Biokhimia_cheloveka_Marri_tom_1 (1123306), страница 93
Текст из файла (страница 93)
Поскольку клетки печени поглощают и эстерифицируют значительную часть свободных жирных кислот, она выполняет регуляторную роль путем выведения избытка свободных жирных кислот из системы кровообращения. Если организм получает достаточное количество углеводов, ббльшая часть свободных жирных кислот в печени эстерифицируется и в конечном счете транспортируется из нее в составе ЛПОНП и используется в других тканях.
Однако при увеличении притока свободных жирных кислот возможен и альтернативный путь — кетогеиез, позволяющий печени продолжать ретранспортировать большую часть поглощенных ею жирных кислот в форме, удобной для усвоения их внепеченочными тканями. Большинство рассмотренных положений отражено на рис. 28.8. Следует отметить, что функционирует углеводный цикл, включающий высвобождение глицерола из жировой ткани, его превращение в печени в глюкозу и перенос последней обратно в жировую ткань. Другой цикл, липидный, включает высвобождение свободных жирных кислот нз жировой ткани, перенос нх в печень, эстерификацию и возврат в жировую ткань в составе ЛПОНП.
ЛИТЕРАТУРА СоЬеп Р. Сопгго! оГ Епхуте Ас6ч11у, 2пд ед. СЬаргпап апд НаИ, 1983. Нее Г... Кап де:ттетте О. Гедг). 8Ьог1-Теггп Ке8и1а6оп оШчег МегаЬойвт. Е1веч1ег/ХоггЬ Нойапд, 1981. Г.а1гет М. Е., Мауев Р. А. 1пчев68а6оп !пго Гйе д1гесг еГГесгв оГ !пвпИп оп Ьера6с 1сегоЬепев1в, Ироргогей весге6оп апд ругпчаге деЬудго8епаве асг!ч1гу„ВюсЬнп. ВюрЬув. Ааа, 1984, 795, 4. Мауев Р. А.. 1.а1гет М.Е. Ке8п1аг1оп оГ 1сесо8епеяв !и гЬе Ичег, ВюсЬеж Бос. Тгапв., 1981, 9„339.
Мсбатту Г.Ю.. Равгет Ю. 1К Ке8п1абоп оГ Ьера6с Гаму асЫ охЫа6оп апд Ьегопе Ьоду ргодис6оп, Аппп. Кеч. ВюсЬегп., 1980, 49, 395. Яелв Е. А.„КГепией-Епяе! 11.1., $17е1апд О. И. Сопсеп1га6оп оГ Ггее оха1овсе1аге Ы гйе гп!гоЬопдпа! еотрагггпепг оГ 1во1агед Ичег сейв. ВюсЬегп. Я. 1984, 218, 171. Н'а1и1 Я..Г.. Ягаарл,Г.К.„Гов1п' 1т.С.
Гаму асЫ вупгЬев1в апд йв ге8п1а6оп, Аппп. Кеч. В!осЬегп., 1983. 52, 537. л,отхапа А. ег аЕ Ейес1в оГ кагча6оп апд ехегаве оп сопсепгпмюпв оГ а1га1е, Ьехове рЬоврЬа!ев апд 81усо8еп т в1се1е1а! гппвс1е впд Ьевгв Ечддепее Гог ве1ес6че орегв6оп оГ гЬе 81исове-Гаму асЫ сус!е, ВюсЬап. 1., 1985, 232, 585. Раздел 111 Метаболизм белков и аминокислот Глава 29 Биосинтез аминокислот Виктор Родузлл Таблица 29.2. Ферменты, необходимые для синтеза амино- кислот нз амфиболических метаболитов ВВЕДЕНИЕ Оценивая пищевую ценность аминокислот, мы часто одни из них называем «незаменимыми», а другие — «заменимыми» (табл. 29.1). Хотя с точки зрения питания все это верно, не следует упускать из виду общую биологическую значимость н незаменимость всех 2О аминокислот.
Более того, можно даже заключить, что как раз «заменимые» аминокислоты более важны для клетки, чем «незаменимые», поскольку утрата способности организма (например, организма человека) синтезировать определенные аминокислоты представляется в эволюционном отношении более естественной в отношении менее важных аминокислот. Пищевые потребности в тех или иных соединеТаблица 29.1. Потребности человека и аминокислотах Число ферментов. требующихся для синтеза незаменимых амииокислот замеиимых аминокислот Итого 59 Итого 17 Незаменимые Заменимые ниях свидетельствуют о том, что зависимость от внешнего источника метаболитов может оказаться более благоприятной для выживания организма, чем способность организма синтезировать эти соединения.
Если специфический интермеднат присутствует в пище, то организм, сохраняющий способность синтезировать это соединение, передает будущим поколениям соответствующую генетическую информацию отрицательной ценности. Это свойство для организма не просто бесполезно, но даже вредно, поскольку приходится дополнительно затрачивать питательные вещества и АТР на синтез «лишних» фрагментов ДНК. В клетках прокариот число ферментов, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот, существенно больше числа ферментов, необходимых для синтеза заменимых аминокислот (табл. 29.2).
