Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (1123310), страница 65
Текст из файла (страница 65)
па хетАволнзм 880 Прямое превращение аргиннна в пролии и ХНа, обнаруженное у С1оз1г»Жа, катализпруется орнитиициклазой; перед цнклизацией .происходит дезаминирование и-аминогруппы орнитина, как показано ниже. Предполагают, что эта реакция протекает следующим образом: ориигпии — + Н»Ы вЂ” Сне — Сн» вЂ” СН» — СΠ— СООН + Ына + ИАО 2 оксопрамииопеипвиоааи клокова н,с — сн, '! ноос — с сн д-пирролии-2-карбоиоаап 1 кислое»а клен+ и. †-~ пролил Связанный с ферментом орнитин окисляется связанным с ферментом МИЭ+ в 2-оксо-5-аминопентановую кислоту с освобождением г»На.
В связанной оксоамипопентановой кислоте происходит замыкание кольца с образованием Л'-пнрролин-2-карбоновой кислоты; затем ппрролиновое кольцо восстанавливается связанным АРАОН и образуется пролин„ который покидает фермент. Отметим, что в рассматриваемом процессе интермедиатом является пирролин-2- карбоновая кислота, в то время как в рассмотренном выше процессе интермеднатом служило соответствующее производное по б-положению. 20.4. фиксация серы 20.4.1.
Синтез цистенна Для образования цистенна растениями и микроорганизмами необходим Н25. Однако в окружающей среде обычно имеется 50» встречается также 320а (тиосульфат), а в некоторых случаях и элементарная сера. Известны микроорганизмы, которые могут осуществлять восстановление 50», 520а и элементной серы, используя их, подобно )чОа, вместо 02 в качестве конечных акцепторов цепи транспорта электронов.
В этих случаях поток электронов от восстановленных пнрндиннуклвотидов (через флавопротеиды и цитохромы) обеспечивает образование АТР. Высшие растения прп синтезе цистеина должны использовать 50» . Начальной стадией утилизации ЯО» является образование 3'-фосфоаденозии-5'-фосфосульфата, который является универсальным реагентом при образовании эфиров сульфата со спнрта- 20.меглаолизм Аминокислот. ь 651 ми и фенольными соединениями, а также с полисахаридами в боль- шинстве живых организмов, включая млекопитающих.
ЫНз Ь1' С-~ О- ! О=в=о ! О ! -Π— Р=О -Нозго ОН 5-ФосФоззонозин-зсоосФосваьфан Это соединение образуется в результате двухстадийиого процесса. Первая стадия катализнруется ЛТР-сульфурилазой Фермент специфичен по отношению к АТР или бАТР; оптимальным катионом для фермента из бактерий является Миз+, а для фермента млекопитающих — Мпт+. м 3+ 5Ооз-+ АТР— ь аденозин-5*-фосфосульфат (аденнлилсульфат) + РР; мазь аденилнлсульфат+ АТР— ь- 3'.фосфозденозин-5'.фосфо"-ульфат+ А11Р -1- Н+ 26.4.1.1.
Образование Яозз- Сульфит может образоваться из 3'-фосфоаденознн-5'-фосфосульфата (РАРБ) в результате последовательности реакций, ката- АТР— сульфурилаза (М 430000) из РеарсИ1ит сЬгузодепит была получена в гомогенном состоянии; она состоит из восьми идентичных субъединнц (М 56000). Приведенная выше реакция протекает, по-,видимому, по упорядоченному механизму, в ходе которого происходит нуклеофильное замещение сульфатом р-атома фосфора в комплексе фермеят.АТР— Мдт+ с образованием аденидзнлсульфата и РРь Хоти равновесие реакции сдвинуто влево, однако предполагают, что благодаря действию неорганической пирофосфатазы в системе происходит образование аденилилсульфата.
