Том 1 (1109823), страница 18
Текст из файла (страница 18)
11 и О' Валин ()гАЕ) сн ни с с — он Н О лейцин ($.егг) Алании (АЕА) Е ни — с с — он Н О 0 Д дц ь с , ° д ц. в состав белков, гшказаны слепи и внизу. Можно видеть, что они имеют одина- ковую опруктуру и отличаются только боковыми грутгами. В зависимо- сти от свойств боковьы грунн аминоки- слоты недрам)елялнп ка неполнрныс, полярные незаряженные, отрицательно ааряженпые (кислотные) и положи- жительно заряженные (основные). Неполярные молекулы нврасгпворимьг в воде, а заряженные и полярные раство- римы с=(: н 1 СН, Нгн-4 С-ОН 1 !! Н О СН2 — СН2 1 сн, С!и-с — он о Н' сн, 1 НИ вЂ” С вЂ” С 'Он '.1 11 Н О ни — с — с он 1 11 Н О Метионнн (ЫЕТ) Пронин (РЕО) Тринтофан (ТЕР) Фенипаяанин (РНЕ) Полярные незаряженные 1 сн, 1 ОН 1 сн, нги~ 1 $ н О СН3 1 Н вЂ” С вЂ” ОН Нгн-3 С ОН 1.
11 Н О Н .Нгн С вЂ” С ОН 1 11. Н' О Нгн — С-С-ОН ! !1 Н О Цисгеин (СУБ) Треонин (ТНЕ) Гяиции (С( У) Серии (БЕЕ) ОН о ин, 1 СН2 1 сн 1 нгн — с — С вЂ” Он ! Н О о ин, ~~с~ СН2 1 Нгн — С вЂ” С вЂ” ОН 1 !! Н, О сн ни с — с — он 1 !! Н О Гпутамин (СТР() Аспарагин (АБИ) Тирозин (ГТЕ) Основные (попожитеяьно заряженные) Кислотные (отрицатепьно заряженные) сн,— ин, сн, ! СН, 1 сн, 1 н,и+-с-с-он, 1 И Н О О О зг г' сн, 1 СН2 1 НТИ-С-С-ОН 1 Н О НС вЂ” И сн С вЂ” ИН 1 сн 1 НИ вЂ” С вЂ” С ОН !1 Н О Аргинин ГАЕС) л ()ТБ) Аспарагнноная кислота (АБР) Гпутаминоная кислота (сео) Гистндин (Н)Б) О О С 1 СН2 ни — с с,он !! Н О сн, 1 1 сн 1 СН2 1 ин, 1 С=И Н 1 ин СН, 1 сн 1 сн 1 н,и'-с — с-он 11 Н О Рис.
3-15. Свлзи между амииокыслот- ными остатками называются петпид- ными. Они формируются при огпщепле- нии молекулы воды. как и в случае гюли- сахаридов. Связи, выделенные здесь ленная цепь. Линейное расположение аминокислот Называется первичной структурой белка. Конец цени, кесущий акиногруппу, называетсл А)-концом, карбоксильную группу — С-концом цветом, всегда образуются между кар- боксильиой группой РСООН1 одной аминокыслоты и аминогРУппой Р)ЧНг) соседней.
Следовательно, основная струюпура белка — длинная неразветв- Полнпептнл ОН ОН СН, г)н Х -конец сн, н СН, СНе СН1 — СН ! ! С-конец (аыннный) ! ! (карбокснльный) — — — — — — — МН,— СН вЂ” С-Хн — СН вЂ” ~--)ЧН вЂ” СН вЂ” С вЂ” НН вЂ” СН:— С вЂ” НН вЂ” СН вЂ” С вЂ” ХН вЂ” Сн — С вЂ” ОН вЂ” — — — —— !! !) $ !! А1А 0ЬУ 1УЛ СЬЬ УАЬ 5ЕК Вторичная структура Л!5 Лтн сь АйС мй тку Лзй Льх МО РИУ лис 1 сьу П вЂ” 1.У5 УА1.
1 и пгй го 1ОО кгй Ли' 111У ААРГЬУ ЧА1 Ггх мы 1Ы 1хз АЬА г,т А1А Амиеный конец Нг лйспйогт А5И ню то МА ыо пт ГУ5 5-5 1 Ух Лйн лис чы, Азй Сгх АКС А5Н гак Стх чгк ю Н.Е 55й 00 Агл 50 ГУ5 5 5-Гзз тий Н.г Лзг АР.А зги ия щ. АКГ 60 Азы!ьо сгн . 1ЬО Рис.
3-)б. Первичная сгпруктура фер- мента лизоцима )двумерная модель). Лизоцым — белок, содержащий 129 аии- иокислотньш оспютков, образующие поттептидную целее которал в четы- рех месгпах соединена дисульфидиыми связали Р5-5-1 )ио В. С. Рйг)йуз. Тгге Тьгее-Випепзгопгй 5иис1иге ог' ап Епхуте Мо)есгйе. Соруггбдг 19бб Ьу 5сгмигую Атепсал, 1пс.) АВН ГУКАКС ...„ и 1' тукз,к '1ЛУ 1,1Х Лз тку но уль 50 ГУ5 Кс Аьл Сз.ь Члг м р А1.5 Пгй гтз тйт 11У 5 Аьл 1-Ух с мы аз ГУ5 РИЕ льу АКС лкс Аьл сю 1О 150 Ой АКС 1.Н 5 ЫС Г оси о Кейс ыеыъаый ыеиеи В клетке гюлипептидные цепи самопроизвольно образуют упорядоченные вторичные структуры, наиболее распространенная из которых — альфа-спираль — похожа иа винтовую лестницу (рис.
3-17). Она имеет постоянную геометрию с одним витком спирали через каждые 3,6 аминокислот. Спиральная конфигурация полипептзп)ной цепи поддерживается l С~ее ~~/ и Рш". 3-17. Альфа-спираль, поддерживае- мая водородными связями )пунктирные линии). Связи образуются между ато- мом кислорода карбоксильной группы одной аминокшлоты и атомом водо- рода амыногруппы другой, расположен- ной через чегиыре аиинокислотныг остшпка. Не показанные на этом рисунке й-группы присоединены к уьее- родным атомам, отмеченным цвет- ными пючками, ы направлсиы наружу.
Шаг спирали приходится на каждые 3,6 аминокислотных остатка водородными связями между соседними витками, причем атом водорода аминогруппы одной аминокислоты соединя- ется с атомом кислорода гидроксильной группы другой ами- нокислоты, находящейся на соседнем витке спирали. Третичная и четвертичная структура Полипептидные цепи могут быть уложены в глобулы. формируя третичную структуру белка. На рис. 3-18 показана укладка основной цепи фермента лизоцима.
Большинство биологически активных белков, таких, как ферменты, являются глобулярными. Глобулярное строение имеют и специализированные белки клеточных мембран. Микротрубочки построены из большого числа сферических субъединиц, каждая из которых является глобулярным белком. Третичная структура белка определяется его первичной структурой и поддерживается главным образом водородными и илектростатическими свюями 1см. рис. 3-14), а также Рис. 3-18. Этат ршупак дает представ- взаимодействиями между аминокислотными остатками и молекулами воды. Эти связи относительно слабы и могут довольно легко разрушаться в результате физических или химических изменений среды, например повышения температуры или увеличения кислотносги. Разрыв образующих третичную структуру связей приводит к денатурации белка. Хорошилс примером денатурации служит свертывание белка при варке яиц.
Когда белки денатурируют, полипептидные цепи развертываются, что приводит к потере биологической активности белка. Организмы не могут существовать при экстремально высокой температуре, поскольку в этих условиях их ферменты и другие белки становятсл нестабильными и теряют свою активность в результате денатурации. Четвертичная структура белка определяется тем, как расположены относительно друг друга образующие его полипептидные цепи. Большинство крупных белков построено из нескольких полипептидных цепей, как идентичных, так и различающихся между собой. Из двух или большего числа полипептидных цепей состоят, например, молекулы многих ферментов. Ферменты — крупные глобулярные белки, действующие как катализаторы.
(Молекулярная масса различных ферментов варьирует от 12 000 до 1 000 000 и более.) Катализаторы — это вещества, которые ускоряют химическую реакцию путем понижения энергии активации, но сами при этом не изменяются. Поскольку катализаторы не меняются в процессе химической реакции, они могут использоваться неоднократно и очень эффективно. В лаборатории скорость химических реакций обычно повышают нагреванием, что увеличивает силу и частоту сюударений молекул. Однако в клетке одновременно протекают сотни различных реакций, и тепло неизбирательно ускорило бы их все. Более того, повышение температуры мспкет привести к плавлению липидов„денатурации белков и ряду других деструктивных изменений.
