Biokhimia_T2_Strayer_L_1984 (1123303), страница 79
Текст из файла (страница 79)
Е. (едз.), 1980 Ме!аЬойс Сон!го) апд П!зевке, Баипдегз. Еилдд Гн Г., 'Тудзггир Н (едз.), 1974. йейи!а!юп о( Нервно Мегайойзт. МипМйаагд. (Содержит статьи о роли печени в интеграини метаболизма.) Но»аМ Н., Роогаииы А К. (едз), !975 МегаЬо1к Адар!анап го Рго!опйед РЬузка) Ехегсйе, Вггййаизег Уег1ай, Вазе! АН!изол О. Е, 1977. Сейи)аг Епегйу МегаЬоЬ*т апд )я йсйи)апоп, Асадетк Ргезз.
Метаболизм лвпидов МгСату А О., Роягг О. И'., ! 980. Вейи1а1юп о( Ьерайс Галу аск1 охЫалоп апд йсгопе Ьоду ргодисиоп, Апп. йеч. ВюсЬет, 49, 395-420 Мсбаггу.Г.О., Тааа0а)азйг У., Гозггт О.И'., 1978. ТЬе го)е оГ та1олу! Углеводиый метаболизм Рейд Р., 1980. П)хо!дега оГ сагЬоЬудгаге тс!аЬо!пт. !л: Ванду Р К., йозспЬсгй Е.Е (едз.), МегаЬоЬс Сон!го) апд П)зеазе, Баипдегз. (Прекрасный обзор, посвяшенный регулялии углеволного метаболизма и его связи с метаболизмом белков и липилов.) Езтилн У. (ед), !978. Вейи!Шоту МесЬплыы оГ СагЬоЬудга!е Ме!аЬойзт.
Регйапюп Ргся. Сайд! С. Г., Зг., О»гл О. Е.,! 968. Боте оЬзегчабопз оп сагЬоЬудга!е тсгаЬо)ыт )п тап )л. П)сйеиз Г., Калд)е Р.). апд ЮЬе)ап 94.1. (едз), СагЬоЬудга!е МегаЬойзт аад 1!з Пгзогдегз, чо( 1, рр 497-522, Асаделнс Ргея Тлюкоиеогенез 5лгд К., 1979. А(ашле аз а 81исопеойешс сагпег, ТгепгЬ ВюсЬепг. 5с!., 4, 124 128. Натан й..
МгМтаи М. (егЬ.), 1976 б)исопеодепез!з, %г)еу. Метаболизм аминокислот Ггйд Р.. 1975. Алино асн1те!аЬойяп ш тап, Апп. Кеч. ВюсЬет, 44, 933- 955. Оке .1.Г., )Уа!йег С. О,. Вюле В., СагпПг! А., 1978. Пепита) сЬагасгепзпсз оГ ргогяп дейгадабоп гп йаЬегез апд яашапоп, Ргос. !(аг. Асад.
5с!., 75, 2093-2097. СоА гп йе соогйпагюп о( 1апу асЫ зул!Ьсяз апд охгдапоп ш но(агед гш Ьсра!осугез, 1. Вю1. СЬеш., 253, 8294- 8300 )Уййитзол О. Н., 1979. Весел!дете)оргпепы Ы Ее!иле-Ьоду гпегаЬо!Вт, Вюсйеш Бос. Тгапз. 7. 1313 1321 бдит Е. Р., 1965. Айрозе ызие гп ппйга!огу Ьггдз. !пг йелоЫ А.Е. апд СаЫП П. Г, (едз.), НапдЬоой оГ РЬуяо)ойу, Бес1юп 5, Айресе Тызие. рр. 37 43, Апгепсап Рйуяо!ой!си) Босыу Тау1ог 5.1, .!индах В.Г...
!974. Пейи)аиоп оГ Пройепеяя гп айрозе бмие, Агой. Вгосйегл. ВгорЬуз., 164, 12-19 Мгбиму А О., Голее О И'., 1977. Ногпюпа) соп!го! о1 йе!ойепез)з, АгсЬ. 1п!егп. Мед. 137, 495-501. бгег Н..!., Каг! Г., Кгрлн О. М, 1975. РЬуяо!ойк тесЬапгяпз ю !Ье дече)ортепг о1 з!агчабоп йяозгз )п пгап, О)абе!ез, 24, 10-16 Спектросковня клеток и тканей 5йи!тал В.б, Вго»п 7(й., Сдигй! К., Ода»а 5, Соагл 5.М., дск Нойал. дгг А А., 1979. Сейи!аг аррйсабопь оГ пР апд 'зС пис)еаг шайпебс гезопапсе, Бсгепсе, 205. 160-166.
