Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт - Аминокислоты, пептиды, белки (1128686), страница 12
Текст из файла (страница 12)
Особенно гладко проходит восстановление слитийалюминийгидридом; при этом с высокими выходами образуются оптически активные аминоспирты.Этерификация как защита карбоксильной группы при пептидном синтезе, а также «активированные» эфиры рассматриваются в гл. 3.1.9.Циклические производные аминокислотИз множества циклических производных аминокислот в этом разделе рассмотрены наиболее важные: пятичленные гидантоины, оксазолиноны и оксазолидиндионы и шестичленные диоксопиперазины.Гидантоины (имидазолидиндионы) уже упоминались в связи с синтезомаминокислот. Их получают циклизацией уреидокарбоновых кислот при катализе кислотами или циклизацией амидов алкилоксикарбониламинокислотпри катализе основаниями.74Фосфорил- и фосфатидиламинокислотыR-CH-COOH^ ^NH-RNHR'.нZf^H *R-CH-C-0H-NN-HAО-jföujföuH-NHNОOR"OR NH,ОПроще всего их получают путем нагревания циангидринов с мочевиной илиреакцией аминокислот с изоцианатами.CNR-CH-C*ОКреатинин, образующийся в мышечной ткани, представляет собой 2-имино-Зметилгидантоин.
Стоит упомянуть и тиогидантоин, который образуется при определении аминокислотных последовательностей реакцией с изотиоцианатами (ср.разд. 3.6.1.2.2).Оксазолиноны (азлактоны) получаются дегидратацией N-ациламинокислот с помощью уксусного ангидрида или в присутствии карбодиимидов.Они являются промежуточными продуктами синтеза аминокислот. Их образование в побочных реакциях пептидного синтеза ведет к частичной рацемизации соответствующей аминокислоты (разд. 2.2.6.1).Оксазолидиндионы (N-карбоксиангидриды, называемые по имени их открывателя также ангидридами Лейкса) получаются отщеплением бензилхлорида от хлорангидридов N-бензилоксикарбониламинокислот или, проще, из аминокислоты и фосгена. Они очень реакционноспособны и применяются прежде всего для получения полиаминокислот и пептидов (разд.2.2.5.2.3).2,5-Диоксопиперазин, образующийся при межмолекулярной эфирной конденсацииэфиров, аминокислот, известен как продукт обмена веществ различных микроорганизмов.
Для синтетической химии аминокислот и пептидов он имеет лишь второстепенное значение.2H.N-CHR-COOR,1.10.2*W»H N fR-CH^NHФосфорил- и фосфатидиламинокислотыЗначение этих соединений определяется тем, что они входят в состав биохимически важных фосфопептидов и фосфобелков. Эти аминокислоты обычно образуются из гидроксиаминокислот (Ser, Thr, Hyp) и содержат фосфор,связанный ковалентной Р—О-связью.
Их получают, например, приАминокислоты75взаимодействии фенилфосфорилхлорида с замещенными производнымиаминокислот:•г"»**1( с и о» Pociz-NH-CH-cootei«W»«*»" ^,CHjO-POlz.NH_i„_COOBzlСНа-О-РО(ОН)аH2N-CH-COOHфосфорипсерин0-(Пальмитоилолеилглицерилфосфорил)-1--треонин представляет собой природнуюфосфатидиламинокислоту. Он был изолирован из рыб рода тунцов.СН,ООС-С17НМСН,ОМСН-ООС-С^Н,,M-C-0-P-O-CHjHjN-CH-COOH1.11.ГликоаминокислотыГликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протогликанов).
Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амиднойгруппы аспарагина (N-гликозидная связь), как, например, в белках плазмыи в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь).Углеводная часть состоит из 2—15 моносахаридных звеньев, причем вкачестве Сахаров преобладают N-ацетилгексозамин, галактоза и манноза.Синтез гликоаминокислот происходит по принципам гликозидного связывания или этерификации при использовании производных соответствующихаминокислот.1.12.НуклеоаминокислотыПо типу связи нуклеозидных и нуклеотидных остатков с аминокислотамиразличают три вида нуклеоаминокислот. В случае первого и самого важного вида аминокислота связана с 2'- или З'-гидроксигруппой рибозногокольца эфирной связью (I).
