Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина - Биологическая химия (1128707), страница 90
Текст из файла (страница 90)
Эта система функционирует в мембранах, и случае митохондрий — в составе внутренней митохопдриальной мембраны. Ее удаетсл разделить на несколько сохраняющих активность комплексов, каждый из которых осуществляет одну пз главных стадий цепи переноса электронов.
Обычно зти кокзплексы обозначают как комилексы 1, ! 11, 111 и 19 или квалифицируют как ферменты, катализирующие некоторый осуществляемый компонентами комплекса окислительно-восстановительный процесс. Комплекс 1 катализпруег двухэлектронное окисление ПАП П специальным промежуточным переносчиком электронов — Пбигиназсам или хаферлсепталз Последний может существовать в окисленной хнноидной (120 а) и восстановленной гидрохнионной формах (120 б), в дальнейшем обозначаемых сокращенно как Со() и Сок!Н2 'Приведена структура с !О изапентеновыми фрагментами. Встречаютсл разновидности кофермента с другим числом фрагментов.
357 я сн,соо- СеА-8(СОСИ 1 Ь "в, с с "свс с„с сн,соо (1) ® СеА-ЬСОСН,СН,СОО" ООС-СН;СН;СОО" РР П~ (ррр С в] НРОзз Свд-ЗН Рис. !01. Схема цикла трикарбанавых кислот (вместе се стадией акислительнага декзрбаксилираввния пирувята): ЦПЭ вЂ” цепь перенося элвятранав. Эигзягаабрязная линией абазяячвяя гуммя всех прпцессав, потребляющих энергию пярафасфатных связея в ГТФ ялп палччвяяага с вга помощью АТФ. В ряыь»х абаз" нячвяы чаленчлы АТФ, абрязчющяася в ЦПЭ при окислении НАВ. Н я СаЯН Жирными стрвльвы абюяяченя акяалявыяя в цикла яцегяльяяя группь, образующиеся пря вв сгар яяп чалвячлы СО абввдвны кружком. Номера стрелок соответствуют стадиям в тексте 1 2 3 5 Ь 7 8 9 Ацетил-СоА + Оксзлаацегат + 020 ~ Цптрат + СоА + П' Цитарат ~ цис Лканнтат + Пл0 Чиа-Лканнтат + 020 ~ Изацнтрат Изацитрат + ПАП' о-Оксоглутарат + С02 + ПАПИ о-Оксаглутарат + ПАП' + СоА Сукцинил СоА + С02 + ПАПП Сукцинил-СоА + Р, + СПР Сукцинат + СТР + СоА Сукцинат + РАП Фумарат + РА002 Фумарат + Н 0 Малат 1 Малат + ПАП' Оксвлаацстат + ПАПИ + П' СоА-5СОСН2+ ЗНАЮ + Соб! + РР-ОцО + НРОР СоА ЗН+ ЗНАО Н + СоЯН + РРР ОцО + 2СО 8.5.
ЦРП!Ь ПГРРП!ОСЛ СЦЦА!СГ!зОПОВ И ОКИОДИТВз! Ы10!ь ФОСсР01*ИПИРОВЛПИК -31,38 +8,37 -2,09 -8,37 -30,!2 -3,35 0 -3,77 +29,71 сн СНз (сн;Сн-с-сн, 1„;Н СНзО СНз СН сн о (СНг-СН С СН 1 -Н ОН г 30 сн ?гйа 4Ге,(11) + 4И' + Ог -е4Ге,(111) + 2ИгО (У?11.55) (У?11.53) ЕгГАОИг + СоЦ э ЕгГАР + СоЦИг сн=сн сн СОО 00 СоЦИг + 2Гес(111) -+ 2Гес(11) + 2И' + СоЦ (У П1.54) ?г! Суммарный процесс, катализируемый комплексом 1, описывается стехиометрическим уравнением Ндв ° н + н + Со?А — Ндо + Свинг (г)О. б!) Таким образом, комплекс является НАР И кофермент Ц оксидоредуктазой. Комплекс 11 представляет собой систему, катализирующую окисление группы -СИг-СИг- сукцината до трапсСИ~И-группы, т.е.
превращение сукцината в фумарат по реакции ООЦ ООС-СНг-СН-СОО + СОС? СЕН=еСН + СО(?Н (Е?О.бг) СОО- Таким образом, и в этом случае перенос электронов осуществляется в конечном итоге на окисленную форму кофермента Ц. Фермептпую систему, катализнрующую этот процесс, называют сукчинагп дегид!го~енаэой.
Следует попутно отметить, что аналогичная реакция с ацильными остатками, связаннымн с коферментом А, являющаяся одним из этапов окнслительной деструкции жирных кислот (см. 1 8.3), происходит с участием растворимого, т.е. не связанного с мембраной фермента. Первоначально в качестве окислителя выступаег связанный с ферментом флавинадениндинуклеотид (ГАР, см. 1 4.1), который затем передает электроны (атомы И) вспомогательному белку, аереносяигеэгу электроны фхаеопротеику, а последний передает их коферменту Ц в цепи переноса электронов. Обозначая соответствующие апобелкн через Ег н Ег, процессы можно представить в виде ЕгГАО + И СИгСИг СОЯ СоА -е Е1ГАОИг + Е~йзссй СОЯ СоА Е~ГАОИг + ЕгГАО -е Е~ГАО + ЕгГЛОИг Комплекс 1П катализируег окисление восстановленного кофермента Ц следу- ' ющим, последним в цепи переноса электронов подвижным (т.е.
