Главная » Просмотр файлов » Выключение синтеза белка в бактериальной клетке с помощью олигоглутамилирования рибосомного белка S6

Выключение синтеза белка в бактериальной клетке с помощью олигоглутамилирования рибосомного белка S6 (1105555), страница 16

Файл №1105555 Выключение синтеза белка в бактериальной клетке с помощью олигоглутамилирования рибосомного белка S6 (Выключение синтеза белка в бактериальной клетке с помощью олигоглутамилирования рибосомного белка S6) 16 страницаВыключение синтеза белка в бактериальной клетке с помощью олигоглутамилирования рибосомного белка S6 (1105555) страница 162019-03-14СтудИзба
Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 16)

P. 2872-2877.27. F.N. Chang. Temperature-dependent variation in the extent of methylation of ribosomalproteins L7 and L12 in Escherichia coli. // J Bacteriol. 1978. V. 135. P. 1165-1166.28. X. Liu, J.P. Reilly. Correlating the chemical modification of Escherichia coli ribosomalproteins with crystal structure data.

// J Proteome Res. 2009. V. 8. P. 4466-4478.29. A.T. Gudkov. The L7/L12 ribosomal domain of the ribosome: structural and functionalstudies. // FEBS Lett. 1997. V. 407. P. 253-256.30. J. Brosius, R. Chen. The primary structure of protein L16 located at the peptidyltransferasecenter of Escherichia coli ribosomes.

// FEBS Letters. 1976. V. 68. P. 105-109.31. C.N. Chang, M. Schwartz, F.N. Chang. Identification and characterization of a newmethylated amino acid in ribosomal protein L33 of Escherichia coli. // Biochem BiophysRes Commun. 1976. V. 73. P. 233-239.32. B. Polevoda, F.

Sherman. The diversity of acetylated proteins. // Genome Biology. 2002. V.3. P. reviews0006.33. M.W. Vetting, D.C. Bareich, M. Yu, J.S. Blanchard. Crystal structure of RimI fromSalmonella typhimurium LT2, the GNAT responsible for N(alpha)-acetylation ofribosomal protein S18.

// Protein Sci. 2008. V. 17. P. 1781-1790.34. L. Miao, H. Fang, Y. Li, H. Chen. Studies of the in vitro Nalpha-acetyltransferase activitiesof E. coli RimL protein. // Biochem Biophys Res Commun. 2007. V. 357. P. 641-647.35. S.F. Clatterbuck Soper, R.P. Dator, P.A. Limbach, S.A. Woodson. In vivo X-ray footprintingof pre-30S ribosomes reveals chaperone-dependent remodeling of late assemblyintermediates. // Mol Cell.

2013. V. 52. P. 506-516.36. B. Wittmann-Liebold, B. Greuer. The primary structure of protein S5 from the small subunitof the Escherichia coli ribosome. // FEBS Lett. 1978. V. 95. P. 91-98.37. I. Janda, M. Kitakawa, K. Isono. Gene rpmF for ribosomal protein L32 and gene rimJ for aribosomal protein acetylating enzyme are located near pyrC (23.4 min) in Escherichiacoli.

// Mol Gen Genet. 1985. V. 201. P. 433-436.38. A. Yoshikawa, S. Isono, A. Sheback, K. Isono. Cloning and nucleotide sequencing of thegenes rimI and rimJ which encode enzymes acetylating ribosomal proteins S18 and S5 ofEscherichia coli K12. // Mol Gen Genet. 1987. V. 209.

P. 481-488.39. R.A. Poot, R.E. Jeeninga, C.W. Pleij, J. van Duin. Acetylation of ribosomal protein S5affected by defects in the central pseudoknot in 16S ribosomal RNA? // FEBS Lett. 1997.V. 401. P. 175-179.10240. A.G. Cumberlidge, K. Isono. Ribosomal protein modification in Escherichia coli. I. Amutant lacking the N-terminal acetylation of protein S5 exhibits thermosensitivity. // JMol Biol. 1979.

V. 131. P. 169-189.41. B. Roy-Chaudhuri, N. Kirthi, T. Kelley, G.M. Culver. Suppression of a cold-sensitivemutation in ribosomal protein S5 reveals a role for RimJ in ribosome biogenesis. // MolMicrobiol. 2008. V. 68. P. 1547-1559.42. C.A. White-Ziegler, A.M. Black, S.H. Eliades, S. Young, K. Porter. The N-acetyltransferaseRimJ responds to environmental stimuli to repress pap fimbrial transcription inEscherichia coli. // J Bacteriol. 2002. V. 184. P.

4334-4342.43. M. Yaguchi. Primary structure of protein S18 from the small Escherichia coli ribosomalsubunit. // FEBS Lett. 1975. V. 59. P. 217-220.44. K. Isono, S. Isono. Ribosomal protein modification in Escherichia coli. II. Studies of amutant lacking the N-terminal acetylation of protein S18. // Mol Gen Genet. 1980. V.177. P. 645-651.45.

