В. Эллиот, Д. Эллиот - Биохимия и молекулярная биология (1128701), страница 4
Текст из файла (страница 4)
Белок с исходной, природной укладкой испи на~малют на гивным, белок с развсрнузой, беспорядочной укладкой цепи денатурированным, а прсврашснис натпвнсз~о белка в денатурированный денатурацией Коыза ницо варяь прозрачный яичный белок сначала мутнеет, в ятем преврагцается в нсрастворимукз бс- но цепь без аминокислотных радикалов именуют лую массу. Чзсз по давос! Отдельные, определенным теперь, получив представление о первичной струк туре белков, мы можем перейти к обсужденинз грехмер ной укладки полнпсптндных цепей Каковы основные Факторы, определяющие трехмерную структуру белка? Как уже отмечалось, большинсзво белков свернуто в побульь талие глобулы устойчивы в водных снстс- Структура 20 белковых аминокиспот И гученис струкгуры 20 различных аминокислот будет более познавательным, сели помнить, для че~ о предназначены их боловыс группы.
Именно различия в форме, размерах и полярности позволяктг аминокислотам служи ~ ь зсми строительными блоками, которые гзспользуст ~возлк1ция, чтобы удовлетворить много ьнслснные н жесткис требования к сзруктуре белков. Нетрудно прслсгавиз ь, как ззо происход~гг: вот 1дссь нужна маленькая гидрофобиях группа, побы заполшпь полость возле соседней группы, тут нужна сильная полярная 1руппа, а ~ам более слабая. Ко~зза в и|рс учасз ау ко н,и — сн — соо- н,и — сн — соо цепь входит атом серы, а из-за того, что его концевая мез ильная группа играет важную роль в метабол изме. НЗИ СН СОО гн Гистилнн Аргинин Мегиоинн ковым цепям ароматических аминокислоц аснара~ ином и глуз амином.
Обе кислые аминокислоты — аспараг иновая и глуга- Далее мы переходим к действительно крупным бо- миновал в белках представлены и своими амилами— Ионизация аминокислот Каь уже уцоминалось, свободные аминокислоты в водных расз ворах находязся в виде цвиттер-ионов, в козорых о.-анино- и а-карбоксильные ~ руины ионизированы, поскольку у первых рЕ, Х ! О, а у вторы~ рК 2. В псптидной испи всс ии диссоцнирукнцие ~рупг1ы блокировангя (кроме концевыхй поскольку учасзвукн в образовании нсцтидных с1зя зги. Позтому ионнгай статус белков практически полнеет ьк> оцрсдслясзся лнссоциацисй груни в ооковых целях асоарагиновой и ~лутаминояой кислот, лизина, аргинина и гистидина. Пижс показаны заряжсниыс аминокисло1ныс остам Уровни структурной организации белка: от первичной структуры к четвертичной Послсдова1сльносзь аминокислот, ковалентно связанных в цолииситиднуго цель, как вы уже знасзс, называется первичной структурой белка ~рис.
2.2, а). Сама ио себе первичная структура ничего нс говориг о ггзы, как полиг|елзидная цепь уложена в трехмерном иросгрансзвс. Г(сшипепз идная цепь принимас| спсцифичсскун> конформацию, извести) н> как вторичнан струл-гура белка (ем. рнс. 2.2, 6), которая, в свою очередь, у кланга вается в комгшкзное обраювание, именуемое третичной структурой (см. рис. 2.2, в).
1акос образование, сформированное первичной, вторичной и трети пк1й струкзурами, можаи представлять собой либо салюстоятсльный белок, либо жс в качестве мономера (субьслиницы) ассоциировагься с ~акими жс или другими мономсрамн, образуя сложный мульзимерный белок. Под четвертичной структурой пониманп расположение в пространстве взаимодействующих между собой субъединип, обраюванных гзздсльнымн полипстидными цспя- на периферии белковых нюбул (где расположены гид- рофильныс боковыс группы аминокислот) и в пх внут- ренней области (~де распологкенгя гилрофобныс боко- выс группы).
а-Спираль Термнн снглнрилс был введен Л.!1олишом, открышпим уклалку псптидьнзй цепи в вцдс правостороннсй спирали в белке а-верят инс. Для Г.-амннокислгп правосторонняя спираль устойчивей лсвосзороннсй. Вы можс|с сосзавить прсдсзавлснис о правосзороннсй спирали. вообразив граек|орию точки на краю головки мвсртываемого шурупа: форма такой спирали приведс- па один виток и-сиирссзг~ приходится 3,6 аминоьислотных оста~кол. опо означает, что ~руина С'.-.-О- опюй цсптидной связи образует волоролную связь с группой )х 11 другой пептидной связи, отстоящей оз первой начетырс аминоюклотных ггсчагка.
И С'-О-, и г' Н- связи направлены параллельно оси спирали и попарно противоспзят друг друз у; з акое расположение оптимально для образования водородной связи и, следова~ельно, для стабилизации и-спирали. В поперечном сечении сг-спираль вьпляднт диском, ог козорого наружу смотряз боковыс цепи аминокислот (рис. 2.3, 6).
Ван-лер-ваальсовы радиусы атомов таковы, что внутри спирали не~ пустого пространства„. гпо способсзвуст устойчивости а-спи- )з-склалчаззям слосль Обычно структура белка прсдсгавляс~ собой комбинацикз обоих типов укладки, которые занимают разные учас ~ кн полипепт наной цепи.
