Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_3 (1123315), страница 24
Текст из файла (страница 24)
3. 63 молекулы 5Р5 па одну мипеллу 4. а) Липилы, образующие двойной слой, являются амфифильными молекулами: оии содержат и гидрофильпый, и гилрофобпый участки. Для минимизации области контакта с водой липилы образуют двумерные слои, в которых гиярофильныс участки обращены к воде, а гилрофобпые сосредоточены внутри липилного слоя. Кроме того, чтобы границы слоя нс контактировали с водой, лвойпой липилцый слой замыкается сам па себя. 6) Эти слои образуют замкнутые мембраны, обволакивающие клетки и виутриклеточцые отделы (органеллы). 5. 2 нм; длина двух вытянутых друг за другом молекул пальмитата составляет примерно 4 цм, что приблизительно соответствует толщине типичного двойного слоя л и видов. 6. Снижение скорости диффузии. Перемещение отдельных молекул липидов в двойном слое происходит гораздо быстрее при 37 'С, когда липилы находятся в «жилкой» фазе, чем при 10 'С, когда опи находятся в «твердой» фазе.
7. 35 кДжг>моль, если ие учитывать влияние трацсмембранного электрического потеициэла; 0,60 моль. 8. 13 кДж,'моль 9. Большая часть потребляемого тканью кислорода расходуется иа окисл итсльпос фосфорилировацис, за счет которого образуется основное количество клеточного АТР. Следовательно, около 2>>3 синтсзирусмого почками АТР расходуется на перекачиваиие ионов К' и )>)а'. 1О. Не нарушает. Система симпорта может переносить более одного эквивалента ионов Ха при псрепке каждого моля глюкозы.
11. Экстракция солью указывает ца периферическую локализацию белка, а недоступность белка лля протеазы в иитактных клетках указывает на его виутриклеточиую локазизацию. Суля по всему, белок Х является периферическим белком, находящимся на цитозольиой стороне мембраны. 12. Гилрофобпые взаимодействия между мембранными липидами являются псковэлептными и обратимыми, что позволяет мембранам самопроизвольно восстанавливаться при повреждении.
13. Температура конечностей ниже тсмпературы тулонища. Поскольку клеточцыс липилы лэже при низкой температуре должны сохранять подвижность, оци должны солержать больше не пасы>пенных жирных кислот. Нсцасьпцецпые жирпыс кислоты снижают температуру плавления липидиых смесей.
14. Перемещение полярных и иногда заряженных групп головок через гилрофобцую впутренпкпо среду двойного липияпого слоя очень невыгодно энергетически. 15. При рН 7 три>пофап цссст и положительный, и отрицательный заряды, а ицлол пе заряжен. Перемещение менее полярного полола через гилрофобиую среду внутри двойного липилцого слоя требует зпачителыю меньших энергетических затрат. 16. 3 10' 'г с 17. Обработать суспензию клеток цемечецым НЕМ в присутствии избытка лактозы, затем удалить лактозу и добавить НЕМ, меченный радиоактивной меткой.
Использовать электрофорез в присутствии ЯР5 лля определения М„полосы с радиоактивной меткой (переиосчик). 18. Построить график гилропатии; гилрофобные участки 20 или более остатков могут составлять траисмембранные сегменты. Опрелелить, взаимодействует ли белок из иитактиых аритроцитов с проходящими через мембрану реагептами, специфичными к первичным аминам. Если ла, то вы имеете дело с переносчиком типа 1. Краткие решения задач и ответы на вопросы ~ 31 > ~ 2,0, что довольно трудно себе представить при физиологическом давлении. Модель Б>: ничего нельзя сказать, нет прогноза о количестве липидов в мембране.
Модель В: согласуется, Некоторыс участки поверхности мембраны заняты белками, так что соотношение площадей составляет меньше 2,0, что и наблюдается в физиологических условиях. д) Модель А: неясно. В соответствии с данной моделью белки имеют скорее вь>тянутую, чем глобулярнук> форму, так что модель согласуется с реальностью только при предположении, что находящиеся на поверхности белки содержат спиральные фрагменты.
Модель Б: согласуется. В рамках модели белки имсют глобулярную структуру (содержащую несколько спиральных участков). Модель В: согласуется. В рамках модели белки имеют в основном глобулярную структуру. е) Модель А: неясно. Фосфатные головки защищены слоем белка, но от действия фосфолипазы фосфолипиды защищены лишь в том случае, если белки полностью покрывают поверхность. Модель Б: согласуется.
Болыпинство полярных головок лоступно для действия фосфолипазы. Модель В: согласуется. Все полярные головки доступны лля действия фосфолипазы. ж) Модель А: нс согласуется. Белки полностью доступны для расщепления трипсином и практически все расщепля>отея во многих местах, включая гидрофобные участки. Модель Б: не согласуется. Практически все белки находятся внутри двойного слоя и недоступны для действия трипсина.
Модель В: согласуется. Участки белков, пронизывающие двойной слой нли погруженные в него, защищены от действия трипсина, а те, что оказываются на поверхности, подвергаются расщеплению. Устойчивыс к действию трипсина участки отличаются высоким содержанием гидрофобных остатков. Глава 12 1. Вещество Х вЂ” это сАМР; его синтез активируется адреналином. а) При цент рифугировании происходит осаждение аденилатциклазы, катализирующей образование сАМР, б) Добавление сАМР стимулирует гликогенфосфорилазу. в) сАМР устойчив при нагревании, и его можно получить путем обработки АТР гидроксидом бария.
