Biokhimia_T1_Strayer_L_1984 (1123302), страница 36
Текст из файла (страница 36)
таблипа Ь.5 Диэлектрические мостовикам рала раство- рителей дитлсктричсская постоянная 120чз! Встпсство !,9 2,3 4,3 5,! 23,4 м зз 80 !Рб Гсксаи Беитол дин ивовый эфир ХлороФоРм Аистом Этаиол Метанол Вола нсы 6. Введение в энзимологию 127 Заключение Катализаторами в биологических системах служат ферменты; все ферменты — белки.
Ферменты высокоспецифичны и обладатот огромной каталитической силой. Обычно онн повышакут скорость реакции по крайней мере в 10т раз. Ферменты не сдвигают равновесия реакции, а выполняют функцию катализаторов путем снижения энергии активации химических реакций. Кинетические молекула гексана Вода е полости Дее молекулы гексана а одной лолости Схематическое изображение двух молекул гексана в небольшом объеме воды. А — молекулы гексана занимают различные полости в структуре воды. Б — молекулы гексана занимают одну общую полость, что энергетически более выгодно.
Рве. 6.31. а, ат Е+Я ЕБ- Е+Р. Скорость (У) образования продуктов описывается уравнением Михаэлиса — Ментен: У=У ги '" %+Км' Часть 1 128 Конформация и динамика параметры некоторых ферментов описываются моделью Михаэлиса — Ментен. Согласно этой модели, фермент (Е) соединяется с субстратом (Б), образуя фермент-субстратный комплекс (ЕБ), который либо превращается далее в продукт (Р) реакции, либо диссоциирует на Е и Б: где У„„— скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом, а Км — константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной.
Максимальная скорость У „равна произведению гсз на общую концентрацию фермента. Кинетическая константа гс,, называемая числом оборотов фермента, показывает, сколько молекул субстрата превратилось в продукт реакции за единицу времени в одном каталитическом центре при полном насыщении фермента субстратом. Для большинства ферментов число оборотов лежит в пределах от 1 до 10е в 1с. Некоторые специфические низкомолекулярные вещества и ионы способны ингибировать ферменты. При необратимом ингибировании ингибитор ковалентно соединяется с ферментом или же связывается с ним настолько прочно, что его лиссоцнация идет очень медленно.
В отличие от этого обратимое ингибирование характеризуется тем, что равновесие межпу ферментом и ингибитором устанавливается быстро. Конкурентный ингибитор препятствует связыванию субстрата в активном центре. Он уменьшает скорость реакции путем снижения относительного количества молекул фермента, связавших субстрат. При неконкурентном ингибировании ингибитор снижает число оборотов фермента. Конкурентное ннгнбирование в отличие от неконкурентного снимается при повышении концентрации субстрата; таким путем можно различить эти два вида ингибирования. Каталитическая активность многих ферментов подвержена регуляции т у(уо. В этом отношении особенно важную роль играют аллостерические взаимодействия, т.е.
взаимодействия между пространственно разделенными участками фермента. Все известные в настоящее время аллостерические ферменты состоят из двух и более субъединиц. Аллостерические взаимодействия опосредованы конформационными изменениями, которые передаются с одной субъединицы на другую. Кривая зависимости скорости реакции У от концентрации субстрата 1$] для аллостерических ферментов имеет снгмоидную, а не гиперболическую форму. Для объяснения некоторых свойств этих ферментов предложены две модели — модель согласованного механизма и модель последовательного механизма.
этой шели. Отсутствие воды усиливает электростатические взаимодействия и водородные связи между ферментом и субстратом. Ассоциация неполярных групп субстрата и активного центра фермента обеспечивает значительную часть энергии, необходимой для связывания. Основой специфичности фермент-субстратного взаимодействия служат, во-первых, водоролные связи, имеюшие резка выраженный направленный характер, и, во-вторых, форма активного центра фермента, которая препятствует связыванию некомплементарных ей молекул.
Узнавание субстрата ферментами- это во многих случаях динамический процесс, сопровождаюшийся конформационными изменениями в активном центре фермента. Обратимые молекулярные взаимодействия в биологических системах обусловлены возникновением водородных связей, а также электростатических и вандерваальсовых взаимодействий. Сильнейшее влияние на эти взаимодействия оказывает вода благодаря таким своим свойствам, как полярность, когезионная сила н способность к образованию водородных связей в качестве и донора. и акпептора волорода. В присутствии воды ослабевают электростатические взаимодействия и водородные связи между другими молекулами и ионами. С другой стороны, в присутствии воды усиливается взаимолействие неполярных молекул.
Так, при связывании субстрата с активным центром, лежашим в шели на ферменте, происходит исключение воды из РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА также и в бумажном перспле| ° пр в..|с ы бшие сесасни» о структуре фсрчси|он. а |акже о механичмс и ре|улянни ферментативной активности. В тоые 3 и 'послсдуюших томах помешеиы подробные с |а|ьи авторитетных ученых, посвященные отдельным ферментам.) Кннетнка и чехинихм фермеитатпаных реакинй Гш|Ю А.Я.. 1974. Си|а(уа(х, Ь!пд|пй, апд епгупюаиЬыга1с совр(ешеп|агйу, Ргос Яоу. Хос„В !87, 397-407 .|слсйа Гк Р, 1975. Вшсапй спегху, арсе|бону.