(Рас. сматривается новый весьма информативный метод исследования метаболических пропессов в интактных клетках и тканях.) Мс!.аидй!т А. С., Тайеда Н., Сйагсе В., 1979. Варгд АТР амзуз (п регйзед тоые Пчсг Ьу пр ХМВ, Ргос. На!. Асад. Бс), 76, 5445-5449. (Миогообешаюший подход х изучению метаболизма в интактных органах.) Глава 11 3.
8. Глава 12 Глава 13 4. 5. 4. 5. ОТВЕТЫ НА ВОПРОСЫ И ЗАДАЧИ Реакции «ав и «в» направлены влево, реакции «бл и «гв-вправо Никак (использовать их лвя этой цели нельзя никак). а) Ьб«' = -1- 7,5ккал(моль и К,'„= 3,16 1О б) 3,16 10«. Лбе' 1.7 ккал(моль. Равновесное отношение составляет 178. а) 4 0.2 акал(моль. 6) — 7,8 ккал(моль Гилролиз РР, направляет реакцию в сторону образования ацетил-СоА. а) бб" = 2,303 КТрК.
6) — 6,53 ккал(мозга при 25'С. АПР-компонент (или близкое к нему производное в случае СоА). Активированной формой сульфата у большинства организмов служит Ззфосфоаленозин5ьфосфосульфат. Смл йоЬЫпз Р 59., 1.гршапп Е., ! В(а(. СЬеш 229, 837 (1957) а) Альдоза — кетоза; б) эпимеры; в) альдоза —- -кетоза; г) аномеры; д) альдоза — кетоза; е) эпимеры.
Углерод метильнай группы пирувата помечен а) Дбе' составляет — 29,5 акал(моль лл» реакции Глюкоза «2Р, «2АОР 2Лактат + 2АТР б) Ьбе' = — 27,2 ккал(моль. 306 И' г Равновесные концентрации фруктозо-1,6-бисфосфата, днгидроксиацетонфосфата и глицеральдегид-3-фосфата составляют соотнегсгвенно 7,76. 10 «, 2,24 1О « и 2,24 10 « М Все три углеродных атома 2,3-БФГ помечены С'«. Атом фосфора, присоединенный к гидроксилу при С-2, помечен з'Р.
Гексакиназа в отсутствие сахара обладает низкой АТРазнай активностью. потом) что она находится в кагалитически неактивной ьонфор- мании (равд. !2.12). Добавление ксилозы закрывает шель между двумя лолами фермента. Однако в ксилозе отсутствует гилроксиметнльная группа при С-б, и поэтому оиа не можег фосфорилироваться. Взамен этого в месте, нормально занимаемом гидроксиметильной группой при С-б, роль акцептора фосфорильной группы, отделяюшейся от АТР, выполняет мояекула воды. Рентгенокрисгаллографическис иссчелования (У(пп 5 1., шамон Н С., Нагййпз В. Н..
ЕопЬегШВ 1..А.. ВюсЬеш. Ъос Егапз., 5, 657-659 (1978) свилетельствуют о том, что 3-фосфоглнцсрат связывается активным цен гром фермента, в котором гистиднн-184 нахолится в фосфорилированной форме, а гистидин-8 — в свободной. Фосфог нет идин-184 переносит свою фосфорильную группу на субстрат, что приводит к образованию 2,3-бисфосфоглицераза. Фосфорильная группа в 3-м положении этого промежуточного продукта цереносится далее к хи«зинину-8 с образованием 2-фосфоглицерата.
Регенерирование исхолиой формы фермента осуцгествляется путем последующего переноса фосфорнльной группы ш гистилина-8 к гистидину-(84. Отметим сходство этого каталитического механизма с таковыы для бисфосфоглицератмугазы [разл. 12.17). а) После одного оборота цикла трикарбоновых кислот метка появляется в С-2 н С-3 оксшга- ацетага б) После одного оборота никла трикарбоновых кислот метка появластся в С-1 и С-4 оксало- адетата.
в) Метка появляется в СОз при образовании ацетил-СоА из пирувата. г, л) Сульба метки такая же, как в случае «ач, Нет, потому что цва атома углерода теряю~с» в шгкле на двух стадиях лекарбоксилирования. Следовательно, накоплении оксалоацетата в указанных условиях происходить ие может. 0„90, 0,03 и 0,07. — 9.8 ккал моль. Стереоспецнфичносгь глнцеральдегид-3-фос- Ответы вй вопросы в звдвчя 299 Глава 15 Глава 14 1. 2. 2 3. Глава 16 3. фат — дегидрогеназы в отношении кофермента противоположна таковой алкоголь-дегилрогенаэы (тип В н тип А соответственно).
Тиаминтиазолонпирофосфат- аналог промежуточного перехолиого состояния. СерусочержаШсе «альцо этого аналога не несет заряда, и следовательно он очень сходен с промежуточным состоянием нормального кофермента в реакциях, катализируемык тиамином (т. е. с несущей заряда резонансной формой гидроксиэтил-ТПФ, раэд. 13.10). Обсуждение, п»квяшенное этому аналогу, см.: Оп!ажзй! ).А., 1.!епйагд О,Е., Вю1. Сйепз., 251, 2863 (1976).
