И.Л. Кнунянц - Химическая энциклопедия, том 3 (1110089), страница 18
Текст из файла (страница 18)
Он варьирует не только в зависимости от штамма, но и в пределах одного и того же штамма, а также от условий культивирования и фазы роста. У вирусов, имеющих липопротеииовую оболочку, лнпндный состав мембран также не постоянен и определяется составом липидов клетки-хозяина. Липиды-осн. строит, материал, из к-рого формируются клеточные мембраны. Сложность, многообразие и изменчивость липидного состава мембран позволяет предположить, что онн участвуют также в регуляции важнейших мембранных процессов. Мембранные белки. Мол. масса мембранных белков обычно варьирует в пределах от !О тыс. до 240 тыс.
Они значительно различаются между собой по прочности связывания с мембраной. Белки, наз. периферич. или поверхностными, сравнительно слабо связаны с мембраной и отделяются от нее в мягких условиях, напр. в р-рах, имеющих высокую ионную силу или содержащих комллексоны. Намного прочнее связаны с мембраной т. наз. интегральные, нли внутримембранные, белки (см. рис.). Чтобы нх выделить, требуется, как правило, предварительно разрушить мембрану с помощью ПАВ илн орг. р-рителей. Пернферич, белки по своим св-вам мало отличаются от обычных водарастворимых белков. Характерная особенность интегральных белков †плох р-римость в воде и склонность к образованию ассопиатов.
Их удастся перевести 49 МЕМБРАНЫ 29 в р-р при добавлении ПАВ, иногда с помощью орг, р-рителей (напр., 2-хлорэтанола, бутанола, ДМФА). Особеннкють интегральных белков — наличие в нх полипептиднай цепи довольно протяженных участков с преобладающим содержанием неполярных аминокислот. Как правило, этн участки имеют конформацшо а.спирали, на наружной стороне к-рой расположены боковые углеводородные фрагменты аминокислотных остатков, в результате чего всв спираль, в целом, приобретает гидрофобный характер. Доля а-спнральньгх участков в мембранных белках довольно велика (составляет 30-50огв), остальнав часуь полипептндной цепи находится ирены.
в форме неупорядоченного клубка. Участков с р-структурой, как вравило, мало. Сыма моввякнаа моделя клетоаяон мембранм г — полярная головка мол«гули лнпнда, 2-углеводородная пепе молекул« маада, 3-внтегралвямв белок Гидрафобные а-спиралъные участки интегральных белков обычно содержат от ! 7 до 26 аминокислотных остатков, что вполне достаточно, чтобы полипептидная цепь однократно пересекла М. б. В белках, к-рые пронизывают М.
б. насквозь, такие г ндрофобные тяжи соединяют между собой полярные области белковой молекулы, находящиеся на противоположных сторонах мембраны. У белков, расположенных только на одной стороне М.б. и погруженных в нее лишь частично, и-спиралн служат своеобразным гидрофобным «якорем», прочно удерживающим белок в мембране. В нек-рых случаях «заякориванне» белков в М.б. происходит при помощи ковалентно связали»ух с ними липидов. Типичные примеры белков, к-рые удерживаются в М б. благодаря гидрофобному а-спиральному участку полипептидной цепи,-цитохром Ь;редуктаза и цитохром Ь,. К белкам, полнпептидная цепь к-рых однократно пересекает М.
бп относятся, напр., антигены тканевой совместимости и мембраносвазанные нммуноглобулнны, к белкам, пересекающим М.б. более одного раза, — бактернородопсии. Нередко мембранные белки представляют собой сложные комплексы, состоящие нз песк. субъединиц (напр., цитохром с-оксндаза состоит нз !2 субъеднннц). Мембранные белки наряду с лнпидамн играют важную структурную роль, кроме этого они ответственны за выполнение подавляющего большинства спецнализир. фщий отдельных мембран.
Они служат катализаторами протекающих в мембранах и на их пов-стн р-цнй (см., напр., Лыхадие), участвуют в рецепции гормональных н антнгенных сигналов и т.п. (см., напр., Адклилангяпклава), выполняют транспортные ф-цни, обеспечивают пиноцнтоз (захват клеточной пов-стью и поглощение клеткой жидкости), хемотакснс (перемещение клетки, обуслав.тонное градиентом концентраций к,-л, в-ва в среде) н т.п. Мн. из пернферич, белков — компоненты цнтоскелета (совокупность фнламентов и мнкротрубочек цнтоплазмы) н связанных с ним сократит.
элементов, к-рые обусловливают форму клетки н ее лвнженне. 50 30 МЕМБРАНЫ Ферментативная активность присуща мн. мембраносвязанным белкам, причем мембраны разл. клеток и отдельных органоидов имеют свой характерный набор ферментов. Как правило, ферментные белки располагаются в М. б. в определенном порялке, к-рый делает возможным последовательное протекание р-ций метаболич. цикла.
