Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (А. Уайт - Основы биохимии в 3-х томах), страница 63

DJVU-файл Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (А. Уайт - Основы биохимии в 3-х томах), страница 63 Биохимия (2711): Книга - 5 семестрOsnovy_biokhimii_Uayt_tom_2 (А. Уайт - Основы биохимии в 3-х томах) - DJVU, страница 63 (2711) - СтудИзба2019-05-10СтудИзба

Описание файла

Файл "Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_2" внутри архива находится в папке "А. Уайт - Основы биохимии в 3-х томах". DJVU-файл из архива "А. Уайт - Основы биохимии в 3-х томах", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биохимия" из 5 семестр, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. .

Просмотр DJVU-файла онлайн

Распознанный текст из DJVU-файла, 63 - страница

глутаминсинтетаза. АМР+ РР; — з- 2Р; лтаэ . итю. Мат+ глутамннсинтегаза. АМР+ Р~ -а глутамиисннтетаза+ АРР сумма: АТР— э АВР+ Р~ На синтез самой глутаминсинтетазы в Е. со11 и ее активность отрицательно влияет присутствие конечных продуктов метаболизма глутамииа, для биосинтеза которых используется амндная группа глутамина. В число этих многочисленных соединений входят триптофаи, гистидии, СТР, АМР, ОМР, глюкозамин-б-фосфат, утАО, аопарагин, глутамат и карбамоилфосфат. 1(роме того, тормозящее действие на активность фермента оказывают глицин, алании и серии. Сложный контрольный механизм, регулвруютций у Е. сой активность глутаминсннтетазы, не является универсальным для бактерий. Так, очищенный фермент из В.

зиЬИ1з, по-видимому, ие контролируется путем адеиплированпя, он не может также служить субстратом для глутампнсинтетаза — аденплплтраисферазы. Глутамансинтетаза животных тканей рассматривается в следующей главе. Глутамип занимает центральное место в азотистом обмене. Он является не только составной частью многих белков, но служит также источником азота при биосинтезе упомянутых выше соединений; кроме того, ан участвует в рассмотренной выше глутамагсннтазиой реакции. Сопряжение глута~матсинтазиой реакции с синтезом глутамина и различными реакциями переаминирования ак метАБОлизм АминОкислОт.1 (равд. 20.3.2) является главным путем АТР-зависимого необрати- мого синтеза практически всех аминокислот.

тлутеметеннтаеа глутамии + а-кагоглутарат + 1ЧЛРРН + Н+ е — е- 2 глутамат+ ХЛРРт (1~ глутеннненнтетаеа глутамат+ АТР + 1ЧНа — т глутамин+АРР+Р1 (2) етмнетренефереее глутамат + ЙСОСООН вЂ” ЯСНХНеСООН + а-катоглУтарат (3) сумма1 АТР+ ХН + ЙСОСООН+ ХАРРН + Н+— — е. ЯСНННаСООН+ АРР+ Р1+ ЫАРРе Роль глутамина в других биосинтетнчеоюих процессах обсуждает- ся в других разделах этой книги.

20.2.4. Синтез карбамоилфосфата Образование карбамоилфосфата, катализируемое карбамоилфосфатсинтетазой, является общеи начальной стадией процессов синтеза аргиннна и пнримидннов, протекающих далее различными путями. В дрожжах и у Атеигозрога имеются два различных фермента, один из которых каталиэирует резекцию (1), а другой— реакцию (2): ННа+СО +2ЛТР— е Нн1| — СΠ— Π— РО Н +2АРР+Р; глутамин + СОа + 2АТР— т- — н глутамииоаая кислота+ НаХ вЂ” СО-Π— Роем +2ЛРР+Р1 кар бамоим)ккфат Предполагается, что в ходе первой реакции образуется связанный с ферментом карбокснлфосфат НΠ— СΠ— О- — РОЗНЗ, который.