Следовательно, сохранение возможности син- ч Фактически зто «полуиезамеиимаяв аминокислота, поскольку оия синтезируется в организме, олиако скорость синтеза недостаточна для того, чтобы обеспечизь рост организма в дегском возрасте. -"' Не используется в процессе синтеза белка и образуется в ходе постграисляпиоииого процессиига коллагеиа. Аргинин " Валин Гистидин л Изолейцин Лей цин Лизин Метионин Треоиин Триптофан Фенилаланин Алании Аспарагин Аспартат Гидроксилизин' Гидроксипролинл Глицнн Глутамат Глутамин Пролин Серии Тирознн Цистеин Агй 7 (из Ыц) Н1в б ТЪг 6 Мег 5 1.ув 8 Пе 8 Уа! 1 !.ец 3 Рйе 1О тр5 А1а 1 Авр 1 Авп 1 (из Авр) ьз1и 1 О1п 1 (нз О1и) Рго 3 (из 13!и) Бег 3 !31у 1 (из Бег) Сув 2 (из Бег + Б'-) Туг 1 (из РЬе) Ну1 1 (из 1.ув) Нур 1 (из Рго) Глава 29 тезировать «легкие» аминокислоты и утрата способ- ности к синтезу «трудных» имеют определенные биологические преимущества.
БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ Глутамат Восстановительное аминирование а-кетоглутарата катализируется глутаматдегидрогеназой (рис. 29.1). Помимо того что эта реакция приводит к образованию 1.-глутамата из амфиболического метаболита, а-кетоглутарата„она является ключевой стадией биосннтеза многих других аминокислот.
Глутамин Биосинтез глутамина из глутамата катализируется глутаминсинтетазой (рис. 29.2). Данная реакция имеет как сходство с реакцией, катализируемой глу- О О О О О О О а- Кетоглутарат О 1.-Глутамвт н,о нн.. ХАН(Р1Н+Н+ ИАО(Р1+ Рис. 29.1. Реакция, катализируемая глутаматдегидрогеназой. Восстановительное аминирование а-кетоглутарата ионами Нн~ происходит за счет АМАР(Р)Н. 1~)Нз КН+ О О О О 1-Глутамин 1.-Глугамат Мя-АОР+ Р~ Мц-Атр Рис. 292. Реакция, катализируемая глутаминсинтетазой. Медицинская значимость материала этой главы обусловлена серьезными последствиями дефицита незаменимых аминокислот, возникающего из-за их отсутствия в составе пиши или присутствия в недостаточных количествах.
Некоторые злаки относительно бедны триптофаном и лизином, и в тех районах, где основным источником пищевого белка служат именно эти растения, а другие источники белка (молоко, рыба или мясо) в пище отсутствуют, у населения часто наблюдаются случаи тяжелой недостаточности аминокислот, В ряде районов Западной Африки широко распространены детская дистрофия (квашиоркор) и кахексия. Квашиоркор развивается в тех случаях, когда ребенок после отнятия от груди переводится на обедненную белком крахмальную диету.
Кахексия является следствием малокалорийной диеты, обедненной специфическими аминокислотами. Из 12 заменимых аминокислот (табл. 29.1) 9 образуются из амфи боли ческих метаболитов, а три (Суа, Туг и Ну1) — из незаменимых аминокислот. Центральное место в биосинтезе аминокислот занимают глутаматдегидрогеназа, глутаминсинтаза и трансаминазы. Благодаря совместному действию этих ферментов катализируется включение неорганического иона аммония в а-аминогруппу аминокислот. Биосинтез алеалокисяокч до Р, с участием пирофосфатазы обеспечивает эне- ргетически благоприятные условия для протекания реакции.
о- Пируват О Серии 6Ь ини Акр а-Катогпутарат или оксапоацетат Рис. 29З. Образование аланина путем переаминирования пирувата. Донором аминогруппы может быть глутамат или аспартат. Другим продуктом реакции служит акетоглутарат илн оксалоацетат. Глиции Алании и аспартат У млекопитающих и некоторых других организмов пролин образуется из глутамата путем обращения реакций катаболизма пролина (рис. 29.8). Аспарагин Гид рогссиц родин О О (.-Аспартат (.-Аспарагин В-ЙНэ+ Мй-АТР Мд-АМР+ РР; Рас. 29.4. Реакция, катализируемая аспарагинсинтетазой. Обратите внимание на сходство и различия с реакцией, катализируемой глутаминсинтетазой (рис. 29.2). Природа донора аминогруппы (К вЂ”.1чН+э) может различаться у разных организмов. таматдегидрогеназой, так и отличия от нее. В обоих случаях «фиксируется» неорганический азот, который в одном Случае включается в аминогруппу, а в другом — в амидную группу.
Обе реакции сопряжены с сильно экзергоническими реакциями: в случае глутаматдегидрогеназы с окислением ХАьэ(Р)Н, а в случае глутаминсинтетазы с гидролизом АТР. э -алании образуется из пирувата путем переаминирования с глутаматом, а Е,-аспартат — тем же путем из оксалоацетата (рис. 29.3). Перенос а-аминогруппы глутамата на амфиболические метаболиты иллюстрирует участие трансаминаз в процессах включения иона аммония в а-аминогруппы аминокислот.
Образование аспарагина из аспартата, катализируемое аспарагинсинтетазой . (рис. 29.4), сходно с синтезом глутамина (рис. 29.2). Аспарагинсинтетаза млекопитающих в качестве источника азота использует не ион аммония, а глутамин и, следовательно, не нфиксируег» неорганического азота. Бактериальные же аспарагинсинтетазы используют ион аммония, следовательно, «фиксируют» неорганический азот. Как и в случае других реакций, сопровождающихся образованием РР„последующий пщролиз РР, Серии образуется из гликолитического промежуточного продукта Р-3-фосфоглицерата (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
