Диссертация (1151322), страница 19
Текст из файла (страница 19)
В присутствии ионов Са2+ повышаетсяАТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ.Актин — второй сократительный белок мышц, который составляетоснову тонких нитей. Известны две его формы — глобулярный G-актин ифибриллярный F-актин. F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создаётдвижущую силу процессу сокращения.Актинспособенвзаимодействоватьсмиозином,образуяактомиозиновый комплекс.
Нить F-актина может связывать большое число106молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплексаявляется диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.В основе рабочей гипертрофии лежит интенсивный синтез иуменьшенный распад мышечных белков. Соответственно концентрация ДНКи РНК в гипертрофированной мышце больше, чем в нормальной. Креатин,содержание которого увеличивается в сокращающейся мышце, можетстимулировать усиленный синтез актина и миозина и таким образомспособствовать развитию рабочей гипертрофии мышечных волокон и ростусилового потенциала мышцы.ТретийблокалгоритманаправленнаулучшениеАТФ-азнойактивности миозина. Миозин является не только основной составной частьюсократительного комплекса мышечных фибрилл, но и белком-ферментом,катализирующим расщепление АТФ на АДФ и ортофосфат.
Эта реакция, нетребующая участия кислорода и происходящая в анаэробных условиях,сопровождается выделением около 8 ккал на каждую грамм-молекулуотщепленного ортофосфата. Такая энергия непосредственно преобразуется вмеханическую энергию мышечного сокращения. Миозин под влияниемрасщепления АТФ приобретает эластические свойства. При взаимодействиимиозиновых нитей с АТФ они, расщепляя последнюю, сокращаются,подобно мышечному волокну, и совершают механическую работу. Следуетиметь в виду, что актин не способен расщеплять АТФ, это свойство присущетолько миозину. Миозин, выделенный из мышц, может образовыватьсократительные комплексы не только с актином, но и с АТФ.АТФ-азная активность миозина связана с наличием в нём свободныхгрупп - HS.
Расщеплению АТФ предшествует соединение её с HS-группамимиозина. Поэтому чем большим количеством свободных HS-групп обладаетмолекула миозина, тем выше его АТФ-азная активность, т.е. тем большеАТФ может он расщепить в единицу времени и более преобразовать её вмеханическую энергию мышечных сокращений. Во время мышечнойдеятельности количество свободных HS-групп миозина увеличивается, а при107утомлении снижается, соответственно этому изменяется и его АТФ-азнаяактивность. Под влиянием скоростно-силовой тренировки содержаниесвободных HS-групп в миозине также заметно увеличивается, возрастает иобщее содержание миозина в мышце.
Это является одной из причин того, чтотренированные мышцы способны к более сильным сокращениям.Четвёртый блок алгоритма направлен на объединение предыдущихвоздействий с выработкой условных рефлексов координированной работымышц силовой и скоростно-силовой направленности.Координация силы мышечных сокращений, проявление мышечнымволокном силы сокращения, является результатом нервной импульсации отдвигательного нерва, распространяющейся в виде потенциала действия посарколемме.Потенциалдействия,достигнувдвигательнойконцевойпластинки, вызывает освобождение нейромедиатора ацетилхолина, которыйперемещается специальным синапсом между нервным окончанием имышечным волокном и взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами,расположенными на сарколемме. Это приводит к открытию натриевыхканалов, в результате чего поток ионов натрия внутрь мышечного волокнаснижает градиент их концентрации.
Происходит деполяризация мембраны и,как следствие, генерация потенциала действия, который, распространяясь посарколемме мышечного волокна в обе стороны и внутрь, вызывает полнуюактивациюмышечноговолокна.Передачапотенциаладействияксаркоплазматическому ретикулуму обусловливает последующее освобождение из него кальция, и его свободная концентрация в саркоплазме становитсяболее 10 ммоль, что сопровождается образованием поперечных мостиков.Последующая активация кальциевой помпы приводит к возвращениюкальция в саркоплазматический ретикулум, а ингибирование миозинавосстанавливается, если концентрация кальция в саркоплазме становитсяочень низкой.
Такая последовательность процессов повторяется, когдадругие импульсы, поступающиеот двигательного нерва, достигаютдвигательной концевой пластинки. Если же частота импульсации высокая, то108ионы кальция продолжают высвобождаться из саркоплазматическогоретикулума,иконцентрациякальциявсаркоплазме,окружающеймиофиламенты, значительно возрастает.
