С.Г. Инге-Вечтомов - Генетика с основами селекции (1117682), страница 91
Текст из файла (страница 91)
Пользуясь этим материалом, можно обнаружить некоторые основные г»нй»ивин в эоолкл«ии гена. С Лнгономизакил генов эукариот по сравнению с генамн прокариот: и»чезновение оперонов, сопровождаемое потерей способности к реинициации в ходе трансляции рибосомами иРНК. Повидимому, это создает благоприятные условия для раздельной, а значит, и более тонкой регуляции функции отдельных генов. Кроме тою, автономизация генов открывает новые пути эволюции генома за счет хромосомных перестроек и транспозиций генов у эукариот. 2. Олигом»ризиния ;»нов находит свое отражение в распространении генов-кластеров. Возможно, это связано с потребностью в концентртции определенных ферментативных активностей, с ускорением и координацией определенных этапов метаболизма.
Как было показано на примере генетического контроля ДНК-полимеразы 1, эта тенденция проявляется уже у прокариот, отражая «нахоаки» эволюции в организации «старых» функций, таких, например, как реш|икация и репарация ДНК, а также некоторых других. 3. Полая»ни» мозаичной структуры гена. Интрон-экзонная струкзура гена распространена у эукариот. За редкими исключениями такая структура отсутствует у бактерий.
Правда, в генах тРНК архебикт»рий интроны найдены. 16* 4ВЗ Низшие эукариоты, например грибы, содержат интроны в некоторых генах, и много интронов встречается в генах многоклеточных эукариот. По мнению У. Гилберта, мозаичная структура способствует эволюционной перетасовке экзонов, кодирующих разные домены полипептидных цепей. Кроме того, У. Гилберт считает, что возможности неоднозначного сплайсинга вследствие модификационной изменчивости открывают путь для более широких поисков новых функций в форме адаптивных модификаций с последующим возникновением соответствующих генокопий, подхватываемых стабилизирующим отбором. 4.
Еще одна тенденция в эволюции гена связана со спечиализаиией и паразитизмом вирусов, т. е. максимальным использованием небольших молекул ДНК и РНК, повышающим их информационную емкость. Этим можно объяснить появление перекрываю- и(ихся генов. 19.3. Роль генных мутаций в эволюции гомологичных генов и белков Выявление некоторых общих тенденций в эволюции структурных генов еще не объясняет того, как изменяются гены. Для выяснения этого вопроса предприняты многочисленные исследования по сравнению белков, а затем и самих генов, кодирующих эти белки. Прежде всего, были изучены гомологичные белки и гомологичные гены.
Проблема гомологии генетических структур различных организмов была выдвинута еще Н. И. Вавиловым в его законе гомологических рядов в наследственной изменчивости (см. гл. 12). Подойти к рассмотрению этой проблемы вплотную удалось благодаря использованию методов молекулярной генетики. Доказать гомологию генов можно только исследуя белки — продукты генов или непосредственно сами гены. В настоящее время общепринято, что третичная структура белковой молекулы полностью определяется ее первичной структурой.
В то же время исследования последних лет продемонстрировали значительную изменчивость первичной структуры гомологичных белков, выполняющих одни и те же функции у разных видов и удивительное постоянство их третичной структуры (рис. 19.5). При сравнении цитохрома С лошади и свиньи показано, что, различаясь по 17 аминокислотным остаткам из !04, они тем не менее имеют почти идентичную третичную структуру. Единственное различие, которое было предсказано, касалось локализации некоторых боковых цепей.
У прокариот различия в аминокислотных последовательностях гомологичных белков разных видов значительно больше, чем у эукариот. Конформация всех изученных к настоящему времени цитохромов С оказалась одинаковой, несмотря на значительную изменчивость их аминокислотных последовательностей (рис. 19.6). Предполагается, что неизменность третичной структуры белка в процессе эволюции обусловлена действием стабилизирующей фор- рис. 19.5. Складывание полипептидных цепей (но Е.
Пукеркагп(- лю, 19бб): г) — а-гемоглобина человека; Б -- миоглобина кита й т $ Е Е ОО 6 та й А ЕА $ ТЧ ЧМО Е О 56 )Скда Е 6! КРВСД АСНДЕ О й О Т й Е Т О $ 6 Е МОЧ О ТА! 6 ачс Д А)КПК О й о К5 5 Оео и йайс О Т еРТ у е е ааамр ! т 5 уч Ранен чу ей к Рм ай тКНРВ КРЕКВ РХКН! РКтКМ вЂ” г О Е д )а Ч ТТ ТР )н 0$ тед УЕ НО 5АЧ5 -з РОВКА ОачКО О й от та ЕЕ Т МЕО 5 Р М 55УЕО Д 6 ! РЕР6$ Ч Д Е КДААŠ— )РЧОР ХКККО ао тй ЕТ Еа ЧЕ са т н! ЕУМКН АРСВК Рис. 19.б. Изменчивость последовательности аминокислотных остатков в малек ле ' у цитохрома С у 75 видов эукариот (суммарные ланные) (б. Е)гбапзкь Е. Магйо)!ааз, !977): А-- -- алании,  — аснарагиноаая кислета, или «сварагнн, С -- цистеин, Π— асларагнновзв кислота, Р— глугамнноаая кислота, Р— фенилалаиин, 6 — глнцин, Н вЂ” гнсгидии, нзолейцнн, К вЂ” лизни, 1.