взаимодействуя с МНз, образует связанный с ферментом карбамоил — СΠ— КНЗ; последний в свою очередь реагируст с АТР, в результате образуется карбамоилфосфат. Ферменты другой природы, состоящие нз двух неидентпчных субъединпц, функционирующие у Е. со)1 и 5. 1урйгтиггит, катализируют обе приведенные выше реакции. Тяжелая субъедииица (М 110 000) фермента из 5. г'урйгтиг1ит катализнрует синтез карбамоилфосфата, используя МНЗ, но не глутамин, При добавлении легкой субьединицы (М 45 000) полностью восстанавливается способность использовать также и глутамин. Фермент активируется орнитином и тормозится ()МР; это регулирующее действие, по-ви- пь матлболнзм днмому, обеспечивает адекватный контроль за образованием карбамонлфосфата в соответствии с потребностями клетки в аргннине н пнримндинах. Действие этих эффекторов реализуется путем влияния на сродство фермента к АТР, У этих ферментов карбамонлфосфатоинтетазная активность прн использовании в качестве субстрата 11На примерно в дпа раза меньше, чем в случае глутамнна 1причем в условиях, когда концентрация глутамина в 1О раз меньше, чем ХН»).

Это позволяет понять особую роль глутамнна, обеспечивающего эффективный синтез карбамоплфосфата путем переамиднравания. При рН клеточного содержимого, только около 1% «аммиака» находится в ионизнровапной форме. В случае же глутамина фермент встречается с незаряженной ХНт-группой; гадким образом, клетка избегает высоких концентраций 1чН„оказывающих токсическое действво. У высших растений и животных выработалась способность использовать глутамнн для многих подобных процессов. 1(арбамоилфосфатсинтетазы животных рассматриваются в следующей главе.

20.3. Синтез аминокислот 20.3.1. Общие соображения Используя в качестве субстратов промежуточные продукты углеводного обмена и трн рассмотренные выше соединения, в составе которых фиксируется аммиак, клетки растений могут синтезировать все остальные 18 аминокислот. Это осуществляется в ходе процессов различной сложности, описываемых как одиночными, тик и многостадийными реакциями. Для некоторых аминокислот достаточно высокие скорости синтеза могут быть предсказаны на основе равновесного характера соответствующих реакций. Так, процесс переаминированпя, в результате которого образуется аспарагиновая кислота, имеет константу равновесия, близкую к 1.

глутаяат+ оасалоааетат ч:ссл: а аетоглутарат+ асаэртат Эта реакция беспрепятственно протекает слева направо, пока в реакционной среде есть оксалоацетат и возможно образование глутамата нз а-кетаглутарата, )т)А1аРН и ННа. Некоторые аминокислоты синтезируются подобньгм же образом. Другие, однако, образуются более сложным путем.

Постоянное образование всех аминокислот обеспечивается благодаря тому, что большинство путей их синтеза практически необратимы, т. е. сопровождаются значительным освобождением свобод~ной энергии. В общем случае это освобождение энергии проис- Ж МЕТАбОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ.1 ходит в результате реакций, в которых используется энергия АТР, гидролизующегося до АРР и Р«. Вще более эффективными являются реакции, сопряженные с гидролизом АТР до пирофосфата АТР— «АМР+РРй далее пирофосфат может необратимо гидролизоваться: РР« — «2Р«.

В других случаях синтез сопряжен с реакцией восстановления, в которой участвует пнридиниуклеотид; при этом равновесие сильно смещено в направлении продукта восста,новления, как, например, в рассмотренной выше глутаматдегндрогеназной реакции. При ознакомлении с последующим материалом следует учесть, что детальные данные о ферментах, участвующих в рассматриваемых процессах, получены в основном при исследовании ферментов немногих бактериальпых видов, в первую очередь Е. со1«, вследствие их относительно большей доступности. В гл. 1З показано, что эти клетки обычно используют в качестве восстановителя 1«)АРН. Только на последующих стадиях эволюции сформировались ферменты биосинтеза, специфичные к ХАРРН.