ппд спгуппс сага)уыа Фе С)гсе с|тес|, Адтал. Епгупю)., 43, 219 410 Клоп!ст Л Я Айч г И'. Л. 1976. Пто1ппоп оГ спхуше 1олсдоп алд Фс дете)оршсп| о( «а|а)уис е)у|с|енсу, В|осЬсшмгу, 15, 5631-5640 Ийгмг! А., 1978 Еле|Хе|пи оГ епгушс сшп1уьп, Ргос На| Асад, зс|., 75. 5250 5254 (Рассматривается типо|с|а, в которой полчеркивается ааж. иая роль юектросгатнческих втаичолсйс|вий ) Аллостернческне втанмодейс тена М ллд .).. Сйалиснх 3 -Р. улсоЬ Г., 1963, Айопепс рго|е)пх апд сено)аг сон|го) аут|спи, ! Мо) В|о), 6, 306 329 (Классичсска» работа, и которой наложена кониышия об аллостернческих втаимодействиях.) б. Введение в энзнмологню 149 ч еа5 Г" чью начать Конде|к! О.
Е,,)г., 1973. Ргош|п Фаре апд Ь(о)ой)са( сошго), Хс|. Авсг., 229 (4). 52 64. (Прекрасно и|- хожены основные представяения о значении гибкости «онформапии дл» проявления спелифичнаети и регуляции ферчентативно|о лейстаия ) Кинг» по хнтичолпгвн 7ггы| А, 1977 Епхуп|е Хлгпсшге апд МссЬпшжп, Ргес|пап. [Имеется перевод. Форш| Э. С|рук|ура и мсхааитч лсйствия ферментов -М Мир, 1980.1(Ясное и четкое пало кение основных представлений о механизме фермсн в|инно|о лейс|иия. особое внимание уделено физическим аС- лептам ) Иллй Г', 1979 Рпгушабс яеаспоп Месйапввх, Ггесвап. (Прсвосхолггос описание химических основ фсрмептативпо|о лойе|вин Авторы покатыва|о|, что огромное количество фермеитативных реакний, протекпюших а биологических системах, мо:кно сгруппировать в несколько основных типов химических рсакпий.) Во|тг Р.О (сд.!, 1970.
ТЬе Ингуше| (Згд сд.), Асадсп|к Рте х. (Много|очный трактат по фсрчен|ам, солержашнй обширную ипформапию. В томах 1 и 2 изданных Молод 3., Игл|ел,т, Сйалдеит Х-Р, 1965. Оп Фс пашгс оГ айоа|сгк |гапппоп. ! Мо!. Вю).. 12, 88-118 (Описание молелн согласованно| о механизма аллостерических переходов.) Ко Ь!илд О. 8.. уг.. Леману б. Г й иег О..
1966 Сошрапхоп о( ехреппкп|а) Ь(пд)пй да|а апд Феогеиса( шодеь |п рго|с|м сон|а|пшх ьнЬоп|и, В)осЬевмгу, 5, 365-385 (Описание чолели по«ледо. нательного мелвин)ма аллостсрических переходов ) Молекулириыс вгаимодеистви» и свихыванис ЯнЬсм Г М, Игтйо(( П И'. Але гй и. ИПП, ТЬс опрп оГ арсе|пспу |п Ьгпд|пй: а де|влад ставр)е |п а рго|еш-ппс(ек всн1 (п|егаспоп.!п: 5сйппи К О. (ж1.). ТЬс Непгожлепсеь: зесопд 5|ш)у Ргойгаш, рр. 901 .912, Кгтсйс(сии 1)штегхйу Ргсьь.
Олшдгон Гт'., 1967. 39сак |п|егасцопь апд (Ье ыгпс|игь о/ Ыо)ой(са( васгопю1есп(сь. (п: Г)напои О.Г'. Ме!песЬпй Т, апд ХсЬ|шп Г О (едь.), ТЬе (чспп|асюпсок А гнпду Ргойгаш. рр. 46 56. Яосйе(ейег Пи|четы|у Ргсхь. 7лл(ом С, 197Х. ТЬе ЬудгорЬоЬк енес| апд |Ье огйашсадоп о( Ьт|пй |папег, Хс)енсе, 200, 1012-!018 18), м од !о-' 05 10 !о ю-' ЗО 10-' 90 10 10,4 14,5 22,5 33,8 40,5 4,1 6,4 11,3 22,6 33,8 0,11 !О-' 025 10 — т 034 10 0,45 10 0,58 10 0,61.
10 0,1 Ю вЂ” ' О З 10 - ' 05.10 !О 10-' зо ю-' 5,0 1О о,з ю — ' 05.10 10 10-' зо !о-' 9,0 1О 10,4 14,5 22,5 33,8 40,5 г,! 2,9 4,5 6,8 8,1 Вопросы и задачи 1. В осуществлении биосинтетических реакций, например синтеза ДИК, важную роль играет гидролиз пирофосфата до ортофосфата. У Е. сой этот гилролиз катализируется пнрофосфатазой, имеющей мол. массу 120 КДа и состоящей нз б идентичных субъединиц. У „очищенной пирофосфатазы составляет 2800 ед. на 1 мг белка. За единицу активности данного фермента принято количество фермента, гидролизующее 10 мкмоль пирофосфата за 15 мин при 37'С в стандартных условиях определения. а) Сколько молей субстрата в секунду гндролизует 1 мг фермента, если концентрация субстрата значительно выше Км? б) Сколько молей активных центров содержится в 1 мг фермента? Примем, что в каждой субъединице имеется по одному активному центру.
в) Каково число оборотов данного фермента? Сравните его с упомянутыми в этой главе числами оборота других ферментов. 2. Пенициллин гцдролизуется и тем самым инактивируется пенициллиназой — ферментом, имеющимся у ряда резистентных бактерий. Молекулярная масса пенициллиназы из о!ар)ту1осогсцз цигеиз составляет 29,6 кДа. Измеряли количество пенициллина, гцдролизуемого в 12 мл раствора в течение 1 мин в присутствии 10 ' г очищенной пенициллиназы как функцию концентрации пенициллина.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
