Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_3 (1123315), страница 21
Текст из файла (страница 21)
23.а) В любой линейной полипептидной цепи есть лишь два типа свободных аминогрупп: единственная а-аминогруппа на Х-конце цепи и е-аминогруппы в боковой цепи остатков лизина. Эти аминогруппы реагируют с ГРХВ с образованием РХР-производных аминокислот. Инсулин образует два разных а-амино-РХР-производных, что говорит о существовании двух Х-концов и, следовательно, двух полипептидных цепей, одна из которых имеет на Х-конце остаток С!у, а другая — остаток Рйе.
Поскольку лизин образует е-РХР-лизин, он не является Х-концевым остатком. б) Да. Цепь Л имеет на Х-конце остаток С!у; цепь В имеет на Х-конце остаток Рйе и неконцевой (в позиции 29) остаток 1.уз. в) Рйе-Ча1-Лзр-С!н-. Пептид В1 имеет на Х-конце остаток Рйе. В пептиде В2 также содержится остаток Ча!, но поскольку РХР-На! не образуется, На! не является Х-концевым остатком, а должен находиться со стороны С-конца от Рйе. Следовательно, В2 имеет последовательность РХР-РЬе-На1.
Лналогичным образом, ВЗ имеет последовательность РХР-РЬе-Ча)-Азр, и цепь В начинается последовательностью РЬе-Ча1-Лзр-С!ц-. г) Нет. Известно, что В-цепь инсулина начинается с последовательности РЬе-Ча1-Лзп-С!и-. При определении аминокислотной последовательности по методу Сенгера Лзп и С!ц превращаются в Лзр и С!ц соответственно по той причине, что на стадии гидролиза (стадия 7) происходит гидролиз амидных связей в Лзп и С!и (как и пептидных связей), в результате чего образуются Лзр и С!ш На этой стадии анализа Сеигер с соавторами не могли отличить Лзр от Азп, а С!ц от С!и.
д) Она в точности совпадает с последовательностькь представленной на рис. 3-24. Для каждого представлен ного в табл ице пептида приведена информация, позволяющая определить, в каком случае Лзх является аспарагином, а в каком аспарагиновой кислотой, а С!х— глутамином или глутаминовой кислотой. Ас1: остатки 20 — 21. Это единственная последовательность Суз-Лзх в цепи Л; в этом пептиде содержится примерно олна амидная группа, так что это должна быть последовательность Суз-Лзп: У вЂ” С!у — Ие — Ча! — С!х — С!х — Суз — Суз — Л!а-5ег-Ча1-Суз— 1 5 10 5ег — Еев — Туг — С!х — 1.еп — С!х — Лзх — Туг — Суз-Азп-С 15 20 Ар15: остатки 14 — 15 — 16. Это единственный участок с последовательностью Туг — С!х — Ееп в цепи Л. В нем содержится примерно одна амидная группа, так что это должна быть последовательность Туг-С!и-Есп: У вЂ” С!у — Ие — Ча! — С!х — С!х — Суз — Суз — Л!а — 5сг — Ча! — Суз— 1 5 10 5ег — 1.ен — Туг — С(п — Ееп — С!х — Лзх — Туг — Суз — Лзи — С 15 20 Ар14: остатки 14 — 15 — 16 — 17.
Здесь содержится примерно одна амидная группа, и нам уже известно, что в положении 15 находится С1п, так что в положении 17 — С!в: У вЂ” С!у-Ие-Ча(-С!х-С!х-Суз-Суз-А!а — $сг-Ча(-Суз- 1 5 10 Бег — 1.еп-Туг — С!и — Еев — С(ц — Лзх — Туг — Суз — Лзп -С 15 20 Ару: остатки 18 — 19 — 20 — 21. Здесь содержится примерно две амидныс группы.
Мы знаем, что в положении 21 находится Лзп, так что в остаток 18 также Лзп: У вЂ” С1у — Ие — На! — С!х — С!х-Суз — Суз-А!а — 5ег — На! — Суз— 1 5 10 5ег — 1.ев — Туг — С!в — Еен — С!ц — Азп-Туг- Суз — Лзп- С 15 20 Ар1: остатки 17 — 18 — 19-20 — 21. В положениях 18 и 21 находится Лзп. Ар5ра 1: остатки 1-2 — 3 — 4. Здесь нет амидных групп, значит, в положении 4 находится остаток С!ш 1.ев — Туг — С!и — Есн — С!н — Азп — Туг — Суз — Лзп-С 15 20 Еев — Туг — С!и — 1.еп — С!н — Лзп — Туг — Суз — Лзп — С 15 20 Ар5: остатки от 1 до 13.
Здесь содержится примерно одна амидная группа. Нам уже известно, что в положении 4 находится С!и, так что в положении 5 должен стоять С!и: У-С!у — Ие — Ча! — С!в-С!п — Суз — Суз — Л!а — Бег — Ча! — Суз- 1 5 10 5ег — Ееп-Туг — С1п — Еен — С!и — Лзп — Туг — Суз — Лзп — С 15 20 краткие решения задач и ответы на вопросы !207 ! Глава 4 1.
а) Более короткие связи имеют болыпую кратность (по сравнешоо с одинарными связями) и прочность. Пептилная нязь С вЂ” Х прочнее одинарной связи и занимает промежуточное положение между простой и двойной связью. 6) Вращение вокруг пептидной связи при физиологических условиях затруднено, поскольку отчасти она имеет характер двойной связи. 2. а) Основной структурной единицей шерстяного волокна (а-кератица) является виток а-спттрали, повторяющийся через кажлыс 5,4 А; длина витка спирали составляет около 5,2 А. Назревание и растягивание волокна приводит к образованшо растянутой !)-конформации, в которой расстояние между соседними К-группами составляет -7,0 А. Когда полимер возвращается в исходную а-спиральную конформацию, волокно вновь укорачивается.
б) Пол действием влаги и тепла шерстяное волокно возвращается из 6-конформации в нативную а-спиральнуи> конформацию и происходит опять укорачивание. Структура белка шелка — В-лист, глс небольшие боковые цепи аминокислотных остатков упакованы лостаточно плотно, и такая структура оказывается про шее структуры шерсти. 3.
- 42 пептилные связи в секунду 4. При рН > 6 карбоксильные группы поли(С!о) лепротонированы. Взаимное отталкивание между отрицательно заряженными карбоксильными группами приводит к разворачиванию белковой цепи. Аналогичным образом, при РН 7,0 протонированы аминогруппы поли(Еуз). Взаимное отталкивание между этими положительно заряженными группами тоже приводит к разворачиванию цепи. 5. а) Дисульфилные мостики образованы ковалентными связями, и поэтому они гораздо прочнее нсковалентных взаимодействий, стабилизирующих большинство белковых структур. Дисульфилные мостики образуют перекрестные сшивки между полипептилными цепями, повышая их жесткость и механическую прочность. 6) Наличие лисульфилных связей межлу остатками цистеина предотвращает полное разворачивание белка.
6.а) Изгибы с наиболыпей вероятностью возникают у остатков 7 и 19; наличие остатков Рго в цисконфигурации способствует возникновению поворотов. б) Остатки Суз в положениях 13 и 24 могут образовывать лисульфилные связи. в) На внешней поверхности находятся полярные и заряженные остатки (Азр, С!и, 1.уз), внутри глобулы — неполярные и алифатические остатки (А!а, Пе).
Хотя ТЬг и является полярной аминокислотой, его индекс гилропатии близок к нулю, так что он может находиться как на поверхности глобулы, так и внутри. 7. 30 аминокислотных остатков; 0,87. 8. Миоглобиц — это и то, и другое, и третье. Мотив «глобииовой уклалкиь встречается во всех глобинах. Полипеппзлная цепь образует один-единственный домен в ланном белке. 10.а) Число молей РХР-валина, образующееся из 1 моль белка, равно числу Х-концевых остатков и, слеловательно, числу полипептилных цепей. 6) 4; в) При проведении БР5-электрофореза различные полипептилные цепи, возможно, давали бы отдельные полосы, 11.
Г!ептил (а), поскольку в нем больше амицокнслотных остатков, способствующих образованию а-спиральной структуры (см. Таблицу 4-1). 12.а) По-вилимому, остатки ароматических аминокислот играют важную роль в стабилизации амилоилных волокон. Поэтому молекулы с ароматическими группами могли бы ингибировать образование амилоила, препятствуя взаимодействию ароматических боковых цепей аминокислотных остатков.
6) Г!ри диабете П типа в поджелудочной железе образуются амилоилные волокна, как и в головном мозге при болезни Альцгеймера. Хотя амилоилные волокна при этих двух заболеваниях состоят из разных белков, основная структура амилоила по сути одна и та же и стабилизирована одинаковым образом. Поэтому лекарства, с пособныс разрушать эту структуру, возможно, эффективны в обоих случаях.
13. а) Транскрипционный фактор ХркВ, также называемый трансформирующим фактором Ке!А. б) Нет. Результаты похожи, но списки родственных белков разные. в) Белок состоит из лвух субъелиниц. Существует множество вариантов этих субъелиниц, получше других охарактеризованы варианты с молекулярной массой 50, 52 или 65 кДа. Они образуют разнообразные гомо- или гетеролимеры. Структуру некоторых из них можно найти в базе данных РРВ. г) Транскрипционный фактор ХЕкВ представляет собой лимерный белок, который связывается со специфической последовательностью ДНК, усиливая транскрипцию соселних генов. Среди этих генов, в частности, ген легкой к-цепи иммуноглобулина, в связи с чем транскрипционный фактор и получил свое название.
14. а) АЬа является подходящей заменой, поскольку АЬа и Суз имеют боковые цепи примерно одинакового размера и олинаковую гилрофобность, Однако АЬа не может образовывать лисульфилные связи и поэтому не будет адекватной заменой в том случае, когда такие связи требуются, б) Между синтезированным белком и ВИЧ-протеазой, образующейся в 1298) Приложение Б чсловсчсских клстках, существует несколько важных различий — любое из них может объяснить отсутствие активности у синтетического белка. (1) Хотя Суз и АЬа похожи по размеру и гидрофоб- ности, этого может быть недостаточно для формирования правильной укладки белка. (2) В фолдингс ВИЧ-протсазы опрсдслснную роль могут играть дисульфидныс связи.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
