Э. Фёршт - Структура и механизм действия ферментов (1128692), страница 78
Текст из файла (страница 78)
23! 2. Механизм корректирования биосинтеза белка . . . . 236 Миозиновая АТРаза: определение констант скоростк ассоциации и диссоциации фермент-субстратного комплекса, исслелование промежуточных конформационных состояний и равновесий методом остановленной струи с регистрацией флуоресценции, методом высвобождения протонов, измерением фер. ментативной активности при помощи вспомогательных ферментных систем, методом светорассеяния и методом замороженной струи 238 1.
Лимитирующая стадия гидролиза АТР........ 239 2. Скорости высвобождения АОР и Р (фосфата)..., 240 3. Двухстадийные процессы связывания АТР и АОР, выявляемые методом остановленной струи [65! с регистрацией флуоресценции триптофана............. 241 4. Равновесие между Мэ.АТР и Мь*.АОР.Р...... 242 5. Измерение светорассеяния . . . . , . . . . . . . . 242 Фосфофруктокиназа: определение аномерной специфичности методом остановленной струи, замороженной струн и с помощью использования субстратов с фиксированной конфигурацией 243 Аффинные метки [73! 244 Список литературы . 249 Кооперативное связывание лигаядов н аллостернческие взаи.
модействня . . . . . . : . . . . . . . . . . . . 252 Положительная кооперативность , . . . . . . . . . . 252 Механизмы аллостерических взаимодействий и кооперативность 254 1. Механизм Моно — Уаймена — Шанже [4!..... 254 2. Последовательная модель Кошланда — Немети — Филмера (51 . 258 3. Обобщенная модель [6! .
259 Отрицательная кооперативность и реакционная способность половины активных центров (8, 91 . . . . . . . . . . 260 Количественный анализ кооперативности . . . . . , . 262 1. Уравнение Хилла; коэффициент Хилла — мера кооперативности (171 . . . , . . . . . , . . . . . . . 262 2. Кривая связывания для модели Моно и лр. [41 . 264 ОГЛАВЛЕНИЕ 431 Глава 9. В Г !'лава 1О. 3. Кривая связывания для модели Кошланда и др..... 267 4.
Обнаружение кооперативности н сопоставление механизмов Моно и др. и Кошланда и др......,..... 267 Молекулярный механизм кооперативного связывания для гемоглобина [31 268 1, Физиологическое значение кооперативного связывания кислорода 268 2. Стереохимический механизм оксигенации гемоглобина . . 269 Список литературы, . . . . . . . . . . , . . . 271 Силы. действующие между молекуламн, н энергия ферментсубстратного взаимодействия,.....,..., .. 272 Нековалентные взаимодействия между атомами...... 272 1. Электростатические взаимодействия .
. . . . . . . . 272 2. Неполярные взаимодействия (вандерваальсовы, или дисперсиониые силы) 273 3. Водородная связь 276 4. Гидрофобная связь 17, 8) . . . . . . . . . . . . 278 Энергия связывания субстратов с ферментами . . . . . . 281 1. Оценка увеличения энергии связывания из кинетических данных . .
. . . . . . . . . , . . . . . . . 282 2. Оценка энергий связывания малых групп в случае амииоацил-тРНК-синтетазы . . . . . . . . . . . . . . 283 3. Оценка полной энергии связывания на примере химотрипсина 285 4. Почему ферменты более гидрофобны, чем органические растворители 287 5. Заключение . . 283 Энтропия и связывание 1241 . . . . . .
. , . . . . . 289 Белок-белковое взаимодействие . . . . . . . . . . 290 Список литературы . 291 Комплементариость между ферментом и субстратом н теории ферментатнвного катализа...,......... 293 Использование энергии связывания фермента с субстратом в катализе . . . . , . . . . . . . 293 1, Энергия связывания понижает энергию активации перехода с константой скорости йч г/Км .
