В. Эллиот, Д. Эллиот - Биохимия и молекулярная биология (1128701), страница 34
Текст из файла (страница 34)
гсмослобии . гсграпиррол и неорганической серьс ), после чего начинается трансляция: таким обраюм достигаегся соогветсгвие между скоростью синтеза тема и запасом железа Синтез сема начинаезся за:юлго ло образования резикулоциза в прозризробласге, содержащелс ядро, так что зрансляция лгРН)х происходиг в зтнх клетках н проззолжаезся на сталин ретпкулоцига. Возникаез вопрос: какилс обраюм рос )лируезся уровень желе га в клетке'.
Железо гранспортпрустся в плазме крови в виде комплекса с белком трансферринолг, когорыи образуезся в печени. '.)гоз комплекс захвапсваезся клетками в ходе рецептор-опосредованного знлоцитоза. В неэризроидиых клетках зах- Митохондриальныи лютрикс Ннтонлазма СОО ! сн 1 СОО СОО СНз 1,Л, СОО дестабилизирует мРНК Л1.Л-синтазы, а также гормошт транспорт молекул фермента к «лзесту назначенная — в митохондрии. хгРНЕ фермента не имеет железо-чувствительного злемен та, который существует в зргпроидных клетках. Нзбьиочная продукция ЛЕЛ-синтагм и вьюокий уровень А1 А в крови при острой иеремежаюцзейси порфирии у пациегпов коррелируез с появлением свойствснныл гтому заболеваникз неврологических симптомов 1их молекулярная основа пока неи ~всстна). У таких больных частично б;юкнрован цугь биосинзеза гома. Хлорофилл ~акяс является тсграпиррололз, однако иитересцо, что А1.Л у растений сиш е шруегся в лоде другой реакции Но вернемся к красным кровяным клеткам.
с нттацп» Л Копя«л ~роп»,«с ~ ь «~ «: ~«с яы о«, » !КЕ ««РНК. «олиртюша» АЕА-синга»с Аз.А синтам 1 АГ.А Место си» иаи,«««ия аслкоа инициации трансе»сии Желсасьсернь««З «лас«ер прикреп ,. псиный к!КЕ-сия««аяаняцсмз Ьсежз нс прасоелинястся к !КЕ, амелию нцснтрацнянслс«а аьнока Ьслк«~ инициации трансляции ься и чРНК среркзент з емолтигеназа раскрынает сот)тазиаррольнос кольцо. высвобождая железо зьзя гсо~зз(зразстгст исполняя ванна и образуя линейный гегралиррол — билинердин (раис 27.9). Бнливердин воссзанавливастся в билирубин.
Нослелний не растворим в воле. Связываясь с сывороточным альбумнном, он иереносапся кровью в печень, где после присоединения двух остатков глк«куроновой кислоты становится гораздо бс1лсс полярным, а заз с«с зкькрезирусзся с желчью в киюечннк. Ыодифнкнция и частичная реабсорбция некоторых составных компонентов желчи придает желтый цног моче (предполагается, чсо билирубин функционируез в качестве антиоксидннза, см с 2) 3). ген Ог ~х Ее ыкггом 'з ~ ~ ГГЗ н составе гома может такзке снязынать кислород, но и оно быстро окисляс~ся до Ес", образуя з еаза~ ин. По ~том> сногкзг)вый гем также не являезся хороии1м исрсиос ио ком кислорода. Для окисления геля нсобхоличо, ч гобы 2 сто молекулы взаимодсйс1аона:ш с ! мгыскулой кислорода. Связывание тема, расположенного в утлублении белка, прелозвраглаез такое взаимодействие, полому ионы Есс в составе томаз ~слнилобина ~ орасио более устойчивы к окигдзеникх чем свободный гем Важнг1 ироясгнгп„почему гем в цитохромах при транспорте злектроион (см с 123) находится иоочсрсдно н состояниях Ее - "и Ее', а гел1 н гемогдобине функиноиируез толььз> н состоянии Ес", на которос взаимодсистнис с кисло- )О() Г и в и 2 О р)з Рис.
27.1). Кривая иасышсиия зсззо~лвбиив кисзородвк~ Боисс высокое сро,мтво к кислороду у миоглобиив, по срависин)о с )смо)лобибам. оцгачаст. )то члоглобин в ч)и|р)сах гемоглобина. В сосззвезсзвии с сомзасованнсзи модслмо (см. с 1591, ) ел)оюсзбзнн существусз в двух коиформаииоиных состояниях: «наиряжсниомв, или 1хсостояиии (англ, )счисб с низким сродством к кислороду, и «расыаб ленном», или К-состоянии (англ ге!и) ) с высоким сро..- ствол) к кислороду Об)а состояния иахолязся в свободном равновесии. В отсу)с)вне кислорода прсобзадае) Т-состояние. При связывании кислорода увеличивается верояз ность то) о, что все четь)рс субъелиипцы молекулы гемон)обина будут находиться в (х-состоянии (высоко) о сродснва); при ) мам равновесие Г з в Р с))в)и ас )ся вправо.
0 происходящим при свя зывании кислорола, агом железа в бемс существенно уменьшаемся в диаметре и входи~ в плоскость лез рапиррола, по лелает вскз молекулу более плоскои. При зтом перестраивается и сама молекула белка (см. рис. 27.! 3). Зтоз незначительный сдвиг;пома железа прнволит к большим струьгурным изменениям гле-нибудь в другом месте молекулы белка за счсз крычагоподобгюгоя зффекга, влияюигего иа структуру полипептидной цепи.