Для обраювания оксалоацетата отношение ма. лата к оксалоацетату лолжио превышать 1,75 х х 10» а) 15; б) 2; в) 38; г) 16; л) 36 и е) !9. а) Ьбе для этой реакции равно + 1,05 В, Ьбо составляет — 48,4 «кал)моль. 2Г-БН ! 172 О» Г 88"Г 4 Н»О. б) Ьбе = + 009 В, Ьб»' составляет — 4,15 к«ад/моль. а) Блокирует транспорт электронов и протон- ный насос в 3-м пункте. б) Блокирует перенос электронов и синтез АТР путем иигнбирования обмена АТР и АОР через внутреннюю мнноконлриальную мембрану. в) Блокирует перенос электронов и протонный насос в 1-м пункте. г) Блокирует синтез АТР путем нарушения про- тонного градиента, не подавляя при этом пере- носа электронов.
л) Блокирует перенос электронов н протонный насос в 3-м пункте. с) Блокирует перенос электронов и протонный насос ао 2-м пункте Олигомицин полааляет образование АТР, нару- шая использование протонного градненга. Он не блокирует переноса электронов. Ьбч' составляет + 16,1 к«ад)моль для окисле- ния с участием )ЦАО" и Е 1,4 ккал)моль для окисления с участием РАБ« Восстановление сукцината с участием )ЧАН' термодинамически невозможно.
Цианид может оказывать летальный эффект в резуль~а~е связывания с ферриформой питохро- ма(а + а,) и подавления вследствие это~о окис- лительного фосфорилирования. Нитрит превра- шает феррогемогяобин в ферригсмоглобин, ко- торый также связывает циаиид. Таким образом ферригемоглобин конкурирует за циаиид с ци- тохромом (а + а»). Эта конкуренция оказывает лечебное действие, потому что количество фер- Ответы вв вопросы в зйдачв ригемоглобина, «отаров может быть образовано без нарушения транспорта кислорода, значительно превышает количество цитохрома (а -!- + а,). Доступная свободная энергия в результа~е транслокацни 2, 3 и 4 протонов составляет соответственно — 9,23, — 13,8 и — 18,5 ккал.
Свободная энергия, потребляемая в синтезе 1 моль АТР прн стандартных условиях, равна 7,3 ккал. Слеловательно, остающаяся свободная энергия величиной в — 1,93, — 6,5 и — !1,2к«ал мокет запускать синтез АТР до тех пор, дока отношение [АТР]/[АОР] [Р,] не составит соответственноо 26,2, 6,51. !04 и 1,62. !О' Суспензии изолированных митохондрий синтезируют АТР, пока укаэанное соотношение ис превысит 10». Из этого следует, что на один моль синтезируемого АТР транслоцируются минимум три протона.
а) 5 Глюкозо.б-фосфат + АТР 6 Рибозо-5- фосфат + АОР + Н '. б) Глюкозо-6-фосфат + 12ЯаРР' + 7Н,О 6СО» + 12)4АОРН ч-!2 Н' + Р,. Метка появляется при С-5 рибулозо-5-фосфата. Окислительное декарбоксилированис изоцитрата в и-оксоглутарат При обеих реакциях в «ачестве промежуточного продукта образуется б-оксе«пелота Во фруктозо-6-фосфате метка обнаруживается при С-! и С.З, тогда как в эритрозо-4-фосфате метка отсутствует.
Блокируются реакции 6 и Ь Получи~ь шиффово основание межлу кетозиым субстратом и грансальлолазой, восстановить его тритированным ХаВН» и «сследовать меченый ферь»сит методом отпечатков пальцев Галактоза + АТР + 1)ТР + Н»О + Гликоген„ Гликоген„, + АОР + ПОР + 2Р, + Н". Фруктоэа + 2АТР + 2Н,О Глюкоза Е 2 АОР -1- 2 Р, Имеет место недостаточность ветвяшего фер- мента. При болезни Гирке повышена концентрация глюказо-6-фосфата.
Следовательно, при этом активна фосфорилированиая О-форма глико- ген-сии газы. Гяюкоза является аллостерическиь» ннгибита- ром фосфорилазы а. Следовательно, крисзаллы, растушие в се присутствии, находятся в Т-сос- тоянии. Добаьлеиие глюкозе-1-фосфата, суб- страта фосфорилазы,сдвнгае» равновесие К Т в сторону К-состояния. Конформационные раз- .чнчия ме:клу этими состояниями две~«точно велики, что мо»кот обусловить разрушение кристаллов, если они не стабилизированы пере- «рестными химическими связями.