Том 1 (1129743), страница 42
Текст из файла (страница 42)
Q2.4. Маттерхорн (к задаче 2.22). (Любезность ZermattTourism.)Глава 2. Химия клетки и биосинтез 1992.24. При отсутствии кислорода клетки потребляют глюкозу устойчиво высокими темпами. При появлении кислорода потребление глюкозы резко снижаетсяи затем поддерживается на более низких оборотах. Почему глюкоза потребляетсяс высокой скоростью при отсутствии кислорода и с низкой скоростью при его наличии?2.25. Печень снабжает глюкозой весь организм между приемами пищи. Онаосуществляет это путем расщепления гликогена с образованием глюкозо-6-фосфатана предпоследнем этапе. Глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозу за счет отщепления фосфата (ΔG° = –3,3 ккал/моль). По какой причине, как вы полагаете, печеньотбирает фосфат посредством гидролиза, вместо того чтобы проводить обратнуюреакцию, в ходе которой глюкозо-6-фосфат (G6P) образовывался бы из глюкозы(глюкоза + ATP → G6P + ADP, ΔG° = –4,0 ккал/моль)? Далее, обратив эту реакцию вспять, печень могла бы произвести и глюкозу, и ATP.2.26.
В 1904 г. Франц Кнуп провел, быть может, первый успешный эксперимент с применением метки для изучения метаболических путей. Он скармливалсобакам множество различных жирных кислот, на С-конец которых была введенаметка – бензольное кольцо, и анализировал в выделяемой ими моче производныебензола. Всякий раз, когда жирная кислота имела четное число атомов углерода,в моче присутствовал фенилацетат (рис.
Q2.5, а). Всякий раз, когда жирная кислотаимела нечетное число атомов углерода, выделялся бензоат (рис. Q2.5, б).На основании этих экспериментов Кнуп пришел к выводу, что окисление жирных кислот до CO2 и H2O сопровождается удалением двууглеродных фрагментовс конца цепи, содержащего карбоксильную группу.Можете ли вы описать логический ход мысли Франца Кнупа, приведшей егок заключению о том, что именно двууглеродные фрагменты цепи, а не какой-либоиной длины, удалялись в ходе окисления, и о том, что деградация происходилас карбоксил-содержащего конца цепи, а не с другого?Рис.
Q2.5. Оригинальный эксперимент с использованием бензольной метки, проведенный при исследовании механизма окисления жирных кислот (к задаче 2.26). а) Потребляемое производное жирныхкислот с четным числом атомов углерода и продукт выделения. б) Потребляемое производное жирныхкислот с нечетным числом атомов углерода и продукт выделения.200Приложение 2.1. Химические связи и группы, часто встречающиеся в биомолекулахПриложение к главе 2201202Приложение 2.2. Вода и ее влияние на поведение биомолекулПриложение к главе 2203204Приложение 2.3. Основные типы слабых нековалентных связей в макромолекулахПриложение к главе 2205206Приложение 2.4. Основные сведения о сахаров, встречающихся в клеткахПриложение к главе 2207208Приложение 2.5. Жирные кислоты и прочие липидыПриложение к главе 2209210Приложение 2.6.
Основные сведения о нуклеотидахПриложение к главе 2211212Приложение 2.7. Свободная энергия и химические реакции в клеткеПриложение к главе 2213214Приложение 2.8. Подробно о 10-ти шагах гликолизаПриложение к главе 2215216Приложение 2.9. Полный цикл лимонной кислотыПриложение к главе 2217218Часть 1. Введение в мир клеткиРис. Q2.6. Определение пути синтеза триптофана при помощи экспериментов с перекрестным питанием (задача 2.27). Результатыэксперимента с перекрестным питанием мутантов, у которых нарушены различные этапы пути биосинтеза триптофана. Темные областина дне чашки Петри показывают области роста клеток.2.27. Пути синтеза аминокислот в микроорганизмах удалось определить отчасти благодаря экспериментам с перекрестным питанием мутантных организмов,у которых были нарушены разные этапы одного и тогоже биохимического пути. Результаты экспериментовс перекрестным питанием над тремя мутантами с нарушениями в метаболизме триптофана: TrpB–, TrpD– и TrpE– — представленына рис. Q2.6.
