Тимин О.А. Лекции по общей биохимии2020 (832729), страница 6
Текст из файла (страница 6)
Также, в отличие отгистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у нихнет, хроматин в сперматозоидах неактивен.К ОЛЛА Г Е НФибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в другихтканях.Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь.Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], гдеX и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты.
В положении X чаще находится пролин или,гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот. Гидроксилирование пролина и лизинаосуществляют соответствующие гидроксилазы, железосодержащие ферменты, для их полноценной работы необходим витамин С (аскорбиновая кислота).Структура пролина и оксипролина не позволяет образовать -спиральную структуру, изза этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.
Коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, соединенные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.Молекула тропоколлагена построена из 3 -цепей, сплетенных между собой в плотныйжгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связанымежду собой через -аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.biokhimija.ruТимин О.А.
Лекции по общей биохимии (2020г)23Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в егообмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца междуглицином и лейцином. В результате распада коллагена появляется свободный гидроксипролин.
При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечныхсвязей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими.Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.Э ЛА С ТИ НПо строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов.
Структурной единицей является тропоэластин с молекулярноймассой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. Внем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличиеспиральных эластичных участков.Характерной особенностью эластина является формирование из четырех молекул лизина своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться вовсех направлениях.Аминокислоты и белки24-Аминогруппы и -карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связиодной или нескольких белковых цепей.СТРОЕНИЕИ КЛ АССИФИК АЦ ИЯ С ЛО ЖНЫХ БЕЛКОВУ сложных белков, кроме белковой цепи, имеется дополнительная небелковая группа.Она называется лиганд, (лат. ligo – связываю) то есть молекула, связанная с белком. В случаеесли лиганд несет структурную и/или функциональную нагрузку, он называется простетической группой.В роли лиганда могут выступать любые молекулы:o молекулы, выполняющие в белке структурную функцию – липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, минеральные элементы, какие-либо другие органические соединения: гемв гемоглобине, углеводы в гликопротеинах, ДНК и РНК в нуклеопротеинах, медь в церулоплазмине,o переносимые белками молекулы: железо в трансферрине, гемоглобин в гаптоглобине,гем в гемопексине,o субстраты для ферментов – любые молекулы и даже другие белки.Узнавание лиганда обеспечивается:o комплементарностью структуры центра связывания белка структуре лиганда, иначе говоря, пространственным и химическим соответствием белка и лиганда.
Они подходятдруг к другу как ключ к замку, например, соответствие фермента и субстрата,o иногда узнавание может зависеть от реакционной способности атома, к которому присоединяется лиганд. Например, связывание кислорода железом гемоглобина, или жирнойкислоты с альбумином.Функции лиганда в составе сложного белка разнообразны:o изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность), например, фосфорная кислота в фосфопротеинах или остатки моносахаридов в гликопротеинах,o защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки, например, углеводная часть в гликопротеинах,o обеспечивает возможность транспорта нерастворимых в воде соединений, например, перенос жиров липопротеинами,o придает биологическую активность и определяет функцию белка, например, нуклеиноваякислота в нуклеопротеинах, гем в гемоглобине, углевод в рецепторных белках,o влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку исекрецию белков, это выполняет, как правило, углеводный остаток.Ф ОС ФОП Р ОТЕ ИН ЫФосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа, она связываетсяс пептидной цепью через остатки тирозина, серина, треонина (т.е.
тех аминокислот, которыесодержат ОН-группу).biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2020г)25Фосфорная кислота может выполнять:1. Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, вказеине молока, яичном альбумине.2. Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатомне постоянно, а в зависимости от активности метаболизма.
Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе. Например, 1) ферменты гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза (см "Регуляция активности ферментов"), 2) гистоны в фосфорилированном состоянии менее прочно связываются с ДНК и активность генома возрастает.Н УК ЛЕ ОП Р ОТЕИ Н ЫНуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляютсущественную часть рибосом, хроматина, вирусов.В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками.Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой,связанной с разнообразными белками, среди которых можно выделить две основные группы– гистоны и негистоновые белки. Начальный этап упаковки ДНК осуществляют гистоны, более высокие уровни обеспечиваются другими белками.В начале молекула ДНК обвивается вокруг гистонов, образуя нуклеосомы.
Сформированная таким образом нуклеосомная нить напоминает бусы, которые складываются в суперспираль (хроматиновая фибрилла) и суперсуперспираль (хромонемма интерфазы).Аминокислоты и белки26Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров,называемых нуклеотидами.
Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или триостатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание (аденин, гуанин, цитозин,урацил либо тимин).Самым распространенным в природе является нуклеотид аденозинтрифосфат, используемый как высокоэнергетическое соединение для реакций трансмембранного переноса веществ и реакций синтеза.Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотидыобразуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты.Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота(ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряженотрицательно благодаря заряду фосфатных групп.
В тоже время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны.Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е.имеют 3'-конец и 5'-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т),гуанин комплементарен цитозину (Г≡Ц).biokhimija.ruТимин О.А. Лекции по общей биохимии (2020г)27Л И П ОП Р ОТЕИ Н ЫК липопротеинам, строго говоря, принадлежат только белки, содержащие ковалентносвязанные липиды. Однако традиционно к липопротеинам относят и надмолекулярные образования, выполняющие транспортную функцию и состоящие из белков и молекул всех классовлипидов – транспортные липопротеины.Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
