Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 38
Текст из файла (страница 38)
1.аю1ог О. Чг. (2001) РЬо(оеупФЬеяя Згд ед. Ох(огд: В!ОЙ. 1.еЬшп8ег А. 1 . (1971) ТЬе Мо!есн!аг Ваях о( В!о!о8!са! Епег8у Тгапа(оппас!опт 2пс1 ес1. Меп!о Раг1с, СА: Веп)аш!п Сшппнпдя 1лршапп Г. (1941) МесаЬоПс депега(!оп апд нсП!га(!оп о( РЬоарЬа1е Ьопс1 епегИу. Ас(сс Еигуто1. 1: 99 — 162. 1зршапп Г. (1971) ЪЧапдег!п8х о1 а В!осЬегп!Я. Нею Уог1с ЪП!еу.
Ы!аЬес Е. Е. й 8!сер Ь!. Н. (2001) ТЬе ЬаЪ|(ас апд пасите о1 еаг1у П(е. Ха(иге 409: 1083 — 1091. Кас!сег Е. (1980) Ггош Раз(енг 1о МКсЬеП: а Ьнпдгед уеага о1 Ьюепег8е6ся Рес(. Ртос. 39: 210-215. ЯсЬгс|д!пдег Е. (1944 й 1958) ЪЪас !а 1 !(е?: ТЬе РЬуяса! Аьрес1 о1 сЬе 1.!ч!п8 СеП апд Мшд апс1 Массег, 1992 сошЪ|пес1 ес1. Са|пЬпд8е: Са|пЬпдде ()п!чета!(у Ргеая зап Но1де К. Е., ЯоЬпхоп ЪЧ.
С. й Но Р. Я. (2005) Рг!пс!р!еа о1 РЬуяса! ВюсЬеш!ассу, 2пд ед. (!Ррег Бадд!е К!чег, ХД: Ргеп6се НаП. Ъ'а!еЬ С. (2001) ЕпаЫ!п8 сЬе сЬеш!х(гу о1 П(е, А1асите 409: 226 — 231. ЮехСЬе!|пег Г. Н. (1987) ЮЬу пасите сЬоье рЬоарЬасех. 5с(енсе 235; 1173 — 1178. Уончап О.С. й Магга В.1. (1987) Мо!есн1аг шесЬапыпа о1 рЬосозупФЬеяя 5с1. Ат. 256: 42 — 49. Как клетки извлекают энергию из пищи Сгашег ЪЧ.А. й КлаН Р. В. (1990) Епегду Тгапя1нс6оп Ы В!о!об!са! МегпЬгапеа. Ь!е|с Уотерс: 8рпп8ег-Чег!ад. Р!апийеа О. С., К!шюх Ж., Вагапох Я.Ч. ес а1.
(2001) ТЬе ог!8!п о( асшоарЬепс охудеп оп Еаг|Ь: ТЬе !ппоча6оп о1 охудеп!с рЬосоаупсЬе!я Ртос. А|ай Асад. 5с1. (75А 98; 2170 — 2175. ГеП Р. (1997) ()пс1егхсапд!пд сЬе Сопсго! о( Ме!аЬоПяш 1опс1оп; Рогс1апд Ргеая Г!асс Я. Р. (1995) (Ле апс1 а(огарке о1 сагЬоЬудгасе апд 1а6 Ат.,/. С1|и. Аги(т. 61: 9528 — 9595.
Гпедшапп Н.С. (2004) Ггош Ви1уЬассепит со Е. сой: Ап еьаау оп нЫ(у Ы Ь!осЬе|п!з(гу. Ретересй В|о1. Мес(. 47: 47 — 66. Го(ЬегбП1-ОПшоге 1.. А. (1986) ТЬе езо!н6оп о! сЬе 81усо!у6с расЬи ау. Ттеид5 В(осЬет. Вс|. 11: 47 — 51. НеЫпсЬ К., Ме!епдег-Негда Е., Мопсеп| Г. ес а1. (1999) ТЬе хсгнсснга! деян о1 81усо!уяя Ап ечо!н6опагу арргоасЬ. В(осЬет. атос. Ттаис. 27: 294 — 298. Ннупеп М.А., Рапс1е1саг Т. й Вог1с Р. (1999) Чапа6оп апд езо!н6оп о1 1Ье сКпс-асЫ сус!е: а Кепо|п!с регхрес6зе.