На второй стадии происходит образование 3'-фосфоаденозин-5'- фосфосульфата; прн этом аденилилсульфат фосфорилируется по 3'-положению своего рибозного остатка; реакция катализпруется аденилилниназой нь матхэолпзм 852 ;эн„,, „, + Не + 3'-<родлоаденоаинойеФоовоочлнаав фК4 .~ЭЭ зн э-эо, эн ~э — эо,е — в э эн ть 1+ ылогн + н" ' — "- — — 4 тк + пьЧм" реЬулпаза эн Обозначении ьн ти — еоеогпановленный ~~~ведоь~ю4~ П, ) — анноленный н~ноэедонсин В растениях и водорослях по сходному механизму происходит, вероятно, восстановление адеиилилсульфата, а не РАРБ. Восстановление сульфата до сульфида катализируется сульфитредуктазой, как описано в равд. 13.5.2, Образование фермента подавляется цистенном и цистином. Некоторые организмы могут осуществлять также восстановление сульфита до БаОе (тритионат), БеОв 1тиосульфат), а также до НеБ и элементной серы.
В противоположность рассмотренным выше процессам у серных бактерий осуществляется аэробио окисление НеБ, Б, БеОв и БСЯ до сульфата, которое используется как источник энергии. 20.4д.я. цветени Описано несколько механизмов фиксации НеБ микроорганизмами, У некоторых из них функционирует цистеинсинтаза, использующая в качестве кофермента ппридоксальфосфат; она катализнрует реакцию ИН ЫН ! сн,— сн — соон+ н,з сн,— сн — соон+ н,о ОН оН ыцвстеин лизнруемой в дрожжах тиоредоксиновой ферментной системой 1раэд.
13.2). 00. МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКПСЛОТ ! Равновесие этой реакции сдвинуто, однако, влево. Другие микроорганизмы и растения могут использовать ПТЯ для образования цистенна по следующим реакциям: серии+нцетил-СоА к==и О-зцегилсерин+Сох (1) О-впетилсерин+Н э ~ =ь цистеин -, 'ьцетлт РН О (2) Реакция (1) каталнзируется серик-трансацетилазой, реакция (2)— О-ацетилсерин-суль4гидрилазой. Оба фермента входят в состав бифункционального белкового комплекса, содержащего одну молекулу трансацетнлазы и две молекулы сульфгндрнлазы.
Однако характер реакции (2) указывает на возможность участия в комплексе помимо двух указанных выше еще н других ферментов. Поскольку образование одной молекулы цнстеина связано с гпдролизом одной молекулы ацетнл-СОА, суммарный процесс является благоприятным для образования цнстеина. У млекопитающих образование цнстепна происходит главным образом из метионина (разд. 21.4.2.3). 20.4НХЗ. Синтезы из вспврвгнновой иислоты У бактерий п растений три аминокислоты метпокин, треонин и изолейцин получают либо все углеродные атомы, либо часть нх от аспарапшовой кислоты. У бактерий (но не у грибов, дрожжей и, вероятно, растений) из аопарагиновой кислоты синтезируется так- нсе лизин.
Первой стадией во всех этих синтезах является Образо- вание (1-аспартилфосфата за счет АТР в реакции, каталнзнруемой аспартаткиказой. Прн изучении механизмов регуляции этого фер- мента у Е. со)г и ее мутантов было установлено, что имею~си три различные аспартаткиназы, очень сильно различающиеся по свой- ствам. Аапартаткиназа! ннгнбируется треонином по механизму об- ратной связи, синтез аспартаткиказы И репресонруется метнони- ном, а аспаргаткиказа Ш аллостерически ингибируется лизином. АОР АТР + Р~ + О + СН ОН СООН СНО С вЂ”.Π— РО,Н, нлон ~ клон СН, Н вЂ” ь ~ — ' СНз ! +н' ! +И* НСЯН НСХН НОВ, ! НС1ЧН СООН ООН СООН СООН зспврзгнновзн б-лспзртилфос- р-зспзртилполу- гоносерин инслотв фвт вльдегид Образование Р-аспартилполуальдсгида сходно с образованием глутамилполуальдегида. Превращение р-аспартилполуальдегида в н1.
