Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_3 (1123315), страница 29
Текст из файла (страница 29)
Краткие решения задач и ответы на вопросы ~ 323! 6. цис-Лз-Долеканоил-СоА; он конвертируется в цисЛцдодеканоил-СоА, а затем в 6-гилроксидолеканоил-СоА. 7.4 апетил-СоА и 1 пропионил-СоА. 8. Да. Часть трития удаляется из пальмитата в реакциях легидрирования в процессе 6-окисления. Удаленный тритий обнаруживается в тритированной воде. 9. В цитозоле активированные (соединеныые с СоА) жирные кислоты сначала переносятся на каринтии, в результате чего высвобождается СоА, а затем транспортируются в митохондрии, где вновь вступают во взаимодействие с СоА.
Таким образом, цитозольный и митохондриальный пулы СоА содержатся раздельно, поэтому радиоактивный СоА из цитозоля пе проникает в митохондрии. 1О. а) У голубей преобладает В-окисление, а у фазанов — анаэробный гликолиз гликогена. б) Мышцы голубя потребляют больше О;. в) Жиры солержат больше энергии в пересчете на! г вещества, чем гликогсн. Кроме того, анаэробное расщепление гликогена ограничено толерантностьк~ тканей к лактату. Поэтому голубь, использующий при полете окислительный катаболизм жиров, летает на значительно более длинные расстояния.
г) Эти ферменты являются регуляторными ферментами в соответствующих метаболических путях и, следовательно, ограничивают скорость образования АТР. 11. Малонил-СоА больше нс ингибируст транспорт жирных кислот в митохондрии и В-окисление, поэтому может возникнуть холостой цикл, в котором одновременно происходит синтез жирных кислот в цитгиоле и их распад в митохонлриях. 12. а) Транспорт жирных кислот в митохондрии, опосрелованный карнитином, определяет скорость всего процесса окисления жирных кислот. Недостаточность карнитина приволит к замедлению окисления жирных кислот, а добавление карнитина повышает скорость окисления. б) Все эти факторы усиливают необходимость окисления жирных кислот. в) Недостаточность карнитина может быть следствием недостаточности его предшественника, лизина, или дефектом одного из ферментов, у«аствующих в биосинтезе карнитина. 13.
При окислении жиров выделяется метаболическая вода; 1,4 л воды на 1 кг трипальмитоилглицерина (небольшой вклад глицерина не учитываем). 14. Бактерии можно использовать для полного окисления углеводородов ло СОь и НзО, Однако трудно обеспечить хороший контакт межлу углеводородами и бактериальными ферментами. Кроме того, может не хватать таких необходимых бактериям элементов, как азот и фосфор, что может ограничивать их рост. 15.
а) М, !36; фенилуксусная кислота; б) четное 16.Митохопдриальный пул СоА нс столь большой, поэтому СоА нужно извлекать из ацетил-СоА в процессе образования кетоновых тел. Это позволяет осуществлять !)-окисление, необходимое лля получения знергии. 17. а) В процессе гликолиза из глюкозы образуется пируват, а пируват является основным источником оксалоацетата. При отсутствии глюкозы в рационе питания концентрация оксалоацетата падает, и цикл трикарбоновых кислот замедляется.
6) С нечетным числом атомов; при превращении пропионата в сукцинил-СоА образуются промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и четырехуглеродные предшественники для глюконеогенсза. 18. В случае гептановой кислоты, состоящей из нечетного числа атомов углерода, р-окисление приволит к образованию пропионил-СоА, который за несколько стадий может превращаться в оксалоацстат — исходное соединение для глюконсогенеза. Жирные кислоты с четным числом атомов углерола не могут служить источником исходных соединений для глюконеогенеза, поскольку полностью окисляются до ацетил-СоА.