легко выделяемым из мембраны) переносчиком — цитохромом с. Ниже он будет обозначаться в зависимости от степени окисления входящего в его состав иона железа как Ге,(11) или Ге,(111). Уравненне реакции, каталнзпруеыой комплексом 111, записывается в виде Комплекс представляет собой по катализируемой им брутто-реакции убизимах: ггитокрои с оксидоредуктаэу. Наконец, комплекс ?У представляет собой цитохром с оксидазу, т.е.
катапизи- 358 Т а б л и ц а 8.5. Основные белковые номиоиситы, участаухкцие в переносе электронов а составе комплексов ! — 1Ч и итохоидрналыюй цопм переноса эяокт!юноа руст перенос электронов от ферроцитохрома с Ге,(11) непосредственно на кисло- род по реакции Каждый из комплексов содержит набор белков, несущих те или нные кофакторы. Основные компоненты представлены тремя группами белков — флавопротеидами, содержащими остаток ФАД илн флавнпмононуклеотида (с?гМН, или ГЕН), гемопротеидами, содержащими железопорфнриповые комплексы, и железо- серными белкамн, обозначаемыми как Ге8л где г' — индекс, приписанный тому нли иному компоненту железосерного белка. В состав цнтохромоксидазы, как уже говорилось в з 2.6, входит медьсодерхсащнй белок.
ГКелезосерные белки цепи переноса электронов в настоящее время изучены существенно хуже, чем упоминавшиеся в 1 2.6 ферредолсины, далеко не для всех достоверно установлена дагке структура жепезосерного кластера. Цитохромы разделяют на подгруппы а, 5 и с. К двум последним группам относят цитохромы, содержащие обычный гем (?), или протогем. Цитохромы группы а содержат гем А (121), отличающийся от остальных набором заместителей в порфириновой системе: ') пз '(Нз РНз СНг Снг-Снтс-СН~— Снг-СН=С-Сн~-Снг-СН=Г~С НО-СН СНз Нз Перечень белков, входящих 'в состав всех четырех комплексов, приведен в б .
8.5. Помимо комплексов, катзлизирующих основные окислительно-восстановител ные процессы в цепи переноса электронов, при достаточно мягком разрушени внутренней митохондрнальной мембраны из нее выделяется комплекс белков, обладающий способностью в изолированном состоянии каталпзпровать гидролиз АТФ до АДФ и ортофосфата. Гндролиз ипгибируется макроциклическпм антибиотиком олигомицином, в связи с чем этот фермент известен как ояилоалиииичуостоитеяьнаа АТФаза.
При более жесткой обработке из нее удается выделить растворимую в воде, т.е. достаточно гидрофильнуло АТФазу, обозначаемую как Гл АТФаза, которая, в отличие от полного комплекса, олигомицином не ннгибируется. Одновременно с Г~ АТФазой выделяются мембранный фактор, являющийся гидрофобным компонентом полной АТФазы и обладающий сродством к олигомицину, и небольшой белок, который соединяет между собой Гл АТФазу и мембранный фактор, Более чувствительная к олигомицину АТФаза содержит десять разиотипных полипептидов — пять в составе Г, АТФаэы, четыре в составе мембранного фактора и соединяющий их белок. Имеющаяся широкая совокупность экспериментальных данных практически пе оставляет сомнения в том, что главная биологическая функция олнгомицин-чувствительной ЛТФазы заключается в осуществлении обратной реакции — фосфорилироваиии АДФ ортофосфатом с образованием АТФ.
Это ЛТФаза часто фигурирует в литературе как А ТФ синтеза. В изолированных митохондрнях и в субмитохопдрнальных частицах, содержащих неповрежденную внутрешпою мембрану, при окислеллии каждой молекулы НЛН Н кислородом в нормальных физиологических условиях, образуются три молекулы АТФ, а при окислении одной молекулы сукцината — две молекулы АТФ.
Одна молекула АТФ образуется при переносе парла электронов от восстановленного кофермента 1) на феррицнтохром с, т.е. прп прохождении пары электронов через комплекс П1, и еще одна молекула — прп переносе пары электронов от двух молекул ферроцнтохрома с к 0 а комплексе 1У. Таким образом, источником энергии для осуществления окислнтельного фосфорилнрования являются реакции (УП1.51), (УП1.54) и (УП1.55), протекающие в комплексах*1, П1 и 1У. Протекающая в комплексе П реакция (УП1.52) образованием АТФ не сопровождается. Практически общепринятой, имеющей под собой фундаментаяьные экспериментальные основания концепцией, объясняющей механизм сопряжения, является ееаиоосаотичесхая лиаотеэа Мнтчела. Согласно этой гипотезе реакции (УП1.5.1), (УП1.5.4) и (УП1,5.5), сопровождающиеся расходованием или образованием протонов, протекают на внутренней митохондрнаяьноп мембране таким образом, что протоны переносятся с внутренней стороны мембраны па внешнюю, те.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