M.I. Recht, J.R. Williamson. Central domain assembly: thermodynamics and kinetics of S6and S18 binding to an S15-RNA complex. // J Mol Biol. 2001. V. 313. P. 35-48.46. C. Terhorst, W. Moller, R. Laursen, B. Wittmann-Liebold. The primary structure of an acidicprotein from 50-S ribosomes of Escherichia coli which is involved in GTP hydrolysisdependent on elongation factors G and T. // Eur J Biochem. 1973.

V. 34. P. 138-152.47. Y. Gordiyenko, S. Deroo, M. Zhou, H. Videler, C.V. Robinson. Acetylation of L12 increasesinteractions in the Escherichia coli ribosomal stalk complex. // J Mol Biol. 2008. V. 380.P. 404-414.48. S. Tanaka, Y. Matsushita, A. Yoshikawa, K.

Isono. Cloning and molecular characterizationof the gene rimL which encodes an enzyme acetylating ribosomal protein L12 ofEscherichia coli K12. // Mol Gen Genet. 1989. V. 217. P. 289-293.49. S. Isono, K. Isono. Ribosomal protein modification in Escherichia coli. III. Studies ofmutants lacking an acetylase activity specific for protein L12. // Mol Gen Genet. 1981. V.183. P. 473-477.50. S. Ramagopal, A.R. Subramanian. Alteration in the acetylation level of ribosomal proteinL12 during growth cycle of Escherichia coli. // Proc Natl Acad Sci U S A.

1974. V. 71. P.2136-2140.51. M.W. Vetting, L.P. de Carvalho, S.L. Roderick, J.S. Blanchard. A novel dimeric structure ofthe RimL Nalpha-acetyltransferase from Salmonella typhimurium. // J Biol Chem. 2005.V. 280. P. 22108-22114.10352. T. Kazakov, K. Kuznedelov, E. Semenova, D. Mukahmedjarov, K.A. Datsenko, A.Metlytskaya, G.H. Vondenhoff, A.

Tikhonov, V. Agarwal, S. Nair, A. Van Aerschot, K.Severinov. The RimL Transacetylase Provides Resistance to Translation InhibitorMicrocin C. // J Bacteriol. 2014.53. W. Ge, A. Wolf, T. Feng, C.H. Ho, R. Sekirnik, A. Zayer, N. Granatino, M.E. Cockman, C.Loenarz, N.D. Loik, A.P. Hardy, T.D. Claridge, R.B. Hamed, R.

Chowdhury, L. Gong,C.V. Robinson, D.C. Trudgian, M. Jiang, M.M. Mackeen, J.S. McCullagh, Y.Gordiyenko, A. Thalhammer, A. Yamamoto, M. Yang, P. Liu-Yi, Z. Zhang, M. SchmidtZachmann, B.M. Kessler, P.J. Ratcliffe, G.M. Preston, M.L. Coleman, C.J. Schofield.Oxygenase-catalyzed ribosome hydroxylation occurs in prokaryotes and humans. // NatChem Biol. 2012. V.

8. P. 960-962.54. L.M. van Staalduinen, S.K. Novakowski, Z. Jia. Structure and functional analysis of YcfD, anovel 2-oxoglutarate/Fe(2)(+)-dependent oxygenase involved in translational regulationin Escherichia coli. // J Mol Biol. 2014. V. 426. P. 1898-1910.55. M. Kazemie. The importance of Escherichia coli ribosomal proteins L1, L11 and L16 for theassociation of ribosomal subunits and the formation of the 70-S initiation complex. // EurJ Biochem. 1975. V. 58.

P. 501-510.56. M. Kazemie. Binding of aminoacyl-tRNA to reconstituted subparticles of Escherichia colilarge ribosomal subunits. // Eur J Biochem. 1976. V. 67. P. 373-378.57. V.G. Moore, R.E. Atchison, G. Thomas, M. Moran, H.F. Noller. Identification of aribosomal protein essential for peptidyl transferase activity. // Proc Natl Acad Sci U S A.1975.

V. 72. P. 844-848.58. W.P. Tate, H. Schulze, K.H. Nierhaus. The importance of the Escherichia coli ribosomalprotein L16 for the reconstitution of the peptidyl-tRNA hydrolysis activity of peptidechain termination. // J Biol Chem. 1983. V. 258. P. 12810-12815.59. K.H. Nierhaus. The assembly of prokaryotic ribosomes. // Biochimie. 1991. V. 73. P.

739755.60. G. Funatsu, M. Yaguchi, B. Wittmann-Liebold. Primary stucture of protein S12 from thesmall Escherichia coli ribosomal subunit. // FEBS Lett. 1977. V. 73. P. 12-17.61. L.E. Post, M. Nomura. DNA sequences from the str operon of Escherichia coli. // J BiolChem. 1980.

