Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 37
Текст из файла (страница 37)
Как вы считаете — это лишь случайное стечение обстоятельств или тому есть какая-либо причина? Обоснуйте свой ответ. Таблица 4224П Радиоактивные изотопы и некоторые ик свойства 1к аадаче 2.Щ 2.13. По удачному совпадению, ионное произведение воды, К„, = [Н'][ОН ], явл~~ ~ си хорошиф« руглым чис ~~~м 1 0 1 0 4 М2 " Американская мера объема жнлкасти: унция жидкости ранна 29,57 см', яля 0,02957 л. Прич. пер. А. Почему раствор при рН 7,0 называют нейтральным? Б. Какова концентрация Н' и рН раствора ХаОН с концентрацией 1 мМ? В. Если рН раствора 5,0, то какова в нем концентрация ионов ОН ? 2.14.
Предложите упорядоченный ряд значений рК (от низших к высшим) для карбоксильной группы в боковой цепи аспартата, находящейся в составе белка в следующем окружении. Объясните предложенный вами порядок. 1. Боковая цепь аспартата на поверхности белка в отсутствие каких-либо других ионизируемых групп поблизости.
2. Боковая цепь аспартата, погруженная в гидрофобный карман на поверхности белка. 3. Боковая цепь аспартата в гидрофобном кармане, рядом с боковой цепью глутамата. 4. Боковая цепь аспартата в гидрофобном кармане, рядом с боковой цепью лизина. 2.15. Боковая цепь гистидина, как известно, играет важную роль в каталитическом акте фермента; однако неясно, в какой форме необходим гистидин: в протонированной (заряженной) или нет (незаряженной).
Чтобы ответить на этот вопрос, надо измерить активность фермента в определенном диапазоне рН (результаты представлены на рис. О2.1). Какая форма гистидина требуется для активности фермента? 2.16. Во время быстрого бега в мышцах происходит анаэробный метаболизм глюкозы с образованием высокой концентрации молочной кислоты, которая сни жаег рН крови и цитозоля и вносит вклад в ощущение усталости спринтеров за долго до того, как их топливные запасы будут исчерпаны. Главный буфер крови, противостоящий изменениям рН, представлен системой бикарбонат,т'СО2: Ссаз) ) в растворе) 2100 й к 80 Ь 60 аз зт Ео Щ 20 4 5 6 2 8 9 Что посоветовали бы вы спринтерам для улучшения результата — сдерживать дыхание или, наоборот, быстро дышать в течение последней минуты перед стартом? 120 Объясните свой ответ.
2.17. Представленные на рис. О2.2 три молекулы содержат семь наиболее распространенных в биологии химически активных групп. Большинство молекул в клетке построено из этих функциональных групп. Укажите и назовите функциональные группы в этих молекулах. 2.18. Слово «диффузия» вызывает пред ставление о вялотекущих процессах — и на фоне покрываемых нами расстояний (оставим домоседов греться у камина) это ощущение вполне оправданно, — но в масштабе клетки диффузия происходит очень быстро. Средняя мгновенная рН скорость частицы в растворе, то есть скорость между столкновениями, равна Рис.
ацд. Активность фермента как функция ри (к задаче 2 Л5). ю = И7,"и)! 2 Задачи 165 о о,г с 1 с=о снз 1,3-дифосфоглицервт Рис. О2.2. три молекулы, которые представляют семь самых распространенных функциональных групп в биологии (к задаче 2.17). 1,3-дифосфоглицерат и пируеат — проьгшкуточные продукты гликолиза, а цистеин — аминокислота. где А = 1,38 ° 1О 'ь г смз.г'К.
с2, Т вЂ” температура в К (37 'С = 310 К), и = масса в гГмолекулу. Вычислите мгновенную скоросп молекулы воды (молекулярная масса 18 даль тон), молекулы глюкозы (молекулярная масса 180 дальтон) и молекулы миоглобина (молекулярная масса 15000 дальтон) при 37 'С. Забавы ради переведите полученные цифры в километры в час. Г(режде чем приступить к каким-либо вычислениям, по пытайтесь догадаться, как движутся молекулы: медленное ползанье (< 1 км час), легкий шаг (5 км/час) или скоростной бег рекордсмена (40 км/час). 2.19.
11олимеризация субъединиц тубулина в микротрубочки сопровождается воз растанием упорядоченности субъединиц (рис. ( )2.3). И все же полимеризация тубулина происходит с увеличением энтропии (уменьшением порядка). Как такое возможно? Ь Ю В Э ч ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ . ИМИ ю ч ° ° Рис. О2.3. Полимеризация субъединиц тубулина в микротрубочку (к задаче 2 19), Поназана ксудьбаь одной субъединицы тубулина, вошедшей в состав микротрубочни (выделена цветном), и ассоциированных с ней молекул воды (маленькое шарики). о Π— Р— О 1 о 1 с=о 1 но — сн 1 сн, 1 о 1 -Π— Р= О 1 о- вн 1 сн, 1 СН* О 1 р сн — с нн 0 циствин РЕЗУЛЬТАТ ЭКСПЕРИМЕНТА Рис. (22.6.
Определение пути синтеза триптофана при помощи зкс- С ПЕРЕКРЕСТНЫМ ПИТАНИЕМ периментов с перекрестным питанием (задача 2271. Результаты эксперимента с перекрестным питанием мутантов, у которых наруше—.Ф ны различные этапы пути биосинтеза триптофана. Темные области ТРЕ-,;,':", ' ' ",':. Т' О- на дне чашки Петри показывамт области роста клеток. фг 'ф' полосками на чашку Петри и выращивали короткое время в присутствии очень низких количеств триптофана, в результате чего проявлялись три бледные полосы.
Как видно, наиболее бурный рост наблюдался в тех местах, где одни полосы находились вблизи других полос. Эти пятна более усиленного роста указывают, что один мутант может питать (снабжать выделяемым промежуточным продуктом) другого. Исходя из представленной на рис. О2.6 схемы перекрестного питания, выведите порядок этапов, управляемых продуктами генов ТгрВ, Тгрс) и ТтрЕ. Объясните ход ваших рассуждений. Литература Общие вопросы Вегй, 3.М., Тупюсх1со, 3. 1.. й Ягуег1.
(2006) ВюсЬеппз(гу, 61Ь ед. Хетч т'ог1с ЪЧН Ггеешап. Оагге(1 й. Н. й СизЬаш С. М. (2005) ВюсЬеппз(гу, Згс1 ес(. РЬ11ас1е!РЬ)а: ТЬошзоп Вгоокз~'Со!е. Ногсоп Н. В., Могап 1. А., Ясг(шпеопг е1 а1. (2005) Рг(пс(р1ез о( ВюсЬегп1з(гу 46Ь ес1. ()ррег ЯасЫ1е В!чег, Х3: Ргеписе На!1.
Хе1зоп !). 1 . й Сох М. М. (2004) 1.еЬп)ппег Рппс)р1ез о! ВюсЬеш)зсгу, 41Ь ес1. Хетч т'огй: ЪЧогсЬ. Х(сЬО11з !).С. й Регппзоп 8.3. (2002) Вюепегйеисз, Згд ес). Хетч т'ог1с: Асабеппс Ргезз Ма1Ьетчз С.К., чап Но!де К.Е. й АЬеш К.-О. (2000) ВюсЬеш(зггу, Згс1 ес1. Кап Ггапс)зсо: Веп)аппп Сшпппппз. Мооге 3.А. (1993) Яс1епсе Аз а Ъ'ау о! Квоту!пй. СашЬг(с1пе, МА: Нагчагс1 ()п!чегя(у Ргезз. 'ч'ое1 1)., Чое1 ).О. й Рга(1 С.М. (2004) Рппс)ашепса1з о! ВюсЬеш)з(гу, 2пс) ес1.
Хечу 'т'огй: Ъ'11еу. Химические компоненты клетки АЬе!ез й. Н., Ггеу Р. А. й ЗепсЫЪ'. Р. (1992) ВюсЬеш(з(гу. Возсоп: Допев й Ваг(1е(Е А1Ь)пз Р. тт'. (1996) Мо!есп!ез. Хечч 'з'ог1с: з1т'Н Ргеегпап. Вгапс)еп С. й Тоозе 3. (1999) !п1гос1псиоп (о Рго1еш Ягпс(пге, 2пс( ес1. Хетт "т'огЬ: Оаг1апс) Яс1епсе. Вге(зсЬег М.Я. (1985) ТЬе пю1есп1ез о( (Ье се11 шешЬгапе. 5сй Ат. 253: 100 — 109. Впг1еу Я. К. й Ре(зйо О.А. (1988) Юеай)у ро!аг ш1егас11опз ш рго1ешз.
Ас(о. Ргосе(п Сйет. 39; 125 — 189. Лиуеразура 169 Ре Рпче С. (2005) 5!пап! апС)ея 1 апдшаг1ь оп СЬе РаСЬи ауа оЕ 1.!Ее. СашЬгЫде: СапгЬпдде (!п(чегяСу Ргезя Ров Ьап ЪЧ. (1997) Мо1есп1аг Ьаяз Еог шешЬгапе рЬозрЬоПрЫ д)чегяСу: ЪЪу аге СЬеге зо шапу ПрЫз? Аипи.
Кет В(осЬеи. 66: 199 — 232. ЕЕзепЬеге Р. й Капвпап ЪЧ. (1969) ТЬе 8(гас(иге апд РгорегС1ез оЕ ЪЧаСег. ОхЕогс1: ОхЕогс1 С)п!чегз)Су Ргезз. РегзЬС А. К. (1987) ТЬе Ьудгодеп Ьопд 1п пю!есп!аг гесодп111оп. Трепе(з В(осЬет. 5сю'. 12: 301 — 304. ГгапЬз Г. (1993) ЪЧаСег. СашЬгЫде: Коуа1 Кос)еСу оЕ СЬеш(зСгу. Непдегхоп Е .,).
(1927) ТЬе Р!Спезз оЕ СЬе ЕпчггопвепС, 1958 ед. ВозСоп: Веасоп. Ь!е!дЬагдС Е. С., 1пегаЬаш,). 1.. й 5сЬаесЬСег М. (1990) РЬуяо!оду оЕ СЬе ВасСепа! СеП: А Мо!есп1аг АрргоасЬ. Бшк1ег1апд, МА: 5!папег. Рап1шд Е. (1960) ТЬе Ь!аСпге о(СЬе СЬеппса! Вопд, Згд ед. 1СЬаса, Ь!У: СогпеП (!п1чегяСу Ргезз. Яаепдег ЪЧ. (1984) Рппс)р!ез оЕ Ь!пс!е(с АсЫ 5СгпсСпге. Ь!е~ч Уотс: Ярппбег. ЯЬагоп Ь!. (1980) СагЬоЬудгаСеь. 5сг. Ат. 243: 90 — 116.
ЯСППпдег Г. Н. (1980) ЪЧаСег геч(я(ед. 5с(епсе 209: 451 — 457. ТапЕогс1 С. (1978) ТЬе ЬудгорЬоЬк еЕЕесС апд СЬе остап)гаС)оп оЕ Пч(пб гпаССег. 5с(епсе 200: 1012 — 1018. Тап(огд С. (1980) ТЬе НудгорЬоЬ~с ЕЕЕесС. ГоппаВоп оЕ МкеПез апс1 В!о!овеса! МешЬгапез, 2пс1 ес1. Хеъ УогЬ:,)оЬп Ч~Пеу. Катализ и использование знергии клетнами АСЬ!па Р.ЧЧ. (1994) ТЬе Яесопд 1 ам: Епегеу, СЬаоа апд Ропп. Ь!егч Уог1с: 5с)епВВс Ашепсап ВооЬз.
АСЬ)пь Р. Ч~. й Ре Рап1а 3. Р. (2006) РЬуяса! СЬегп)з(гу Еог СЬе 1 !Ее Яс1епсез. Ох(огс1: Ох(огс1 С!и!чегяСу Ргезз. Ва!сЬч(п .Е. Е. й КгеЬз Н. (1981) ТЬе Ечо!пВоп оЕ МеСаЬо!к Сус!еь. !Чагиге 291: 381 — 382. Вегу Н. С. (1983) Капдош ЪЧа)Ьх ш Вю!оду. РппсеСоп, Ь1,): Рппсе(оп С)п)чегяСу Ргеаз. Р1с1гегзоп К.
Е. (1969) Мо!есп!аг ТЬепподупаппсз. Меп!о РагЬ, СА; Веп!аппп Сшпш|пдя РП1 К.А. й ВгогпЬегц Б. (2003) Мо!есп!аг Рг)ч)пд Гогсея 5СаС(зСка1 ТЬепподупаш1сз ш СЬеш)зСгу апс1 Вю1оду. Ь!еъ Нога: Оаг!апд Яс1епсе. Ргезз1ег Р. й РоССег Н. (1991) Р1зсочеппд Епхушеь. Ме~ч Уог1г: 5с1епС111с Агпепсап 11)Ьгагу. ЕшхСеш А. (1956) 1пчеьС1даС!опз оп СЬе ТЬеогу оЕ Вгоччп!ап МочешепС.
Ь!е~ч Ъ'ог1г: Рочег. Ггп(оп ). Я. (1999) РгоСешз, Епгушез, Сепех: ТЬе 1пСегр1ау о( СЬеш(хСгу апд Вю1оду. Ь!ев Начеп: Уа1е С)п!чегз|Су Ргеая ОоодзеП Р.Я. (1991) Епяде а Пч!пд сеП. ТтепгЕя ВюсЬет. 5сб 1б: 203 — 206. Кагр)пз М. й МсСапппоп Е.А. (1986) ТЬе дупаппсь оЕ рго(ешя 5сб Ат. 254:42 — 51. Кагр!пз М. й РеСзЬо О. А.
(1990) Мо!есп!аг дупапдсь япш!аВопз !п Ью!оду. Еч'агиге 347:631 — 639. Капапапп Ч~. (1967) ТЬепподупаш1сз апд 5СаС)зСкя ъчСЬ Арр! каВопз Со Разек 1п ТЬеппа! РгорегС)ез оЕ Ма((ег Но!. 2. Ь!е~ч Уотс: ~ЧА Веп)аппп, 1пс. КогпЬегд А. (1989) Гог ФЬе оспе о1 Епху|пех. СашЬг!дде, МА: Нагчагд с1п1- зегя1у Ргехя 1азепда В. Н. (1985) Вго|ип!ап Мо6оп. 5с1. Ат. 252: 70 — 85.