В таком случае мышечные волокнамеждупоследующимистимуламиполностьюнерасслабляются,аразвиваемое мышцей напряжение будет более сильным и непрерывным дотех пор, пока не прекратится нервная импульсация.Объединение сокращений в мышечных группах создаёт условия дляулучшениямежмышечнойвышеизложенное,межмышечнойможнокоординациизаключить,координациичтоспортсменовспортсменов.дляАнализируясовершенствованияцелесообразноприменятьскоростно-силовой комплекс повторным методом тренировки в аэробномрежиме энергообеспечения.Проведённый анализ согласуется сисследованиями, проведённымирядом авторов [54,99,232,266,294,305,337,353,381,382,406,433].Алгоритм совершенствования внутримышечной координацииРазвитие внутримышечной координации происходило в периодпримененияскоростно-силовойнагрузкиаэробно-анаэробнойнаправленности.
Повышение интенсивности выполнения работы позволилоналадить взаимодействие между медленными мышечными волокнами,быстрыми окислительными и гликолитическими двигательными единицами.Двигательная единица состоит из пучка мышечных волокон, которыеиннервируются мотонейронами и регулируют мышечные напряжения,осуществляющие двигательный акт.Не все мышечные волокна в скелетной мышце одинаковы по своемустроению и функции. Скелетная мышца включает два основных типамышечныхволокон:медленно-сокращающиеся(МС)ибыстросокращающиеся (БС).
Все волокна, входящие в состав однойдвигательной единицы мышцы (ДЕ), обладают сходными свойствами, т.е.медленная ДЕ включает только медленные мышечные волокна, быстрая ДЕ только быстрые. Различия в физиологических характеристиках медленных и109быстрых мышечных волокон,выносливостиопределяютсявих силе,ихскоростисокращений иморфофизиологическимиифизиологобиохимическими особенностями.Быстрые мышечные волокна, как более толстые и содержащие большееколичество сократительных элементов миофибрилл, обладают и большейсилой, чем медленные волокна.
Быстрые мышечные волокна часто входят всостав больших ДЕ (с большим числом мышечных волокон) и обычноразвивают значительно большее напряжение, чем медленные ДЕ. Такимобразом, силовой вклад быстрых ДЕ в напряжение мышцы значительновыше, чем вклад медленных ДЕ. Это происходит при повышенииинтенсивности выполняемой работы. Скорость сокращения мышечныхволокон находится в прямой зависимости от активности миозин-АТФ-азы —фермента, расщепляющего АТФ и тем самым способствующего образованиюпоперечныхмостиковивзаимодействиюактиновыхимиозиновыхмиофиламентов. Чем выше активность миозин-АТФ-азы, тем быстрееобразуются и разрушаются поперечные мостики и тем выше скоростьсокращения волокна. Поэтому быстрые мышечные волокна с более высокойактивностью этого фермента обладают и более высокой скоростьюсокращения по сравнению с медленными волокнами.Медленные и быстрые волокна имеют разную выносливость, т.
е.способность к продолжительным сокращениям. Медленные волокна имеютдо пяти капилляров, что позволяет им получать большое количествокислорода из крови, а повышенное содержание миоглобина облегчает еготранспорт внутри мышечных клеток к митохондриям. Эти волокна содержатбольшое количество митохондрий, в которых протекают окислительныепроцессы, имеют повышенное содержание субстратов окисления жиров ихарактеризуются высокой активностью окислительных ферментов.
Все этообусловливает использование медленными мышечными волокнами болееэффективногоаэробного,окислительного,определяет их высокую выносливость.путиэнергопродукциии110Быстрые мышечные волокна имеют не более двух капилляров, новысокую активность гликолитических ферментов и повышенное содержаниегликогена и поэтому значительно меньшие предпосылки для интенсивного идлительного аэробного (окислительного) способа энергообеспечения посравнению с медленными волокнами.
Они имеют меньше капилляров,содержат меньше митохондрий, миоглобина и жиров (триглицеридов). Активность окислительных ферментов в быстрых волокнах ниже, чем вмедленных. Эти волокна не обладают большой выносливостью и болееприспособлены для мощных (быстрых и сильных), но относительнократковременных сокращений мышц.Общая физиологическая характеристика мышц, их сила, скоростьсокращения и выносливость в большой мере определяется процентнымсоотношением в мышце двух типов волокон.
Чем больше в мышце процентбыстрых волокон, тем выше скорость сокращения и максимальная сила,развиваемая мышцей при быстром сокращении, и тем быстрее нарастаетмышечное напряжение в начале сокращения. Поскольку быстрые волокнаиспользуютвбольшойстепенианаэробныйгликолитическийпутьэнергообеспечения, в мышцах, содержащих более высокий процент такихволокон, максимальная концентрация лактата выше, чем в мышцах, вкоторыхпреобладаютмедленныеволокна.Быстрыемышцыболееприспособлены к кратковременной мощной работе. Наоборот, чем выше вмышцах процент медленных волокон, тем они выносливее и обладаютбольшей способностью выполнять длительную работу.Средибыстрыхмышечныхволоконвыделенытри подтипа:«А», «Б» и «В».
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