19. При 6-окислении ю-фторолеата образуется фторацетил-СоА, который включается в цикл лимонной кислоты и превращается в фторцитрат, мощный ингибитор аконитазы. Ингибирование аконитазы останавливает цикл. Отсутствие восстанавливающих эквивалентов из цикла лимонной кислоты делает невозможным окислительнос фосфорилирован не (синтез АТР). 20. Замена Зег на А!а блокирует В-окисление в митохонлриях.
Замена Зег на Азр блокирует синтез жирных кислот и стимулирует В-окисление. 21. Реакция на глюкагон или адреналин стала бы более ллительной, что способствовало бы усилению мобилизации жирных кислот в аципоцитах. 22. Комплекс Епг-ЕАП, имеющий более положительный стандартный восстановительный потенциал, является лучшим акцептором электронов, чем 'э!АР', и реакция направлена в сторону окисления ацил-СоА. За это более благоприятное равновесие приходится расплачиваться 1 молекулой АТР: лишь 1,5 молекулы АТР образуется в расчете на молекулу ГАПНп окисленную в лыхательной цепи, в отличие от 2,5 молекул АТР на молекулу с!АРН.
Краткие решения задач н ответы на вопросы 13'эб! кятаболнзм гл|окогенных аминокислот. б) Окислительное лезаминировяние вызывает повышение уровня ХНм но из-зз отсутствия аргинина (промежуточного соединения в цикле мочевины) ХНз не может вклкэчяться в мочевину. У кошки аргинин не синтезируется в достаточном количестве, чтобы преололеть ситуацию, вызванную экспериментальными условиями.
Таким образом, для этого животного аргинин — незаменимая аминокислота. в) В цикле мочевины орнитип превращается в аргинин. 7. НяО э глутамат э ХАР'— а-кетоглутарат э ХН,' э ХАРН э Н' ХН,' э 2АТР э Н,О э СО, карбамоилфосфат э 2АРР э Р, э ЗН ' Карбаллоил«1юсфат» орнитин цитруллин э- Р, э Н' Цитруллин э аспартат э АТР— аргининосукцинат э АМР э РР, э Н' Аргининосукцинат — аргинин э фумарат Фумарат э НтΠ— чалат Малат э ХАР' — оксзлоацетат э ХАРН э Н' Оксалоацетят э глугамзт — аспартат э а-кегоглутарат Аргинин э НтО мочевина э орнитин Итого: 2 Глутамат э СОл э 4НзО э 2ХАР' э ЗАТР -» 2 а-кетоглутярат «2ХАРН + 7Н" э чочевина э э 2АРР э- АМР э- РР, э 2Р, (1) Кроме того, следует учесть дополнительные реакции: АМР э АТР— 2АРР (2) Оз э 8Н' э 2ХАРН э-6АРР» 6Р, » 2ХАР э 6АТР э 8НгО (3) Н,О э РР,-2Р, + Н (4) Суммируя все приведенные выше реакции, получаем: 2 Глутамат э СОэ э От э 2АРР э 2Р, 2 а-кетоглутарят э мочевина э ЗН;О + 2АТР 8.
Вторая аминогругша в составе мочевины переносится туда из аспартата, который образуется в реакции трансачинирования между глутаматоч и оксалоацетаточ, катализируемой аспартатяминотрангферазой. Примерно половина всех аминогрупп, выделяющихся из организма в составе чочевины, прохолит через реакцикэ аспартатаминотрансферазы, что и объясняет очень высокую активность этого фермента по сравнению с лругими аминотрансферазам и. 9. в) При строгой белковой диете аминокислоты — .эжэ единственный источник метаболической энергии. Поскольку катяболизм аминокислот сопряжен с выведениемм избытка азота в составе моч евины, организм нуждается в лополиптельном количестве волы лля разбавления избытка чочевины в моче.