Ттеис(5 М|стоЬсо1. 7: 281 — 291. КогпЪегд Н. 1.. (2000) КгеЪа апд Ь!а спп!(у о( сус!ея Ха1ите Кео. Мо1. СеП В|о1. 1: 225-228. КгеЬе Н.А. й Магбп А. (1981) Кепнп!асепсех апд Кейесбопя Ох1огдЛЧе|с Уог!с: С1агепс!оп Ргеах,тОх1огд ()п!чегх!Су Ргеая КгеЪз Н.А. (1970) ТЬе Ь!аготу о( сЬе 1псагЬоху!к асЫ сус!е. Ретхресс. ВЫ1. Мес(. 14: 154 — 170. Маг6п В.К. (1987) МесаЬо!к Ке8н1абоп: А Мо!есн!аг АрргоасЬ. Ох1огд: В!асЬчеП Бс!еп6Вс.
и -" * Р1с> И" ~ 'М~3ЕР~'~~ Ю р: не ~свс' гс ~ы и~к~с ~. развре 'ин.за ъер~г ~~~М " ЮМОВ' С '6 "ИЮК ' Р ~ ". 'ЮР ГЛ' М:|ф '~~ '~ ОЮЗ '~ р ",. и ~ -~<"~~,~ * *, ',.~.,ь,~" Иа кэкдом залоге»асть.лсюе~у~ы «о~хэ* ~сдмр~зея с лзню~е а нз ог~ене ~а гмнкь дне:см, ;1я м ци с пи го Беппо: . Белки Когда мы смотрим на клетку через микроскоп или анализируем ее электрическую или биохимическую активность, мы, в сущности, наблюдаем за белками. Белки составляют основную долю сухой массы клетки.
Они не только служат стандартными компоновочными блоками клетки, но и выполняют почти все ее функции. Так, ферменты обеспечивают клетку замысловатым молекулярным «ландшафтом», где, как истоки рек, «берут начало» многочисленные химические реакции. Белки, погруженные в плазматическую мембрану, образуют каналы и насосы, которые управляют прохождением маленьких молекул в клегку и из нее. Другие белки несут сообщения от одной клетки к другой или работают интеграторами сигналов, пересылая группы сигналов внутрь клетки — от плазматической мембраны к ядру. А есть такие, которые служат крошечными молекулярными машинами с подвижными органами: кинезин, например, проталкивает органеллы через цито- плазму; топоиэомераза может распутать спутавшиеся молекулы ДНК.
Некоторые специализированные белки функционируют как антитела, токсины или гормоны; есть белки — молекулы антифриза, эластические волокна, канаты или источник люминесценции. Прежде чем мы утвердимся в надежде постичь принципы работы генов, механизмы сокращения мышц, природу нервных импульсов, таинство развития эмбриона или узнать, как работает наше тело, мы должны глубоко понять то, что объединяет все эти процессы, — это белки. 3.1. Форма и структура белков С химической точки зрения белки, безусловно, являются наиболее сложными по структуре и выполняют наиболее замысловатые функции по сравнению со всеми прочими известными молекулами.
Возможно, это не покажется удивительным, если представить, что структура и химия каждого белка развивались, тонко настраивались и отлаживалнсь на протяжении миллиардов лет истории эволюции. И все же даже искушенных специалистов не может не удивлять необычайная многогранность белков. В этом параграфе мы рассмотрим, как местоположение каждой аминокислоты в длинной цепи аминокислот, которая и образует белок, определяет его трехмерную структуру. Далее в этой главе, на фоне полученных представлений о строении белка на атомном уровне, мы опишем, как точная форма каждой молекулы белка определяет ее функцию в клетке.
3.1.1. Форма белка определяется последовательностью входящих в его состав аминокислот Белки собираются из 20-ти различных аминокислот, каждая из которых характеризуется своими химическими свойствами. Молекула белка состоит из длинной цепи этих аминокислот, связанных между собой ковалентными пептидными связями. 3.1. Форма и структура белков 191 Белки поэтому известны также под названием полипептидов. Каждому типу белка свойственна уникальная последовательность аминокислот, и существует много тысяч различных белков, причем каждому присуща своя собственная специфическая последовательность аминокислот. Повторяющаяся последовательность атомов, образующая стержень полипептидной цепи, называется полипептидной основной цепью (полипептидным остовом). К этой цепи из повторяющихся звеньев прикреплены те группы, которые не участвуют в создании пептидной связи, но придают аминокислотам их уникальные свойства: 20 различных боковых цепей аминокислот (рис.