293 2. Взаимопреврашаемость энергии связывания и энергии активации стадии химического превращения субстрата . . . 294 3. Комплементарность фермента переходному состоянию субстрата означает, что йь,г/Км имеет максимальное значение 295 4. Экспериментальные данные об использовании энергии связывания в катализе и комплементарности фермента переходному состоянию субстрата . .
. . . . . . . , . 297 5. Аналоги переходного состояния субстрата; зонды для исследования комплементарности 15, 61, . . . , . . . 299 Эволюция фермента в сторону увеличения максимальной скорости реакции: сильное связывание переходного состояния субстрата — слабое связывание самого субстрата . . . . . 303 1. ПРинцип максимизации Км пРи постоЯнном й„гГКм 121 2. Экспериментально определяемые значения Км 307 3. Эволюционно совершенный фермент . . .
. 310 Молекулярные механизмы использования энергик связывания 311 1. Деформация . 311 2. Индуцированное соответствие . . . . . . 312 3. Непродуктивное связывание . . . . . . . . . . ° ° 314 ОГЛАВЛЕИИВ 432 4, Независимость специфичности фермента от напряженпя, индуцированного соответствия и непродуктивного связывания, , , . . . . . , . . . . . . .
. . , . , 315 5. Экспериментальное подтверждение существования напряжения и инлуцированного соответствия и природа этих явлений . . . , . . . , . . . , . . . , . . . . 315 6. Природа напряжения. Напряжение или деформация'.. . 323 7. Деформация — индуцированное соответствие — непродуктивное связывание . . . . . , . . . . , . . . 324 Приложение; проблема накопления промсжуточныч сосдине. ний [2] . 325 Список литературы..... 327 Глава 11 А. Специфичность н относительная реакционная способность Ограничения, налагаемые на специфичность . 1. Механизм Миха»лиса — Ментен . 2. Общий случай 3. Взаимодействующие активные центры 4. Стереохимическая природа специфичности Сверхспецифичность и механизмы корректирования, 1. Синтез белков, 2. Механизмы корректирования при репликации ДНК [6] 3.
«Кинетическое корректирование» Список литературы . . 328 . 329 , 331 . 332 . 333 . 334 . 335 335 . 338 . 341 343 Глава !2 А В Г. Д Структура н механизм действия отдельных ферментов . . . 344 Дегидрогеназы 345 1. Алкогольдегидрогеназы [5] . . . . . . . .
. . . . 348 2. 1.-лактатдегидрогеназа [4, 6, 32] . . . . . . . . . . 353 3. Малатдегидрогеназа [7] . . . . . . . . . . . . . 356 4. Глицеральдегид-3-фосфат — дегидрогеназа [50] . . . . 357 5. Общие замечания относительно легидрогеназ . . . . . 360 Протеазы 361 1.
Сериновые протеазы 362 2, Тиоловые протеазы [89 — 94] . . . . . . . . . . 373 3, Карбоксипептидазы [110 †!12] . . . . . . . . . . . 376 4. Кислые протеазы [!28 — 130]............ 382 Рибонуклеаза [164, 165] . . . , . . . . . . . . . . 388 1. Структура фермента и фермент-субстратного комплекса [164, 17!] 390 2. Стереохимия реакции замещения . . . . . . . . . .
39! Стафилококковая нуклеаза [!79, 180] . . . . . . . . 394 Лизоцим [187 †1] . . . . 395 1. Карбоний-ион . 396 2. Электростатический и общий кислотный катализ . . . . 397 3. Энергии связывания с подцентрами . . . . . . . . . 398 Карбоангндраза [209, 2!О] . 399 Гликолитические ферменты .
. . . . . . . . . . . . 403 1. Триозофосфатизомераза [227 †2] . . . . . . . . . 403 2. Эксперименты с использованием в качестве меток дейтерия и трития и механизм действия ферментов, каталиэируюших кето-альдольную изомеризацню , . . .
. . 404 3. Глюкозо-6-фосфат — иэомераза [223, 229] . . . . . . . 407 4. Фосфоглицеромутаза [254] . . . . . . . . . . . . 411 Заключение . 413 Список литературы . 414 .
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
