гемоглобине.Лактатдегидрогеназа – фермент, принимающийактивное участие в окислении глюкозы при мышечном сокращении, также включает 4 субъединицы – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н4, Н3М1, Н2М2, Н1М3, М4.
Всего 5изоферментов.Креатинкиназа – фермент, участвующий в регенерации АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ.Всего 3 изофермента.Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей).Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любоеизменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие. Например,у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединениекислорода к гемоглобину.
В тканях отдача кислорода также ускоряется в 300 раз.Присоединение в легких первой молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина изменяет ее конформацию. В результате она начинает влиять на следущую субъединицу,облегчая присоединение к ней кислорода. После этого они вдвоем влияют на третью субъединицу и так далее. В тканях первая молекула кислорода отделяется от своей субъединицы неочень легко, вторая уже быстрее и так далее.Дезоксиформа гемоглобина обозначается как Т-форма, напряженная (англ.
tense), онаобладает существенно более низким сродством к кислороду. Оксигенированная форма, или Rформа (англ. relaxed), обладает высоким сродством к кислороду.biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2020г)17ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВК свойствам белков относят амфотерность, растворимость, способность к денатурации,коллоидные свойства.АМФОТ ЕР НОСТ ЬТак как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО–) и основные (NH3+) группы.Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, иотрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точкебелка, то заряд белка равен 0.Если в пептиде или белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), топри нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