3.1). Некоторые из этих боковых цепей неполярны и гидрофобны («боящиеся воды»), другие отрицательно или положительно заряжены, некоторые легко образуют ковалентные связи и так далее. В приложении 3.1 (стр. 194 — 195) показаны их атомные структуры, а на рис. 3.2 приведены их полные и сокращенные названия. Как было сказано в главе 2, атомы ведут себя подобно твердым шарам с определенным радиусом (ван-дер-ваальсов радиус). Выполнение требования, что никакие два атома не должны перекрываться, значительно ограничивает возможные углы связей в полипептидной цепи (рис. З.З). Это условие и другие стерические взаимодействия накладывают строгие ограничения на число возможных вариантов трех мерного расположения атомов (или конформацию).
Тем не менее длинная гибкая цепь типа белка может все же сворачиваться огромным числом способов. Кроме того, сворачивание белковой цепи (фолдинг) определяется множеством слабых нековалентных связей, которые образуются между различными участками цепи. В них участвуют как атомы основной полипептидной цепи, так и атомы боковых цепей аминокислот. Известно три типа слабых связей: водородные связи, силы электростатического притяжения и ван-дер-ваальсовы силы, о чем было сказано в главе 2 (см. разд. 2.1.8). Отдельные нековалентные связи в 30 — 300 раз слабее типичных ковалентных связей, определяющих целостность биологических молекул.
Но множество слабых взаимодействий, действующих вместе, может прочно скрепить две области полипептидной цепи друг с другом. Вот так объединенная сила большого числа таких нековалентных взаимодействий определяет устойчивость каждой по-своему скрученной формы (рис. 3.4). Четвертая «слабая сила» также играет ведущую роль в формировании пространственной структуры белка.
Как было описано в главе 2, гидрофобные молекулы, а в их числе и неполярные боковые цепи определенных аминокислот, имеют тенденцию притягиваться друг к другу в водной среде, что минимизирует их разрушающее действие на стянутую водородными связями сеть молекул воды (см. разд. 2.1.8 и приложение 2.2, стр. 174 — 175). Поэтому важный фактор, управляющий фолдингом любого белка, — это распределение его полярных и неполярных амино кислот. Неполярные (гидрофобные) боковые цепи в белке — таких аминокислот, как фенилаланин, лейцин, валин и триптофан, — стремятся группироваться во вну тренней части молекулы (так же как и гидрофобные капельки масла объединяются в воде и образуют одну большую каплю). Это позволяет им избежать контакта с водой, которая окружает их в клетке.
В отличие от них, полярные группы — те, что принадлежат, например, аргинину, глутамину и гистидину, — как правило, устраиваются поближе к поверхности, где они могут образовывать водородные связи с водой и другими полярными молекулами (рис. 3.5). Полярные аминокислоты, погруженные внутрь белка, обычно соединены водородными связями с другими полярными аминокислотами или с основной цепью полипептида. о тирозин (Туг) Н,С СНг региноюя ота (Авр) сн, н,о н,о н попнпептидная основная цепь боковые цепи сн Н Н О ', Н Н 0; ОО амино-, О+) ) )) ' ) )) „" каРбокснльный, нли М-конец или С-конец СНг СНг пептидные пептндная связь связи 3 НС СНг Сйз попипептндная основная цепь СХЕМА не боковая цепь оковая цепь ПОСПЕЛОВАТЕПЬНОсп Ь 'г::й)Е(=:-:.' Авр — 'г:": (гея ":;,;- ТУг Рис.
ЗД. Составные части белю. Белок состоит из полипептидной основной цепи и присоединенных к ней боковых цепей. Белки разных типов отличаются между собой по последовательности и числу аминокислот; поэтому именно последовательность химически различи ьж боковых цепей придает каждому белку его неповторимые качества. Два конца полипептидной цепи химически различны: конец, несущий свободную аминогруппу (йН ', также записывается как МН,), называют аминоконцом, или й-концом, а тот, что несет свободную карбоксильную группу (СОО, также записываемую в виде СООН), величают харбоксильным концом, или С-концом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