V. 255. P. 4660-4666.62. J.A. Kowalak, K.A. Walsh. Beta-methylthio-aspartic acid: identification of a novelposttranslational modification in ribosomal protein S12 from Escherichia coli. // ProteinSci. 1996. V. 5. P. 1625-1632.10463. B.P. Anton, L. Saleh, J.S. Benner, E.A. Raleigh, S. Kasif, R.J. Roberts. RimO, a MiaB-likeenzyme, methylthiolates the universally conserved Asp88 residue of ribosomal proteinS12 in Escherichia coli. // Proc Natl Acad Sci U S A. 2008. V.

105. P. 1826-1831.64. S.J. Booker, R.M. Cicchillo, T.L. Grove. Self-sacrifice in radical S-adenosylmethionineproteins. // Curr Opin Chem Biol. 2007. V. 11. P. 543-552.65. M. Fontecave, E. Mulliez, M. Atta. New light on methylthiolation reactions. // Chem Biol.2008. V. 15. P. 209-210.66. K.H. Lee, L. Saleh, B.P. Anton, C.L. Madinger, J.S. Benner, D.F. Iwig, R.J. Roberts, C.Krebs,S.J.Booker.CharacterizationofRimO,anewmemberofthemethylthiotransferase subclass of the radical SAM superfamily.

// Biochemistry. 2009. V.48. P. 10162-10174.67. F. Forouhar, S. Arragain, M. Atta, S. Gambarelli, J.M. Mouesca, M. Hussain, R. Xiao, S.Kieffer-Jaquinod, J. Seetharaman, T.B. Acton, G.T. Montelione, E. Mulliez, J.F. Hunt,M. Fontecave. Two Fe-S clusters catalyze sulfur insertion by radical-SAMmethylthiotransferases. // Nat Chem Biol.

2013. V. 9. P. 333-338.68. M.B. Strader, N. Costantino, C.A. Elkins, C.Y. Chen, I. Patel, A.J. Makusky, J.S. Choy, D.L.Court, S.P. Markey, J.A. Kowalak. A proteomic and transcriptomic approach reveals newinsight into beta-methylthiolation of Escherichia coli ribosomal protein S12. // Mol CellProteomics. 2011. V. 10. P. M110 005199.69. S.

Arragain, R. Garcia-Serres, G. Blondin, T. Douki, M. Clemancey, J.M. Latour, F.Forouhar, H. Neely, G.T. Montelione, J.F. Hunt, E. Mulliez, M. Fontecave, M. Atta.Post-translational modification of ribosomal proteins: structural and functionalcharacterization of RimO from Thermotoga maritima, a radical S-adenosylmethioninemethylthiotransferase. // J Biol Chem. 2010. V. 285. P. 5792-5801.70. B.J.

Landgraf, A.J. Arcinas, K.H. Lee, S.J. Booker. Identification of an intermediate methylcarrier in the radical S-adenosylmethionine methylthiotransferases RimO and MiaB. // JAm Chem Soc. 2013. V. 135. P. 15404-15416.71. L.S. Asatryan, A.S. Spirin. Non-enzymatic translocation in ribosomes from streptomycinresistant mutants of Escherichia coli. // Mol Gen Genet. 1975. V. 138.

P. 315-321.72. H. Hitz, D. Schafer, B. Wittmann-Liebold. Primary structure of ribosomal protein S6 fromthe wild type and a mutant of Escherichia coli. // FEBS Lett. 1975. V. 56. P. 259-262.73. H. Hitz, D. Schafer, B. Wittmann-Liebold. Determination of the complete amino-acidsequence of protein S6 from the wild-type and a mutant of Escherichia coli. // Eur JBiochem.

1977. V. 75. P. 497-512.10574. J. Schnier, M. Kitakawa, K. Isono. The nucleotide sequence of an Escherichia colichromosomal region containing the genes for ribosomal proteins S6, S18, L9 and an openreading frame. // Mol Gen Genet. 1986. V. 204. P. 126-132.75. S. Reeh, S. Pedersen.

Post-translational modification of Escherichia coli ribosomal proteinS6. // Mol Gen Genet. 1979. V. 173. P. 183-187.76. W.K. Kang, T. Icho, S. Isono, M. Kitakawa, K. Isono. Characterization of the gene rimKresponsible for the addition of glutamic acid residues to the C-terminus of ribosomalprotein S6 in Escherichia coli K12. // Mol Gen Genet. 1989. V. 217. P. 281-288.77.

Характеристики

Список файлов диссертации

Свежие статьи
Популярно сейчас
Зачем заказывать выполнение своего задания, если оно уже было выполнено много много раз? Его можно просто купить или даже скачать бесплатно на СтудИзбе. Найдите нужный учебный материал у нас!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
6381
Авторов
на СтудИзбе
308
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее