Тимин О.А. Лекции по общей биохимии2020 (832729), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму.По оптической активностиПо оптической активности аминокислоты делятся на право- и левовращающие.Наличие ассиметричного атома углерода (хирального центра) делает возможным только дварасположения химических групп вокруг него. Этоприводит к особому отличию веществ друг отдруга, а именно – изменению направления вращения плоскости поляризованного света, проходящего через раствор.
В соответствии с углом поворота выделяют правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие.Для одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими, длядругих – левовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, аL-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активностью.По участию аминокислот в синтезе белковВыделяют протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК).
Все протеиногенные аминокислоты являются -аминокислотами.На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные способыклассификации:o по строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные),Аминокислоты и белки6электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис) аминокислоты,o физиологическая классификация – по необходимости для организма выделяют незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые.
Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг, Гис), т.е. их синтез происходит в недостаточномколичестве.oПо полярности молекулыК неполярным относят аминокислоты, имеющие алифатические углеводородные цепи(аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин) и ароматические кольца (фенилаланин,триптофан, тирозин).К полярным незаряженным относятся аминокислоты, имеющие гидроксильные группы(серин, треонин, тирозин), амидные группы (аспарагин, глутамин), тиольную группу (цистеин) и глицин.Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу, отрицательно заряжены и, соответственно, полярны. К аминокислотам сполярными положительно заряженными радикалами относятся лизин, аргинин, гистидин.biokhimija.ruТимин О.А.
Лекции по общей биохимии (2020г)7Аминокислоты и белки8АМ И Н О К И С Л О Т Ы К АК Л Е К АР С Т В Е Н Н Ы ЕП Р Е П АР АТ ЫМетионин, незаменимая кислота, содержит мобильную метильную группу, которая может передаваться на другие соединения. Благодаря этому она участвует в синтезе холина, фосфолипидов, обмене витаминов В12 и фолиевой кислоты. В реакциях биосинтеза белка метионин является инициирующей аминокислотой.
Он участвует в процессах обезвреживания токсинов в печени.Метионин ("ациметион") и его активные производные (как вещество "адеметионин" всоставе препарата "Гептрал") используют для профилактики и лечения различных заболеваний печени как липотропный фактор, препятствующий накоплению жира, при токсическихпоражениях печени, при атеросклерозе и в качестве антидепрессанта для улучшения синтезанейромедиаторов.Глутаминовая кислота – является предшественником -аминомасляной кислоты(ГАМК), являющейся тормозным медиатором нервной системы (препараты "Аминалон", "Пикамилон").
ГАМК также играет значительную роль в регуляции тонуса мозговых сосудов кровообращении головного мозга. Сам по себе глутамат является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Кроме этого, глутамат участвует в обезвреживании аммиака, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, играет ведущую роль в обмене других аминокислот. Потребность организма в глутаминовой кислотевыше всех остальных аминокислот.Глицин является медиатором ЦНС тормозного действия. Улучшает метаболизм в тканяхмозга. Оказывает успокаивающее действие.
Нормализует сон, уменьшает повышенную раздражительность, депрессивные состояния.Цистеин участвует в метаболизме хрусталика глаза. Зачастую нарушения хрусталикасвязаны с недостатком цистеина, поэтому цистеин применяют на начальных стадиях катаракты.Комплексный препарат глутаминовой кислоты, цистеина и глицина "Вицеин" используют в виде глазных капель.Гистидин – условно незаменимая аминокислота. Используется при лечении гепатитов,язв желудка и двенадцатиперстной кишки.Церебролизин – гидролизат вещества мозга свиньи, содержащий низкомолекулярныепептиды (15%) и аминокислоты (85%).
Используется при нарушениях функций ЦНС, мозговых травмах, кровоизлияниях, вегетативных дистониях и т.п.Препараты для парентерального питания: полиамин (набор 13 аминокислот), вамин(набор 18 аминокислот), ваминолакт (набор 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), гидролизин (гидролизат белков крови крупного рогатого скота), аминотроф(гидролизат казеина), аминосол (смесь 15 аминокислот), фибриносол (гидролизат фибринакрови).biokhimija.ruТимин О.А.
Лекции по общей биохимии (2020г)9ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВААМ И Н О К И С Л О Т1. Являются амфотерными электролитами.Аминокислоты сочетают в себе свойствакислот и оснований. Соответственно, в водномрастворе аминокислоты ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов.Если общий заряд аминокислоты равен 0,то это ее состояние называют изоэлектрическим.
Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрическойточкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:o pI большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3(пролин),o pI кислых аминокислот – рI глутамата 3,2, рI аспартата 2,8,o pI основных аминокислот – pI гистидина 7,6, pI аргинина 10,8, pI лизина 9,7.pI гистидина позволяет ему использоваться в гемоглобиновой буферной системе ив функции особых веществ миоцитов (карнозина, анзерина) в которых он содержится. Эти соединения легко принимают и легко отдают ионы водорода при малейших сдвигах рН среды (в норме 7,35-7,45).2. Заряд аминокислот зависит от величины рН среды.Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот являетсявеличина изоэлектрической точки (pI).
Ситуация различается для нейтральных, кислых иосновных аминокислот.Аминокислоты и белки10СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВ А ПЕПТИДНОЙ СВ ЯЗИАминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула.Пептидная связь – это связь между -карбоксильной группой одной аминокислоты и-аминогруппой другой аминокислоты.При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс"-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.Например, аланил-серил-триптофан или -глутаминил-цистеинил-глицин (по-другомуназываемый глутатион).К свойствам пептидной связи относятся:1.
Трансположение заместителей (радикалов) аминокислот по отношению к C-N связи.2. КопланарностьВсе атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости, при этом атомы"Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.3. Наличие кетоформы и енольной формы.4. Способность к образованию двух водородных связей. Атомы кислорода и водорода, входящие в пептидную группу, обладают способностью образовывать водородные связи с атомами кислорода и водорода других пептидных групп.biokhimija.ruТимин О.А.
Лекции по общей биохимии (2020г)115. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи. Ее длина меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено.Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способнавращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).ФУНКЦИИ БЕЛКОВ1. Структурная:o в соединительной ткани и коже – коллаген, эластин, кератин,o межклеточное пространстве формируют протеогликаны, коллаген, эластин,o построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные иповерхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),o построение органелл – рибосомы.2. Ферментативная:Все ферменты являются белками, хотя имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е.
рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.3. Гормональная:Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – такие гормоныкак инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами илинебольшими белками.4. Рецепторная:Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов наповерхности мембран или внутри клеток.5. Транспортная:Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гаптоглобин (транспортгема), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионовкальция из клетки).6. Резервная:Аминокислоты и белки12Производство и накопление в яйце яичного альбумина как депо для развития цыпленка.У животных и человека таких специализированных депо нет, но в некотором смысле в качестве депо выступают белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.Эти белки мобилизуются при длительном голодании.7.
Питательная:Белки грудного молока, использование организмом тканевых белков при голодании.8. Защитная:Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин),при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых икожи осуществляют коллаген и протеогликаны.К защитной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств.
Белковая буфернаясистема участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния.У Р О В Н И О Р Г АН И З АЦ И И Б Е Л К О В О Й С Т Р У К Т У Р ЫБелок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептиднымисвязями. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называетсяпептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь при помощи пептидных связей, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить собычной нитью, на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот). Строение аминокислот, их последовательность и соотношение впервичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя.Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут приниматьвторичный, третичный и четвертичный уровень организации.На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой иудаленные части "бус" оказываются рядом.Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит в формирование третичнойструктуры.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
