Э. Фёршт - Структура и механизм действия ферментов (1128692), страница 76
Текст из файла (страница 76)
ный 52 — электростатический 52, 65 — 67 — электрофильный 52, 67 — — ионами металлов 67, 89 — — с образованием шиффова основания 69 — 72 — — — участием пиридоксальфосфата 72 — 76 — — — — тиаминпирофосфата 76— 78 Катализатор кислотно-основный 354, 360, 375 — общий основный 359, 363 — электрофильный 379 Катепсин Р 383 Кинетическая эквивалентность 93, 94, 374 Кинетические изотопные эффекты 95. 351 «Кинетическое корректирование» 34! †3 Клострипаин 373 Комплементарность между ферментом и субстратом 293 †3 Конкурирующие субстраты 123 — 124 Константа лиссоциации кажущаяся 115 — иониэации 165 — Михаэлиса (Км) !11, 115, 116 — равновесия кажущаяся 115 предьтетнып укА3Атель 423 Константа связывания (Кэ) 208 — 210 — скорости ассоциации 160 †1, 238, См.
также Столкновений тео. рня — — лиссоциацин фермент-субстрат- ного комплекса 140, !57, !60, 162, 216, 238 — — связывания 139, 150. См. также Константа скорости ассоциации Константы лиссоциации кислот и основагпй см. Константа ионизации Конфигурация промежуточного соединения, сохранение 230 Кооперативность 252 †2 — отрицательная 260 †2, 267, 356, 359, 360 Корректирования механизмы 236— 238, 335, 338 †3 Кошланда модель (механизм) 258— 260, 261, 267 Кристаллы белков 26, 35 Кротоназа 1!4, 162 Ксилоза (()-О-ксилоза) 319 Лайнуивера — Бэрка график 1!7,119, 178 Лактатдегидрогеназа 24, 33, 160, 261, 308, 347, 353 †3, 361 Ламберга — Бэра закон 191, 192 Лизоцим 22, 24, 4! — 43, 49, 50, 67, 98, 150, 159, 185, 186, 189, 230, 248, 276, 299 — 300, 315, 317, 326, 395 †3 Магний (Мдьь) 52, 89 Максимизация Км 304 — 306 Малатдегидрогеназа 24, 33, 347.
356 Маннозо-б.фосфат 409 Маннозо б.фосфат — изомераза 405 Метаболитов концентрация 308 Металлов ионы, катализ 52, 67 — 69 Металлоферменты 67, 348, 376, 399 Миоглобии 22, 23, 252 Миозин 238,— 239 Миозиноаая АТРаза 238 Михаэлиса комплекс 1!2 — константа (Км) 111, 115 †!6 — — максимизация 304 †3 Михаэлиса — Менген кянетика 116, 20! — механизм !!1 †1, 114, 115, 119, 121, 122, 126, 169 — !71, 293 — 294, 330 †3 — уравнение 110, 123, 125 †1, 245 — — насышаюшая концентрация субстрата 110 Модификация химическая амнногрупп белков !86 — 187 Моно — Уаамена — Шанже механизм 254.
См. также Мона модель Моно модель 257, 259, 261, 264— 265, 267 †2 «Мультипродуктные» аналоги 302 «Мультисубстратные» аналоги 302 Напряжение 125, 3!2, 314 †3, 317, 323 †3 Начальная скорость реакции 137 Нековалентные взаимодействия 272 Непрерывной струи метод 131 Непродуктивное связывание 122 †1, !25, !72, 314 — 3!5, 316, 324 — 325, 367 Неупорядоченный механизм 127 Никотинамидадениндинуклеотид см. !(АО+ Нуклеаза стафилококковая 24, 394— 395 Нуклеофильная атака 80 — 88 Нуилеофильность 84, 88 Нуклеофильные группы ферментов 79 ХАО+ ЗЗ, 104 — 105, 192, 195, 260, 268, 307, 324, 345 — 348, 351, 352, 353 — 358, 359 — 360, 361 ХАВН 105, 163, 192, 193, 195, 196, 348, 351, 352, 353 †3, 361 ХАБР«104 — 105, 345 ХАВРН 163, 345 ХАО(!)-ацетилглюкозамин) 41, 398— 399 ХАМ (Х-ацетилмурамовая кислота) 42 Обратная траискриптаза 339 Общая кислота 379.
См, также Ката. лиэ обший кислотный Оксиэтиламинпирофосфаты 77 «Орбитальное управление» 65 Остановленной струи метод 13! †1, 214 †2, 240, 241 Папани 24, 90, 97, 326, 373 †3 Пенициллопепсин 383 Пенсии 297, 383 †3 Пепсиноген 324 †3 Пептидная связь 18 Первичная структура ферментов 12— 15 Первого порядка реакции 199 Переходное состояние 46 — — аналоги 299 †3, 317 424 ПРЕДМЕТМЫИ УКАЗАТЕЛЬ Переходное состояние, стабилизация 311, 316, 319 †3 — — теория 46 — 50, 293, 329, 332, 333, 334, 351 Переходные процессы, кинетика !30, 150 †1 Пероксидаза 114 «Пинг-понг» механизм 127 — 129, 411 Пиридоксальфосфат 72, 73 Пируваткиназа 257, 265, 308 Плотность упаковки для белков 25 Поверхностный заряд 176 †!77 Полупревращения время 137 Последовательные механизмы 127 Предстационарная кинетика !36, 211 Прокарбоксипептидаза 382 Пролинрацемаза 301 Промежуточные соединения 47, 85, 1!3, 123, 129, 212 — 238, 325 — 326 Протеаза и-литическая 184 — стрептококковая 373 Протеазы 361 †3 — кислые 326, 382 — сериновые 27 — 32, 37, 319, 362— 363 — тиоловые 373 Протона перенос 157 †1, 401, 405— 406.
См. также Водорода перенос Профлавин 215, 217 рН-зависимость активности фермента 375, 383, 400 — аффинные метки, выявление 246 — необратимого ингибирования !86, 246 — Й«»~ !71, !72, 173, 182, 348, 351, 352, 374, 379, 389, 406, 407 — Кч 171, 172, 173, 182 — й«м/Км 171, 173, 175, 179, 181, 247, 389, 395, 397, 407 рК, 175, !76 — 184.
См, также Константа ионизации — кажущийся 176 — кинетический !75 — макроскопический 176 — минроскопический 175 Радиоактивные изотопы, применение 196 Рибозо-5-фосфат — изомераза 405 Реакционная способность половины активных центров 260 †2, 352, 356, 359 †3 Регуляторные функции фермента 306 Релаксации время 136, 139 Релаксационная кинетика 13! Релаксациойные методы 135 Репнин 382 Рентгеиоструктурпый анализ 15 — 17, 35 — 36 Рибонуклеаза 24, 26, 388 †3 й-состояние 256 ЙВ(торпа-пепсин 383 Светорассеяиие 242.
См, также Рассеяние Свободная энергия 81, 91 Сигмоилные кривые связывания 252. См. также Хилла коэффициент Система с переносом заряда 31, 184— 185, 363 — 365, 371 Скзтчарда график 209 Соленые мостики 270, 289, 291, См. также Ионные связи Сопряженные реакции (системы) !95 †1, 240 Спектрофотометрические методы !94, См. также Спектрофотометрия, ИК- спектроскопия, УФ-спектроскопия Спектрофотометрия 191 †1 Специфичность фермента 290, 315, 328 †3 сс-Спираль 19, 21, 22, 24 Стационарная кинетика !ОЯ вЂ 1, 218 †2 Стационарное состояние 109 Стереохимия 99 Стереоспепифичность 100, 104 Столкновений теория !56 5-Структура 19, 20, 22, 24, 25 Субтилизин 24, 31 — 32, 40, 322 Субъединицы белков 25, 252, 258, 260, 261, 353 Сукцинат см, Янтарная кислота Сцинтилляторы 210 Тиаминпирофосфат 76 — 78 Тирозил-тРНК вЂ” синтетаза 141, 160, 260, 261, 283, 291 Температурного скачка метод 135— 136, 146 †1, 15! Теорелла — Чанга механизм !27 Тетраэдрическое промежуточное соединение 37 Титрование активных центров 152— 155 Тознл-1-фенилаланинхлорметилкетон (ТРСК) 245 — 246 Транскетолаза 77 Третичная структура ферментов 25 Трехточечного присоединения теория !00 Триозофосфатизомераза 24, 37, 114.