Во втором случае связывание осуществляетсяамидной связью за счет аминной группы пуринового или пиримидиновогооснования (II). У нуклеотидов существует дополнительная возможность76НукдеоаминокислотыNH-CO-CH-NHaLA,основаниео онон онIO=C-CH-NH aRоснование0H-NH-P-OT^-O-V'J1RШзОНNsSоно"ооснованиеH J N - C H - C - O - P - V 'RШбОOHон онсвязывания с помощью остатка фосфорной кислоты (Ша и Шб). Эфирнаягруппировка типа I встречается в тРНК (разд.
3.7.1), которая имеет важноезначение в биосинтезе белка. Удивительная структурная аналогия имеется уантибиотика пуромицина, ингибирующего биосинтез белка.Нуклеоаминокислота Ы-(пурин-6-ил)аспарагиновая кислота была найдена в мицелии пенициллиума.О синтезе эфиров нуклеотидил-(5'-К)-аминокислот и пептидов путемсвязывания соответствующих аминокислотных и нуклеотидных производных карбодиимидным и карбонилдиимидазольным методами сообщалосьв работе [209].
Стереорегулярные гомонуклеотиды из активированных производных урацил-N'-/3-аланина получили Швачкин и сотр. [210].Литература1. Lübke К., Schröder E., Kloss G., Chemie und Biochemie der Aminosäuren, Peptideund Proteine, Bd. I u. II, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1975.2. Weinstein В., Chemistry and Biochemistry of Amino Acids, Peptides and Proteins,Vol. 1-5, Marcel Dekker, Inc., New York, 1971-1978.3. Fahnenstich R., Heese J., Tanner H. Aminosäuren in: Ullmanns Encyklopädie dertechnischen Chemie, Verlag Chemie, Weinheim, 1974.Аминокислоты774.
Гринштейн Дж., Виниц М. Химия аминокислот и пептидов. — М.: Мир, 1965.5. Meister A., Biochemistry of the Amino Acids, Bd. 1 a. 2, Academic Press, NewYork — London, 1965.6. Corrigan J. J., Science, 164, 142 (1969).7. IUPAC-IUB-Nomenklaturregeln, J. Biol. Chem., 245, 5171 (1970); J. Biol. Chem.,247,977 (1972); Pure Appl.
Chem., 31,641 (1972); Pure Appl. Chem., 40,315 (1974);Eur. J. Biochem., 53, 1 (1975).8. Brand E., EdsalJ. Т., Ann. Rev. Biochem. 16, 224 (1947).9. Wellner D., Meister A., Science, 151, 77 (1966).10. Barrel G. С Amino Acids, Peptides, Proteins, 8, 1 (1976).11. Fowden L., Endeavour 21, 35 (1962).12. Tschiersch В., Pharmazie 17, 721 (1962).13. Kühnau J., Angew. Chem.
61, 357 (1949).14. Schuphan W., Schwerdtfeger E., Die Nahrung 9, 755 (1965).15. Сафонова E. H., Беликов В. M. — Успехи химии 1967, 36, с.913.16. The Therapeutic Use if EAS and their Analogues. IHrd Int. Symp. (1976) Erlangen, Z.Ernahrungswiss 16, 1 (1977).17. Rose W. С et al., J. Biol.
Chem. 176, 753, (1948); 188, 49 (1951); 206, 421 (1954);2M, 763 (1955); 217, 987 (1955).18. Joint FAO/WHO Ad Hoc Expert Comitee, WHO, Techn. Report Ser. No. 522, 55(1973).19. Schneider F., Naturwiss. 65, 376 (1978).20. Champagnat A. et al., Nature 197, 13 (1963).21. BellE. A., John D. I., Int. Rev. Sd.: Org. Chem. Ser. Two, 6, l(Hsg.: H. N. Rydon),Butterworth/London, (1976).22.