Следовательно, в тех случаях, когда в качестве восстановителя для бактернальиого фермента указан МАРН, то весьма вероятно, что соответствующие ферменты растений используют для этой цели НАРРН. Индивидуальные стадии в ходе синтезов аминокислот часто оказываются под контролем одного из регуляторных механизмов, рассмотренных в гл. 11. Во многих случаях (табл.

20.1) образующаяся аминокислота выступает как отрицательный аллостерическнй эффектор фермента, катализирующего кключевую» стадию на пути, ведущем к ее образованию (рис. 1!.2). В одном случае имеется ключевая стадия„предшествующая точке разветвления, ведущая к двум различным аминокислотам, а именно лизину н треонину.

Она регулируется различным образом у разных организмов. Так, образование (1-аспартнлфосфата (равд. 20.3.1) катализируется у Е. сой тремя различными ферментами, один из них специфичен н лизину, другой — к треоиину, а третий — к метионину. У других организмов эту реакцию катализирует один фермент, который слабо ингибпруется каждой из этих трех аминокислот в отдельности, но сильно ннгибируется при их совместном действии (согласованное тор»«ожение по типу обратной связи). Значительно более медленная регуляция осуществляется путем репрессии данной аминакислотой синтеза фермента, катализнрующего ключевую стадию на пути биосинтеза этой аминокислоты.

Мох;ет также наблюдаться репрессия образования всех ферментов бносннтетического пути, включая ключевую стадию. Примеры различных типов контрольных механизмов будут приведены в последующем изложении. Об их функционировании можно судить по поразительным различиям в росте бактерий на средах разного состава. Клетка, которая растет на среде, содержащей неорганические соли и углеводы, должны синтезировать все амино- мк метлволизм Ингнбвруеман Гевнцнв Лмннавнелета Глутамииовая кислота — в Х-аце- тилглутаминовая кислота Н-Лцетилглутамкиоваи кисло- та — е. Х-ацетклглутамат-5-фос- фзт Н-Ацетилглутвмил.у-полуальде- гид — Х-ацетилориитик Ориктаи — цитруллип Гомовястеив цистатиоиив АТР + 5-фосфорибозилпирофос- фат — фосфорибозил-АТР Треоиии — н а-кетомасляиая кис- лота а-Кетоизавзлерьяповая кислота + + ацетил-Сод — а-изопропил- яблочкая кислота Аспарагииовая кислота — в б-ас- партилфосфат Аспартилполуальдегид — +-2,З- дигидропнколииовая кислота О.Ацетилгомосерии + цистеии — в — в цистатиоиии + уксусиая кис- лота Гомосеряи — О-сукцииилгомо- серии Аспарагииовая кислота — 1.~1-ас- партилфосфат Глутамииовая кислота — глута- милпалуальдегид Фасфосерии — в.

серии Лспарагииовая кислота — е. 11-ас- партилфосфат Аспартил-б-полуальдегид — в го- масеряи Гомасерии 4-фосфогомосерив 5-Фосфошикимовая кислота — ваи- траииловая кислота Пировииоградиая кислота— а.ацегамолочиая кислота Е. соИ Абсгососсия И1и1апбсия Аргииии Е. соИ Е. соИ Печень крысы Б. Гурббтиггит Пи степи Гистидпи Изаяейции Летягин йеигоярого Лизки Е. соИ Е. соИ Иешоярого, дрожжи Иетионпи Ю. Гурббтигрит Е. соИ Е. соИ Пролив Псчеиь крысы Е. соИ Сер, Треоиии КАойоряеиботопая ярбе- го1бея .

Свежие статьи
Популярно сейчас
Как Вы думаете, сколько людей до Вас делали точно такое же задание? 99% студентов выполняют точно такие же задания, как и их предшественники год назад. Найдите нужный учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Нашёл ошибку?
Или хочешь предложить что-то улучшить на этой странице? Напиши об этом и получи бонус!
Бонус рассчитывается индивидуально в каждом случае и может быть в виде баллов или бесплатной услуги от студизбы.
Предложить исправление
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
4986
Авторов
на СтудИзбе
470
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее