Ю.И. Афанасьев, Н.А. Юрина - Гистология, цитология и эмбриология (1135295), страница 39
Текст из файла (страница 39)
При инввгинации плазмолеммы эрнтроцнта образуются стоматоциты, конечной стадией которых также является микроорероцит. Одним из проявлений процессов старения эритроцитов является их гемолиз, сопровождающийся выхождением гемоглобина; при этом в крови обнаруживаются «тени» (оболочки) эритроцитов (рис.
66). Обязательной составной частью популяции эритроцитов являются их молодые формы (1— 5 %), называемые ретикулоцитами, или полихраматофильными эритроцитами. В них сохраняются рибосомы и эндоплазматическая сеть, формирующие зернистые и сетчатые структуры (зцбзгапйа 8гапп1оГйашепсоза), которые выявляются при специальной суправитальной окраске (рис. 67). При обычной гематологической окраске азур П-эозином они в отличие от основной массы эритроцитов, окрашивающихся в оранжево-розовый цвет (оксифилия), проявляют полихроматофилию и окрашиваются в серо-голубой цвет. При заболеваниях могут появляться аномальные формы эритроцитов, 169 Рис.
бб. Злсктроииви микрофотографии гемолизв зритроцитов и образование их теиейа. и 3000 (по Г, Н. Ниюпююй). лискооит; 2 — эхиноцит, 3 тени~ арйтрзийтов. что югце всего обусловлено изменением структуры гемоглобина (НЬ), Замена даже одной аминокислоты и молекуле НЬ может быть причин~я изгяенения формы зритроцитои. О качестве п(зимера мОжнО привести пОяВление зритроцитов серповидной Формы при серповидно-клеточной анемии, когда у б~лвн~г~ имеет место гене~нивское псар~Жди~~с в ()-цепи гемоглооина. Процесс наруцюния Формы зритропитов при заболеванияк получил 1юЗВВНИЕ П ОЙ К ИЛ О и ИТОЗ .
Рвзмерь1 зрит(юцитов в нормальной кро~и Также варьируизт. Больгиинство зритроцитов (- 75 %) имеют диаметр Около 7,5 мкм и называются иормоииапоми. Осттозьивя часть зРТ'тРОцитов ПРелставлеиа ммкиоЦиьиоми (- 12,5 %) и люк)ии(иисьиа (- ! 2,5 %), ббикроциты имеют диаметр <7,5 мкм„ в макроцить~ >7,5 мкм. Изменение размеров зрит(зоцизов вот)уечается при заболеваниях крови и называется анизоцитозом.
и Рие, бт. Регикулоиитм (по Г.А.Алексееву и И.А.Квссирскому). зернисто.сетиатаи сугкзаныил имеет вив клубка (1), отлельиьа нитей, в вила розсуки (и, и(К зернмгиск ((М), 160 Плазмолемма. Плазмолемма эритроцита состоит из бислоя липидов и белков, представленных приблизительно в равных количествах, а также небольшого количества углеводов, формирующих гликокаликс.
Большинство липидных молекул, содержащих холин (фосфатидилхолин, сфингомиелин), расположены во внешнем слое плазмолеммы, а липиды, несущие на конце аминогруппу (фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин), лежат во внутреннем слое. Часть липидов (- 5 %) наружного слоя соединены с молекулами олигосахаров и называются гликолипидами. Распространены мембранные гликопротеины— гликофорины. С ними связывают антигенные различия между группами крови чело- В плазмолемме эритроцита идентифицировано 15 главных белков с молекулярной массой 15 — 250 КД.
Более 60 % всех белков составляют примем- бранный белок спектрин, мембранные белки — глико4орин и полоса 3. Спектрин составляет 25 % массы всех мембранных и примембранных белков эритроцита, является белком цитоскелета, связанным с цитоплазматической стороной плазмолеммы, участвует в поддержании двояковогнутой формы эритроцита. Молекула спектрина имеет вид палочки длиной 100 нм, состоящей из 2 полипептидных цепей: а-спектрина (240 КД) и (3-спектрина (220 КД).
Концы сформированных из них тетрамеров связаны с короткими актиновыми филаментами цитоплазмы и белком полосы 4.1, образуя «узловой комплекс» (рис. 68, А). Цитоскелетный белок полосы 4.1, связывающий спектрин и ватин, одновременно соединяется с белком гликофорином. На внутренней цитоплазматической поверхности плазмолеммы образуется гибкая сетевидная структура, которая поддерживает форму эритроцита и противостоит давлению при прохождении его через тонкий капилляр (см. рис. 68, Б).
Доказано, что при наследственной аномалии спектрина эритроциты имеют сферическую форму. При недостаточности спектрина в условиях анемии эритроциты также принимают сферическую форму. Соединение спектринового цитоскелета с плазмолеммой обеспечивает внутриклеточный белок анкирин. Анкирин связывает спектрин с трансмембранным белком плазмолеммы (полоса 3). Гликофорин — шрансиембранный белок (30 КД), который пронизывает плазмолемму в виде одиночной спирали, и его большая часть выступает на наружной поверхности эритроцита, где к нему присоединены 15 отдельных цепей олигосахаридов, которые в сумме составляют 60 % массы гликофорина и несут отрицательные заряды. Гликофорины относятся к классу мембранных гликопротеинов, которые выполняют рецепторные функции.
Гликофорины обнаружены только в эритроцитах. Полоса 3 представляет собой.трансмембранный гликопротеид (100 КД), полипептидная цепь которого много раз пересекает бислой липидов. Этот гликопротеид участвует в обмене О, и СО,, которые связывают гемоглобин — основной белок цитоплазмы эритроцита. Эритроциты в легких отдают СО, путем замены анионов НСО, на С! .
Белок полосы 3 обеспечивает этим анионам трансмембранный проход через гидрофильные «поры», окруженные гидрофобными липидными зонами. Таким образом формируются водные ионные каналы. К Гяст«яягяя Рас. 63. Строение плазмслеммы и цитоскеаета зритропитп. А — схема, '1 — паюмепемма; 2 — белок попоем 3, '3 — Гзикеферии; 4 — спектрам (а- и р- иепик 5 — аикирии, 6 — белок палеем 4 к т — уолоиай комплекс; 3 — актам; Б -. паатме- аеммп и иитаекеле1 аризрсвита а екмгируюыем алек~рокком микреекоие 1 — паазмоаемма, 2 — сета епектрииа Олигосахарйды глнколипидоа и глиюзпротеидоа образуют глркокаликс. Они определлют антигенный состав зритропитов, т.е.
Налииие в них агглютиногенов. Иа поверхности зритроцитов аыдалены агглютиногены А и В, в еоспв которых входит полнсахариды, содержащие амнносахара и глюкуроноаую кислоту, Они обеспечивают аплютинапию (склеивание) зрнтропнтов пол влиянием соответствующих белков плазмы крови — и- и б-агглютининов, нахОдвшихсй в со~табе фРакийн т ГлобтлинОв. Рис. 69. Свежая кровь. эритроциты (лискоииты) эритрониты с иыростйми иитоплээмы (экииооиты); 3 — *монетные счол6ики эритроиитои (егглютииироиаэаие эритроциты); 4 — эеакоииты; !в тромбоииты (кровяные пластинки), 6 — нити фиарииэ По содержанию аплютнногенов н агглютинннов различают 4 группы крови: и крови ()(!) группы отсутствуют агглютиногсны А и В, но имеются а- и ()-а!тлютинины; в крови А(11) группы имеются агглютиноген А и ()-агглютинии; в крови В(Ш) группь1 содержатся В-агглютиноген и а-агглкпнииэн в крови АВ(%) группы имеются агглипнногены А и В и нет ютлютннинов.
При переливании крови лля предотвращения гемолиза (разрушение зритроцитов) нельзя допускать вливания реципиентам зрнтроцитов с ютлюпэногенами А или В, имеюшнм а- или (э-агглютинины. Поэтому лица с б(1) группой крови являются универсальными лонорами, т.
е. их кровь может быть перелита всем людям с лругими группами крови'. Соответственно лица с АВ(Ю) группой крови являются уннверсальнымн реципнентами„т.е. им мошю перелить любую группу крови, на поверхности эритроцитов имеется также резус-фактор (кь-фактор) — аплютиноген. 0н присутствует у 36 % людей; у 14 % отсутствует (резус-отрицательные). Переливание резус-положительной крови резус-отрицательному пациенту вызывает образование резус-антител и гемолиз зритроцнтов. Агглютннация эритроцитов свойственна нормальной свежей крови, при атом образуются так называемые эмонетные столбикиэ (рис. 69).
Это явление связано С Потсрсй за!энда пдазыодеымы з)энт)эопитоа. Си~рость оседания (агглютннации) зритроцитов (СОЭ) в 1 ч у здорового человека составляет 4 — 8 мм у мужчин и 7 — )О мм у женшин. СОЭ может значительно изменяться при заболеваниях, напрЄмср при вас~!алительных процессах, и ЛОэтОмУ ш!ужит важным диагностическим признаком. В движущейся крови эритроциты отталкиваются нз-за наличия на их плазмолемме одноименных отрицательных зарядов.
Поверхность плазмолеммы одного зритроцита составляет Около 130 мкм'. ' При этом эплютииииы лоиорэ и расчет ие прииимкютеи (ири переливании небольшо- го количестве крови) иэ-и их неустоячиессти ири разведении и невозможности ытлвтиииЙоээть э)энт)зоииты реиипнеитэ. Цитоплазма эритроцита состоит из воды (б0 %) и сухого остатка (40 %), содержащего около 95 % гемоглобина и 5 % других веществ. Наличие гемоглобина обусловливает желтую окраску отдельных эритроцитов свежей крови, а совокупность эритроцитов — красный цвет крови. При окрашивании мазка крови азур П-эозином по Романовскому— Гимзе большинство эритроцитов приобретают оранжево-розовый цвет (оксифильны), что обусловлено высоким содержанием в них гемоглобина.
В небольшой части эритроцитов (1 — 5 %), являющихся более молодыми формами, сохраняются остатки органелл (рибосомы, гранулярный, эндоплазматнческий ретикулум), которые проявляют базофилию, Такие эритроциты окрашиваются как кислыми красителями (эозин), так и основными (азур П) и называются лолихроматофильнмии. При специальной суправитальной окраске (бриллиант-крезилфиолетовым) в них выявляются зернисто-нитчатые структуры, поэтому их называют ретикулоцигяами. Эритроциты различаются по степени насыщенности гемоглобином. Среди них выделяются нормохромные, гипохромные и гиперхромные, соотношение между которыми значительно изменяется при заболеваниях.
Количество гемоглоби. на в одном эритроците называют цветным показателем. Электронно-микроскопически гемоглобин выявляется в гиалоплазме эритроцита в виде многочисленных плотных гранул диаметром 4 — 5 нм. Гемоглобин — это сложный белок (68 КД), состоящий из 4 полипептидных цепей глобина и гема (железосодержащий порфирии), обладающий высокой способностью связывать кислород. В норме у человека содержится два типа гемоглобина — НЬА и НЬГ. Эти гемоглобины различаются составом аминокислот в глобиновой (белковой) части. У взрослых людей в эритроцитах преобладает НЬА, (от англ.
абц!1— взрослый), составляя 98 %. Он содержит две гх-глобиновые цепи и две 1)-глобиновые цепи, включающие 574 аминокислоты. НЬГ, или фетальный гемоглобин (от англ. Гоегцз — плод), составляет у взрослых около 2 % и преобладает у плодов. К моменту рождения ребенка НЬГ составляет около 80 %, а НЬА только 20 %. Эти гемоглобины отличаются составом аминокислот в глобиновой (белковой) части. Железо (Ге") в теме может присоединять О, в легких (в таких случаях образуется оксигемоглобин — НЬО,) и отдавать его в тканях путем диссоциации НЬО, на кислород (О„) и НЬ; валентность Ге" не изменяется. При ряде заболеваний (гемоглобинозы, гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются другие виды гемоглобинов, которые характеризуются изменением аминокислотного состава в белковой части гемоглобина. В настоящее время выявлено более 150 видов аномальных гемоглобинов. Например, при серповидна-клеточной анемии имеет место генетически обусловленное повреждение в В-цепи гемоглобина — глютаминовая кислота, занимающая 6-е положение в полипептидной цепи, заменена на аминокислоту валин.
Такой гемоглобин обозначается как НЫ (от англ. з1сх1е — серп), так как в условиях понижения парциального давления О, он превращается в тектоидное тело, придавая эрнтроцнту форму серпа. В ряде стран тропического пояса определенный контингент людей являются гетерозиготными для серповидных генов, а дети двух гетерозиготных родителей по законам наследственности дают либо нормальный тип (25 %), либо бывают гетерозиготными носителями, и 25 % страдают серповидно- клеточной анемией. 1В4 Гемоглобин способен связывать О, в легких, при этом образуется оксигемоглобин, который транспортируется ко всем органам и тканям и там отдает Ог В тканях выделяемая СО поступает в эритроциты и соединяется с НЬ, образуя карбоксигемоглобин.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