Märki W., Helv. Chim. Acta 59,1591 (1976).23. ShahD. V., TewsJ. K., Harper A. E., SuttieJ. W., Biochim Biophys. Acta 539,209(1978).24. NeubergerA., Adv. Protein Chem. 4, 297 (1948).25. Гринштейн Дж., Виниц М. Химия аминокислот и пептидов. — М.: Мир, 1965,с.
105.26. ElielE. L., Chemie u. Zeit 8, 148 (1974).27. Lutz О., Jirgenson В., Ber. dt seh. chem. Ges. 63, 448 (1930); 64, 1221 (1931).28. Toniol» C, Signor A., Experentia 28, 753 (1972).29. Jennings J. P., Klyne W., Scopes P. M., J. Chem. Soc. 1965, 294.30. Fowden L., Scopes P. M., Thomas R. N. J. Chem.
Soc. 1971, 833.31. Toome V., Weigele S. M. Tetrahedron 31, 2625 (1975).32. WieserH., JugelH., BelitzH.-D., Z. Lebensmittel-Unters, u. Forsch. 164,277 (1977).33. Ariyoshi Yasuo, Agr. and Biol. Chem. 40, 983 (1976).34. TaddelF., Pratt L., J. Chem. Soc. 1964, 1553.35. Abraham R. J., Thomas U. A. J. Chem. Soc. 1964, 3739.36. Martin R. В., Mathur R., J.
Amer. Chem. Soc. 87, 1065 (1965).37. Cavanaugh J. R., J. Amer. Chem. Soc. 89, 1558 (1967).38. Roberts G. С. К., Jardetzky О., Adv. Protein Chem. 24, 460 (1970).39. Zimmerman S. S., Pottle M. S., Nemethy G., Scheraga H. A. Macromolecules 10,1(1977).40. Marsh R. E. Donoheu J., Adv. Protein Chem. 22, 235 (1967).41. Beaven G. H., Holiday E. R., Adv. Protein Chem.
7, 319 (1952).42. Wetlaufer D. В., Adv. Protein Chem. 17, 303 (1962).43. Sutherland G. В. В. М., Adv. Protein Chem. 7, 291 (1952).78Литература44. Turba F., Aminosäuren, Peptide in: Hoppe Seyler/Thierfelder, Handbuch derPhysiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse, 10. Aufl., Bd. III/2, S.1685ff., Springer-Verlag; Berlin — Göttingen — Heidelberg (1955).45. Takeda M., Jardetzky O., J. Chem. Phys. 26, 1346 (1957).46. BreitmairE., Voelter W., l3 C-NMR-Spektroskopie, Verlag Chemie, Weinheim, 1974.47.
Voelter W., Zech K., Grimminger W., Breitmair E., Jung C, Chem. Ber. 105, 3650(1972).48. Wieland Th., Fortschr. chem. Foschung 1, 211 (1949).49. Капеко Т., Izumi Y., Chibata /., höh T. Synthetic Production and Utilization ofAmino Acids, Halsted Press, Wiley, New York, 1974.50. Беликов В. M. — Вестник Академии наук СССР 1973, № 8, 33.51.
Сафонова Е. Н, Беликов В. М. — Успехи химии 1974, 43, с.1575.52. Meienhofer J., J. Med. Chem. 18, 643 (1975).53. Izumi Y, Chibata I., Itoh Т., Angew. Chem. 90, 187 (1978).54. Hill R. L., Adv. Protein Chem. 20, 37 (1965).55. Moore S., Stein W. # . , Methods in Enzymology 6, 819 (1963).56. Gruber H. A., Mellon E. F., Anal.
Biochem. 26, 180 (1968).57. Westall F., Hesser H, Anal. Biocheta. 61, 610 (1974).58. Liu T. Y, Chang Y. H, J. Biol. Chem. 246, 2842 (1971).59. PenkeB., Ferenczi R., Kovacs K., Anal. Biochem. 60, 45 (1974).60. Hill R. L., Schmidt R. J. Biol. Chem. 237, 389 (1962).61. Yamada K. et al., The Microbial Production of Amino Acids, Kodansha,Tokyo/Wiley, New York, 1972.62. Fukumura Т., Agric. Biol.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