ыетлволнзы гомосерин кьтализируется гомосериндегидрогеназой. На уровне го- мосерина происходит разветвление путей образования метионнна, треонина н изолейцина. Гомосериндегндрогеназа бактерий сильно ингибируется треонином. З6.4Л.4. Магнолии а Н С вЂ” С вЂ” Π— СНс н.с Сне ! СООН НСНН зн сне + нсына ! СООН СООН О-скннинилгомссесин цистеии СНе — ан сне НСт4Нс СООН гомоцистаин пнроаииоградная нислома сна —.з--снл Сне НСЫНс янгпапнан иислсп~а + ! ! НСННе СООН СООН цимпап~ионин сна ! + С=О +НН. 1 а СООН У Е. со11 метионин-сингаза (гоз1ог4истеин-з1етилтрансгрераза) иаталнзггрует перенос метильной группы на гомоцнстеин, завершая синтез метионина. Простетической группой фермента является восстановленное производное кобаламяна (гл.
50). Метильную группу поставляет Хс-мстнлтстрагидрофолат (равд. 2Н4.2.8). Цистатионин может рассматриваться как 5-замещенный цистемн (тиоэфир). Ряд тиоэфиров был идентифицирован среди небел- Синтез метиопина начинается с превращения гомосерина в О-сукцинилгомосерин в результате ацильного переноса (донор— сукциннл-СоА), катализируемого гозгосерин-синцинилазой Ингибированне фермента метионином (по механизму обратной связи) является специфической регуляторной стадией на пути синтеза метионнна. Реакция О-сукцинилгомосерина с цистеином катализируется цистагионин-у-синтазойг при этом образуется цистатионнн— смешанный тиоэфнр.
Из последнего в результате реакции, катализируемой цистатионин-й-лиазой, образуются гомоцнстеин, пнровиноградная кислота н ХНз. У 11'еигозрога в биосинтезе метионина вместо О-сукцинилгомосерина может функционировать М-ацетилгомосерин; последний образуется в результате реакции между гомосерпном и ацетнл-СоА, каталиэируемой гомосерин-трансацетилазой. ае.
МетавОлизм АминОкислОт ! ковых азотсодержащих компонентов растений. Ферменты, подобные цнстатионин-й-лиазе — пирндоксальфосфатзавнсимые алкилцнстеннил-лиазы, имеющиеся у некоторых видов высших растений, расщепляют тиоэфнры путем й-элиминирования. +МНа Й Ь СН СН СОО + НАО ЙБН 1 СН3 "СО СОО + 1~На 20.4.1.З. Треоннн Синтез этой аминокислоты начинается с фосфорилнрованпя гомосерина Л!'Р, каталнзнруемого гамосеринкцназой. Пнрндоксаль- 3.
осфатзавнснмая треонцнсингаза катализпрует преврангенне -фосфогомоссрнна в треонин. Реакция приводит к превращению соединения с у-гндроксидпой группой в соединение с р-гидроксндной грушюй. Это показано на рис. 20.6. Лльтернатнвный путь биосинтеза треонина каталнзируется пирндоксалъфосфатзавнснмой серия-тронсоксиметилферазой (разд. 21.4.2.7) ацетааедегнд+ глнцин — э- трееннн Источником ацетальдегида, участвующего в этой и приводимых ниже реаещнях, является пируват (разд.
14.4.3). 20.4Д.6. Иаелейцнн Источником четырех из шести углеродных атомов пзолейцпна является треонин. Начальная стадия процесса каталнэнруется греонии-дезаминазой, использующей в качестве кофермента пиридоксальфосфат. В ходе одностадийного процесса образуется ц-кетобутнрат (рис. 20.7). Далее о-кетобутират конденсируется с ацетальдегидом, поставляемым а-окснэтилтиаминпирофосфатом (разя.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
