Ю.И. Афанасьев, Н.А. Юрина - Гистология, цитология и эмбриология (1135295), страница 51
Текст из файла (страница 51)
Коллагеиовые волокна (йбгае со1!абепае) в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой неоформленной волокнистой соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1 — 3 мкм и более. Длина их различна. Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком — коллагеном, который синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматичеекой сети фибробластов.
Различают 14 типов коллагена, отличаюшихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью. Коллаген 1 типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях кости, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.; коллаген 11 типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела, роговицы; коллаген Ш типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, в ретикулярных волокнах органов кроветворения; 1Ч типа — в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидрооксилизина и гидрооксипролина).
Ч тип коллагеиа присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, перимизии, коже, вокруг клеток (фибробластов, эндотеяиальных гладкомышечных), синтезирующих коллагеи. Ксллаген 1Ч и Ч типа ие образует вырамсеииых фибрилл. Коялагены Ч1 — КЧ1 типа изучены менее полно. Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов — трех полипептидных цепочек (а-цепочки), предшественника коллагена — проколлагена, свивающихся еше в клетке в единую спираль. Это первый, молекулярный, уровень организации коллагенового волокна. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество (рис.
90). Второй, надмолекулярный, уровень — внеклеточной организации коллагенового волокна — представляет агрегированные в длину и поперечно связанные с помошью водородных связей молекулы тропоколлагена, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5 — 6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм. При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробластами, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20 — 100 нм.
Период повторяе- 213 Яди« 1. 1о «о«о«а «««а Воо««оо«««« Хо«о«а«о йрооо«м. оо«о««1 М"'ро аа«ври««оа Воооо о ! ЬЗ о««а Рве. «аО. Биосгипез коллагенв н фибриллогеиез Рис. 9$. Коллгие1!ОВВВ фибрил!Вь Э!1ект1!«В!Воя микро«т«««тогрвф!«В: 200 ООО ~прог!а рот г! П.Омелья1!еик!«у П лоряол мости !емиь1х и светлых участков 64 — 67 им (рис.
91, 92у Квжд!!я молекула кОлляге11В В !!'!раллелы!ых рядах. как ООВ!агакг1. ьмегиеиа с!тиос1ггелыю соселнеи исип на четверть длины, что служит щи!чака!1 чередования тсыи!*1з и саегЛЫх полос. 1З темнЫх ивхизсаХ Под злектроавияМ МиКроскопоМ ВИЛИЫ ВтО!зи'ии !с тОикие г1ги!е1зе«и1ь1е ливии, Обусловлеиныс '!эаспг!ложсиисм 1иь ляриых аминокислот В молекулах коллагенв Четверг!«ВЗ1.
волоков н ы 11. уровсиь ор1аиизации. КО11лагеиовое волокио, образукз!иссся путем а!ре!Вини фибрилл, имеет гол!Вииу ! — 10 мкм 1в зависимое~и «х! топо!рафииф В и«.го входит разли1ное количсс!ВО фибрплл -- от елиничн1ях до нескольких десятков гз!зз!Окиа могуч складываться браагякнн1с мсжгсагточиОГО вс!!4сстла стяну, с йзмснснисму ласт. 2 — лолгн1сгпняна|с лапочка: В .— ролоколлагсна; 4 — глякшаамнноглнкл- лтна1сргоаяг1л акаскул 1ролоколлагсг~а; флврнлла; 7 — лучок лротофггбрилл аа фнврнллаь К -" молскри элагтнна; искал фнврнлла, Коллвгсиовые волокна отличвготся излой рвстгглгимостгно и большой прочносгька нв рятрьгв. 0 воле толшиив ~ух~жилил В релультлгс набухании увели гигнвется нв 50 Уто В в рввбаьчгенньгх кислотах н щелочах —. в 10 рать но при Вторя волокно укорвчиввстся нв 30 %.
Способность к ггвбухвнию больше ВГврвлгенв у ьтгалггльгх волокон. При тергииясской обрвботке в воле коллв1сновгле волокне обрвлуктт клейкое вевгество (греч. КОЙ — клей), что н лвло НВВВВНИЕ ВТИЧ ВОЛОКНВЬЬ Рв:НаовилнггСТЬЮ КОЛЛВГЕНОВЫХ ВОЛОКОН ЯВЛЯКГПСЯ РЕГЛИКУВГГРНГЛЕ И ПРЕ- коллвреновьи.
Всклокнв. Послелние прелствяля~от с~боЙ ивчвльагука фориу обрввоввння коллвгеновых волокон в змбриогенсзе и при регенервнии. В их сосгВВ входят КОллВГен 111 типз и повышенное КОле ясспю 1гГлевОлов, кОторгле синте»ирукпся ретикулярнглкна клетквин оргвнов кроветгялрегная. Онн Обрввупот трсхиерну~о сеть -- реатакулукк что и обусловило их нвтвлние, Рве, 93, Улырамикроскопическое сгроеиие эластическ«по волокна. !« — Схема 1 -- ие«пральиал Глйогаииаа часть, а — Ыаироф««ари!«ль«(по Ю,!.! А«()а««««сьа!«!«), Б — электропила и!«крофот««ра«(и«и.
45 ООО (ьииларгп В П ГЭ«а»с««рчукак ! — иа!«Гры«ыйи! «оио«еи«ыл )зать. а — и!«Кроф!«Вриллм иа пари«ьер!«и ю«пап««; "« — пипар!о Гоп «»а!««(жар блас»а. 1 — ' ид пл ', ыти ":а«я )а ). а — и«ит!»Иола Эластические волокна, Наличие элагггических волокой (!Й»г«ч сиам!сл«;! в соедииителы)ой )кани определяет ее эластичность и растяжимосгь. По прО')ности эг!Вс)ические ВОлОкна уст) па1От кОлла!Сноиым. Форма попс()«! 1- !Ни о раэреэа ВОПОкОП Округлая и уплошсиная, В рыхлОЙ Волокнистои СОЕЛИИ!1)ЕЛЫ«О!! тКВИИ ОНИ ШИРОКО аиаетОМОЗИРУ?от ЛРУГ С ЛРУ)ОМ, УО»!Шйиа )л«!и!?! !С«)ких волокон обычно меиыие коллагеновык ((1,2 — ( мкму но мол ст)1ос)и«а!ь иескОльких микб)оме!рОВ (на1ц)имер, в ?ияйной сВИ)кеу В составе гя!асти )еских Волокон раэлй)акп. мпкрофийраыллряый и аморфный ком- ЛГЛ«ЕИ!ПЫ.
Оси«)во!! эластических Волокон является )лобулярный )ликопротею!— )а!ас!Ги!л. сш!тс)ируемый «()иб)робласгами и !Ла«)кими мь!шсчиь!ми клетками (и«рвыи, мо ! с ку!1и ?) и ы и, у()«и!сиь ор!Внй)аш«йк л(ли шгастй!и! характсг)- ИЫ ООЛЫНОЕ сОЛСРГканИС П()ОЛИНО й !лййи!Ьа «1 Науй«1йс ДВ)» «1()ойЭВОДИЫХ аминокислот -- «)е«ь!!Г!)пл«) и 1«)одесл«г))п!««1, ко)орые участвук)т в сгаби))иса«йи« молек)лярной струк)у?)!1 )ластина й прилапйй еа!у способиости к расГягксиии), эласти'!ности.
МОлекулы эллстина, ил)сго1пйс ГлОбулы лиамстром 2,««( нм, вне ?летки со«линя)от«:я В «ьепо'1кй — элосп!со!Оаые 1)роли)ф«16рпаыы .!олшиной 3 — 3,5 нм (второй, налмол скул ярн ы Й, уровги)ь орта!Пгзаии?!!. Э)!астиновыс протофибриллы в сочетисии с гликопротеином («()ибрйллииоы) оброк)у?от микрофибр!Млы (рис. 93, А, Ь! толшиной Й вЂ” !«3 нм (третий, фио;)йлля()ны(1, ут)«)аеи!. «)ргаий)лией? Четверг!!1! уровень о()!Ти«йэа- ции — волоконный. Наиболее зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластических белков (эластина) в центре, а по периферии — микрофибриллы.
В эластических волокнах в отличие от коллагеновых нет структур с поперечной исчерченностью на их протяжении. Кроме зрелых эластических волокон, различают злауниловые и олсишалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компонента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл. Волокна в соединительной ткани образуют волокнистый остов с ориентированным, неориентированным и смешанным типами расположения волокон.
Ориентированный (оформленный) тип характеризуется параллельным расположением основной массы волокнистых структур (сухожилие, связки, фасции и др.). Неориентированный (неоформленный) тип построен из волокон, не имеющих преимущественной ориентации (например, дерма кожи).
Смешанный тип волокнистого остова, как правило, имеет слоистое строение (роговица, склера — см. с. 335, 338) с чередованием направлений расположения волокнистых элементов. Аморфный компонент межклеточиого вещества. Клетки и волокна соединительной ткани заключены в аморфный компонент, или основное вещество (вцЬзтапйа Гипс(агпептайз). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной ткани, нервные и сосудистые элементы. В состав компонентов основного вещества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма паренхиматозных клеток, растворимые предшественники коллагена и эластина, протеогликаны, гликопротеины и комплексы, образованные ими.
Все эти вещества находятся в постоянном движении и обновлении (рис. 94). П р отсо гл и к а н ы — белково-углеводные соединения, содержащие 90 — 95 % углеводов (ПГ). Гл и к о за м и н о гл и каны (! АГ) — полисахаридные соединения, содержащие обычно гексуроновую кислоту с аминосахарами (Х-ацетилгликозамин, Х-ацетилгалактозамин). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Ха", и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и СО„но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. Гликозаминогликаны участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репаративных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток.
Среди этих соединений наиболее распространена в разновидностях соединительной ткани гиалуроловал кислота, а также сульфатированиые ГАГ: холдроиаянсульфаты (в хряще, коже, роговице), дермааалсульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов и др.), хераталсульфам, геларинсульфат (в составе многих базальных мембран), Гепарин — гликозаминогликан, состоящий из глюкуроновой кислоты и гликозамина. В организме человека и животных он вырабатывается тучными клетками, является естественным противосвертывающим фактором крови. Гл и кои роте и н ы (ГП) — класс соединений белков с олигосахаридами (гексозамины, гексозы, фукозы, опаловые кислоты), входящими в состав как волокон, так и аморфного вещества. К ним относятся растворимые ГП, связанные с протеогликанами; ГП кальцинированных тканей; ГП, связанные с коллагеном.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
