Biokhimia_T2_Strayer_L_1984 (1123303), страница 24
Текст из файла (страница 24)
В молекулах цитохрома е всех изученных до снх пор видов имеются кластеры лизиновых боковых цепей вокруг гемовой щели на одной поверхности белка (передняя часть рис, 14.14). Распределение зарядов иа поверхности 2)итахрома е, иа всей вероятности, играет илредеяеннум ра,сь в распознавании и связывании редукнгизы и оксидизьс. Например, взаимодействие пигохрома с с цнтохромоксидазой нарушается при модификации лизина-!3.
Кроме того, полилизнн конкурирует с цитохромом с эа связывание с обоими ферментами. Каким образом цитохром е акцепчирует с редуктазы элехчроны, которые он эасем отдает оксндазс7 А рпоп здесь возможны два механизма. Перенос элсктронов между группами гема различных белков может осуществлясься ароматическими боковыми цепями. Другая возможность-это прямой перенос электрона от одного гема к другому.
Важно отметить. что электрон, переносимый гемом, не обязательно тяготеет к его атому железа. Он скорее частично дслокализован нал всей конъюгированной я-электронной сетью ге- ма. Следовательно, электрон может переносигься ог одного ~ема к другому. сели их края достаточно сближены (отстоят мсисс чем на 8 А) и их плоскости примерно параллельны. Прямой механизм переноса электрона представляется более вероятным из-за очень большой величины свободной энергии, требуемой для образования свободнорадикального аннана ароматической боковой цепи. Кроме того, один из краев тема в питохроме с (передний край на рис. 14.14) доступен для прямых реакций. участвующих в переносе электронов.
Рис. 14.16. 14Л7. Конформация цитохрома с оставалась в основном настоянной в течение миллиардов лег Цитохром с имсстся у вссх организмов, обладающих митохоидриальными дыхательными пепями: растений, животных и эукариотических микроорганизмов. Этот переносчик элек тронов возник более 1.5 млрд. лет назад, до того, как произошла дивергенция на царство растений и животных. Его функция сохранялась неизменной в геченне все~о э~ого периода, о чем свилетельствует гот факт, чпю Иитохром с лньбого вида )укарнот реогиртет т гаго с иитотромоксидозой лнэбого другого исс.идованного к настоян)еиу времсни види. Например, питохром с из заролышей пшеницы реагируег с цигохромоксидазой из ткани человека, Второй критерий сохранения функции-близость значений окислительно-восстановительного потенциала лля всех молекул цитохрома с (около + 0,25 В).
Третий критерий †поч полная илентичность спек)ров поглощения молекул цитохрома < различных видов. Действи~ельно, цигохромы г)екогорых прокариот, такис, как цитохром с, фотосинтсзируюших бактерий и цитохром с,,о левитрифипируюших бактерий, очень близки к питохрому с из митохонлрий серлпа тунца (рис. 14.16). Эмиль Смит. Эмануэль Марголиаш (Епп! Бш|(п, Ешаппс! МагйойаяЦ и др. определяли аминокислотную последовательность питохромов с от более чем восьми далеких друг от лруга видов эукариот. Сши обнаружили поразительный фак ~— оказалось, что 26 из )04 остатков сохраня.юсь инвирионтными в течение более полг- Часть Н.
Геггерирование и хранение энергии Сохранение трехмерной структуры цитохрома с в ходе эволюции на примере сходства конформаций цитохрома с из митохондрий сердечной мышцы тунца (А), цитохрома сз из Вйодгжр(г|))ит гийгипь фотосиитезируюшей бактерии (Б) н цитохрома с„„из Рагасоссиз деп)гг((!сань денитрифицируюшей бак терни (В). (Ва1апппе, Воспроизведено по разрешеншо из Апппа! Кеч!еп о( В!ос)геш(з)гу, м 46, 1977, Апппа1 Кезч)егия 1пс.) Электронный потенциал Ьг Активиыи траналорт Образование тапка Вращвиив бактариальнык жгутиков Си«таз НАПРН АТР Р Рис.
14Л7. Протонный градиент взвимопреврашаюшаяся форма 14. Онвелвтелызпе свободной энергии. фосфорилирование 91 гоара энылиордоп аегн >возня)ии. Теперь, когда известна пространственная структура молекулы, становя>ся очевилными причины такого постоянства большинства из этих остатков. Как можно было ожилать, инвариантными являются гемовые лиганды мегионин-80 и >истидин-18, гак же как два цистеина, ковалентно связанные с гемом. Последовательность из 11 остатков )с 70-го по 80-й) почти олинаковп во всех молекулах цитохрома е.
