Biokhimia_T2_Strayer_L_1984 (1123303), страница 23
Текст из файла (страница 23)
жиров и белков. О Ф и Послеловатсльиосгг рсикиии Выч ч А П' рпаи гга г лю- качу Время Рнс. 14.12. — ! 2 14. Окислнтельное фосфорялирование Габлшы <44 Выхог ЧТР при поиюч «юмлеиии глюкогы Глмкп <их иреврвшеиие глюкозы в вирчваг <в Витого.ы) Фосфори.шроваиие г.гюкозы Фосфори шров пше фрукте < ч-б.фосфачгг Лсфосфори гировеиие 2 молекул !.Ч-БФГ Дефосфорилирчалиие 2 чолекч.г фосфосполпируваш ч МАОН обр:гб ютея при окис геиии 2 чо геку.г гшперальлегич-3-фосфкга Превравгсаие пир!вша в вкатил-Ооа (в читочоиэрияч) Образуичтся МАОН )Ямал грииарбоиоаыч кис.гог (в чмгохоилримч) ч мо юкчлы гуаиозиитрифосфига образую< я и< ' полек)гг с)кшгиич-('оА б МАОП образую<с» при окислеиии 2 чолекул изошгтрата.
х-оксшлугарага и малага 2 ЬАОН, оораз)югси ири скис.<сипи 2 лолекчл сукпииата Окислмтсльипе фосфорилиршюиме (в чите*<мариях) 2 МАОН образую<си ири г.гиколиге. кгмлыи лает 2 АТР (прп ус шипи, чго граисиорг МАОН осушествляетс» п)- тсм г Лиисролфосфа г иог о челночного мехаиизма) 2 МАОН образуются при акис шгегьиом аскарбоксиавроваиии пирувита: кахлмй лает 3 АТР 2 РАОН< образуются в никло трикарбоиовых кислот; хажлый:ым 2 АТР б МАРН обрагуются в пакле трикарбоиовьы кислот, камлый лает 3 АТР ОБШИЙ ВЫХОД НА Одну мОЛЕКУ- 4)б ЛУ ГЛЮКОЗЫ 4.13.
Скорость окнслительного фосфорилироваиня определяется но потребности в АТР При большинстве физиологических состоя- ний перенос электронов тесно сопряжен с фосфорилированием. Электроны обычно переносится па э.гектраитраислартнай Пе- пи лишь при условии однаврв.ь<еииога фасфо- рилированкч А(ЗР в АТР. Окислительное Дыхательный контроль. Эт<ектроны переносятся на О, только при условии фосфорилировщ<ия АГ)Р в АТР. фосфорилирование трсбуст поступления МАРН (или другого источника упек<ранов с высоким потенпиалом), О„ АОР и Р, Наиболее важным фактором в определении скорости окнсли<слыюго фосфорилировання является (одерлсапие А)ЗР. При добавлении А)ЭР скорость поглощенна кислорода ткансвым гомогенатом значительно возрастает и затем, когда весь добавленный АОР превратится в АТР, возвращается к исходному уровню (рис.
(4,12), Регуляпия скорости окислительного фосфорилирования солержаниел< АОР называется дыхагиельным каптролем, Фнэиологичсскос значение этого рсгуляторного механизма очевидно. Содержание АОР возрастает при потреблении АТР, н, таким образом, окислительное фосфорилированне оказывается сопряженным с использованием АТР. )Три отсутствии потребности в синтезе АТР переноса электронов от топливных .молекул па Оз не происходит. 14.14.
Динитрофенат разобщает окислительное фосфорнлирование ну тем разрушения протонно< о градиента Тесное сопряжение мезкдч переносом электронов и фосфорилированием нарушается под лействием 2,4-динитрофенола (ДНФ) и некоторых лру!.их кислотных ароматических соединений (рис. 14.)3). Эти соединения переносят протоны через внутреннюю митохонлрнальиую мембрану.
Перенос электронов от )ч)А)ЭН к О, в присутствии гаких разобшитслсй протекает нормально, но образования АТР митохондриальной АТРаэой нс происходит. поскольку исче- 1ЧО 02 О я,л.днннтрефенел (дно) Е ск) Š— С вЂ” 1Ч вЂ” 1Ч=С ) — Н е ЕС с1ч Кербеннлцненнд.л. трнфтерыетекенфеннлтндрлвлн Рис.
14.13. Формулы двух разобщителей окислительного фосфорилирования. Эти растворимые в липидах соединения могут переносить протоны через внутреннюю митохондриальную мембрану. Отшепляюшийся протон показан красным цветом. в этой ткани могут выполнять функцию генераторов АТР, или миниатюрных обогревательных печей. Сугцествует интересное сообщение о 38-летней женщине, которая была не в состоянии выполнять прололжительную физическую работу. Основной обмен у нее более чем вдвое превышал нормальный уровень. но функция щитовидной железы не была нарушена. Биопсия мышцы показала, что митохонлрии в ней очень многообразны и атипичны по структуре. При биохимических исследованиях выяснилось, что эти митохондрии нс подвержены дыхательному контролю.
