Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (1123310), страница 64
Текст из файла (страница 64)
Е. соИ Е. соИ Триптофаи Валки Аегобосгег аегобепея Тпблица 20.1 Некоторые примеры иигибироваиия процесов биосиитеза амииокислот конечными продуктами а4а аа метАБОлизм АминОкислОт. ! иислоты, пурины, пиримиднны и т. д. Если же ее помеспнть на среду, содержащую все 20 аминокислот, то последние будут поглощаться из среды н использоваться для синтеза белков, прн этом сама клетка либо будет синтезировать небольшое количество аминокислот, либо вообще не будет их синтезировать. М~ногие микроорганизмы способны .к полному самообеспечению, т. е. они могут синтезировать все аминокислоты. В противоположность этому сас1обас!Ш (хоров!о растущие в молоке, белки которого поставляют все аминокислоты) практически не способны синтезировать аминокислоты !1е попо и в отношении обеопечення аминокислотами оказываются полностью зависимыми от окружающей среды, По-видимому, все растительные клетки могут синтезировать полный набор аминокислот.
Пути, описанные ниже, были изучены глзвным образом на бактериях, дрожжах и плесенях. Полагают, что биосинтез аминокислот высших растений происходит подобным образом, од~нано в настоящее время относительно мало известно о регуляторных механизмах, функционирующих в нх клетках. 20.3.2. Переаминирование СНО но сн ого н. НС СНТННа но сн ого н НС пыридаксапмрасФам пиридокпамиифасфам Выл предложен рациональный механизм реакции переамнннровання (гл. 9).
Ниже приведена последовательность стадий для оди- Процесс переноса аминогруппы глутамата па другие углеродные цепи называют переаминяроеаиием; прототипом этого процесса является реакция синтеза аопвртата, приведенная в разд. 20.3.1. Катализирующие процесс ферменты называют аманотралсферазами; их полные названия включают названия обеих участвующих в реакции аминокислот, например глптамат-аспартат — аминогрансфераза. Почти во всех реакциях одним нз участников является глутамат. В качестве кофермента обычно выступает пиридоксаль,фосфат, который в ходе каждого реакционного цикла проходит стадию пврндоксамннфосфата.
Только две аминокислоты — треоннн п лизин, имеют амнногруплы изначально, а не приобретают нх в результате реакции переаминжровання. не метлволизм 846 ночного цикла функционирования фермента. Р обозначает молеку- лу пнрндоксальфосфата, связанную с ферментом: К, Р НСЙ==СН = —— ! СООН вльбимин Р н !чсн Н пирнбьпсаминф\афмп- Вермели к, ! С=О + ! СООН М-СЛОЮ. к, нснн СООН К-ПМИНО- внслппа ! С- — —.Ы вЂ” СН— си,о -л,о СООН Н пмпимии Р .
Н,о О==СН пирибол- сальфпсфмп!Рврмемп и слома! Р н. н — с — -н !, -Но ! Нм Н пнрнбспсамн!" фОСфап3- блрменм Кп Р Кг Р С=И вЂ” С вЂ” -Н = НС вЂ” Н=СЗ! ! соон н Соон КС ! С=О + ! соон лислспа б Р ! О=С вЂ” Н (2) и — нсхн -н,о СООН Сс-ВМИНО- иисплпм б пирибпп- сальфсмфам!бе р ммпп альбимин пеьп мни 20.2.2Л. Алании Алании образуется в результате переаминнрования между глутаматом н пнруватом, который, подобно а-кстоглутарату, образуется в ходе главных путей углеводного обмена. Глутамат+ пнруват - а-кетоглутарат+ алании 2В.З.2.2. Сбрил Образование серина начинается с окисления 3-фосфоглицерата (с участием ХАЮ+).