162, 308, 310, 403 †4 ппельтетнып уклзлтель 425 Трипсио 27, 29, 39 — 41, 185 Трипсина ингибитор 24, 38, 39, 291 Тритий 396, 404 в 407 Тройной комплекс 127, 335 †3 Тромбии 31 Т.состояние 256 Упорядоченный механизм 127, 355 УФ-спектроскопия 185 Уходяшая группа 41, 85 — 90 Фаг Т4, частота мутаций 339 †3 Фермент.субстратные комплексы, структура 35 — 43 — — ассоциация 15Я вЂ !62 — — диссоциация 162 — — — константа 140, 157, !60,162, 202, 216, 238 — — энергия связывания 272, 28!— 289 Фицин 373 Фишера правила 102 Флуоресценция !85, !92 — 194 Фосфатаза кислая 229, 326 — щелочная 220, 226, 227 †2 Фосфоглицераткиназа 24, 35, 308 Фосфоглицеромутаза 128, 308, 41!— 412 Фосфофруктокиназа 195 †!96 Фруктово.б-фосфат 243, 407 †4 Фумараза !05, 1!4, !62 Фурилакрилоиловая группа 216, 217, 380 Хелатный эффект 290, 302 Хилла коэффициент 262, 264, 265— 266 — уравнение 262, 264 Химозин 382, 383 Химотрипсин 1О, 24, 50, 113, 213— 227 — аффинные метки 245 — 246 — гидролиз эфиров 220 — 224 — деформация субстрата 321, 323— 325 — кинетический изотопный эффект 97 — конформация 32, 179, !81, 182 — кристаллизация 26 — непродуктивное связывание 90, 367 — поверхностный заряд 176, !77 — предстационарная кинетика 143 — система с переносом заряда 31, 184 — 185, 363 — 365, 371 — специфичность 27 Химотрипсин, стабилизация переход.
ного состояния 319 †3 — структура 27 — 31 — титрование активного центра 154 — фермент-субстратный комплекс 39 — 41 — энергия связывания 285 †2 — рК. активного центра 179 †1, 184, !86, 187, 189 а.Химотрипсин 12, 22, 26, 32, 143, 149, 178, 179, 219, 221, 223 5.Химотрипсин 179, 180, 225 Химотрипсиноген 1О, 372 Хиральный атом 100, 102 Холдедна уравнение !24 †1, 225— 226, 31! Хэммонда постулат 49 — 50 Центральный комплекс 127 Цинк (Епт+) 52, 348, 350, 351 †3, 361, 376, 377, 400, 401, 402 Цитидиндезаминаза 301 Цитидинтрифосфатсинтетаза 262 Частота соударений 156, !57 Четвертичная структура ферментов 25 Число оборотов 111, 115 Шиффово основание 69 — 76 Эволюционно совершенный фермент 310 Эволюция 31, 32, 303 Эдера константы 253 — уравнение 259 Эди — Хофстн график 119, 201, 209 Эластаза 27, 29, 32, 36, 40, 187, 297, 316 Электростатические силы 65, 272 Электрофильные центры 84 Энергия активации 48, 293 †2 Энтерокиназа 372 Энтропийный фактор 252 Энтропия 60--65, 125, 240, 278, 281, 289 †2 — активации 48 Эпоксил(ы) 248, 24Я Эстераза 326 а-Эффект 85 Эффективная концентрация групп на молекуле фермента 57 — 64 Ядерный магнитный резонанс (ЯМР) 136, 184 — 185, 321, 388, 400 Янтарная кислота 58, 59 ОГЛАВЛЕНИЕ 5 9 Глава 1.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