Только благодаря катализаторам-ферментам химические реакции в клетке проходят с большой скоростью и при относительно низкой температуре. Если бы не было ферментов, реакции протекали бы так медленно, что их результат вряд ли бы имел значение.
Ферменты, как правило, называют, добавляя окончание -аза к корню названия субстрата. Например„амилаза катализирует гидролиз амилозы (крахмала). Сейчас известно около 2000 различных ферментов, и каждый из них способен катализировать определенную химическую реакцию. Механизм действия ферментов в биологических реакциях будет описан в гл. 5. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ Нуклеиновые кислоты — это сложные молекулы, полимеры нуклеотидов„кахсдый нуклеотид состоит из трех субъединнц: фосфатной группы, пятиуглеродного сахара (пентозы) и азотистого основания, названного так потому, что в его состав наряду с углеродом входит азот.
Существуют два типа нуклеиновых кислот — ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). ДНК вЂ” зто молекула, хранящая генетическую информацию. РНК слуцких переносчиком этой информации. ДНК через РНК «диктует» белкам их структуру, а значит, и «руководит» всей деятельностью клетки. Нуклеотиды содержат азотистые основании двух типов: пиримидины, имеющие одно кольцо, и пурины, имеющие два кольца (рис.
3-19). Три пиримидина, входящие в состав нуклеотидов, — зто тимин, цитозин и урацил. ДНК содержат тимин и цитозин, РНК вЂ” цитозин и урацил. Два пурина в нуклеотидах — это аденин и гуанин. И РНК, и ДНК содержат эти пурины. В состав молекул ДНК и РНК входят два сахара: в ДНК вЂ” дезоксирибоза, в РНК вЂ” рибоза, «Дезокси» означает «минус один кислород», и только в этом, как показано на рис.
3-19, заключается различие между двумя пентозами. Взаимодействие РНК и ДНК, их структура, функции и история открытия изложены в гл. 8. ДРУГИЕ ПРОИЗВОДНЫЕ НУКЛЕОТИДОВ Нуклеотиды и их производные выполняют в клетке разнообразные функции. Осюбенно большое значение имеют АТР (аденозинтрифосфат, см. рис. 5-10) и АРР (аденозиндифосфат).
Почти всегда энергетические процессы в клетке связаны с переносом фосфатных групп, в котором АТР и АРР играют основную роль. Участие этих молекул в энергетическом обмене обсуждается в гл. 5. Нуклеотиды являются важными составными частями ряда других молекул, принимающих участие в переносе энергии. К таким соединениям относится НАР (никотинамида- дениндинуклеотШС), который содержит нуклеотид аденин и фосфат (см.
рис. 5-8). Широкое использование связи пурин- сахар-фосфат в транспорте энергии может быть связано с тем, что образуемые с ее помощью крупные заряженные молекулы не проходят сквозь мембраны и поэтому не могут «ускользнуть» из клеток и ограниченных мембранами органелл или, наоборот, «проскользнуть» в них. ЗАКЛЮЧЕНИЕ Живая материя построена лишь из небольшого числа элементов, встречающихся в природе. Ее основную массу составляет вода, остальное приходится главным образом на органические соединения — углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты.
Углеводы служат первичным источником энергии для живых систем и являются важнейшими структурными элементами клеток. Самые простые углеводы — моносахариды, такие, как глюкоза н фруктоза. Моносахариды могут соединяться, образуя дисахариды, например сахарову, и полисахариды (представляющие собой цепи из многих моносахаридных единиц) — крахмал и целлюлозу. Дисахариды и полисахариды можно расщепить на исходные мономеры с помощью гидролиза.
Липиды также являются источником энергии и структурным материалом клеток. Соединения этой группы — жиры, кутин, суберин, воска и фосфолипиды, — как правило, не растворяются в воде. Белки — очень крупные молекулы, построенные из длинных цепей аминокислот, называемых полипептндами. В состав белков входит всего 20 аминокислот, которых тем не менее достаточно для образования огромного числа белковых молекул. Основные уровни организации белка: (1) первичная структура, или линейная последовательность аминокислот; (2) вторичная структура, или способ свертывания полипептидной цепи; (31 третичная структура, или способ Азотистое основание А девин ! ЬГФС см'Н~ нс,, с.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