Образующийся 3-фосфооксипируват вступает У микроорганизмов обнаружены полнспецнфичные ампнотрансферазы. Две аминотрансферазы Е. со11 были получены в гомогенном виде. Одна из них является в основном аспартагаминотраисферазой, однако ее субстратами могут служить также ароматические аминокислоты. Другой фермент является трансферазой ароматических алшиокислот. Величины Умвн, и К„, для общих субстратов и К для пиридоксальфосфата этих ферментов различны, онн отличаются также по термостабильности и оптимальному значению рН.
Ферменты имеют сходный аминокнслотный состав; каждый из них состоит из двух субъеднннц. Сведении о свойствах амннотрансфераз,нз растительных тканей относительно ограничены. 1(ак н у микроорганизмов, наиболее активно происходит переамнннрованне между аспартатом и а-кетоглутаратом, а также между аланнном и а-кетоглутаратом. Две формы высокоочищенной аспартатаминотрансферазы были выделены из зерен овса. Одна из форм (М 130000) по свойствам, повидимому, сходна с амннотрансферазой из тканей млекопитающих (равд. 21.4.1). Другая форма имеет близкую молекулярную массу, но отличается по амннокислотному составу. ар.
а|етанолизм Аыг|нокислот. ! сн -со †оо сн. — à — соо ! н' |- нанн НаОаРО ОН Нво.,РО О Ъ-Фосфоглицерннован Ъ фосфоонровннограанао ннслоо|в ноево|на СН.--СН. -СООН вЂ” -'-+ СНе — СН вЂ” СООН НОГО Ь,'Не ОН МНе Л-фоси|ооернн верин Рис. 20 3. Путь аиосинзсва сорина. и реакцию персамннировання с глутаматом, это приводит к образованию З-фосфосерина, который далее гндролнзуется серннфосфатазой.
В бактернальных системах серии выступает как отрицательный эффектор по отношению к 8-!))осфоглицератдегидрогеназе н к срос4атазе (рис. 20.3). 2Е.З 2.2. Г и Образование глицина происходит в результате относительно простой реакции, а именно путем удаления б-углерода сернна. СН вЂ” СН вЂ” СООН вЂ” а: СН вЂ” СООН+ С, ! ын, !Чна серии глин ни Этот процесс не только поставляет глицнн, необходимый для синтеза белков, но и является также источником активных одноуглерод|ных соединений (на уровнях окисления СНаОН, НСНО или НСООН). В результате соответствующих превращений последних оказывается возможным присоединение групп — СНа, СНаОН и — СНО к различным соединениям.
Метаболизм одноуглеродных соединений будет рассмотрен подробнее в гл. 22. 26Л.2.4. Аспарагин В микроорганизмах синтез аспарагина, катализнруемый аспарагинсинтетазой, осуществляется из апарагиновой кислоты н ИНа за счет эне гии АТР. Мн и а+ НООС вЂ” СН,— СН вЂ” СООН+ Лтр+ ННа аспарагинонан нисанга — | Нанос — СНа — СН вЂ” СООН+ АМР+Р! аспарагин В противоположность ферментам тканей млекопитающих (равд. 2(А.З.З) болыпинство бнктериальных ферментов не могут использовать вместо ЫНа глутамин.
нь мнтлаолнзм ноос . сн -сн — сн — соон + лтр с г ) нн, глу аминпнап ~и лпо а о- о- р- о о с — снп -сн,- сн. соон "",—,'= о=с — снг-сн, -сн-соон о ннп ЫНл у глутамнлиасиам гиупимнлпалулладианд н,м -сн,— сн;сн;-сн соон ь'" мн. И.О -ИО арина~ни нос — сн, н,с иа..соон ="„-' —.— н н паолин н,с — сн нс, нс соон а.пирролин-з нара наса» ннспо|па Рис. 20лк Взаимосаизь путей синтеза орнитина и пролина. 20.2.2.2. Пролин и орнитин У большинства микроорганизмов непосредственным предшественником пролина и орнитнна является 5-углвродная цепь глутаминовой кислоты.
Последовательность реааший начинается с восстановления уикарбоксильной группы глутаминовой кислоты. Оно осуществляется в результате реакции, аналогичной обратимому взаимопрсврашению 3-фосфоглицерннового альдегида и 3-фосфоглнцериновой кислоты, происходящему в ходе гликолиза, прн этом образуется глутамил-у-полуальдегид. В результате замыкания кольца образуется Л'-ппрролин-5-карбоновая кислота, далее следует восстановление (за счет АРАОН), и образуется пролин (рис. 20.4).
Таким образом, в рассмотренной последовательности реакций происходит гидролиз АТР и осуществляются две восстановительные стадии. Переаминнрование глутамнл-у-полуальдегида со второй молекулой глутаминовой кислоты могло бы явиться простым путем образования орннтина (обеспечнваемым как гидролнзом АТР, так н стадией восстановления). Если, однако, такой путь и осуществляется, то он, по-виднмому, не играет большой роли у микроорганизмов и высших растений. Доминирующими являются, вероятно, два Вопрос о биосинтезе аспарагнна в растениях еще не изучен полностью, известно, однако, что некоторые растения используют для этой цели аспартат. Некоторые растения синтезируют весьма большие количества аспарагина.
Например, в семенах люпина прн определенных условиях роста растения может накапливаться (~в расчете на сухую массу) более з09р аопарагнна. 2О.МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ. 1 других сходных пути. У Е. со(( глутаминавая кислота перед реакцией с АТР подвергается г)-ацетилированию с образованием ху-)х(-ацетнлглутамнновой кислоты. Это предотвращает спонтанное замыкание кольца при восстановлении а-1(-ацетилглутамилфосфата до соответствующего у-альдегида. После переамннирования ацетильная группа удаляется путем гндролнза (рис.
20.5,а). Таким образом, эффективное протекание процесса обеспечивается не только энергией восстановления и энергией гндролиза АТР, но также и энергией гндролиза ацетил-СоА. У высших растений, однако, процесс осуществляется более экономично. Наряду с глутаматацетилазоп у них функционирует также орнитин-глцтамат — трансацетилаза.
В этом случае при синтезе орннтнна ацетилироваиие глутамата происходит не за счет молекулы ацетил-СоА, а в результате переноса ацетильной группы от а-Х-ацетилорнитина (рис. 20.5, б, реакция 4); прн этом завершается синтез одной молекулы орпнтипа и одновременно начинается синтез следующей. Этот путь позволяет клетке экономить энергозатраты, поскольку после запуска процесса дальнейшая потребность в ацетил-СоА отпадает.
Орннтнн не включается в белки. Он является лишь промежуточным соединением в синтезе аргинина. Вероятно, поэтому у бактерий именно аргинин подавляет синтез фермемтов, функционирующих на пути, начинающемся с ацетнлнрования глутамата; аргинин действует также на эти ферменты квк прямой отрицательный эффектор (по механизму обратной связи). В то же время восстановление глутамата до соответствующего полуальдвгида тормозится не аргинином, а пролином.
хн, =-- * гпупиминоппн киспом» НМ вЂ” СОСНл ! НООС вЂ” СН,— СН,— СН вЂ” СО ОН И-лцпмиюпъумлмииаппп киолопм ОН НМ вЂ” СОСИ, ! ! — Р— С вЂ” СН,— СН,-СН вЂ” СООН В-М-пцпмилглумпмил~роофпм НЫ вЂ” СОСН, н О~ — СН,— СН,— СН вЂ” СООН И-ПЦЕЕИЛГПУПММИЛОНПанУПЛИВПГИ — сн сн ск — сн а-Н-пцплпилорнимин Рис. 20.5. Пути синтеза ориитиип в михрооргпвизмлх (а) в в высших растениях (б), 1 — вцстилпзв; л — вмииотрвисфсрпзп; 8 — пцетилориитиипзв; 4 — орввтивглутвмзт — трписпцвгилпзп.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