р-Складчатый слой Это зожс стабильная структура, в которой полярнью группы полипсптидной связи попарно соединены водородными связями, по приласт сй сзабильность лаже а ~ илрофобной цснзральной часзи белковой ыюбулы. Принцип организации здесь предельно прост. Полипептилная цепь находгпся в рас тянутом соспзянни (или 13-форне по названик белка 1)-ксратина, в котором она впервые была обнаружена), а сс С'-О- и )хч-Н- группы его называкл потому, чтоз и-углсролныс атомы амннокггслоизьгх осзаглз~в расположены попеременно но осе стороны центральной ллоскосзи слоя. Обрагукзшие склалчазглй слой нолинслтидные цепи мгчуз бьиь на- лравлсны в олпом и мзм жс или в лршивоноложном направлениях: в нервом случае складчагый слой нааывакл параллельным, а во взором — антипараллельным. Ашнлараллсльная ))-стрултургз обычно вонгикает, когда нсчпидная цепь поворачивал вспять, образуя зак называемую гппильк); Место цовороза называют р-изгибом (анне ))-гнгл) с вписанной в него спиралью) или в виде свернутой в спираль лсш ы (рис.
25„а), а участки испи, вхолязг~ие в ))-склаззчатые слои. — в виде стрел, указывакзцзих на. правления хода нслзидных цепей )рис. 25. б). Иногда их и юбражакж несколько скручсннзями, чтобы отразить таким образом реальное слабое лравосжзроннес скручивание цсци в ))-структуре. В обоих случаях условное обозначение онюсится к некоторому фиксированному учаш ку цолицсп ~иззной цени.
В казегорию лстелыюнадакп участки цсцн, кгнорыс раи!слякл спирали и складчагыс слои, ил обозначакзт простой линией. Беспорядочный клубок, связанных с упаковкой боковых цепей аминокислот и обусловленных их пригяжснисм или оиалкиванисм. Кроме з ого, на упаковку бслковои молекулы может влиять расположение на сс поверхности боковых гголярнььх групп аминозкислоз голых остаз ков, образующих сослинизсльпую пстлкз. В целом должны выло:пзягься слсдующис зрсбоваиия; усилено образование водородных связей и сведены к минимуму кон гааз ы г идрофобных ~ рупи с полярными группами и водой !Ззим грсбованиям, однако, мо~у ~ уловлсгворизь лици, исмногис аминокислотные нослсдовательносзн избесчисленного миожссзва возможных Трехмерное сгроецие лоаольно большого числа ван-дер-ваальсово взаимодействие.
В большинстве гдо булярных белков одних слабых взаимодействий доста точно для поддержания трстичиой струк|уры. Какое отношение к третичной структуре имеют ковалентные 8 — 8- связи? Ранее упомни щось об особых функциях осгщков цисгеина. Одна из них сос ниц в голи чго зиольныс группы ззих осзаз кон учашвуюг в образовании алгивиых цен м ров фсрмси юв, например гдиколитичсского фермента глнцеральгзе~ ид-3-фосфаздс|идрог сна гы (см. с. 1121. Однако у цистсина ссзь и другая функция, ! рстичная сгрукгура белков своим су щссз вованисм обя гана в основ- Точно так жс происходгп обрьыованис лисульфилных свя1сй между оашками цнстеина в белкаж !)рсдс ~ьно наглядно стабилизирующая роль з $-мостиков прослеживается на примере ксратина основного белка волос.
Пучки керн~ивовых полипептидов прошиты множеством К б-мостиков, придающих волосу жссгкосзь, При гак называемом химическом псрманснзе Б-б-свя ~и разрушают восс1ановьпслсм. придают волосам инунз конфзп уранию, а зшем вновь замыкакп б К-связи. используя подходящий окислзпсль. )голичссзво Ь-.б-связей ~шоле зтнх процедур можсг ос~а~ься таким жс, как прежде, однако теперызии образуются между тсмн осппкал1и цисзсина, которые ока1ались сбли- лополнизельпыс комнонен|ы мо~ ут быть присоединены к белкам ковалснзно.
Их называют просзетическими группами, их активный комплекс — холофермеизом, а смз бслковукз часть — апофермензом. Примерами таких с ~рук~ур лину служи и, цизохромы, содержащие в качестве простетичсской группы гсм, либо дсгидрогсназы. содсржаизис флавшшлсниндинуклсотид )ГЛГ)). белки, ковалентно связанные с углеводными компонентами.
относят к ыикоззротеииам. К ним, в часзнозсиз, принадлежа~ мнгн ис белки плазмагичсских мембран, к молекулам которых с внешней стороны прикреплены олигосахариды )см. с. 61) Их остатки замсщакп атом водорода в гидроксильной грузн1с сорина нли низкой плотности в молекулах можно различить область, ответственную за связь с мембраной, и собстненно рецецторный домен, вынесенный за ес пределы. Обе зти части рецептора соединены длинным пепгидным з яжсм, покрытым множеством О-гликозидных осгазков (рис. 2.7). С уществуез обширное семсиство протеоызиканов, в которых у~певодные компоненты богаты аминосахарами, сульфосахарами и карбоксильными производными сахаров Считается, ч~о эги вещее~на вьшолнянзт важную роль в формнроаании межклегочного матрикса, однако эта проблема леж~зз вне рамок данной кни~ и.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