Инвариантны многие гидрофобные остатки, контактирующие с гамом. В ходе эволюции в цитохроме с сохранилась большая часть остатков глицина, Как указывалось ранее !разд, 9.6), остатки глицина имеют важное значение в силу их малых размеров. Компактное скручивание пептидной цепи требует присутствия глипица в определенных положениях. Неко!орые инвариацтные остатки лизина и ар>инина локализованы в положительно заряженных кластерах на поверхности молекулы.Олин иэ таких кластеров взаимодействует с цигохром-е †редуктазой, дру~ой — с ци.гохромоксилазой. 14.18. Перелача протоиодвюкушей силы протонными градиешами . центральный мотив биоэнергетвюз Основная концепция, представленная в этой главе, состоит в том, что митохоп- дрнальный перенос электронов и синтез АТР связаны трапсмсмбранным про- тонным гралиентом.
Синтез АТР в бакте- риях и хзороцластвх )разд. !9.!3) также за- пускается протонными градиенталти. Прото>шый градиент является движущей силой множества процессов, илуших с потреблением энергии, таких, как ак>ивцый транспорт Саз ' митохонлриями, поступление некоторых аминокислот и сахаров в бактерии, вращение бактериальных жгутиков и перенос электронов ог )к)АРН к )к)АРРН.
Протонные градиенты могут быть также использованы для генерирования тепла, например при зимней спячке. Очевидно. что протонные гридиенгпы тани>>г>к>лт Пентриаьное место во взаимопрепраи)они.ге одного вида энергии в другой !рис. 14,17). Почему лля этой роли в холе эволюции пал выбор на протонные градиенты? Митчелл !!970) предлагает следующее объяснение: Преобразование энергии путем тока прогонов изумительно просто и эффективно, поскольку все. что для этого требуется, это тонкая гопологически замкнутая изолированная липилная мембрана между лвумя проводящими протон воднылти фазами.
Генератор протонного тока, приложенный через мембрану в любой ее точке, действует как ищочниь про>онодвижущей силы, которая может быть «оттянута» подходящим потребителем в любой другой гочкс мембраны, ла;ке когда производитель и потребитель отстоя> совсем далеко лру> от друга на молекулярной шкале дта хемиосмотическая система передачи протонодвижущей силы в биологии хорошо знакома электрофизнологам, изучающим животные плазматические мембраны, передача протонодвижушей силы, через которые осуществляется при помощи грядиснтов активности ионов 1Ча' и К' (например, при проведении нервно~о импульса иди при всасывании питательных веществ в кишечнике).
Однако из-за относительно высокой реакционной способности и мобильности протона, обеспечивающих его функционирование цри очень низких концегпрациях, использование потока протонов для передачи протонодвижущей силы явление в биологии уникальное по его повсеместному распространению и широкому диапазону применения... Поучительно вспомнить, что эти микроминиатюрные протонные устройства возникли в силу случая и развились до стадии изумительно~ о совершенства путем естественного отбора за миллионы лет до того, как успехи новой технологии привели к изобретению микроминиатюрных электронных усзройств. Раскрытие летальных механизмов природных протонных систем может, таким образом, предоставить пищу для размышлений и догадок не только биохимикам в их ~еоре~ических изысканиях, но и технологам в их изобретениях.
Заключение При окислительном фосфорнлировании протонный градиент через внутреннюю митохондриальную мембрану обеспечивает сопряжение синтеза АТР с током электронов от МАРН или ГАРН, к О,. Ток электронов через три асимметрично ориентированных трансмембранных комплекса приводи~ к выбросу протонов из мнтохондриального матрикса и генерированию мембранного потенциала. Синтез АТР происходит при обратном токе протонов в матрикс через канал в АТР-синтезирующем комплексе, который известен как митохондриальная АТРаза. Окислительное фосфорилирование воплощает основную концепцию биоэнергетики: перелачу свободной энергии при помощи протонных градиентов. Переносчиками электронов в дыхательном ансамбле внутренней митохондриаль- ной мембраны служат флавины, железо- серные комплексы, хиноны и группы гома питохромов, Электроны от )ЧАРН переносшся на ГМХ-простетическую группу Ь)АРН-О -редуктазы, первого из трех комплексов.
Эта рсдуктаза содержит также Ге-Б-центры. Электроны появляются в ОН,, восстановленной форме убихинона Я). ОНп очень мобильный переносчик, транспортирует свои электроны к ОНз-ци~охром-с — редуктазе, комплексу, содержащему цитохромы Ь и с, и Ге-Б- пентр.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