— лейцнн, М вЂ” мегионнн, и — аснарагнн, Р— аролнн, ()— глугамнн, В -- аргннин, 5 — серии, т -- греоннн, ч - валин, )ч — грннтофан, х — трннегнллнзнн, Ч вЂ” тнрознн, Š— глугаиннозав кис:юга, нли глугамнн 485 ТЕ $5Е ЕР.Р Рдра РДКДР аккхкй 6 о о йв)йа ТТА5Е $$ЧЕО ЕЕЕРР ОРУДД АОРКК О Май $ТТ Е55 ОРЕА МАЕЧ 5!АК 67ККВ о й т Е т Р уа тд РДУ$К й т Е а 6 дач! чй)н ВКНЕЕ О ЕО ай( дтч ВВ! ОККСР Е О й 5 0$ ОА МААМ 65)КК АМКВВ 6 Т О 5 й ЕТ$5 А5ЕЕ ЧАОО ЕСАА кккке о ой т йц ЕЕМЕО ООООА ОДДАЧ АККЕК т й Е ета 55Д Оача НК)АР й 5 О 6 Д М У Ч 5 Р ! А Н Уст!ар — и мы естественного отбора, направленного на поддержание конформации белковой молекулы, оптимальной для выполнения функции. Этот процесс в значительной степени зависит от структуры генетического кода: очень часто замена одной пары оснований, вызванная в каком-либо гене мутацией, приводит к подстановке аминокислоты по своим физико-химическим свойствам максимально подобной исходной (см.
рис. 15.16). Влияние аминокислотных замен в различных участках белка на его структуру и функцию не равноценно, так как белковые молекулы на уровне своей третичной структуры образуют отдельные функциональные центры. Поэтому все аминокислотные остатки, входящие в состав белковой молекулы, можно разделить на три условные группы: 1) входящие в функциональные центры, 2) не входящие непосредственно в центры, но необходимые для формирования их вторичной и третичной структуры; 3) остальные, которые не существенны для функционирования и сравнительно легко заменимы другими остатками.
Такая организация белковых молекул значительно ограничивает изменчивость их первичной структуры. Чтобы получить распространение в популяции, аминокислотные замены не должны нарушать структуру функциональных центров белка, а следовательно, не должны затрагивать аминокислотные остатки, входящие в эти центры, а также аминокислотные остатки, которые непосредственно не участвуют в образовании центров, но необходимы для их формирования, т. е.
они не могут касаться остатков, выделенных в 1-ю и 2-ю группы. Для аминокислот 3-й группы также не все замены приемлемы: недопустимы такие, которые приводят к значительным изменениям размера или полярности аминокислот, поскольку это нарушит стабильность или заряд белковой молекулы. Создается впечатление, что в процессе эволюции возможности изменчивости белков крайне ограничены. И тем не менее, как это ни пародоксально, было обнаружено, что аминокислотные последовательности гомологичных белков разных видов в некоторых случаях могут различаться более чем на 50 / своих аминокислотных остатков.
Это противоречие получило свое разрешение в работах американских исследователей У. Фитча и Е. Марголиаша, в основе которых лежит сравнительный анализ структуры и функции цитохрома С у организмов разных таксономических групп. 19.4. Ковврионы Аминокислотная последовательность цитохрома С к настоящему времени определена более чем у 75 видов эукариот. Обнаружено не только сильное различие первичной структуры некоторых белков, но также и то, что, несмотря на все перечисленные ограничения, более 75 '/ аминокислотных остатков цитохрома в процессе эволюции варьировали (см. рис. 19.6). На основании аминокислотных последовательностей современных цитохромов была определена наиболее вероятная первичная 486 структура их общего предшественника, которую сравнили с амииокислотными последовательностями цитохромов разных видов.
Данный подход позволил определить варьирующие амииокислотиые остатки в цитохромах организмов, относящихся к разным таксоиомическим группам. При этом неожиданно было обнаружено, что цитохром любого вида эукариот имеет только 4 — 10 амииокислотиых остатков, которые могут подвергаться заменам.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