Кроме того, электролиты в «жидком белке» тоже должны быть разбавлены и выведены из организма. Если суммарная суточная потеря воды не кочпенсируется обильным питьем, происходит потеря волы организмом. б) При анализе пищевой ценности белка необходимо учитывать общее количество аминокислот, необходимое для синтеза белка в организме, и аминокислотный состав пищевого белка. Например, содержание аминокислот в желатине не сбалансировано. При употреблении в пищу большого количества жел;пина и расщеплении избыточного количества аминокислот может быть превышена емкогть цикла мочевнны, что приводит к интоксикации аммиаком. Состояние злоровья человека может усугубляться обезвоживанием, вызванным вывелением из организма большого количества мочевины.
Сочетание этих двух факторовв может стать причиной комы и смерти. 10. Лизин и лейпин 11. а) Фенилаланингидроксилаза; диета с пониженным содержанием фенилаланина. б) Блокирован нормальный путь гилроксилирования фенилалапнна с образованием тирозина, и поэтому происходит накопление фенилаланина.
в) В результате трансаминирования фенилаланин превращается в фенилпируват, который затем восстанавливается ло фсниллактатя. Для втой реакции трансаминирования К = 1,О, так что при накоплении фенилалянина образуется значительное количество фспилпирувата. г) Это связано с низким уровнем синтеза тироэина — предшественника пигмента мелзнина. 12. Нарушается катаболизч углеродного скелета валина, метионина и изолейциня, что связано с отсутствием активности мстилмалопил-СоА-мутазы, которой в качестве кофермента нсобхолим витамин Вч, Физиологические последствия недостаточности атого фермента описзцы в табл.
18-2 н в дополнении 18-2 (т. 2). 13. В диете вегшов недостает витамина Ва, что через несколько лет приволит к тому, что у этих людей концентрация гомоцистеипа и метиллпллонятз в крови повышается (что отражает недостаточность четионннсинтазы и метилмялонилл~утазы соответственно). Лактовегетарианцы получают некоторое количество витамина Вц в составе молочных продуктов. 14. Генетическая форма пернициозной анемии обычно возникает как результат нарушения всясывания пищевого витамина Вц (сч. дополнение 17-2, т. 2). Поскольку соответствующие пищевые добавки также не всасываются в кишечнике, для лечения больных применяют внутривенные инъекции препаратов Вш 15.Механизм идентичен механизму реакции серинлегилратазы (см. рис.
18-20, а, т. 2) с тем только исключением, что сохраняется дополнительная метильная группа треониня и поатому образуется не пируват, я а-кетобутират. Краткие решения задач и ответы на вопросы 1327 ) ре 1957 г, в крови отмечается сильно повышенный уровень изолейцина, лейци на, метионина и валина, а в моче — повышенный уровень изолейцина, лейцина, таурина и валина. г) У всех пациентов высокое содержание изолейцина, лейцина и валина в крови и моче, что указывает на нарушение процесса расщепления этих аминокислот. Учитывая, что в моче, кроме того, содержится много кетоформ этих трех аминокислот,метаболический путь блокирован после стадии дезаминирования, но до дегидрирования (как показано на рис.
18-28), д) Модель не объясняет высокой концеытрации метионина в крови и таурина в моче, Высокий уровень таурина может быль связан с отмиранием клеток головного мозга па терминальных стадиях заболевания. Однако причины повышения уровня метиоыина непонятны. Путь расщепления метионина не связан с путями расщепления разветвлеыных аминокислот. Возможно, повышение уровня метионина является вторичыым эффектом накопления других аминокислот. Важно помнить, что образцы января 1957 г. взяты у умирающего ребенка, так что сравнивать эти показатели с показателямн крови здорового человека, по-видимому, пе совсем корректно. е) Требуется следующая информация (и она впоследствии была получена другими исследователями): (1) у людей с болезнью кленового сиропа значительно понижена или отгутствует активность дегидрогеназы; (2) болезнь вызвана дефектом одного едиыственного гена; (3) этот ген кодирует часть белка или весь белок с дегидрогеназной активностью; (4) генетический дефект приводит к синтезу неактивно~о фермента.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