2. В отличие от сАМР дибутирил-сАМР легко проникает через плэзматичсскую мембрану. 3. а) Повышает концентрацию сАМР; б) сАМР регулирует транспорт»>а', в) требуется постоянно восполнять водный и электролитный баланс в организме. 4.а) В результате мутации К-субъединица теряет способность связывать С-субъединицу, так что С-субъединица остается постоянно активной; б) мутация нарушает связывание сАМР с К-субъединицей, так что С-субъединица ингибируется связанной К-субъединицей. 5.
Альбутсрол повышает концентрацию сАМР, что приводит к релаксации и расширению бронхов и бронхиол. Поскольку 6-ацренергические рецепторы контролируют и многие другие процессы, лекарство вызывает ряд нежелательных побочных аффектов. Для их минимизации нужен специфический агонист подтипа 6-адренергических рецепторов, содержа>цихся в гладких мышцах бронхов. 6. Разрушение гормона, гидролиз СТР, связанного с С-белком, расщепление, метаболизм или удаление вторичного посредника, десенсибилизация рецептора, удаление рецептора от поверхности клетки.
7. Получить слитые белки, состоящие из СЕР и В-аррестина, УЕР и цитоплазматического домена р-адренергического рецептора (или наоборот). Слитые белки облучить светом с ллиной волны 433 нм и измерить пропускание при 476 и 527 нм. Если взаимодействие происходит, то при добавлении к клеткам, экспрессирующим слитый белок, адреналина должно наблюдаться увеличение пропускания при 527 нм и уменьшение пропускания при 476 нм. Если взаимодействия нет, проходит только свет с длиной волны 476 нм. Причин этого может бь>ть несколько'. (1) слитые белки неактивны или не могут взаимодействовать; (2) они не попадают к месту своей обычной локализации; (3) они подвергаются протеолитическому расщеплению.
8. Ваз<>прессин повышает концентрацию Са' до 10 в М, активируя протеинкиназу С. Инъекции ЭГТА блокируют действие вазопрессина, но не влияют на реакция> на глюкагон, который игпользует в качестве вторичного посредника сАМР, а пе Са' 9. Амплификация сигнала является результатом ферментативного каскада, когда один фермент активирует молекулы другого фермента и т. д., например каскада с участием рецептора инсулина, 1К5-1, Ка(, МЕК, ЕКК; ЕКК активирует транскрипционный фактор, который стимулирует синтез мРНК. 10. Мутация гена гаж имеющая следствием инактивацию СТРазной активности Каз, приводит к образованию белка, который после активации путем связывания СТР продолжает (через Ка() передавать сигнал инсулина. 1 3 ~ 3 ~ Приложение Б 11.
Общие свойства Лаз и С,: оба связывают либо СГ) Р, либо ОТР; оба активируются СТР; оба, будучи активированными, активируют следуя>щие ферменты каскада; оба обладают собственной ОТРазной активностью, которая отключает их через короткий период времени. Различия между Кит и С,: Каз— маленький мономерный белок, О, — гетсротример. Функциональное различие между С, и С, заключается в том, что С, активирует аденилатциклазу, а С, ес ингибируст. 12. Типы протеинкиназ и факторы их активации (в скобках): РКА (сАМР), РКС (сОМР), РКС (Са'", ДАТ), Са"/СаМ-киназа (Са", СаМ), циклин-зависимая киназа (циклин), тирозинкиназа (лигацд рецептора, например инсулин), МАРК (Ка(), Ка( (Каз), киназа гликогенфосфорилазы (РКА).
13. При связывании негидролизуемого аналога ОТР С, остается в активированной форме; таким образом, анаяог продлевает действие адреналина. 14. а) Используйте шарики со связанным а-бунгаротоксином для очистки ацетилхолинового рецептора (см. рис. 3-17, с.
134). Экстрагируйте белки из электрического органа ската и пропустите смесь через хроматографическую колонку; рецептор ацетилхолина связывается с носителем селективным образом. Смойте белок раствором, ослабляющим взаимодействие с а-бунгаротоксином. б) Используйте связывание (пзЦа-бунгаротоксина для холичесгавеинаео определения ацетилхолинового рецептора при разных методах очистки. На каждой стадии очистки определяйтс содержание ацетилхолинового рецептора, измеряя связывание (нв!рх-бунгаротоксипа с белками в образце. Оптимизируйте очистку, чтобы добиться максимальной удельной активности рецептора (имп./мин связанного 11м1)а-бунгаротоксина на мг белка) в конечном образце. 15.
а) Нет, не могли, Если бы мембранный потенциал Ч„, определял проницаемость мембраны по ионам К, то по уравненик> Нернста г'„, = — 90 мВ, а не — 95 мВ, так что мембранный потенциал завит от проводимости других ионов, б) Возможно, определяющее влияние на $'„, оказывает транспорт ионов хлора; Еш = — 94 мВ. 16.а) Г„мембраны ооцита изменяется от — 60 до — 10 мВ, т.
е. происходит деполяризация мембраны. б) Влияние КС! зависит от притока ионов Саз' из внеклеточной среды. 17. Гиперполяризация приводит к закрытию потенциалзависимых Саз'-каналов в пресинаптическом отделе палочек сетчатки. Происходящее в результате этого снижение концентрации Саз' приводит к ослаблению ингибирующего нейромедиатора, что снижает активность слелующего нейрона. Когда в ответ на световой стимул это ингибированис снимается, сигнальный путь активируется, и происходит возбуждение зрительных центров в головном мозге. 18.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