Мутанты высевали полосками на чашку Петри и выращивали короткое время в присутствии очень низких количеств триптофана, в результате чегопроявлялись три бледные полосы. Как видно, наиболее бурный рост наблюдалсяв тех местах, где одни полосы находились вблизи других полос. Эти пятна болееусиленного роста указывают, что один мутант может питать (снабжать выделяемымпромежуточным продуктом) другого.Исходя из представленной на рис. Q2.6 схемы перекрестного питания, выведитепорядок этапов, управляемых продуктами генов TrpB, TrpD и TrpE. Объяснитеход ваших рассуждений.ЛитератураОбщие вопросыBerg, J. M., Tymoczko, J. L.
& Stryer L. (2006) Biochemistry, 6th ed. New York:WH Freeman.Garrett R. H. & Grisham C. M. (2005) Biochemistry, 3rd ed. Philadelphia:Thomson Brooks/Cole.Horton H. R., Moran L. A., Scrimgeour et al. (2005) Principles of Biochemistry4th ed. Upper Saddle River, NJ: Prentice Hall.Nelson D. L. & Cox M. M. (2004) Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed.New York: Worth.Nicholls D. G. & Ferguson S. J. (2002) Bioenergetics, 3rd ed. New York: Academic PressMathews C. K., van Holde K. E.
& Ahem K.-G. (2000) Biochemistry, 3rd ed.San Francisco: Benjamin Cummings.Moore J. A. (1993) Science As a Way of Knowing. Cambridge, MA: HarvardUniversity Press.Voet D., Voet J. G. & Pratt C. M. (2004) Fundamentals of Biochemistry, 2nded. New York: Wiley.Химические компоненты клеткиAbeles R. H., Frey P. A. & Jencks W. P.
(1992) Biochemistry. Boston: Jones &Bartlett.Atkins P. W. (1996) Molecules. New York: WH Freeman.Глава 2. Химия клетки и биосинтез 219Branden C. & Tooze J. (1999) Introduction to Protein Structure, 2nd ed. NewYork: Garland Science.Bretscher M. S. (1985) The molecules of the cell membrane. Sci. Am. 253:100–109.Burley S. K.
& Petsko G. A. (1988) Weakly polar interactions in proteins. Adv.Protein Chem. 39: 125–189.De Duve C. (2005) Singularities: Landmarks on the Pathways of Life. Cambridge:Cambridge University Press.Dowhan W. (1997) Molecular basis for membrane phospholipid diversity: Whyare there so many lipids? Annu.
Rev. Biochem. 66: 199–232.Eisenberg D. & Kauzman W. (1969) The Structure and Properties of Water.Oxford: Oxford University Press.Fersht A. R. (1987) The hydrogen bond in molecular recognition. Trends. Biochem. Sci. 12: 301–304.Franks F. (1993) Water. Cambridge: Royal Society of Chemistry.Henderson L. J. (1927) The Fitness of the Environment, 1958 ed. Boston: Beacon.Neidhardt F. C., Ingraham J. L. & Schaechter M. (1990) Physiology of the Bacterial Cell: A Molecular Approach.
Sunderland, MA: Sinauer.Pauling L. (1960) The Nature of the Chemical Bond, 3rd ed. Ithaca, NY: CornellUniversity Press.Saenger W. (1984) Principles of Nucleic Acid Structure. New York: Springer.Sharon N. (1980) Carbohydrates. Sci. Am. 243: 90–116.Stillinger F. H. (1980) Water revisited. Science 209: 451–457.Tanford C. (1978) The hydrophobic effect and the organization of living matter.Science 200: 1012–1018.Tanford C. (1980) The Hydrophobic Effect. Formation of Micelles and BiologicalMembranes, 2nd ed. New York: John Wiley.Катализ и использование энергии клеткамиAtkins P. W. (1994) The Second Law: Energy, Chaos and Form. New York:Scientific American Books.Atkins P. W. & De Paula J. D.
(2006) Physical Chemistry for the Life Sciences.Oxford: Oxford University Press.Baldwin J. E. & Krebs H. (1981) The Evolution of Metabolic Cycles. Nature291: 381–382.Berg H. C. (1983) Random Walks in Biology. Princeton, NJ: Princeton University Press.Dickerson R. E. (1969) Molecular Thermodynamics. Menlo Park, CA: BenjaminCummings.Dill K. A. & Bromberg S. (2003) Molecular Driving Forces: StatisticalThermodynamics in Chemistry and Biology. New York: Garland Science.Dressler D.
& Potter H. (1991) Discovering Enzymes. New York: ScientificAmerican Library.Einstein A. (1956) Investigations on the Theory of Brownian Movement. NewYork: Dover.Fruton J. S. (1999) Proteins, Enzymes, Genes: The Interplay of Chemistry andBiology.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
