В. Эллиот, Д. Эллиот - Биохимия и молекулярная биология (1128701), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Реакция и ХОН + АМР-СргзР) ь Х-АМР РР,. Реакция 2: Х АМР з УН вЂ” г Х вЂ” У г АМР. Ьмма ) г2 ХОН + УН + АМР-ГР>-~Р) г НгО Замечание о соотношении между АМР, АОР и АТР Выше ггыло сказано о зом, что во многих случаях Лтр-зависимый синтез химических соеаннений в клезле приводит к образованию не ЛГ)Р г Рс а ЛМР ' Ррг В зо жс время ЛМР, в отличие ог ЛОР, не превращаезся в АГР при окислении пищевых веществ (схг.
Рис. ) 6Х Какова же судьба образукзщсгося ЛМР? Ответ мгвкно найти в обратилюй реакции переноса г)юсфаг ного осгатка с ЛГР на АМР: ЛМР з ЛГР г-ч 2 Л!>Р. Ве кагалнзнрусг фермент АМР-кина ко Киназами называкп фермсггп г, осуищсг вляюшис перенос фосфатного осгаггсг с Лг Р на молекулу акцеп- Два таких агома соединяются связью, которая ранее не существовала. Мы не рассматриваем злесь обычные хилзическис реакции. в ходе которых число ковалент ных связей не увеличивае)ся. Чзобзы обрацпь рассмозренпое превращение и разорвать химическую связь, нужно з пратизь столько же энергии, сколько вылепилось при образовании связи: Х-Х т энергия — з Х а Х.
Образгзвагпзс обычноЙ ковалегпной связи «ронсхолиз разлелении зарядов, чем в случае ионных связей. А именно - об электрическом липольном моменте. Рассмотрим в качестве примера распределение зарядов в молекуле волы О /' 'Н Н вЂ” 13 "От Р';:О" ~ Н О' с выделением значительной энергии; слеловазельно, Резонансная стабилизация фосфата значительная энергия должна быль затрачена и на ее расгцспление. Такого рода расщепления в биохимических Атом кислорола в молелулс воды злектроотрицазе- двумя гномами, если они сближены насзолькоз, что нх электронные оболочки по ыи соприкасаются. При этом притяжение обратно пропорционально расс~оянию между атомами а шссгой степени. Отсюда понятна необходимость тесного сближения а гомон.
Однако. если атомы засчави~ь сблизиться еще больше, их элск~роггные оболочки начнут перекрывшься, ч ю приведез к возникновеникз сил отталкивания. 1 аким образом, ван-лер-ваальсовы силы зффск1 инны лишь в узком диапазоне межа- томных расстояний. Все трн типа слабых связей обьединяег то, ч го они возникакн как корозкодействуюш«е притяжение РазличаЮЗ Ся жс ОНИ СВОЕЙ дЛИНОй И ЭНС р1 Исй ОсзраЗОВаиня: ЛГэж и в белках, н в ДН К.
и в друз их внутри клеточных молекулах и потому играни важную роль в формировании их структуры.!1росто удивительно, сколь мног ое в живых клетках определяется необходнмосгью «си ря гать» гид1юфобные группы от воды! Что вызывает образование и разрыв слабых связей7 Обраювание слабых связей происходит с уменьшением свободной энергии системы н ие требуез преололения сколько-нибудь замет но| о акгивацнонного оарьсра. Полому такие связи возникактг меж,зу подходящими и при- тг ."* *""' '.' ц.'тлэ ."* *""' '.' ц.'-*лег т* *""' '.' цх * *'р т* *""' ',' 1 специфичности. Взаимноеузнаваниебнологических люлскул про~зсхоззнт с заной пс«лю п1~ славой ~очное ~вин зп1 связы вактгся лишь тс из них, которые отобраны лейся .зтого зволюцией.
Вгп несколько примеров Фермент избирагельно ускоряв~ только олпу определенную реакпию прежде всего потому. что его активный центр связывает только один илн немногис из пспснциально способных к образованию такой связи субстрагов. ! ормон оказывает строг о определенное лсйствис. поскольку он связывается нс с лкзбым, а только с предназначенным для него белком- рецептором.
Функционирование генов зависит оз специальнь~х белков, лоторые распознакися и свя зывакпся предусмогрено немного, то взаимодействие вполне обра|нмо, в противном же случае образуются прочныс меж- или внутрил~азекулярные взаимодействия. Роль слабых связей в биохимических системах станет выглядеть сше более значимой при лальнсйшем знакомсзвс с мембранами, сзрутсгурой белков, строением и функпионированисм ~снов.
Таким образом, все изложенное выше можно рассматривать как предисловие к двум последуюшим главам о структуре белков и биологических мембранах. Обе з ~ и з емы необходимы лля понимания ме~ аболи ~ма, кото- рому посвяшена первая половина книги выразизь конста1пой диссоциации Л,: чем она больше. ~сьз в болыцсй степени кислота диссоциируез; ь с. ~ем онасильнее: )Н'))Л ) Л', )ВД] Для уксусной кислоты Л, . ),74 !О '.