Молекулярная организация мембран. Структурная основа М. б.— линидный бислай. В продольной плоскости М. б. представляет собой сложную мозаику из разнообразных липидов н белков, причем их распределение по пов-сти М. б. неоднородно. В нек-рых М. б. имеются обширные участки лнпндного бислоя, практически свободные от белков (напр., в эритроднтах белки занимают только 35«4 площади пов-сти всей М.
б., в микро«омах-23'Ал). При высоком содержании белка в М.б. липиды не образуют сплошной бислай, а располагаются в виде отдельных вкраплений между белковыми молекулами. Сам липидный бислой в мембране может иметь доменную структуру в результате, напр., сосуществования несмешиваемых липидных фаз, находящихся в двух разя. физ.
состояниях-геленам и жидкокристаллическом. Часть липидов в М.б. может находиться также в составе т. наз. небислойных фаз (мицеллярная фаза, гексагон. фаза и др.). Ассоциации лнпнлов в М.б. способствует также их взаимод. с многозаряцными катионами (Са', Мйг» и др.), периферич. белками, нек-рыми мембраноактивными в-влми (напр., гормонами). Спсцнфич. взаимод. между отдельными белками приводят к тому, что в М. б. образуются белковые ассоциаты, нли ансамбли, к-рые по составу и св-вам отличаются от окружающих участков мембраны и часто окружены липидами определенного типа.
Иногда лшюпротеннавые участки М.б., содержащие характерный набор белков и липидов, удастся вылелить прн фрагментации мембран. Образование ассоциатов белков может происходить также в результате их спецнфич. связывания на пов-сти М.б, с нек-рыми водо- растворимыми белками (напр., с антителами, лектинами) или прн фазовом переходе липидов в мембране (обычио белки скапливаются там, где липиды продолжают оставаться в жнпкокрнсталлич. состоянии). Неоднородность М, б.
связана также со структурными и фуикцион, различиями наружной и внутр. сторон мембраны, обусловленными неодинаковым распределением отдельных компонентов (белков, лигпщов, углеводов и др.). Характерный пример асиммстрич. распределения липидов — плазматич.мембрана эритроцитов. Холинсодержащие фосфолипнды (фасфатндилхолин и сфишомиелин) преобладают у иих на наружной стороне мембраны, а фосфатидилэтаноламин, фосфатндилсерин и фосфатидилинозит связаны преим. с ее внутр. пов-стью, обращенной в сторону цитоплазмы.
Сходное распределение фосфолипидов обнаружено в плаэматич. мембранах др. животных клеток. Если асимметрия в расположении липидов в большинстве случаев в М. б. носит относит. характер (т. е. на наружной и виутр. стороне мембраны находятся обычно одни и те же лнпиды, хотя и в разной концентрации), то асимметрия в расположении белков является абсолютной-все молекулы данного белка определенным образом расположены в мембране. Так, цитохром Ьл всегда локализован только на цитоплазматич, стороне мембраны эндоплазматнч.
ретикулума. В случае проникающего через мембрану эрнтроцнтов белка гликофорина (ответствен за мн. ф-ции, в т. ч. препятствует слипанию эритроцитов) Х-конец полипептидной цепи, содержащий ковалентно связанные углеволы, находится на наружной пов-сти, а С-конец-на цитоплазматич. стороне мембраны. Строго определенную ориентацию в М. б. имеют все молекулы бактернородопсина, у к.рого полнпептидиая цепь песк. раз пересекает липндный бисяой, а также сложныс белковые комплексы, состоящие из песк.
субьединиц (напр, цитохромоксидаэа, аденилатциклаза). Отдельные компоненты М. б. могут менять свое взаимное расположение, перемещаться в ней на значит. расстояния, а также покидать мембрану или внедряться в нее в ходе разл. метаболич. процессов. Такая динамичность позволяет М.б. 51 быстро адаптироваться к изменению условий окружающей среды и оперативно откликаться на разнообразные внеш. сигналы и стимулирующие воздействия. Динамич.
св-ва М.б. обусловлены текучестью липидного бислоя, гидрофобная область к-рого в жидкокристаллич. состоянии имеет микровяэкостгн сравнимую с вязкостью легкой фракции машинного масла. Поэтому молекулы лнпндов, находящиеся в бислое, обладают довольно высокой подвижностью и могут совершать разнообразные движения- поступательные, вращательные и колебательные.
В случае липилов большой вклад в подвижность дают внутримол. движения углеводородных цепей. Они происходят путем гош-принс-поворотов (см. Кан!бориационний анализ) смежных звеньев углеводородной депп вокруг связи С вЂ” С. Благодаря высокой конформац. подвижности цепей в них постоянно возникают изгибы и изломы, что приводит к нарушению регулярного расположения липидных молекул в бислое и к появлению в нем дефектов упаковки, называемых «кинки» и «джо~ти». Внутримол, нодвижность разл. участков липидной молекулы, находящейся в бислое, неодинакова.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
