Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (1123310), страница 33
Текст из файла (страница 33)
он гидролпзуется до НΠ— СНа — СООН (гл~колат) п окнсляется ферментом перокснсом до О=СН вЂ” СООН 1глпоксплат); последний частично трансамннируется в глицин и вступает в систему путей аминокнслотного метаболизма. Большая часть глноксплата, однако, окпсляется в реакциях, которые не способствукат нп генерации АТР, нп накоплению углеводов. Никакая полезная функция, насколько известно, с этими реакциями не связана. Хотя фотодыхание и не доставляло затруднений самым древним фотоспнтезирующим клеткам, поскольку в атмосфере было мало Ом сохранение в настояшее время этого неэффективного свойства фермента должно казаться удивительным.
Узкие пределы, которые определяют эффективность действия рибулозодифосфат-карбокснлазы, отчетливо выражены у мутанта С/г/ашуг/опаоааз ге/айагг/К карбоксилаза которого обладает по отношению к ферменту клеток дикого типа в два раза более высокой оксигеназной активностью, но в три раза меньшей карбоксилазной активностью. Этот штамм неспособен к росту за счет фотосинтетнческой аккумуляцяи углеводов, н необходимо вносить глюкозу в среду выращивания. Фотодыхание приводит к большим потерям во всемирном выходе фотосинтеза сельскохозяйственных культур и леревьен. Большим преимушеством С,-растений, описанных ранее, являстся то, что пх карбоксилаза действует в среде, где [СОа] в 3 — 1О раз вы.ше обычной, в то время как [Оа] несколько уменьшена, так что карбоксилирование преобладает над оксигеназной реакцией. Это особенно важно для тропических злаков, которые должны справляться с высокими температурами окружаюшей среды.
Энергия активашш Е» для карбоксилирования составляет лишь Ча Еа для оксигснпрования; отсюда следует, что с увеличением температуры оксигснпруюшая активность будет возрастать сильнее, чем карбоксилпруюшая. 1а. ЯетАБОлизм уГлеВОдОВ. И1 Образование сахаровы. По мере накопления гексозы в цнтозоле глюкозо-1-фосфат при участии соответствующей пирофосфорплазы используется для образования 1ЛЭРглюкозы, которая затем в ходе двух последовательных реакций преврашается в сахарозу: 13ьерглюкоза+ фртктозо-в.фосфзт — ь сахароза-6-фосфат -1- Ш)Р (1) н,о сахарозо-6 фссфзт — 1. сахароза + Рс (2) 66' для гидролпза ! — ее2-связи между аномерными углеродами сахаровы необычно велика для гликозида, а именно составляет — 6600 кал/моль.
Поскольку для гидролиза (Л)Рглюкозы Лсз*ж =- — 7500 кал/моль, реакция (1) может протекать в указанном направлении, но только гидролитнческое отшепленпе 6-фосфата в реакции (2) гарантирует синтез сахарозы. Сахароза-6-фасфптсннтетпза характеризуется сигмоидной кинетикой по Обоим субстратам, что свидетельствует об аллостсрнческой регуляции этого фермента. Относительно мало сахаровы удерживается в фотосинтезируюших клетках высших растений.
Болыпая часть сахаровы дпффундирует из клеток в транспортные системы и поступает в нефосфорилируюшие ткани — процесс, наиболее ярко выраженный у сахарного тростника и сахарной свеклы. 16.2.1. Синтез гомополисахаридов Б процессе образования гомополнсахарндов в качестве исходного материала может использоваться сахароза. Различные нефотосинтезнруюшие бактерии для этой цели развили механизмы трансгликозилнровання. Некоторые бактериальные трансглнкознлазы перечислены ниже. аиилоиальтлхе аиилосахарааа и сахароза амнлоза + и фртктоза йеаееа1а реенльа Леистраисахараза и сахароза кекстран + и фруктоза ьеаеопоаое тетпсееомее леаеисахареза и сахароза ' леван -1- и Глюкоза Лаеясие теаоииеЕлт Декстран представляет собой линейный полимер, в котором первый углеродный атом каждой глюкозиой единицы соединен: гликозидиой связью с гидроксилом при шестом атоме углерода со- 696 нь метааолизм седиего остатка; таким образом, повторяющаяся единица — нзомальтоза.
Аналогично построен леван, фруктозные остатки которого соединены 2,6-фруктозндной связью. Механизм синтеза этих соединений сходен с механизмом синтеза гликогена, в котором принимает участие гликоген-ветвящий фермент (гл. 15). Внеклеточным отложением этих полимеров, которое вызывает появление пятен на дентине, может объясняться выраженная корреляция между количествами принимаемой сахарозы и кариесом зубов. У растений (в том числе н у водорослей) синтез крахмала начинается с нуклеозиддифосфатглюкозы. Образование (ЛЭРглюкозы и АВРглюкозы из сахарозы совершается путем обращения действия сахарозосиитетазы, для которой К„а=0,15.
А1УР+ сакароза ас=:=ь АПзглюкоза+ фруктоза 1ЛУР+ сахароза ~~ 1ЛУРглюкоза+фруктоза ОРРглюкоза расходуется для образования целлюлозы и для различных превращений, уже рассмотренных в гл. 15. АПРглюкоза— субстрат для синтеза крахмала, который во всех прочих отношениях протекает аналогично синтезу гликогена из (ЛЭРглюкозы у животных. Неясно, какое количество сахарозы преврагцается прн помощи указанного механизма в А(зРглюкозу. Дело в том, что в некоторых синтезирующих крахмал клетках содержится также фермент сахараза, который катализирует простой гидролнз саха- розы до составляющих ее моносахаридов, благодаря чему оба становятся доступными для тех путей метаболизма, которые ведут к синтезу глюкозо-1-фосфата; другие клетки могут содержать сахарозопуосфорцлазу, которая катализирует реакцию сахароза + Р; чсс:ь а-о-глюкозо-1-ф<кфат+ фруктоза В фотосннтезируюших клетках синтез крахмала начинается от глюкозо-1-фосфата, и процесс не включает сахарозу в качестве промежуточного продукта.
Регуляция в растениях и бактериях. Поскольку у животных в дополнение к синтезу глнкогеиа существует множество альтернативных путей превращения 1ЛУРглюкозы, представляется наиболее вероятным, что контроль синтеза гликогена у животных реализуется на стадии пусковой реакции, а именно на уровне гликогенсинтазы и глнкоген-фосфорнлазы. Однако непосредственным предшественником в синтезе запасных полисахаридов, таках, как растительный крахмал и гликогеноподобные полимеры различных бактерий, является не 130Рглюкоза, а АОРглюкоза. В связи с тем что в таких клетках неизвестны иные реакции, в которых участвует АОРглюкоза, пусковой стадней, ведущей к формированию полимера, очевидно, должна быть реакция АТР сь глюкозо-Ьфосфат ч==» А1урглюкоза+ РРз 697 1е.метзполизм углеводов.ш Контроль синтеза полимера путем регуляции активности пирофосфорилазы, которая катализирует приведенную реакцию, очевидно, является биологически выгодным приспособлением.
У различных организмов контроль осушествляется неодинаковыми способами (табл. 16.2). Таблица 16.2 Активаторы и ингибиторы Айрглекозопирофосфорнлаз из различных источников Ияти- Пиринчные иктиттор Вторичные иктииитор втор Источник Фруктово-б-Р, фрук- Р; тово-дн-Р, фосфоенол- пируват 2-Фосфоглицерат, гли- АМР церальдегид-3-фосфат, фосфоенолпнру- ват Листья высших растений, зеленые водоросли Е. со!А йегоЬас1ег аегодепея, оа!топейа гураттигтт, С11гоЬасгег /геипт111, Р, аиге5СЕП5 Аггагобас1ег с!ясояия 3-Фосфоглицерат Фруктово-ди-Р, ХАОРН, пирвдок- садь-Р Ри АМР, А!7 Р Ри АМР, АВР Пнруват Рябово-б.Р Дезоксирибоэо-6-Р АбгоЬас1егзит гитс/астсн5 йат1оряеитготопая саряа1а1а Ваш!ояр1г!1!ит гиЬ- гипс Бексана тагсеясепя Фруктово-6-Р Пнруват АМР 11 — 1368 Свойственный растениям коьггрольный механизм действия пирофосфорнлазы, построенный по принципу положительной прямой связи, осуществляется при участии 3-фосфоглицерата — первого продукта фотосинтетнческой фиксации СОз.
!г „прн этом возрастает у различных видов до 1Π— 100 раз; у ячменя такая малая концентрация З-фосфоглицерата, как 0,007 ммоль/л„достаточна для максимальной активации пирофосфорилазы. Другие интермедиаты гликолнз», особенно фруктово-б-фосфат, вызывают подобные, но более слабые эффекты. Р„напротив, отрицательный эффектор, Кг которого варьирует от вида к виду в интервале 0.02— 0,2 ммоль/л. Пирофосфорнлазы бактерий кишечной группы стимулируются фруктозодифосфатом и ХЛВРН, каждый нз которых, вероятно, может накапливаться в условиях, когда рост ограничен из-за дефицита любого компонента питания, за исключением самой глюкозы. У фотосннтезнрующего организма КАог!озр/г1!!шгл пгбгпш, который неспособен усваивать экзогенную глюкозу, но может жить и ц мцтлволизм 14 а 1О х 3 Я 4 а а й г са ь |о гь го гь зо зь 4о Ьпириаалсэль -Б-р1,млмалыл у го з а а з а 4 Я г В ,з о.4 о.ь о.ь ат о,з 1 г 1йигливаглар1, ммаль/л Рис.
16.7. олияиие коицситрзций активатора из скорость оирофосфоролизв АОРглюкозы. Активаторами явлюотся фруктово-1,6-дифосфвт (РОР), 1чА11РН и пиридоксвль-5-фосфзт; фермент получен из Е. со16 Концентрации А11Рглюкозы и РР; одинаковы в каждой пробе. 1Ргызз А, Согг. Тор1сз Сон йсяо1.. 1, 138 1969.1 в анаэробных условиях, используя интермедиаты цикла трикарбоновых кислот, имеется пирофосфорилаза, стимулируемая пируватом. В ряде случаев у пирофосфорилаз наблюдаются снгмоидные кривые для зависимостей скорости реакций от 1АТР1.
В общем перечисленные в табл. 16.2 активаторы вызывают значительное снижение К„как для ЛТР, так и для глюкозо-1-фосфата; иногда происходит увеличение и' „. Это иллюстрируется на примере удивительно сильной стимуляции пирофосфорилаз у ЕптегоЬасЫгта пиридоксальфосфатом (рис. 16.7). Как и в случае гликоген-фос- 16, МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. 1П СН3 сн 3поуо»вила а »»» форилазы животных, этот кофактор выполняет только структурную роль. Преимущества, которые получает клетка от того, что Р, н ЛМР действуют как ингибиторы этих пнрофосфорилаз, очевидны. Контроль образования запасных полисахаридов, осуществляемый таким способом, позволяет избежать необходимости в сложном механизме контроля гликоген-синтазы, характерном для тканей млекопитающих.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