АРАОН в них оьислялся независимо ог присутствия А(3Р. Друс ими словами, в них оннутствовало тесное сонрямсенив окисления и фосфорилирования. Отношение Р: О было ниже нормы. Таким образом, у этой больной значительная часть энерыти топливных молекул превращлплсь не н АТР, а л тепло. Природа молекулярного лефекта в таких митохондриях пока не расшифрована. зает протонолвижущая сила, обусловливающая перенос протонов через внутреннюю мембрану митохондрий.
Потеря дыхательного контроля приводит к тому, что поглощение О, и окисление ХА)ЭН повышается. В то же время ДНФ не оказывае~ влияния на субстратное фосфорилирование. В силу своего специфического действия на дыхательную цепь ДНФ и другие разобщители служат ценным инструментом при исследованиях обмена веществ. Разобщение окислительного фосфорилирования может быть биологически полезным. Оно представляет собою способ генерирования тепла для поддерэюаиия темнвритуры тела у эимнесняи)их ясивотньсх, у нскоторых новороэкденных .нси" ватных и у млвколитаюисих, адантированнът к холоду.
Для этого процесса тврлсогвнвэа специализирована бурая жировая ткань, очень богатая митохондриями. В качестве разобшителей в ней выступают жирные кислоты, высвобождение которых в свою очередь регулируется норадреналином. Таким образом, степень разобщения окислительного фосфорилирования в бурой жировой ~кани находится под гормональным контролем. Митохондрии Часть И. Генерирование н хранение энергии 14.15.
Трехмерная структура цитохрома с Е1итохром с — единственный из белковых переносчиков электронов, который можно путем мягкой обработки отделить от внутренней митохондриальной мембраны. Растворимость этого периферического мембранного белка в воде облегчает его очистку и кристаллизапию. Действительно, о структуре цитохрома г известно значительно больше. чем о структуре какого-либо другого белка переносчика электронов.
Нитохром с состоит из одной 104-членной полипептидной цепи и присоединенной к ней ковалентно группы гема, Трехмерную структуру ферро- и ферриформ цитохрома с раскрыл Ричард Дикерсон (К(с)эагд (3(с(сегвоп) с разрешением, близким к атомному (рис. 14.14). Белок имеет почти сферическую форму диаметром 34 А, Группа гема окружена многочисленными плотно- упакованными гидрофобными боковыми цепями. Атом железа связан с атомом серы остатка мстионина и с атомом азота остатка гистидина (рис.
14.15). Гидрофобный характер окружения гема обусловливает большее положительное значение окислительно-восстановительного потенциала цитохрома с (соответствующее более высокому сролству к электронам), чем в случае того же самого комплекса гома в водной среде. Удаление электрона из гома в составе цитохрома с является знерге- Рнс.
14.14. Трехмерная структура восстановленного цигохрома с тунца. Показаны группа 2сма (окрашено красным), метионин-80 (окрашено синим), гисчидин-(8 (окрашено синим) н з-углеродныс атомы [Та(сапа Т.. Кайа( О. В., Бчиапзоп к., О(с)сегвоп К. Е., 1. Вю!. с)сеш., 248, 5244 (1973).] тически менее выгодным, чем его улаленне из тема в воле, потому что в цигохроме с диэлектрическая постоянная вблизи атома железа ниже.
Общая структура молекулы может быть охарактеризована как оболочка толщиной в олин остаток, плочно окружающая гем. Гидрофобные боковые цепи образуют внутреннюю часчь оболочки. Далее идет главная цепь, за ней следую г несущие заряд боковые цепи, которые размещаются на поверхности. Имеется очень маленькая а-спираль, ()-складчатые слои отсутствуют.
По существу полипептидная цепь обернута вокруг гема. Остатки с 1-го по 47-й находятся со стороны гистидина-!8 группы гема (названной правой стороной), остатки с 48-го по 91-й-на стороне метионина-80 (названной левой стороной). Остатки с 92-го по 104-й нлуч обратно через гем нв его правую сторону. 1 Н С=С вЂ” СН,— 2 С=гч Н,С Мес-80 СН2 СН у Н22-28 группа гвна Рис. 14.15. Атом железа гемовой группы в цитохромс с связан с мечиониновой и гистидиновой боковой цепью. 14.
Окисяительиое фосфорилироввиие 14.16. Взаимодействие цитохрома с с его редуктазой и оксидазой Как уже указывалось ранее, цитохром с переносит электроны от ОН2-цитохромс — редуктазного комплекса (второй запасающий энергию участок) к цитохром-с— оксидазному комплексу (третий запасающий энергию участок). Как взаимодействует цитохром с со своей релукчазой и затем со своей окснлазой7 Важным подходом к разрешению этого вопроса является изучение распределения заряженных остатков на поверхности белка.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