.Зто кгде-нибулья является зинкой, в которой гг-субьединица одно~о димера взаимолейсзвус~ с 13-субьели- ницей другого (на границе и, (3,,' п,(3,).! 1ри таком взаи Л«х я; .яяс пыавьы модействии образуется рял слабых связей межлу амиио- „", ц;,;, с',,",г '„;; "';",""; „," '"з „„;,'„",";";,";,,''„;'„';,'',„„''„;'„... „'; ",К есть углубление [см. рис 2?.)О) Ьоковые группы положительно заряжеинзлх аминокислот проецирукзтся внутрь згого ушублсния. Молекула ДФ); несущая при рН крови ч отрицательны~ заря,за, ио своей величине и конфшурашл1соответствуст размеру углубления и образуе~ ионныс связи с иоложизельно ~арязкс1зныхзи участками белка При злом удерживать ~емоглюГзии вдещксигенированном состоянии иомогаез перекрестное сшиванис ))-субьсдиниц.
В дсзоксигснированном (Г) состоянии ~ехзогззобин можез вмесгить молекулу ДФ) Оливки при окснгенацзш в К-состоянии, в результате коиформаиионных изменений в белке, узлублсние становится меньше и не может вх1естзпь молелулу ДФГ е-,'я регуля горного механизма, спг собствузощего увсличепинз отдачи кислорода, летали которою мы не рассматриваем) ))ри акклимшишции к условиям высокшорья содержание ДФГ в красных кровяных клетках увеличивается. С'лед)е~ заметизь, что хотя ДФГ и вызываш большук1 отдачу кислорода тканям, сниженное сродс1во гемоглобина к кис,зороду практически не в.шяез на с~епень оксигенации гемоглобина в легких.
Норьицзьная молярная концентрация ДФ) в крови примерно зквивалензна концеюрации гезрамерного ~емо[лобина. В регулязориой системе ДФ) есгь еще одна тонкос~гч ко~орал показывает, как небольшнс изл1енения в белках могут вызщпь значи тельные физиологические ! ц Роль изменений РН в транспорте кислорода и СО Закват Н нс стер:о«имичсн О К а«аин 2 Эффект Бора, описанный выше, имеет важное физиологическое значение. Образугошийся в тканях ОО, должен гранспор(прокат«си в легкие.
Он посгупаег в зр~ггроигпы, где ферме(п карбоангидраза превра|пает его в Н,ОО,, который диссоцгшрус(си на бикарбонаг-ион и нротон: Анионныя канал (2) Последний слиш аст равновесие в уравнении () ) алано заставляя Н)зО, отдавать свой кислород — зффекг, соот Сот от ткани СО( Н(0 с" «НаС03 НСО нсо О (Хлоринныи санит) ветс гну(ощий физиологическим потребностями. транспорт «лагким половину ионов )!', > енсрированных зв счет х'!). в гканкх, н >со поддерживает р)! в красных кровяных клегках на уровне физиолоп>ческих значений. Серповидноклеточная анемия оно заболевание обычно приводи > са в учебниках длл иллюстрации того, ьак залина в белке одной аминг>к>зслг>ты на дру>ук> вьнываег серьезные послелствия В норме в )5-субьединицах >страмерной сзрукчуры > смоглобинв ах>и>>окисле>ой в шссш>м положении является гнут>>хгг>- новая кислота, боконаа группа которой зарвжена отри- Дополнительная литература Гем и его синтез 5/>т>/з>.1 С/, Кдп! / М, В/г>г>глс> // Рогрйупа апс! рогрйупп п>с!або)>чгп >у Аппп.
Ксь, Мед !99(). >/о!. 4!. Р. 457-469. [В обзоре рассмотрены нарушения ферментов бносинтеза гема. ко~орые веду~ к порфирии, н использование норфиринов в гсраисвтически>. целях.) г />> л /,-,/. /лшг/ол / й>/ Ксрйаг>г>п ор рюгеш купгйсаь )>у )>сше-геии!»гей с!Р-2>х Ьпаве Д тгепйв !Зй>сйепз. Кс>. Я Мышечное сокращение 2 глава Мышцы высоко сисциалнзированные органы, в кото- Е3 произвольнои ооиеречно-полосатой скелетной рых ирисиособления для механического движения раз- мускулатуре разлнчаки лва основных тшш волокон— визга наиболее сильно В зной главе мы рассмотрим быстро и медленно исрсклкзчакчцисся.
Ьетзьзе иоисрсчмолскулярныс основы мышечного сокрашения, а в еле- но-полосатые мышцы животных состоят из быстро иедуюьцей — двигательные сисгемы немьипечных клеток, реключан»цнхся волокон с нелостаточнглл~ кровоснабжсннем. АТР в них образуется в ходе ы1иколиза. сути НЗПОМИНВНИО О КОНфОРМВцИОННЫХ мьизигы осушесталяют мгновенные реакции сиасеш1я Г!ри ре! енерации ЛТР. А)УР + креатин -О!' ЛТР креатин При расслаблении мьш!НЛГР ресингезируе!ся в процессе окисл и ! ель!Ни о мез абол!нма, а Ре! енсрапи я крсатинфосфаза происходи! в ходе той же креатинкиназной реакции, ко!орая в присутствии высокого уровня ЛГР и ш!зко! о А Г1Р те! Ьо абра! и ма.
Как уже о!мсчалось, крса!иифосфа! Гсм ниже) макро!Рп! шское соединение, фосфатиая группа которо!о может обратны! передав пася на ЛГЗР с абра!оааиием Л! Р. Из-за высокой реакционной способности фосфатнои группы аогхшжио сооизанное !накат!шити- ))х мембрана сарколемма — соединена через нервно-л1ьииечныс синапсы с нсранымн Окончаниями, кО- горые исрсдашт си!над, запускающий сокращение. Мел!бран!! клетки окружает цитоплазму, множественные ядра и мно! очислеиные митохондрии.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