Вместо константы диссоциации!зиохимики гораздо чазце используют родственный параметр рКл которыи связан с ней уравнением: Таким обзразохц рЛ;, уксусной кислоты равно 4,7б Амины тоже имекзт свои рК„. поскольку их прогоиированная )аммонийная) форма может диссоциировать с отшспленисм ирои~на и, соответственно, рассматрзц ват ься как кислота. й-зЗВ' и й.- !ЧН В ззом случае с~оцень диссоциации уменьшается с рос гом рН, тогда каку карбоновых кислом она ьчззрасзаез. Увеличение концентрации Н' приводит к увеличеникз про ~онирования ьак карбоновых кислоц так и аминиых оснований, с той разницей, чзо в первом случае количество нонизированнгих форм уменьшаегся, а во втором — увеличивается )см.
рис. ! З). Точно гак же по другую сторону рК, по шкале рН добавление в среду ионов Н' вызывает относительно небольшис изменения рН бзла~ одаря следующей реакции: СНзСОО Н з СНзСООН. В пом и закзиочасзся буфсрныи эффекг уксусной кислоты. Он максимален вблизи р7з;,, где уксусная кислога и ацезаз присутствук1т в жнимолярных количествах.
Биохимики гзользуигзся таким эмпирическим правилом: буфер эффективен в интервале едишщы рН, цеьир которого прихолгнся на величину р7г и Для вычисления рН раствора, содержшцсго слзесь сопряженной пары кислота-основание, можно использова~ь уравнешге Гендер- Буфером могут служить также имидаюльные радикалы в остатках аминокислоты гистилина, входящей в состав белков. Нрозонированшо цих радикалов отвечает рК,--б.
Нзн — СН вЂ” СОО ) Н Гз' — СН вЂ” СОО ! ИН Вгл можете наблюлап, роль буфера, поставив простейший опьп. Наполшпе пробирку дисги:шнрованиойг водой. доведя ее рН ло 7 с помощькз разбавленной щелочи (дис- Ег>з)>!пп>11>. Е..У>. 2> Есо!цгюп о1'са(а!упс 1опспоп. С'оЫ Врпп8 Нагбог Вугпр. Онапг. В>о1.
)987. >>о!. 52. Р.! 7 (Четкое и лаконичное описание роли активных це>пров и конформацнонных изменений фермента в фсрмсьпагивном ка> ализс ) К>зп>г Г д !!огт г!о епаушея аког)л> Вс>епсе. !988, >>о! 242, Р 533 40. (грермен>агивный ка>ализ описан исходя и> пр>шцнпа сгабн иг>ации переходного состояния. В качес > ве примеров использованы механизм лсйстния цинк-содержащих прогеаз и получение кагалнгическн акгнвных антител, специфичных к соединениям, являн>щимся струкгурны- ()(>г> = !4,2 кДж моль >? В чем причинатакогобольшого различия'! 4. Какую информации> можно извлечь из кривой г:мцерагурной зависимости фсрыентативной аюнвносг и' 5 Объясните.
почему: а) бензол практически нсрасзворнм в воде; б) полярные молекулы глюкозы растворимы в воде; в) Ха( ! растворим в воде 6. Ка>аболизм пищи в клегке ус>роси так, по обеспечивает превращение ЛГ)Р а ЛТР, но не может непосредственно превра>.ип, ЛМР в АТР. Между >.ем многие ферлзег>тные сисземы превращают ЛТР в АМР Как организм справляе>ся с накоплением Структура белков глава б полцыл< правом можно утвержлазь, что н<п дру<ого вещества с закими удивизельными свойствами, как белок Ничо<о нельзя понять в биохимии, не оценив всеобъемлннцей роли белков в жизни. Если клетке нужно совершить какую-либо работу, по пи всегда ее выполнясз определенный белок Жи шь занисиг от тысяч белков. к<порыв устроены так, по их молекулы с невсро- Это означает, по зволнзцноннь<й огбор неограничен числом б<шковых струк гур.
Всрояз но, именно по <тому белки были избраны нос<пелямн сзоль б<шьшо<о числа биологическим функций. Будь число возможных цепей ограниченным. из ннх нельзя оыло бы о<обрш.ь в ходе зволнзцпн огп имальные, поскольку шанс лоби <ься нужного результата при случайной сборке цепи крайне мал. Хотя че~кого разграничсния нс сусцссгвуси короткие цепи ирвин~о наш|ишь пецзидами, или олигопептидами (иль о. значит несколько), а под полипептидом понимают обычно цепь и з восьмидесяти н более аминокислот.
Белки мсн ут сос паять из нескольких полззпе~ззидов, которые в зтоы случае называкл субъединицами. Субьсдиницы могут быть связаны в мусззтимсрпом белке как исключгпельно слабыми связями, ~ак и псюрсдсгаом прО !ных ковазсн!ных нспспзидных связси Нсмншп юрминологии, Участок испи, на кспором нахолизся концевая 1~Н, -группа, называкп Ь-конззевым, а противоположхньп см> С-концевым Собствсн- структуру глобулу; в отличие си фибриллирных белков, д:шнные цепи когорыл вьпянуты вдоль одной оси, они имекп нсбольшос осевос относценззс. Не~ чсзкого определения, ч ~ о такое глобулярныс белки, но очевидно, что ил трсхмерная струк1ура — опознан укладка полипспзндной цепи обычно нарушаетсн при на1-ревании.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
